тест. тесты по бихе. # Гетероциклической ароматической аминокислотой является

• Название: # Гетероциклической ароматической аминокислотой является
• Дата: 02.06.2021
• Размер: 1.16 Mb.
• Имя файла: тесты по бихе.docx
• Тип: Документы; #213060
• страница: 16 из 44

МОДУЛЬ 6

ЧАСТНАЯ БИОХИМИЯ

1. 
   ЭКСКРЕТОРНЫМИ ФЕРМЕНТАМИ НАЗЫВАЮТ
   
   1. 
      ферменты, синтезируемые преимущественно в печени в норме, выделяющиеся в кровь и выполняющие определенную функцию;
      

2. ферменты, синтезируемые в печени и выделяемые с желчью;

3. 
   ферменты, синтезируемые в клетках и попадающие в кровь при повреждении тканей;
   
4. 
   ферменты, синтезирующиеся в любой ткани;
   
5. 
   ферменты, определяемые качественными реакциями.
   

2. 
   СЕКРЕТОРНЫМИ ФЕРМЕНТАМИ НАЗЫВАЮТ
   

1. ферменты, синтезируемые преимущественно в печени в норме

выделяющиеся в кровь и выполняющие определенную функцию;

2. 
   ферменты, синтезируемые в печени и выделяемые с желчью;
   
3. 
   ферменты, синтезируемые в клетках и попадающие в кровь при повреждении тканей;
   
4. 
   ферменты, синтезирующиеся в любой ткани;
   
5. 
   ферменты, определяемые качественными реакциями.
   

3. 
   ИНДИКАТОРНЫМИ ФЕРМЕНТАМИ НАЗЫВАЮТ
   

1. 
   ферменты, синтезируемые преимущественно в печени, в норме выделяющиеся в кровь и выполняющие определенную функцию;
   
2. 
   ферменты, синтезируемые в печени и выделяемые с желчью;
   

3. ферменты, синтезируемые в клетках и попадающие в кровь при

повреждении тканей;

4. 
   ферменты, синтезирующиеся в любой ткани;
   
5. 
   ферменты, определяемые качественными реакциями.
   

4. 
   ФУНКЦИИ ГАПТОГЛОБИНА
   

1. связывание свободного гемоглобина;

2. 
   обеспечение переноса Fe;
   
3. 
   связывает гемовую чать гемоглобина;
   
4. 
   ингибирует тканевые протеазы;
   
5. 
   транспорт тироксина.
   

5. 
   ФУНКЦИИ ЦЕРУЛОПЛАЗМИНА
   

1. транспорт меди;

2. 
   ингибитор тканевых протеаз;
   
3. 
   транспорт железа;
   
4. 
   транспорт гемоглобина;
   
5. 
   транспорт ретинола.
   

2. 
   ЧТО ЯВЛЯЕТСЯ ИСТОЧНИКОМ ЖЕЛЕЗА ДЛЯ СИНТЕЗА ГЕМА?
   
   1. 
      цитохромы;
      
   2. 
      миоглобин;3.ферритин;
      

4. 
   каталаза;
   
5. 
   метионин.
   

2. 
   КАКОВА ФУНКЦИЯ ГИАЛУРОНОВОЙ КИСЛОТЫ В ОРГАНИЗАЦИИ МЕЖКЛЕТОЧНОГО МАТРИКСА?
   
   1. 
      участвует в связывании со структурными белками;
      

2. связывает протеогликаны образуя структуру "ерша";

3. 
   связывает гликозамингликаны, образуя структуру "ерша";
   
4. 
   образует суперспираль тропоколлаген;
   
5. 
   образует зрелый коллаген.
   

2. 
   ОБ ОБМЕНЕ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ СУДЯТ ПО ВЫВЕДЕНИЮ С МОЧОЙ
   
   1. 
      мочевины
      

2. оксипролина

3. 
   глицина
   
4. 
   мочевой кислоты
   
5. 
   гиалуроновой кислоты
   

10. 
    ВИТАМИН С ПРИНИМАЕТ УЧАСТИЕ В
    
    1. 
       синтезе гликогена
       

2. созревании коллагена

3. 
   синтезе гемоглобина
   
4. 
   синтезе нуклеиновых кислот
   
5. 
   синтезе фосфолипидов мембран
   

10. 
    ГИДРОЛИЗ АТФ
    
    1. 
       запускает мышечное сокращение;
       

2. запускает цикл ассоциации и диссоциации актина и миозина;

3. 
   активирует тропониновую систему;
   
4. 
   вызывает стадию расслабления мышечного сокращения;
   
5. 
   вызывает конформационные изменения коллагена.
   

