Вопросы по пищевой химии. 1. Предмет и задачи пищевой химии. Понятия о пищевой и биологической ценности продуктов

• Название: 1. Предмет и задачи пищевой химии. Понятия о пищевой и биологической ценности продуктов
• Анкор: Вопросы по пищевой химии
• Дата: 21.05.2021
• Размер: 1.85 Mb.
• Имя файла: Voprosy_ekz_pischevaya_khimia.docx
• Тип: Документы; #208193
• страница: 2 из 8

Часть свободных аминокислот, используемых для обогащения пищевых продуктов, вообще не попадают в кровеносное русло. В кишечнике они станут объектом действия микрофлоры с образованием токсичных продуктов.

Наиболее высокой токсичностью обладают продукты дезаминирования метионина, тирозина и гистидина.

В связи со сказанным полезно вспомнить высказывание академика А.А. Покровского: он призывал быть разумно консервативным в вопросах питания, считая, что всякие резкие изменения в историческом сложившемся типе питания могут привести к нежелательным последствиям.
12. Белково-калорийная недостаточность и её последствия. Квашиоркор.

Некоторые регионы Земли испытывают острую нехватку белка. Белково-калорийная недостаточность наиболее отрицательно проявляется на развитии детского организма, нуждающегося в повышенном поступлении пластического материала для нормального развития.

Белково-энергетическая недостаточность охватывает широкий спектр патологических состояний, наиболее тяжелыми из которых является алиментарный маразм и квашиоркор.

Симптомами алиментарного маразма является низкая для возраста масса тела, исчезновение подкожного жирового слоя, общее истощение мускулатуры. Чаще всего наблюдается у грудных детей и детей младшего возраста.

Квашиоркор – состояние, для которого характерны отеки, низкая масса тела, пигментация кожи. Он поражает, прежде всего, младенцев и детей первых лет жизни. Недостаточное поступление белков с пищей приводит к снижению синтеза клеточных белков и пищеварительных ферментов. В результате организм ребенка утрачивает способность переваривать и усваивать даже то недостаточное поступление белка, которое он получает с пищей.

Квашиоркор сопровождается нарушением физического и умственного развития. Причем последнее носит необратимый характер. Дефекты умственного развития, связанные с недостаточным белковым питанием в возрасте до 3-5 лет, в последующем невозможно выправить даже при самых благоприятных условиях. Отсюда непреложное требование полноценного белкового питания для детского организма.

В странах Древнего Востока, как отмечают источники, существовала своеобразная казнь: приговоренных к смерти кормили только отваренным мясом и они умирали от самоотравления на 28 – 30 день, т.е. гораздо раньше, чем при полном голодании.
13. Нарушение переваривания белков пищи. Пищевые аллергии.

В отличие от жиров и углеводов белки в организме не накапливаются. Белковый обмен протекает с очень высокой скоростью. Поэтому при белковом дефиците очень быстро в белковый обмен включаются строительные белки скелетных мышц, кожи, внутренних органов. Нарушение обмена белка может развиваться при несоответствии поступления белка потребностям организма.

При недостаточном поступлении белка развивается белковое голодание.

Избыточное поступление белка в организм в результате переедания или несбалансированной диеты (пища с высоким содержанием белка) также приводит к нарушениям белкового обмена.

Другой причиной нарушения белкового обмена может стать изменение аминокислотного состава употребляемого белка.

При различных патологических состояниях желудка и кишечника (врожденные, хронические заболевания, сопровождающиеся нарушением всасывания) возможно нарушение расщепления белков и всасывания аминокислот в желудочно-кишечном тракте.

Нарушение содержания белков в плазме крови может быть по типу гиперпротеинемии (увеличение количества белка) или гипопротеинемии (уменьшение).

Пищевая аллергия – это любая аллергическая реакция на нормальную безвредную пищу или пищевые ингредиенты. Какой-либо один вид еды может содержать множество пищевых аллергенов. Как правило, это белки и гораздо реже - жиры и углеводы. При аллергии иммунная система вырабатывает антитела в количестве, превышающем норму, делая тем самым организм настолько реактивным, что он воспринимает безвредный белок так, как если бы это был инфекционный агент. Если иммунная система не вовлечена в процесс, то это не пищевая аллергия, а непереносимость пищи.

Истинная пищевая аллергия встречается редко (менее чем у двух процентов населения). Чаще всего причиной ее является наследственность. У детей аллергия обычно проявляется в первые годы жизни (часто к яичным белкам), а затем они «перерастают» ее. Среди взрослых, полагающих, что у них есть пищевая аллергия, примерно 80% на самом деле испытывают состояние, которое эксперты окрестили «пищевой псевдоаллергией». Хотя симптомы, которые наблюдаются у них, подобны тем, что бывают при истинной пищевой аллергии, причина может крыться в простой непереносимости пищи. Более того, у некоторых людей могут развиться психосоматические реакции на еду потому, что они считают, что она является для них аллергеном.
14. Новые формы белковой пищи. Основные задачи технологии производства пищевого белка.

