Ответы на экзаменационные вопросы. 1. Биологичие катализаторы белковой природы Специфичностьспособность катализировать определенные реакции. Биологическая фия фермента обусловлена наличием в его стрре активного центра

• Название: 1. Биологичие катализаторы белковой природы Специфичностьспособность катализировать определенные реакции. Биологическая фия фермента обусловлена наличием в его стрре активного центра
• Анкор: Ответы на экзаменационные вопросы.doc
• Дата: 06.03.2017
• Размер: 369 Kb.
• Имя файла: Ответы на экзаменационные вопросы.doc
• Тип: Документы; #3449
• Категория: Биология. Ветеринария. Сельское хозяйство
• страница: 3 из 6

28. В количественном отношении белки занимают первое место среди всех содержащихся в живой клетке макромолекул . Помимо пластической функции, белки выполняют уникальную каталитическую функцию, белками также являются многие гор­моны. Функции белков: ферментативная; структурообразовательная; защитная (иммунная); опорная; сократительная; регуляторная (гормоны, рецепторы); энергетическая; транспортная (белки плазмы крови, белки мембран, белки плазматических мембран, белки каналов); специфические функции. Для поддержания азотистого равновесия достаточно употреблять 30-50г белков в сутки. Взрослый человек,при сред физ нагрузке должен получать 100-120г.При тяж нагрузке 130-150г. Детям до 12лет достаточно 50-70г. Переваривание белков. Переваривание пищевыхбелков начинается в желудке и завершается в тонком кишечнике под действием протеолитических ферментов (пептидгидролазы, пептидазы, протеазы - названия синонимы). Эти ферменты соответственно механизму действия делятся на две группы: эндо - и экзопептидазы. Желудочный сок-продукт нескольких типов кл. обкладочные кл стенки желудка образуют НС1,глав кл секретируют пепсиноген. Добавочные и др кл эпителия желудка выделяют муциносодержащую слизь. Белки поступающ в желудок, стимулируют выделение гистамина и группы белковых гормонов-гастринов, которые вызывают секрецию НС1 и профермента-пепсиногена. Источник Н⁺- Н₂СО₃,образ в обкладочных кл желудка из СО₂ и Н₂О. Диссоциация Н₂СО₃ приводит к образованию бикарбоната,который с участием спец белков выделяется в плазму в обмен на С1^-,и ионов Н⁺,которые поступают в просвет желудка путем активного транспорта. Под действием НС1 происходит денатурация белков пищи,не подвергшихся термической обработке,что увеличивает доступность пептидных связей для протеаз,НС1 обладает бактерицидным действием и препятствует попаданию патогенных бактерий в кишечник, активирует пепсиноген и создает оптимум рн для действия пепсина.У детей грудного возраста в желудке наход фермент ренин,вызывающ свертывание молока.Основной белок молока-казеин.Ренин катализирует отщепление от казеина гликопептила,образ проказеин,он присоед иона Са²⁺,образ нерастворимый сгусток,предотвращая быстрый выход молока из желудка.Белки успевают расщепиться под действием пепсина.При различныз заболеваниях ЖКТ в желудке нарушается выделение НС1 и пепсиеногена,переваривание белков снижается.Встречаются изменения кислотности желуд сока.Повыш кислотность лелуд сока сопровождается диареей,изжогой и может быть симптомом язвы желудка и12перстной кишки.Понижен кислотность при некоторых видах гастрита.Переваривание в кишечнике6 низкое значение рн химуса вызывает в кишечнике выделение белкового гормона секретина, поступающего в кровь,он стимулирует выделение из поджел железы в тонкий кишечник панкреатич сока.Поступление пептидов в тонкий кишечник вызывает секрецию др белкового гормона-холецистокенина,который стимулирует выделение панкреатич ферментов. Под действие ферментов поджел железы и кл кишечника завершается переваривание белков