10. 
    ПУТЬ РЕСИНТЕЗА АТФ СЛЕДУЮЩИЕ
    
    1. 
       за счет распада креатина;
       

2. в процессе окислительного фосфорилирования в дыхательной цепи

внутренней мембраны митохондрий;

3. 
   в дыхательной цепи наружной мембраны митохондрий;
   
4. 
   при распаде креатинфосфата с образованием креатинина;
   
5. 
   в аденилатциклазной реакции.
   

МПД_Биологическая химия_2_3,4_3 МОДУЛЬ 1

ВВЕДЕНИЕ В БИОХИМИЮ. ВОПРОСЫ СТАТИЧЕСКОЙ БИОХИМИИ. РАЗДЕЛ 1: СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

5. 
   ПРИСУТСТВИЕ ПЕПТИДНЫХ СВЯЗЕЙ В МОЛЕКУЛЕ МОЖНО ОПРЕДЕЛИТЬ С ПОМОЩЬЮ РЕАКЦИИ
   
   1. 
      биуретовой
      
   2. 
      Фоля
      
   3. 
      Миллона
      
   4. 
      ксантопротеиновой
      
   5. 
      нингидриновой
      

6. 
   КОНФОРМАЦИЯ БЕЛКА – ЭТО
   
   1. 
      аминокислотная последовательность полипептидной цепи
      
   2. 
      число полипептидных цепей в олигомерном белке
      
   3. 
      число α-спиралей и β -структур в полипептидной цепи
      
   4. 
      характерное строение супервторичной структуры 5. пространственная структурабелка
      

7. 
   ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА СЛОЖНОГО БЕЛКА – ЭТО
   