Основным направлением научно-технического прогресса в области производства продовольствие является интенсификация процессов приготовления пищи с одновременным приданием ей комплекса свойств, отражающих требованиям науки о здоровом питании. Новые пищевые производства в качестве приоритетных включают технологии получения белковых продуктов.

Объективными причинами создания принципиально новых технологий получения белковых компонентов пищи следующие:

- рост численности населения;

- осознание того, что ресурсы планеты не безграничны;

необходимость выпуска пищевых продуктов с составом, соответствующим современному образу жизни.

К потенциальным сырьевым источникам относят: зернобобовые (соя, горох, чечевица и др.);

хлебные и крупяные культуры (пшеницы, рожь, овес и др.); масличные (подсолнечник, лен, рапс и др.); вегетативная масса растений (люцерна, клевер и др.); продукты переработки фруктов и ягод (косточки абрикосов, сливы и т.п.); кедровые и другие орехи.

Традиционными для производства белковых продуктов является соя и пшеница. Характерной особенностью новой пищевой технологии является применение комплексной переработки продовольственного сырья, что позволяет использовать огромные потенциальные ресурсы белка и других нутриентов.

Новые продукты питания, получаемые на основе грубых белковых фракций продовольственного сырья, принято в научной литературе называть новыми формами пищи, а также текстурированными, структурированными и искусственными пищевыми продуктами.

Основными задачами технологии производства пищевого белка является:

- Извлечение его из сырья с максимальным выходом при минимальных затратах и потерях других ценных компонентов;

- Минимальные изменения функциональных свойств белка или направленное изменение в желаемую сторону;

- Сохранение биологической, пищевой ценности белка;

15. Запасные белки семян растений и их функции. Клейковина пшеницы. Факторы, определяющие качество клейковины.

Основную массу белков зерна составляют простые белки, называемые запасными белками. Они накапливаются в созревающем зерне и служат для питания зародыша на начальных этапах прорастания. Запасные белки злаков и бобовых культур локализованы в эндосперме, а в семенах масленых культур – в зародыше. В последнее время установлено, что эти белки обладают ферментативной активностью.

Запасные белки зерна и семян разных культур характеризуется определенным фракционным составом. Любое извлечение белка растворителем нарушает природную структуру белковой молекулы, т.к. разрушает или изменяет нековалентные связи, т.е. извлечение белка из растительного материала всегда сопровождается начальной стадией денатурации.

При извлечении же белков раствором щелочи происходит разрыв даже дисульфидных связей (-S-S-).

Клейковина – была открыта в 1745 г итальянским ученным Беккари в пшеничной муке. Клейковинные белки содержатся также в зерне некоторых сортов ячменя, пырея и др. По данным Казакова Е.Д., некоторые сорта пырея содержат более 65% сырой клейковины. Содержание клейковины в зерне и муке пшеницы является важным показателем качества.

Сырая клейковина содержит 2/3 (66%) воды и 1/3 сухого вещества, которое в основном состоит из белков. От количества и реологических свойств клейковины зависит способность пшеничной муки давать при выпечке пышный хлеб с упругим эластичным и пористым мякишем.

Клейковина представляет собой сложный белковый комплекс, состоящий из 2-х фракций - глиадиновой и глютениновой в соотношении 1:1 (белки составляют 80-85%, углеводы 10-15%, липиды 2-8%)

Клейковина разного качества имеет одинаковый аминокислотный состав и состоит из одних и тех же белковых компонентов. Но прочность их взаимного соединения разная. В крепкой клейковине «плотность упаковки» белковых элементов выше, чем в слабой.

В формировании структуры клейковины и ее свойств важную роль играют дисульфидные (–S-S-) и водородные связи. Прочность и одновременно подвижность структуры молекулы клейковины создают специфические свойства – упругость, эластичность, растяжимость и др. Это объясняется наличием большого количества нековалентных связей, которые легко разрываются и вновь возникают при различных воздействиях на белок.

Качество клейковины тесно связанно с количеством дисульфидных связей, что оценивается соотношением число –S-S- связей к числу SH- групп.

В зависимости от реологических свойств клейковины сорта пшеницы подразделяются на твердые и мягкие.

У твердой пшеницы клейковина крепкая, при растяжении короткорвущаяся. Тесто получается прочное, с высокой упругостью, малорастяжимое. Такими свойствами должно обладать тесто для изготовления макаронных изделий, манной крупы.

У мягкой пшеницы клейковина сочетает упругость с эластичностью и растяжимостью. Тесто имеет хорошую газоудерживающую способность и при выпечке дает хлеб пористой структуры. Такие свойства необходимы для производства хлебобулочных изделий.
16. Глиадин и глютенин пшеницы, их особенности. Значение электрофоретического спектра глиадина.

Белки глиадин и глютенин составляют основную часть клейковины, отмываемой из пшеничного теста.

Характерной особенностью этих белков является их слабая растворимость в воде, обусловленная наличием

гидрофобных групп на поверхности молекулы белка. Для перевода их в раствор применяют различные вещества.

Некоторые из растворителей в различной степени денатурируют белок, разрушая не только слабые

водородные, но и более сильные ковалентные связи, например дисульфидные связи макромолекулы.