29. Источники ак и пути их использования. Аминокислоты, класс органических соединений, объединяющих в себе свойства кислот и аминов, т.е. содержащих наряду с карбоксильной группой - COOH аминогруппу - NH2 Аминокислоты играют очень большую роль в жизни организмов, т.к. все белковые вещества построены из аминокислот. Все белки при полном гидролизе (расщеплении с присоединением воды) распадаются до свободных аминокислот, играющих роль мономеров в полимерной белковой молекуле. Аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества, растворимые в воде Основным экзогенными источником аминокислот являются белки пищи. Белки переводятся в доступную для организма форму при переваривании под действием протеолитических ферментов, входящих в состав желудочно-кишечных секретов. Свободные аминокислоты всасываются и после транспорта кровью включаются в клетках в различные пути использования, главным из которых является синтез собственных белков. Кроме того, аминокислоты используются для синтеза других азотсодержащих соединений, например таких, как тироксин, адреналин, гистамин, выполняющих специфические функции. Аминокислоты используются также как источники энергии, включаясь в путь катаболизма. Многие растения и бактерии могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из простых неорганических соединений. Большинство аминокислот синтезируются в теле человека и животных из обычных безазотистых продуктов обмена веществ и усвояемого азота. Однако восемь аминокислот (валин, изолейцин, лейцин, лизин, фенилаланин, метионин, треонин, триптофан) являются незаменимыми, т.е. не могут синтезироваться в организме животных и человека, и должны доставляться с пищей. Суточная потребность взрослого человека в каждой из незаменимых аминокислот составляет в среднем около 1 грамма. При недостатке этих аминокислот (чаще триптофана, лизина, метионина) или в случае отсутствия в пище хотя бы одной из них невозможен синтез белков и многих других биологически важных веществ, необходимых для жизни. Гистидин и аргинин синтезируются в животном организме. Глюкоза может поступать в работающую мышцу. Создается глюкозо-аланиновый цикл, который служит для переноса из мышц в печень пирувата и азота. Глюконеогенез представляет собой процесс получения энергии для гликолитического метаболизма, в частности при физической нагрузке из не углеводных источников. Глюкозоаланиновый цикл является одной из составных частей глюконеогенеза. При использовании в качестве источника энергии мышечных белков аминокислоты с разветвленными боковыми цепочками отрываются от волокон миозина, частично преобразуясь в аминокислотный аланин, который и служит источником для синтеза глюкозы в печени. свободные аминокислоты с боковыми цепочками, принимаемые в качестве пищевых добавок, способны значительно снизить распад мышечной ткани под влиянием интенсивной тренировки. В цикле преобразования глюкозы аминокислоты с разветвленной цепочкой являются донорами химических групп для пируватов с последующим образованием аланина. Преобразуясь в глюкозу, аминокислоты участвуют в работе цикла трикарбоновых кислот, вырабатывающего энергию в мышцах. С учетом других химических реакций во время интенсивных физических упражнений распаду подвергается до 80-85% аминокислот с разветвленными боковыми цепочками, что цодчеркивает важность применения пищевых добавок, содержащих легкоусваиваемые протеины и аминокислоты для восстановления.

30.Декарбоксилирование аминокислот — это отщепление от ами­нокислоты карбоксильной группы. Процесс катализируется декарбоксилазами, в состав которых входит витамин В₆. Продуктами ре-ции являются СО₂ и амины,которые оказывают выраженноебиологическое действие на организм. Амины, образовавшиеся при декарбоксилировании АК,часто являются БАВ.Они выполняют фун-ию нейромедиаторов (серотонин,дофамин),гормонов(норадренолин,адреналин), регуляторных факторов местного действия (гистамин,корнизин,спермин). Глутамат содер в головном мозге в оч больших кол-ах и выполняет ф-ции:один из основных возбуждающих медиаторов в коре,гиппокампе,полосатом теле и гипоталамусе;уч-ет в регуляции процессов памяти;служит поставщиком αкетоглутората;уч-ет в оьезвреживании аммиака с образ глутамина. Нарушение глутаматергической сис-мы происходит при: эпилепсии, расстройствах вестибулярной сис-мы,ишемии.

1.При декарбоксилировании орнитина образуется путресцин, лизина — кадаверин. образуются при бактериальном брожении из белков, известны из-за неприятного запаха.Из них об­разуются полиамины. Из путресцина образуются спермин и спермидин, которые стабилизируют структуру мембран. Спермидин прочно связан с ДНК и может способствовать стабилизации ееструктуры.Продукты декарбоксилирования-путресцин,кадаверин,БЫВ-спермидин,Физиолог роль-изменяют степень агрегации полисом.Регулируют синтез РНК и белка.

2.При декарбоксилировании серина образуется этаноламин, который путем метилирования превращается в холин. Холин и этаноламин входят в состав сложных липидов. Из холина путем ацетилирования образуется ацетилхолин. Серин: продукт декарбоксилирования-этаноламин,БАВ-ацетилхолин,Физиолог роль-возбуждающий медиатор вегетативной нервной системы

3.При декарбоксилировании цистеина образуется меркаптоэтиламин, который входит в состав КоА. Меркаптоэтиламин является радиопротектором.