   1. 
      неорганическая часть белка
      
   2. 
      органическая часть белка
      
   3. 
      присоединенное к белку лекарственное вещество
      
   4. 
      лиганд,присоединяемый к белку при функционировании
      
   5. 
      небелковая часть,прочно связанная с активным центромбелка
      

8. 
   МИОГЛОБИН И ГЕМОГЛОБИН – ЭТО
   
   1. 
      олигомерные белки2.гемопротеины
      

3. 
   фосфопротеины
   
4. 
   взаимодействуют с 2,3-бисфосфоглицератом
   
5. 
   белки эритроцитов
   

5. 
   ДЛЯ НАТИВНОЙ И ДЕНАТУРИРОВАННОЙ РИБОНУКЛЕАЗЫ ОБЩИМ ЯВЛЯЕТСЯ
   
   1. 
      первичнаяструктура
      
   2. 
      конформация
      
   3. 
      строение активного центра
      
   4. 
      межрадикальные связи
      
   5. 
      функции
      

6. 
   ДЛЯ НАИБОЛЕЕ ГРУБОГО УДАЛЕНИЯ БАЛЛАСТНЫХ БЕЛКОВ ЧАЩЕ ИСПОЛЬЗУЮТ
   
   1. 
      электрофорез
      
   2. 
      ионообменную хроматографию 3.высаливание
      

4. 
   гель-фильтрацию
   
5. 
   аффинную хроматографию
   

7. 
   НАИБОЛЕЕ СПЕЦИФИЧЕСКИМ МЕТОДОМ ВЫДЕЛЕНИЯ БЕЛКОВ ЯВЛЯЕТСЯ
   
   1. 
      гель-фильтрация
      
   2. 
      высаливание
      
   3. 
      ультрацентрифугирование
      
   4. 
      ионная хроматография 5. аффиннаяхроматография
      

8. 
   ДЛЯ УДАЛЕНИЯ НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВЕЩЕСТВ ИЗ РАСТВОРА БЕЛКОВ ИСПОЛЬЗУЮТ МЕТОД
   
   1. 
      электрофореза
      
   2. 
      аффинной хроматографии
      
   3. 
      диализа
      
   4. 
      ультрацентрифугирования
      
   5. 
      высаливания
      

9. 
   ДЛЯ БЕЛКОВ ХАРАКТЕРНО СЛЕДУЮЩЕЕ СВОЙСТВО 1.амфотерность
   

2. 
   отсутствие способности кристаллизоваться
   
3. 
   отсутствие способности вращать плоскость поляризованного луча
   
4. 
   термостабильность
   
5. 
   не зависят от изменения рН и повышения температуры
   

10. 
    НАИБОЛЬШЕЙ СТЕПЕНЬЮ α-СПИРАЛИЗАЦИИ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ ОБЛАДАЮТ БЕЛКИ
    
    1. 
       трипсин
       
    2. 
       рибонуклеаза3.миоглобин
       

4. 
   пепсин
   
5. 
   фиброина
   

11. 
    В ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКЕ БЕЛОК
    
    1. 
       имеет положительный заряд
       
    2. 
       имеет отрицательный заряд
       
    3. 
       имеет суммарный заряд равныйнулю
       
    4. 
       в электрическом поле мигрирует к катоду
       
    5. 
       имеет наибольшую растворимость
       

12. 
    ДЕЛЕНИЕ БЕЛКОВ НА ПРОСТЫЕ И СЛОЖНЫЕ ОСНОВАНО НА РАЗЛИЧИИ В
    
    1. 
       форме молекул
       
    2. 
       растворимости
       
    3. 
       электрофоретической подвижности
       

4. составе молекул

5. функции

13. 
    АЛЬБУМИНЫ – ЭТО
    
    1. 
       белки плазматических мембран 2. белки плазмыкрови
       

3. 
   ядерные белки
   
4. 
   белки соединительной ткани, богатые глицином и пролином
   
5. 
   белки соединительной ткани, богатые глицином и валином
   

14. 
    К ФИБРИЛЛЯРНЫМ БЕЛКАМ ОТНОСЯТСЯ
    
    1. 
       альбумины
       
    2. 
       гистоны
       
    3. 
       протамины4.коллагены
       

5. глобулины

15. 
    АЛЬБУМИНЫ ИМЕЮТ ПРИ рН 7.0 ОТРИЦАТЕЛЬНЫЙ ЗАРЯД БЛАГОДАРЯ
    
    1. 
       повышенному содержанию в их составе лейцина
       
    2. 
       присутствию в их составе лизина
       
    3. 
       отсутствию в их составе аспарагиновой кислоты
       
    4. 
       повышенному содержанию в их составе глютаминовойкислоты
       
    5. 
       пониженному содержанию в их составе глютаминовой кислоты
       

РАЗДЕЛ 2: ФЕРМЕНТЫ

17. 
    ФЕРМЕНТЫ УСКОРЯЮТ РЕАКЦИИ, ТАК КАК
    
    1. 
       изменяют свободную энергию реакции
       
    2. 
       ингибируют обратную реакцию
       
    3. 
       изменяют константу равновесия реакции 4. уменьшаютэнергиюактивации
       

5. избирательно увеличивают скорость прямой реакции

18. 
    СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ ОБУСЛОВЛЕНА
    
    1. 
       набором определенных функциональных групп в активном центре
       
    2. 
       наличием кофермента
       
    3. 
       образованием специфических связей между аминокислотными остатками активного центра и субстрата
       