Поэтому при исследовании белкового состава злаков необходимо всегда точно указывать, какие именно

растворители применяли для извлечения этих белков.

Глиадин. Для него наиболее характерной особенностью является способность растворяться в водных растворах

спиртов: этанола, метанола и других при концентрации спирта 60—70%. Именно на этом основании Осборн и

выделил глиадин пшеницы и других культур в особую группу спирторастворимых белков — проламинов, наличие

которых является признаком, отличающим зерно злаковых культур от семян растений других семейств.

Высушенный глиадин представляет собой бесцветный порошок, быстро поглощающий воду и образующий при этом клейкую массу, лишенную упругости и напоминающую по своей консистенции дефектную клейковину пшеницы, поврежденной клопом-черепашкой.

Большие успехи в разделении глиадина на фракции были достигнуты при использовании электрофореза в различных модификациях. Впервые в 1947 г. было доказано, что при электрофорезе глиадин может быть разделен по крайней мере на два компонента, которые, в свою очередь, не являются гомогенными, а состоят также из нескольких фракций. Затем при исследовании электрофореза глиадина в различных буферных смесях при разных pH и ионной силе растворов оказалось возможным получить четыре компонента. Они передвигаются в электрическом поле самостоятельно или же при ином составе среды способны образовывать комплексы, состоящие из двух и более компонентов. При электрофорезе на бумаге в растворах при pH 2,81 и pH 11,0 в глиадине также обнаружено четыре отдельных компонента. В последующих работах глиадин пшеницы был разделен на пять фракций, обладающих разной электрофоретической подвижностью; электрофорез растворов клейковины в крахмальном геле обнаружил, по крайней мере, девять компонентов, из которых один, остающийся на старте, был идентифицирован как глютенин, а остальные восемь представляли собой фракции глиадина.

Глютенин пшеницы является  более гетерогенной белковой фракцией по сравнению с глиадином. Он состоит из многих компонентов с молекулярной массой от 50 до 3000 Да и без разрыва дисульфидных связей не способен мигрировать в гель при электрофорезе. Восстановленный глютенин разделяется при электрофоретическом анализе не менее чем на 15 компонентов, состоящих из одной полипептидной цепи с молекулярными массами от 11,6 до 133 Да. Эти данные позволяют утверждать, что Глютенин – это белок, построенный из многих полипептидных цепей, соединенных между собой дисульфидными связями.  Расчеты показывают, что на каждую полипептидную цепь глютенина приходится 2 – 3 дисульфидные связи с соседними цепями.

Главной трудностью при выяснении особенностей строения глютенина является способность белков к  агрегации, которую трудно преодолеть известными в настоящее время методами. До сих пор изучаются значения молекулярных масс компонентов и целого белка этой фракции. Так, по последним данным отечественных ученых, глютенин состоит из белковых частиц, включающих несколько субъединиц с молекулярной массой всего 100 – 300 Да, тогда как на долю частиц сверхвысокой молекулярной массы и одноцепочных молекул приходится не более 20%.

Предложены несколько гипотез строения глютенина и клейковины, однако ни одна из них не дает полного ответа на вопросы взаимосвязи его особенностей с природой вязко-эластичных свойств пшеничного теста. До конца не выяснен вопрос, чем отличаются глютенины зерновых культур, способных и не способных к формированию клейковинного комплекса.
17. Белки семян бобовых культур, их питательная ценность, особенности белкового комплекса.

Семена бобовых отличаются высоким содержанием белка (20-40%) и его хорошим аминокислотным составом. Лимитирующими считают сумму серосодержащих аминокислот (метионин + цистин), которые в избыточном количестве содержатся в белках злаковых. Поэтому в пищевом отношении белки бобовых хорошо дополняют белки злаков. До 80% белков бобовых приходится на фракции альбуминов и глобулинов.

Отличительной особенностью белкового комплекса бобовых является высокое содержание ингибиторов протеаз и особых белков гликопротеиновой природы – лектинов (от латинского выбирать).

Самой ценной культурой семейства бобовых является соя, в семенах которой содержится до 40% белка и 20% жира. Однако питательная ценность белков сои, не прошедшей термическую обработку, очень низкая. Это связанно с высоким содержанием в бобах сои ингибиторов протеаз разного типа. Одни из них подавляют активность пищеварительных ферментов, например, ингибитор Кунитца (ингибитор трипсина и химотрипсина). Другие ингибируют собственные протеазы семян сои.

Лектины свое название получили по специфической способности вызывать избирательную агглютинацию эритроцитов крови. Они составляют от 2 до 10% общего белка.

Агглютинация (от латинского «приклеивание») – агрегация, склеивание, частиц, клеток, спор. Одна из функций лектинов – узнавание клеток.

Агглютинация происходит благодаря взаимодействию лектинов с углеводными компонентами клеточных поверхностей.

Некоторые лектины обладают очень высокой избирательной способностью и взаимодействуют только с эритроцитами определенной группы крови (используются для определения группы крови). Лектины способны агглютинировать раковые клетки.

Высокое содержание лектинов в семенах некоторых бобовых делает их токсичными. Причем токсичность может быть избирательны, для определенной группы людей. Диетологи рекомендуют осторожно относиться к добавлению муки из сырых соевых бобов при производстве продуктов питания.
18. Белки семян масличных культур, их особенности и значение в питании человека.