4.При декарбоксилировании гистидина(Включается в2разных метаболических пути:катаболизм до конечных продуктов,синтез гистамина.Конечным продуктом катоболизма гистидина служит глутамат,NH₃) образуется гистамин, который:

а)через Н₂-рецепторы усиливает секрецию HCI в желудке,

б)через Н,-рецепторы снижает артериальное давление в результате расширения мелких сосудов и увеличения их проницаемости,

в) участвует в аллергических и анафилактических реакциях.Продукты декарбоксилирования-гистамин,БАВ-гистамин,Физиол роль-медиатор воспаления,аллергических ре-ций,пищевар гормон.

31.

Переаминирование (трансаминирование) аминокислотРеакция катализируется аминотрансферазами (в состав витамин В6). В переаминировании участвуют аминокисло­та и кетокислота. В результате образуются новая аминокисло­та и новая кетокислота.

Значение реакции переаминирования1.Коллекторная функция (аминогруппы собираются в одной форме в виде глутамата)2.Источником заменимых аминокислот;

3.Аминокислоты превращаются в кетокислоты, которые могут окисляться в цикле Кребса, использоваться в ГНГ или превращаться в кетоновые тела. Гликогенные- аминокислоты, превращаются в углеводы(таких 15). Кетогенные - аминокислоты, превращаются в кетоновые тела (лейцин). Смешанные- аминокислоты, дают углеводы и кетоновые тела (фенилаланин, тирозин, триптофан, лизин).4. Аминотрансферазы — это универсальные ферменты, кото­рые имеются в каждой клетке. Увеличение активности аминотрансфераз свидетельствует о разрушении тех клеток, где они находились. Активируются катехоламинами, глюкокортикостероидами, йодтиронином.Непрямое деземинирование аминокислот.(см. лист)Значение: косвенное дезаминирование необходимо, т. к. в организме нет других дегидрогиназ, а только глутамат ДГ.(наибольшее значение для головного мозга при голодании).

32.

Источники аммиака и пути его обезвреживания Образуется 1.В результате реакций дезаминирования:-аминокислот; -биогенных аминов; -пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований; -амидов аминокислот в тканях организма. 2.Часть в кишечнике в результате деятельности микрофлоры (гниение белков).Всасывается в кровь воротной вены. Содержание аммиака в крови в норме 25-40 мкмоль/л.Биосинтез мочевиныАктив: катехоламины, ГКС, тяжнлая мышечная работа, голодание.

Гипераммонемия- повышенное содержание аммония. Причины: генетический дефекты ферментов орнитинового цикла в печени, вторичное поражение печени в результате цирроза, гепатита и др. Симптомы тошнота, рвота, головокружение, судороги, потеря сознания, отек мозга, отставание умственного развития. Норма содержания аммония в крови 60 мкмоль/л. Лечение мало белковые диеты, введение кетоаналогов аминокислот в рацион и стимуляция выведения аммония в обход нарушенных реакций(путем связывания и выведения NH₃ в составе фенилацетилглутамина и гиппуровой кислоты; повышением концентрации промежуточных метаболитов цикла(аргенина, цитруллина, глутамата)).

33.

Обмен ароматических аминокислот

Патологии обмена

1.Фенилкетонурия или пировиноградная олигофрения (сла­боумие). Причины: отсутствует ген, отвечающий за синтез фенилаланингидроксилазы. В отсутствие этого фермента фенилаланин переаминируется до фениллактата, из-за этого не хватает тирозина. У больных снижается устойчивость к стрессу, падает артериальное давление, появляются признаки умственной отсталости. В крови накапливаются фенилаланин, фениллактат и фенилпируват (токсичны). Диагностика - к моче ребенка добавляют хлорное железо; зеленое окрашивание свидетельствует о наличии патологии. Ребенка переводят на диету, обедненную фенилаланином, но богатую тирозином.2.Альбинизм- отсутствии тирозиназы, участвует в превращении ДОФА в меланин. Возникает слабая пигментация кожи, волос, красноватый цвет радужной оболочки глаз.3.Алкаптонурия - отсутствие гомогентизинатоксидазы. Нарушается окисление гомогентизиновой кислоты, повышается ее содержание в жидкостях организма и моче. В присутствии кислорода гомогентизиновая кислота переходит в алкаптона. Поэтому моча таких больных на воздухе темнеет. Алкаптон может откладываться в коже, сухожилиях, хрящах носа, ушей и суставов. При значительных отложениях в суставах нарушается их подвижность.

Значение глицина: «+» образование гемма, переходит в серин, образует креатин, желчные кислоты, глутатион; «-» превращается в щевелеуксусную кислоту-> оксалаты(соли в почках => камни)Значение серина: из него синтезируется пируват, цистеин, сфинголипиды, фосфолипиды, 3-фосфоглоцерат-> глюкоза Значение метионина- необходим для синтеза белков, участвует в реакции дезаминирования, является источником атома серы для синтеза цистеина.
34.