    4. 
       соответствием контактного участка активного центра по форме субстрату
       
    5. 
       комплементарностью активного центра ферментасубстрату
       

19. 
    ПРИМЕРОМ НЕОБРАТИМОЙ РЕГУЛЯЦИИ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ ЯВЛЯЕТСЯ
    
    1. 
       фосфорилирование под действием протеинкиназ
       
    2. 
       аллостерическая регуляция
       
    3. 
       дефосфорилирование под действием протеинфосфатаз
       
    4. 
       ингибирование конкурентными ингибиторами
       
    5. 
       частичный протеолиз ферментов, участвующих в перевариваниибелков
       

20. 
    ПЕПСИН ИМЕЕТ ОПТИМУМ рН 1.1,5-2,5
    

2. 4-5

3. 6-7

4. 8-9

5.10-11

21. 
    АМИЛАЗА ИМЕЕТ ОПТИМУМ РН 1.1,5-2
    

2. 6,8-7,2

3. 8-9

4. 3,5-4

5. 4,5-5

22. 
    БОЛЬШИНСТВО ФЕРМЕНТОВ ПРОЯВЛЯЮТ МАКСИМАЛЬНУЮ АКТИВНОСТЬ ПРИ рН
    
    1. 
       кислом 2.1,5-2
       

3. щелочном 4. 8-9

5. близком к нейтральному

23. 
    ФЕРМЕНТЫ ДЕНАТУРИРУЮТ ПРИ ТЕМПЕРАТУРЕ
    
    1. 
       0^о С
       

2. 60-80^о С

3. 20-30^о С

4. 30-40^о С

5. 10-15^о С

24. 
    ОПТИМАЛЬНОЙ ТЕМПЕРАТУРОЙ ДЛЯ ДЕЙСТВИЯ БОЛЬШИНСТВА ФЕРМЕНТОВ ЯВЛЯЕТСЯ
    

1. 50-60^о С

2. 15-20^о С

3. 80-100^о С

4. 37-40^о С

5. 110-120 ^о С

25. 
    ВПЕРВЫЕ В 1926 Г. САМНЕР ПОЛУЧИЛ В КРИСТАЛЛИЧЕСКОМ ВИДЕ ФЕРМЕНТ
    
    1. 
       пепсин
       
    2. 
       гексокиназу3. уреазу
       

4. 
   аргиназу
   
5. 
   амилазу
   

26. 
    КОФАКТОРЫ, В СТРУКТУРУ КОТОРЫХ ВХОДИТ ВИТАМИН В₂
    
    1. 
       никотинамидные
       
    2. 
       пиридоксалевые3.флавиновые
       

4. 
   кобамидные
   
5. 
   фолациновые
   

27. 
    КОФАКТОРЫ, В СТРУКТУРУ КОТОРЫХ ВХОДИТ ВИТАМИН В₁
    
    1. 
       флавинадениндинуклеотид2.тиаминдифосфат
       

3. 
   никотинамидадениндинуклеотид
   
4. 
   пиридоксальфосфат
   
5. 
   кобаламин
   

28. 
    АКТИВНУЮ ФУНКЦИЮ В СоА ВЫПОЛНЯЕТ
    
    1. 
       аденозин-3´-фосфат 2. пантотеноваякислота
       

3. 
   β-меркаптоэтиламин
   
4. 
   β-аланин
   
5. 
   карнитин
   

29. 
    НЕОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ВОЗНИКАЕТ, ЕСЛИ 1. фермент и ингибитор связаныковалентно
    