В семенах масличных культур белки составляют существенную долю сухой массы. Среднее содержание белковых веществ в семенах отдельных масленичных культур изменяется от 16 до 28%. Так в семенах подсолнечника среднее содержание белка 15,7%, лен – 24,9%,в ядрах клещевины 16%, хлопчатника 20,5%, рапса 25 – 28,5%.

Белки семян масличных культур представляют собой смесь близких по своим свойствам белков.

Большая часть белковых веществ масленичных культур относится к глобулиновой фракции (80-97%). Альбуминовая и глютелиновая фракция находится примерно на одинаковом уровне (0.5-1.0%). Проламины практически отсутствуют.

В белках семян подсолнечника обнаружено значительное количество незаменимых аминокислот. А в семенах хлопчатника более высокое содержание глутаминовой кислоты 16.5%, аспарагиновой кислоты 8.4%, лизина 6%. Вместе с тем, содержание остальных незаменимых аминокислот, ниже, в том числе треонина до 3.9%, фенилаланина – до 4.3%.

Достаточно высокая биологическая ценность белков масличных культур позволяет рассматривать их как ценный источник покрытия дефицита белковых веществ.
19. Белки картофеля, их биологическая ценность.

Картофель – ценнейший продукт питания и незаменимое сырье для многих отраслей пищевой промышленности (из картофеля получают спирт, патоку, крахмал и другие продукты).

Среднее содержание белка в клубнях картофеля 2%, меньше чем в пшенице (16%). Однако его урожайность составляет 150 – 200 центнеров с гектара, гораздо выше, чем пшеницы (20 – 25 ц с га). Таким образом, картофель, хотя и считается небелковой культурой, может дать с гектара не меньше белка, чем пшеница.

Картофель и продукты его переработки составляют большую долю в нашем рационе (потребление в среднем 300 г в день), с картофелем удовлетворяется примерно 6 – 7% общей потребности человека в белках.

Белки картофеля имеют высокую биологическую ценность. Белок туберин содержит все аминокислоты, в том числе и незаменимые. Туберин по содержанию незаменимых аминокислот, за исключение триптофина, превосходит белок пшеницы, приближаясь по составу к белку сои и яичному белку. Если за 100% принять биологическую ценность белков куриного яйца, то суммарная биологическая белков клубней картофеля – 85%.

Все белки картофеля могут быть разделены на 2 основные фракции: глобулины (солерастворимые) и водорастворимые альбумины, в соотношении 7:3.
20. Белки мяса. Показатели качества животного белка.

Мясные продукты являются одним из основных источников полноценного белка. Содержание белка в них колеблется в пределах 11-21%. Белки мышечной ткани хорошо сбалансированы по аминокислотному составу, в них нет недостатка незаменимых аминокислот.

Белки мышечной ткани:

Миозин – составляет 40 % всех белков мышечной ткани. Это фибриллярный белок, состоящий из 2-х, навитых друг на друга -спиральных полипептидов.

Актин – на долю этого белка приходится 15% всех белков мышечной ткани. Он также существует в 2-х формах – в виде глобулярного актина и фибриллярного актина (F актин). Эти белки играют основную роль в физиологическом акте мышечного сокращения.

Миоглобин – водорастворимый белок, хромопротеин, простетической группой является гем. Структура белка представлена одной полипептидной цепью, состоящей из 153 аминокислотных остатков.

Содержание миоглобина в мышечной ткани около 1% от суммы всех белков ткани. Его функция состоит в передаче кислорода, доставляемого гемоглобином, ферментативным системам клеток.

2. Белки соединительной ткани - коллаген и эластин - главные фибриллярные белки соединитель­ных тканей.

Коллаген - наиболее распространенный из всех белков, обнару­женных у позвоночных. У человека 1/3 всех белков составляет кол­лаген. Фибриллы коллагена состоят из трех навитых друг на друга полипептидных цепей, каждая из которых образует изломанную спи­раль особого типа. Из коллагена формируются волокна, составляю­щие основу соединительной ткани. Прочность таких волокон срав­нима с прочностью стальной проволоки. Коллагены содержат около 35% остатков глицина и примерно 11% остатков аланина - необыч­но большие количества этих аминокислот.

Еще более характерным отличительным признаком коллагена является высокое содержание пролина и оксипролина, на долю которых в сумме приходится 21%.

При частичном гидролизе коллаген превращается в желатин – растворимую и перевариваемую смесь полипептидов, используемую для приготовления желе. В ходе этого превращения происходит гид­ролиз некоторых ковалентных связей коллагена.

Эластин - специфический белок эластичной соединительной ткани. Подобно коллагену, эластин богат глицином и аланином, в то же время он содержит большое количество остатков лизина и мало пролина. Он существует в виде сети поперечно-связанных полипептидных цепей, благодаря чему обладает большой упругостью.