Синтез креатина Креатинфосфат- запасной макроэрг.Креатинин определяется в крови и моче для расчета клиренса (показывает очистительную способность почек).

Креатинкиназа- Определяется ее активность в сыворотке крови, для диагностики инфаркта миокарда.Креатинурия - выделение с мочой креатина, возникает при повышенном его содержании в крови, при избыточном употреблении мяса. Сопровождается распадом мышечной ткани
35.

. Нуклеиновые кислоты — высокомолекулярные соединения со строго определенной линейной последовательностью мономеров, носители генетической информации обо всех белках, работающих в организме. В состав входят азотистые основания 2 типов: пуриновые- аденин, гуанин и пиримидиновые- цитозин, тимин, урацил.

Нуклеотиды- мономерные единицы из которых состоит ДНК и РНК. Состоит из 3 компонентов: гетероциклическое азотистое основание, моносахарид(пентоза), остаток фосфорной кислоты.Переваривание нуклеопротеидов Нуклеиновый компонент отделяется от белка в кислой среде желудка. В кишечнике РНК и ДНК гидролизуются под действием панкреатических ферментов — рибонуклеазы (РНК-азы) и дезок-сирибонуклеазы (ДНК-азы). Продукты гидролиза полинуклеотидов — мононуклеотиды под действием нуклеотидаз и нуклеозидаз расщепляются на азотистые основания, пентозы (рибоза или дезоксирибоза) и фосфорную кислоту, которые всасываются.Отличия РНК и ДНК.1.Молекулярная масса РНК 25кД, ДНК от 1000 до 1000000 кД.2.Моносахарид (пентоза) в РНК представлен рибозой, в ДНК дезоксирибозой3.Азотистые основания в РНК- аденин, урацил, гуанин, цитозин; в ДНК- аденин, Тимин, гуанин, цитозин.4.Первичная структура РНК нестабильна, в отличии от ДНК, т.к. имеет гидроксильную группу у 2`- углеводного атома рибозы. Катаболизм пуриновых и пиримидиновых оснований. Гиперурикемия. Пода­гра.
36.

Катаболизм пуриновых нуклеотидов включает реакции гид­ролитического отщепления фосфатного остатка, рибозного ос­татка и аминогруппы. В результате этих реакций из АМФ образу­ется гипоксантин, из ГМФ — ксантин; которые под действием ксантиноксидазы превращаются в мочевую кислоту. Образование мочевой кислоты происходит главным образом в печени. Мочевая кислота — основной продукт катаболизма пуриновых нуклеотидов у человека. В организме ежесуточно обра­зуется 0,5 — 1 г мочевой кислоты, которая выводится через почки. Мочевая кислота плохо растворима в воде и жидких средах организма. В норме ее концентрация на пределе растворимости и составляет 0,1 — 0,4 ммоль/л. Если концентрация мочевой кис­лоты становится выше нормальной, происходит отложение ее солей (уратов) в суставах и почках. Повышение концентрации мочевой кислоты в крови называется гиперурикемией. Хрони­ческое повышение уровня мочевой кислоты приводит к развитию подагры. Классическая подагра обусловлена тремя факторами — увеличенным синтезом мочевой кислоты, снижением содер­жания в плазме уратсвязывающего белка и замедленным выве­дением с мочой. Клинические проявления подагры: 1 Повторяющиеся приступы острого воспаления суставов, чаще всего мелких (подагрический криз); обычно болезнь начинается с воспаления первого плюснефалангового су­става большого пальца ноги. Подагрический криз связан с отложением кристаллов мононатриевой соли мочевой кис­лоты в суставе. 2. Подагрические узлы (тофусы), возникают в результате местного отложения и накопления уратов; локализация — мелкие суставы, сухожилия, хрящи, кожа. Иногда кожа над тофусом атрофируется, разрушается и из тофуса высыпа­ется порошок, состоящий из уратов. Ураты могут отклады­ваться и в почечных лоханках, образуя почечные камни. Для лечения подагры применяют аллопуринол — аналог ги-поксантина. Аллопуринол является конкурентным ингибитором ксантиноксидазы. Его прием снижает содержание в крови моче­вой кислоты. Катаболизм пиримидиновых нуклеотидов Превращения пиримидиновых оснований в результате деза-минирования и декарбоксилирования идет до (3-аланина, угле­кислого газа, аммиака и (3-аминоизомасляной кислоты. (3-аланин используется для синтеза дипептидов мышц — карнозина и ан-серина — или выделяется с мочой, а также окисляется как обыч­ный аланин.
37 Синтез пуриновых нуклеотидов происходит двумя путями: 1. de novo, то есть из низкомолекулярных веществ. Для син­теза пурина необходимы: углекислый газ, глицин, формилтетра-гидрофолат, глутамин, аспартат. Сборка пуринового азотистого основания происходит на 5-фосфорибозил-1-пирофосфате, ко­торый образуется из рибозо-5-фосфата при участии АТФ. В результате синтезируется инозиновая кислота, из которой далее — АМФ и ГМФ. Образования нуклеозиддифосфатов или нуклеозид-трифосфатов происходит под действием киназ с затратой АТФ. 2. Синтез пуриновых нуклеотидов с использованием готовых азотистых оснований. Требует мало энергии. Однако большого значения не имеет. Если этот путь заторможен, тогда возникает болезнь Леша-Нихана. При этой болезни у детей наблюдаются симптомы подагры, церебральные параличи, нарушение интел­лекта, попытки наносить себе раны.