2. 
   фермент и ингибитор связаны ионной связью
   
3. 
   фермент и ингибитор связаны водородной связью
   
4. 
   фермент и ингибитор связаны гидрофобными взаимодействиями
   
5. 
   фермент и ингибитор связаны кулоновскими взаимодействиями
   

30. 
    ФУНКЦИЯ ФЕРМЕНТОВ
    
    1. 
       транспортная
       
    2. 
       регулирующая
       
    3. 
       структурная
       
    4. 
       сократительная5.каталитическая
       

31. 
    ПРЕВРАЩЕНИЕ ЗИМОГЕНА В АКТИВНЫЙ ФЕРМЕНТ ПРОИСХОДИТ В РЕЗУЛЬТАТЕ
    
    1. 
       фосфорилирования
       
    2. 
       метилирования
       
    3. 
       формирования димеров
       
    4. 
       образования дисульфидных связей
       
    5. 
       гидролиза одной или нескольких пептидныхсвязей
       

32. 
    ФЕРМЕНТЫ, ПОДВЕРГАЮЩИЕСЯ КОВАЛЕНТНОЙ МОДИФИКАЦИИ
    
    1. 
       гексокиназа,протеинкиназа
       
    2. 
       гликогенсинтаза,амилаза
       
    3. 
       гексокиназа,киназа фосфорилазы
       
    4. 
       тканевая липаза,протеинкиназа
       
    5. 
       тканевая липаза,гликогенфосфорилаза
       

РАЗДЕЛ 3: ВИТАМИНЫ

4. 
   ВИТАМИНЫ ЯВЛЯЮТСЯ
   
   1. 
      источником энергии
      
   2. 
      структурными элементами при построении органов и тканей
      
   3. 
      транспортерами веществ в организме
      
   4. 
      регуляторами метаболизма
      
   5. 
      составными частями сложныхферментов
      

5. 
   МЕТАЛЛОСОДЕРЖАЩИЕ ВИТАМИНЫ
   
   1. 
      витамин В₁
      
   2. 
      витамин В₂
      
   3. 
      витамин В₆
      
   4. 
      витамин В₁₂
      
   5. 
      витамин В₃
      

6. 
   В ОБМЕНЕ ОДНОУГЛЕРОДНЫХ РАДИКАЛОВ РАЗЛИЧНОЙ СТЕПЕНИ ОКИСЛЕНИЯ УЧАСТВУЕТ
   
   1. 
      витамин В₁
      
   2. 
      биотин
      
   3. 
      пантотеновая кислота4. фолиеваякислота
      

5. аскорбиновая кислота

4. 
   ПРИ ДЕФИЦИТЕ ВИТАМИНА В₂ СНИЖАЕТСЯ АКТИВНОСТЬ
   
   1. 
      малатдегидрогеназы
      
   2. 
      сукцинатдегидрогеназы
      
   3. 
      изоцитратдегидрогеназы
      
   4. 
      глутаматдегидрогеназы
      
   5. 
      лактатдегидрогеназы
      

5. 
   ДЛЯ ГИДРОКСИЛИРОВАНИЯ ПРОЛИНА И ЛИЗИНА В КОЛЛАГЕНЕ НЕОБХОДИМ
   
   1. 
      пиридоксин
      
   2. 
      пантотеновая кислота 3. аскорбиноваякислота
      

4. 
   никотинамид
   
5. 
   рибофлавин
   

4. 
   БИОТИН ЯВЛЯЕТСЯ КОФАКТОРОМ ФЕРМЕНТА
   
   1. 
      аспартатаминотрансферазы
      
   2. 
      сукцинатдегидрогеназы
      
   3. 
      оксидазы аминокислот
      
   4. 
      пируватдекарбоксилазы5.пируваткарбоксилазы
      

4. 
   КОФАКТОР ВИТАМИНА В₃ НЕОБХОДИМ ДЛЯ ПРОЯВЛЕНИЯ АКТИВНОСТИ
   
   1. 
      глутаматдегидрогеназы
      
   2. 
      пируваткарбоксилазы
      
   3. 
      аланинаминотрансферазы4.ацил-КоА-синтетазы
      

5. 4-фенилаланингидроксилазы

4. 
   КОФАКТОР ВИТАМИНА РР НЕОБХОДИМ ДЛЯ ПРОЯВЛЕНИЯ АКТИВНОСТИ
   
   1. 
      глутаматдекарбоксилазы
      
   2. 
      аланинаминотрансферазы
      
   3. 
      сукцинатдегидрогеназы
      
   4. 
      малонил-КоА-синтетазы
      

5. ГМГ-КоА-редуктазы

4. 
   ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ ТДФ
   
   1. 
      биотин
      
   2. 
      пиридоксин3.тиамин
      

4. 
   рибофлавин
   
5. 
   аскорбиновая кислота
   

4. 
   В СОСТАВ ФАД ВХОДИТ ВИТАМИН
   
   1. 
      фолиевая кислота
      
   2. 
      пантотеновая кислота
      
   3. 
      аскорбиновая кислота
      
   4. 
      никотиновая кислота5.рибофлавин
      

4. 
   ПИРИДОКСАЛЬФОСФАТ – КОФАКТОР
   
   1. 
      лактатдегидрогеназы
      
   2. 
      химотрипсина
      
   3. 
      сукцинатдегидрогеназы
      
   4. 
      пируваткарбоксилазы
      
   5. 
      глутаматдекарбоксилазы
      

4. 
   ТГФК УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ
   
   1. 
      окислительно-восстановительных
      
   2. 
      переноса аминогрупп
      
   3. 
      изомеризации
      
   4. 
      карбоксилирования
      
   5. 
      переноса одноуглеродных групп
      

4. 
   ВИТАМИН, КОФАКТОР КОТОРОГО УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ
   
   1. 
      рибофлавин2.пиридоксин
      

3. 
   биотин
   
4. 
   тиамин
   
5. 
   кобаламин
   

4. 
   АНТИКСЕРОФТАЛЬМИЧЕСКИМ ДЕЙСТВИЕМ ОБЛАДАЕТ ВИТАМИН
   
   1. 
      Д
      
   2. 
      К 3. А
      

4. 
   РР
   
5. 
   С
   

4. 
   ПЕРВИЧНЫЕ АВИТАМИНОЗЫ РАЗВИВАЮТСЯ ПРИ
   
   1. 
      нарушении функции печени 2. отсутствии витаминов впище
      

3. 
   нарушении синтеза белков-переносчиков
   
4. 
   гельминтозах
   
5. 
   воспалительных заболеваниях слизистой кишечника
   

4. 
   КОФАКТОРОМ ПИРУВАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ ЯВЛЯЕТСЯ
   
   1. 
      пиридоксальфосфат2.тиаминдифосфат
      

3. 
   никотинамид
   
4. 
   флавинмононуклеотид
   
5. 
   тетрагидрофолиевая кислота
   

4. 
   ДЛЯ НОРМАЛЬНОГО АКТА ЗРЕНИЯ НЕОБХОДИМ ВИТАМИН 1.ретинол
   

2. 
   токоферол
   
3. 
   рибофлавин
   
4. 
   пиридоксин
   
5. 
   биотин