Качество мяса в значительной степени зависит от содержания в нем соединительной ткани. Чем больше соединительной ткани, тем ниже биологическая и пищевая ценность. Содержание оксипролина часто используют как показатель содержания соединительной тка­ни, а отношение триптофан : оксипролин - как показатель качества мяса, чем он выше, тем качество лучше.

В настоящее время существуют и другие показатели качества животного белка, основанные на их биологических свойствах. На­пример, коэффициент использования белка (КИБ) - процентное от­ношение усвоенного белка к белку, принятому в качестве эталона.

Для повышения выхода пригодного для производства полуфаб­рикатов мяса, части говяжьей туши с высоким содержанием соедини­тельной ткани подвергают ферментативному гидролизу. Для этой цели чаще всего используют препараты протеолитических ферментов, содержащие папаин или смесь папаина с микробными протеиназами, что позволяет повысить выход пригодного для производ­ства полуфабрикатов мяса с 15 – 17% до 40 – 43%.
21. Белковые компоненты молока, их роль в питании человека

В состав молока входит более 100 различных компонентов. Некоторые из основных компонентов молока (казеин, лактоза) ни в каких других природных продуктах не встречаются.

Коровье молоко содержит в среднем 2,8 – 3,8% белка, в состав которого входит около 20 белковых компонентов. Многие из них способны вызывать образование антител.

Основными белками молока являются казеин и сывороточные белки: α-лактоглобулин, β-лактоглобулин, иммуноглобулины.

Содержание α-лактоглобулина составляет 0,1%. Молекулярная масса 36000 Дальтон. Другой основной белок молока – β-лактоглобулин. Он обладает высокой термоста­бильностью (выдерживает нагревание до 100"C). В женском молоке не содержится.

Казеин - основной белок молока (2,7%) является фосфопротеином; он содержит большое количество фосфосериновых остатков, которые образуются в результате ферментативного фосфорилирования гидроксильных групп серина. Их функция состоит в связыва­нии ионов кальция.

Казеин присутствует в молоке в виде своего предшественника казеиногена (80% белков коровьего молока). Содержит полный на­бор незаменимых аминокислот, особенно богат метионином, лизином, триптофаном.

Под действием протеолитических ферментов желудка в присут­ствии ионов кальция казеиноген превращается в казеин, который выпадает в осадок (ферментативное створаживание молока). Оса­док казеина дольше задерживается в желудке и полнее усваивается.
22. Превращения белков в технологическом потоке.

Любое изменение условий среды в технологическом потоке производства пищевых продуктов оказывает влияние на нековалентные связи молекулярной структуры и приводит к разрушению четвертичной, третичной и вторичной структуры белка.

Разрушение нативной структуры, сопровождающееся потерей биологической активности, называется денатурацией.

Тепловая денатурация белков является одним из основных физико-химических процессов, лежащих в основе выпечки хлеба, печенья, бисквитов, пирожных, сухарей, сушки макаронных изделий, варки, жарения овощей, рыбы, мяса, а также консервирования, пастеризации и стерилизации молока.

Данный вид превращений относится к полезным, т.к. он ускоряет переваривание белков в желудочно-кишечном тракте человека и обуславливает потребительские свойства пищевых продуктов (текстуру, внешний вид, органолептические свойства).

В связи с тем, что степень денатурации может быть различной, от незначительной до полного изменения расположения пептидных цепей с образованием новых ковалентных дисульфидных связей, то и усвояемость продуктов может не только улучшаться, но и ухудшаться. Параллельно с этим могут изменяться физико-химические свойства белков.

Термическая обработка белоксодержащей пищи при 100 – 120 ⁰С приводит не к денатурации, а к разрушению (деструкции) макромолекул белков с отщеплением функциональных групп, разрывом пептидных связей и образованием сероводорода, аммиака, диоксида углерода.

Среди продуктов термического распада белков встречаются соединения, придающие пищевым продуктам мутагенные свойства. Термически индуцированные мутагены образуются в белоксодержащей пище в процессе ее обжаривания в масле, выпечке, копчении в дыму и сушке.

Мутагены содержатся в бульонах, жареной говядине, свинине, домашней птице, жареных яйцах, копченой и вяленой рыбе. Некоторые мутагены вызывают наследственные изменения в ДНК, и их воздействие на здоровье человека может быть от незначительного до летального.

Токсические свойства белков при термической обработке при температуре выше 200 ⁰С (или более низкой, но в щелочной среде) могут обуславливать только процессами деструкции, но и реакциями изомеризации аминокислот из L в D-форму.

Присутствие D-изомеров понижает усвояемость белков (термообработка казеина молока при температуре 200 ⁰С снижает его биологическую ценность на 50%).
23. Функциональные свойства белков пищевых продуктов.

Белки и белковые концентраты находят широкое применение в производстве пищевых продуктов. Благодаря присущим им уникальным функциональным свойствам, под которыми понимают физико-химические характеристики, определяющие поведение белков при переработке в пищевые продукты и обеспечивающие определенную структуру, технологические и потребительские свойства готового продукта.