Дезоксирибонуклеотиды — предшественники ДНК — образу­ются из рибонуклеотидов при участии тиоредоксинредуктазы, белка — тиоредоксина и НАДФН. Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов Пиримидиновое основание синтезируется из карбамоилфос-фата и аспарагиновой кислоты. Первоначальным соединением является дигидрооротовая кислота, из которой в дальнейшем образуются оротовая, ротидиловая и уридиловая кислоты (УМФ). Другие пиримидиновые нуклеотиды образуются из УМФ. Синтез УМФ регулируется по механизму отрицательной об­ратной связи: УТФ является аллостерическим ингибитором пер­вого фермента этой метаболической цепи — карбамоилфосфат-синтетазы. Этот механизм предотвращает избыточный синтез не только УМФ, но и всех других пиримидиновых нуклеотидов. Оротацидурией называется состояние, связанное с выделе­нием с мочой больших количеств оротовой кислоты (до 1,5 г, что в 1000 раз превышает норму). Болезнь связана с недостаточнос­тью фермента, катализирующего синтез УМФ. В результате воз­никает недостаточность пиримидиновых нуклеотидов, необходи­мых для синтеза нуклеиновых кислот, а оротовая кислота накап­ливается. При отсутствии лечения наследственная оротацидурия приводит к развитию необратимого резкого отставания умствен­ного и физического развития. Для лечения этого заболевания применяют уридин, что обеспечивает образование УМФ и, сле­довательно, других нуклеотидов.

38. Репликация ДНК: механизм и биологическое значение. Повреждение ДНК, репарация повреждений и ошибок репликации ДНК. Репликация процесс удвоения хромосом.

В теч Sфазы клет цикла живые орган удваивают содержание ДНК, при этом дочерняя клет получает набор хромосом идентич род кл. Каждая цепь ДНК являет матрицей для новой комплемент цепи. Ферменты и блки должны работать точно и быстро с помощью мультиферментного комплекса. 4этапа: 1.Инициация- образ репликативной вилки.Цепи ДНК расход и образ репликатив вилка, в поддержании ераскрученного участка принимает участие S,S би-белки, следоват вилка не скручивается. В рез-те образ шпильки. 2.Элонгация- синтез новых цепей. Осущ ДНК зависимыми ДНКполимеразами, субстратами являются дизоксирибонуклеотиды, синтез от 5\ к 3\ концу. Инициируют репликацию ДНК полимераза альфа, которая комплементарна опред месту.На второй матричной цепи синтез дочерней цепи осущ ДНК полимеразой 1и2 от5\ к 3\ концу, поэтому цепь собирается прерывисто- фрагменты Оказаки. У каждого фрагмента100 нуклеотид остатков и свой праймер (8-10нуклеотидов). Праймер удаляется ДНК полимеразой бета. Постепенно праймер вызерается. Фер-т ДНК ликаза сшивает фрагменты оказаки в един цепь.Чтобы ускорить процесс инициация синтаза ДНК происход в нескольких сайтах хромосом-ориджины. Рапаррации нет- мутации-выпадение волос, возникновен нивообраз. 3. Исключение праймера 4. Завершение синтеза 2х дочерних цепей-терменация. Требуется ДНКматрица, ферменты, дизоксирибонуклеотиды, расплетающ фермент хеликаза, ДНК топоизомераза.

39. Типы РНК: особенности строения, размеры и разнообразие молекул, лока­лизация в клетке, функции. Биосинтез РНК (транскрипция). Строение рибосом и полирибосом. Синтез аминоацил-тРНК. Субстратная специфичность аминоацил-тРНК-синтетаз.