К наиболее важным функциональным свойствам белков относятся растворимость, водосвязывающая и жиросвязывающая способность, способность стабилизировать дисперсные системы (эмульсии, пены, суспензии), образовывать гели. Растворимость – это первичный показатель оценки функциональных свойств белков, характеризуется количеством белка, переходящего в раствор. Растворимость в наибольшей степени зависит от присутствия нековалентных взаимодействий: гидрофобных, электростатических и водородных связей. Белки с высокой гидрофобностью хорошо взаимодействуют с липидами, с высокой гидрофильностью хорошо взаимодействуют с водой. Поскольку белки одного типа имеют одинаковый по знаку заряд, то они отталкиваются, что способствует их растворимости. Соответственно в изоэлектрическом состоянии, когда суммарный заряд белковой молекулы равен нулю, а степень диссоциации минимальна, белок обладает низкой растворимостью, даже может скоагулировать. Водосвязывающая способность характеризуется адсорбцией воды при участии гидрофильных остатков аминокислот, жиросвязывающая – адсорбцией жира за счёт гидрофобных остатков. В среднем на 1 г белка может связывать и удерживать на своей поверхности 2÷4 г воды или жира.

Жироэмульгирующая и пенообразующая способность белков широко используются при получении жировых эмульсий и пен, то есть гетерогенных систем вода-масло, вода-газ. Благодаря наличию в белковых молекулах гидрофильных и гидрофобных зон они взаимодействуют не только с водой, но и с маслом и воздухом и, выступая в качестве оболочки на границе раздела двух сред, способствуют их распределению друг в друге, то есть созданию устойчивых систем. Гелеобразующие свойства белков характеризуются способностью их коллоидного раствора из свободного диспергированного состояния переходить в связнодисперсное с образованием систем, обладающих свойствами твёрдых тел. Вязко-эластично-упругие свойства белков зависят от их природы (глобулярные или фибриллярные), а также наличия функциональных групп, которыми белковые молекулы связываются между собой или с растворителем.
24. Методы определения белков в пищевых продуктах.

Для определения общего количества белков и других азотсодержащих веществ чаще всего применяется метод Кьельдаля. Сущность метода в том, что навеску продуктов сжигают в концентрированной серной кислоте. Далее все органически вещества распадаются до воды и углекислого газа, а азот превращается в аммиак, который с серной кислотой образует (NH4)2 SO4. Аммиак отгоняют и определяют количество азота. Это количество азота умножают на коэффициент 6,25 и получают общее количество азотсодержащих веществ в продукте в пересчете на белок. Коэффициент 6,25 вычисляем по среднему содержанию азота в молекуле белка: 100/16 = 6,25. Если в белке содержится не 16 % азота, то коэффициент для пересчета на белок будет не 6,25, а другим, например, для кукурузы он равен 6,39.

Для исследования белков их необходимо выделять в чистом виде, что очень трудно, так как они обладают высокой чувствительностью к внешним воздействиям: Для выделения белков из биологических объектов растворимые белки переводят в раствор с помощью определенных реагентов, а нерастворимые белки оставляют в твердом состоянии и удаляют сопутствующие белкам вещества. Полученные растворы представляют собой смеси белков, которые служат для выделения из них отдельных фракций.

Фракционирование белков ведут разными способами: солями, органическими растворителями, хроматографически и др.
25. Физиологическая роль углеводов в организме человека.

Углеводы широко распространены в природе, они встречаются в свободной или связанной форме во всех клетках – растительных, животных, бактериальных. Углеводы составляют ¾ биологического мира и примерно 60-80% калорийности человеческого рациона.

В клетках живых организмов углеводы является источником и аккумулятором энергии, в растительных и некоторых животных клетках они выполняют опорную функцию. В растительных клетках таких углеводов 90%, а в животных – 20% - это скелетный материал клетки.

В соединении с белками и липидами углеводы образуют сложные комплексы, которые представляют основу субклеточных структур, то есть основу живой материи.

Углеводы образуются в растениях в процессе фотосинтеза и являются первыми органическими веществами в круговороте углерода в природе.

В питании человека углеводы играют очень важную роль. Они являются:

Главным источником энергии, которая необходима всем клеткам и тканям, особенно мозгу, сердцу и мышцам.

Энергия высвобождается при окислении углеводов (белков, жиров) и аккумулируется в молекулах АТФ. При окислении 1 г углеводов в организме образуется 4 ккал энергии.

Углеводы и их производные входят в состав разнообразных тканей и жидкостей, т.е. являются пластическим материалом.

Являются регуляторами ряда биохимия процессов. (При окислении жиров они препятствуют накоплению кетоновых тел. При сахарном диабете нарушается обмен углеводов и развивается ацидоз).

Углеводы тонизируют ЦНС (центральную нервную систему).

Некоторые углеводы выполняют специализированные функции (например, гепарин – препятствует свертыванию крови в сосудах).

Защитная функция (галактуроновая кислота, взаимодействуя с токсичными веществами, образует нетоксичные водорастворимые сложные эфиры, которые выводятся из организма с мочой).

В организме человека запасы углеводов не превышают 1% массы тела. При интенсивной работе они быстро истощаются, поэтому углеводы должны поступать вместе с пищей ежедневно.

Суточная потребность человека в углеводах составляет 400-500г, при этом 80% приходится на крахмал.
26. Усваиваемые углеводы и их физиологическое значение

Усваиваемые углеводы:

♦ моносахариды (глюкоза, фруктоза, галактоза)

♦ дисахариды (сахароза, лактоза, мальтоза)

♦ полисахариды (крахмал, гликоген, инулин)..

С точки зрения пищевой ценности, углеводы подразделяются на усваиваемые и неусваиваемые. Усваиваемые углеводы - моно - и олигосахариды, крахмал, гликоген. При поступлении в пищеварительный тракт усваиваемые углеводы (за исключением моносахаридов) расщепляются, всасываются, а затем или непосредственно утилизируются (в виде глюкозы), или превращаются в жир, или откладываются на временное хранение (в виде гликогена). Накопление жира особенно выражено при избытке в диете простых сахаров и отсутствии расхода энергии.

Глюкоза – является основной формой, в виде которой углеводы циркулируют в крови и обеспечивают энергетические нужды человека. Нормальное содержание глюкозы в крови 80-100 мг/100 мл. Избыток сахара превратится в гликоген, который является запасным веществом и источником глюкозы при недостатке углеводов в пище.

Процессы утилизации глюкозы замедляются, если поджелудочная железа вырабатывает недостаточное количество гормона – инсулина. Уровень глюкозы в крови повышается до 200-400 мг/100 мл. Такое высокое содержание сахара почти не в состоянии задерживать и сахар появляется в моче – развивается сахарный диабет.

Быстрый подъем уровня глюкозы в крови вызывает моно- и дисахариды, особенно сахараза.

При потреблении фруктозы уровень сахара в крови увеличивается не так резко. Фруктоза в большей степени задерживается печенью, а, поступив в кровь, быстрее вступает в обменные процессы. В превращениях фруктозы инсулин не участвует.

Фруктоза в меньшей степени вызывает кариес зубов( по сравнению с глюкозой и сахарозой). Фруктоза обладает большей сладостью

Галактоза в свободном виде в пищевых продуктах не содержится. Она образуется при расщеплении молочного сахара – лактоза.

Лактоза – содержится только в молоке, придает пресному молоку сладковатый вкус. При изготовлении кисломолочных продуктов сбраживается молочнокислыми бактериями. Используется при изготовлении продуктов детского питания.

К производным углеводам относят сорбит и ксилит. Они содержатся в небольших количествах и тканях человека. Имеют сладкий вкус и применяются в качестве заменителей сахара.

В организме расщепляются до СО₂ и Н₂О и не повышают уровень глюкозы в крови, поэтому их используют при сахарном диабете.
27. Обмен углеводов в организме человека.

С точки зрения пищевой ценности углеводы делятся на усвояемые и неусвояемые.

Усвояемые – это моно- и олигосахариды, а также крахмал и гликоген.

Неусвояемые – целлюлоза, гемицеллюлоза, инулин, пектин, гумми, слизи.

При поступлении в пищеварительный тракт усвояемые углеводы расщепляются (кроме моносахаридов), всасываются, а затем утилизируются (в виде глюкозы) или превращаются в жир, могут также откладываться на временное хранение в виде гликогена.

Накопление жира наиболее интенсивно происходит при избытке в диете простых сахаридов и отсутствия расхода энергии.

Обмен углеводов в организме состоит из следующих процессов:

Расщепление в желудочном тракте поступающих с пищей ди- и полисахаридов до моносахаридов.

Всасывание моносахаридов в кровь из кишечника. Синтез и распад гликогена в тканях, прежде всего в печени. Анаэробное расщепление глюкозы – гликолиз с образованием пирувата (ПВК). Аэробный метаболизм пирувата (цикл Кребса). Вторичные пути катаболизма глюкозы (пентозофосфатный путь и др.). Взаимопревращение гексоз.

Образование углеводов из неуглеводных продуктов (глюконеогенез). Такими продуктами в первую очередь является и ПВК, глицерин, аминокислоты и другие соединения.
28. Неусваиваемые углеводы и их функции в организме человека. Пищевые источники неусваиваемых углеводов и потребности организма в них.

Неусваиваемые углеводы:

♦ целлюлозные полисахариды (целлюлоза, гемицеллюлоза, пектиновые вещества, лигнин)

♦ нецелюлозни полисахариды (камеди, слизи, полисахариды водорослей, ксантан)

♦ олигосахариды (трисахариды – раффиноза, рамноза, тетрасахариды – стахиоза).

Неусваиваемые углеводы человеческим организмом не утилизируются, но они чрезвычайно важны для пищеварения и составляют (вместе с лигнином) так называемые пищевые волокна. Пищевые волокна выполняют следующие функции в организме человека:

- стимулируют моторную функцию кишечника;

- препятствуют всасыванию холестерина;

- играют положительную роль в нормализации состава микрофлоры кишечника, в ингибировании гнилостных процессов;

- оказывают влияние на липидный обмен, нарушение которого приводит к ожирению;

- адсорбируют желчные кислоты;

- способствуют снижению токсичных веществ жизнедеятельности микроорганизмов и выведению из организма токсичных элементов.

При недостаточном содержании в пище неусваиваемых углеводов наблюдается увеличение сердечнососудистых заболеваний, злокачественных образований прямой кишки. Суточная норма пищевых волокон составляет 20-25 г.
29. Гидролиз олиго- и полисахаридов. Способы гидролиза.

Гидролиз ди- и полисахаридов - наиболее распространенный процесс, протекающий в пищевых продуктах при тепловой и холодильной обработке, а также при хранении картофеля, плодов и овощей в замороженном и охлажденном состоянии.

При нагревании дисахариды (сахароза, мальтоза, лактоза) под действием кислот или в присутствии ферментов распадаются на моносахариды. Сахароза в водных растворах под влиянием кислот присоединяет молекулу воды и гидролизуется на равное количество глюкозы и фруктозы, вращающих плоскость поляризации влево, а не вправо, как сахароза.

Такое преобразование называют инверсией, а эквимолекулярную смесь глюкозы и фруктозы - инвертным сахаром, который имеет более сладкий вкус, чем сахароза.

Полисахариды также при нагревание под действием кислот или в присутствии ферментов подвергаются гидролизу с образованием низкомолекулярных соединений, принимающих участие в обменных процессах.

Гидролиз зависит от многих факторов, pH, температуры, активности ферментов и др. Гидролиз важен не только при получении, но и в процессе хранения продукта.

При хранении реакции гидролиза могут привести к нежелательному изменению цвета, а гидролиз полисахаридов снижает их способность образовывать гели.
30. Ферментативный гидролиз крахмалсодержащего сырья. Факторы, влияющие на этот процесс.

Ферментативный гидролиз крахмала под действием амилолитических ферментов – α- и β-амилазы, глюкоамилазы, поллиназы и д.р.

Ферментативный гидролиз крахмала имеет место во многих пищевых технологиях, т.к. обеспечивает качество продуктов:

- в хлебопечении – процесс тестоприготовления и выпечка хлеб;

- производство пива – получение пивного сусла, сушка солода;

- производство кваса – получение квасных хлебцев;

- производство спирта – подготовка сырья для брожения.
31. Гидролиз некрахмалистых полисахаридов. Способы гидролиза и факторы, влияющие на этот процесс.

Этот гидролиз имеет место под действием ферментов целлюлолитического, гемицеллюлозного и пектолитического комплекса. Используется в пищевой технологии для более полной переработки сырья и улучшения качества продукции. В производстве соков и в виноделии — для осветления, увеличения выхода сока, улучшения условий фильтрации.

Гидролиз целлюлозы происходит под действием комплекса целлюлолитических ферментов.

Гемицеллюлозы вместе с пектиновыми веществами образуют основное вещество клеточных оболочек растений. Гидролиз гемицеллюлоз имеет место под действием обширного комплекса гемицеллюлозных ферментов. Эта группа полисахаридов, разнородная по строению, молекулярной массе и составу, при гидролизе дает довольно разнообразный набор соединений: глюкозу, фруктозу, маннозу, галактозу, ксилозу, арабинозу, глюкуроновую и галактуроновую кислоты.

Гидролиз пектиновых веществ имеет место под действием пектолитических ферментов.

Пектинэстераза гидролизует сложные эфирные связи в пектиновой кислоте и пектине и отщепляет метиловый спирт.

Протопектиназа – это фермент, действующий на протопектин.

При переработке пищевого сырья в пищевые продукты эти реакции занимают важное место. Они катализируются кислотами и щелочами, и многие из них идут по типу β-элиминации. Пентозы, как главный продукт дегидратации, дают фурфурол, гексозы — оксиметилфурфурол и другие продукты, такие как 2-гидроксиацетилфуран, изомальтол и мальтол. Фрагментация углеродных цепей этих продуктов дегидратации приводит к образованию левулиновой, муравьиной, молочной, уксусной кислот и ряда других соединений. Некоторые из образующихся продуктов обладают определенным запахом и могут поэтому сообщать пищевому продукту желательный или, наоборот, нежелательный аромат. Эти реакции требуют высокой температуры. Фурфурол и оксиметилфурфурол образуются при тепловой обработке фруктовых соков. Токсичность этих продуктов изучалась на крысах, и было отмечено, что фурфурол токсичнее оксиметилфурфурола.
32. Превращения углеводов в сильнокислой среде. Влияние этих превращений на технологические процессы.

При переработке и хранении пищевого сырья и продуктов углеводы претерпевают сложные и разнообразные превращения, зависящие от состава углеводного комплекса, температуры и рН среды, влажности, наличия ферментов, присутствия в продуктах других компонентов, взаимодействующих с углеводами (белков, липидов, органических кислот и др.).

Основными процессами, протекающими в углеводах при различных видах технологической обработки и хранения пищевых продуктов, являются следующие:

· кислотный и ферментативный гидролиз ди- и полисахаридов;

· реакции дегидратации углеводов;

· меланоидинообразование;

· карамелизация.

При получении глюкозы кислотным гидролизом крахмала, который обычно проводят в сильнокислой среде при высокой температуре, могут образовываться изомальтоза и гентиобиоза. Протекание таких реакций является отрицательной характеристикой кислотного способа получения глюкозы.

Гидролиз крахмала