вопрос Роль белков в питании. 1 вопрос Роль белков в питании, нормы, азотистый баланс, коэффициент изнашивания, физиологический белковый минимум. Белковая недостаточность
 Скачать 1 Mb.
|
|
1 вопрос Роль белков в питании, нормы, азотистый баланс, коэффициент изнашивания, физиологический белковый минимум. Белковая недостаточность. Азотистый баланс- разница между количеством азота, поступающего с пищей, и количеством выделяемого азота (преимущественно в виде мочевины и аммонийных солей). Если количество поступающего азота равно количеству выделяемого, то наступает азотистое равновесие. Такое состояние бывает у здорового человека при нормальном питании. Азотистый баланс может быть положительным (азота поступает больше, чем выводится) у детей, а также у пациентов, выздоравливающих после тяжёлых болезней. Отрицательный азотистый баланс (выделение азота преобладает над его поступлением) наблюдают при старении, голодании и во время тяжёлых заболеваний. При безбелковой диете азотистый баланс становится отрицательным. Минимальное количество белков в пище, необходимое для поддержания азотистого равновесия, соответствует 30-50 г/cyt, оптимальное же количество при средней физической нагрузке составляет ∼100-120 г/сут. Нормы белка в питании. Для поддержания азотистого равновесия достаточно употреблять 30-50 г белков в сутки. Принятые нормы белкового питания для взрослых и детей учитывают климатические условия, профессию, условия труда и другие факторы. Взрослый человек при средней физической нагрузке должен получать 100-120 г белков в сутки. При тяжёлой физической работе эта норма увеличивается до 130-150 г. Детям до 12 лет достаточно 50-70 г белков в сутки. При этом подразумевается, что в пишу входят разнообразные белки животного и растительного происхождения. Белковая недостаточность безбелковое питание (особенно продолжительное) вызывает серьёзные нарушения обмена и неизбежно заканчивается гибелью организма.  2 вопрос Переваривание белков в ЖКТ. Характеристика пептидаз желудка, образование и роль соляной кислоты. В пищевых продуктах содержание свободных аминокислот очень мало. Подавляющее их количество входит в состав белков, которые гидролизуются в ЖКТ под действием ферментов протеаз. Субстратная специфичность этих ферментов заключается в том, что каждый из них с наибольшей скоростью расщепляет пептидные связи, образованные определёнными аминокислотами. Протеазы, гидролизующие пептидные связи внутри белковой молекулы, относят к группе эндопептидаз. Ферменты, относящиеся к группе экзопептидаз, гидролизуют пептидную связь, образованную концевыми аминокислотами. Под действием всех протеаз ЖКТ белки пищи распадаются на отдельные аминокислоты, которые затем поступают в клетки тканей. Образование и роль соляной кислоты пищеварительная функция желудка заключается в том, что в нём начинается переваривание белка. Существенную роль в этом процессе играет соляная кислота. Белки, поступающие в желудок, стимулируют выделение гистаминаи группы белковых гормонов -гастринов, которые, в свою очередь, вызывают секрецию НСI и профермента - пепсиногена. НСI образуется в обкладочных клетках желудочных желёз в ходе реакций. Источником Н+ является Н2СО3, которая образуется в обкладочных клетках желудка из СО2, диффундирующего из крови, и Н2О под действием фермента карбоангидразы: Н2О + СО2 → Н2СО3 → НСО3- + H+ Диссоциация Н2СО3 приводит к образованию бикарбоната, который с участием специальных белков выделяется в плазму в обмен на С1-, и ионов Н+, которые поступают в просвет желудка путём активного транспорта, катализируемого мембранной Н+/К+-АТФ-азой. При этом концентрация протонов в просвете желудка увеличивается в 106 раз. Ионы С1- поступают в просвет желудка через хлоридный канал. Концентрация НСl в желудочном соке может достигать 0,16 М, за счёт чего значение рН снижается до 1,0-2,0. Приём белковой пищи часто сопровождается выделением щелочной мочи за счёт секреции большого количества бикарбоната в процессе образования НСl. Под действием НСl происходит денатурация белков пищи, не подвергшихся термической обработке, что увеличивает доступность пептидных связей для протеаз. НСl обладает бактерицидным действием и препятствует попаданию патогенных бактерий в кишечник. Кроме того, соляная кислота активирует пепсиноген и создаёт оптимум рН для действия пепсина. · Связанная соляная кислота- НСl, связанная с белками и продуктами их переваривания. Значения связанной НСl у здоровых людей - 20-30 ТЕ. · Свободная НСl- соляная кислота, не связанная с компонентами желудочного сока. Значения свободной НСl в норме - 20-40 ТЕ. рН желудочного сока в норме -1,5-2,0. 3 вопрос Характеристика пептидаз поджелудочной железы и тонкого кишечника (специфичность действия, рН действия, результат действия). Защита клеток от действия пептидаз.(химус) в процессе переваривания поступает в двенадцатиперстную кишку. Низкое значение рН химуса вызывает в кишечнике выделение в кровь белкового гормона секретина. Этот гормон стимулирует выделение из поджелудочной железы в тонкий кишечник панкреатического сока, содержащего НСО3-, что приводит к нейтрализации НСl желудочного сока и ингибированию пепсина. В результате рН резко возрастает от 1,5-2,0 до ∼7,0. Поступление пептидов в тонкий кишечник вызывает секрецию холецистокинина, который стимулирует выделение панкреатических ферментов с оптимумом рН 7,5-8,0. Под действием ферментов поджелудочной железы и клеток кишечника завершается переваривание белков. 1. Активация панкреатических ферментов В поджелудочной железе синтезируются проферменты ряда протеаз: трипсиноген, химотрипсиноген, проэластаза, прокарбоксипептидазы А и В. В кишечнике они путём частичного протеолиза превращаются в активные ферменты трипсин, химотрипсин, эластазу и карбок-сипептидазы А и В. Активация трипсиногена происходит под действием фермента энтеропептидазы. Образовавшийся трипсин активирует химотрипсиноген, из которого получается несколько активных ферментов. 2. Специфичность действия протеаз Трипсин преимущественно гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами аргинина и лизина. Химотрипсины наиболее активны в отношении пептидных связей, образованных карбоксильными группами ароматических аминокислот (Фен, Тир, Три). Карбоксипептидазы А и В цинксодержащие ферменты, отщепляют С-концевые остатки аминокислот. Причём карбоксипептидаза А отщепляет преимущественно аминокислоты, содержащие ароматические или гидрофобные радикалы, а карбоксипептидаза В - остатки аргинина и лизина. Последний этап переваривания - гидролиз небольших пептидов, происходит под действием ферментов аминопептидаз и дипептидаз, которые синтезируются клетками тонкого кишечника в активной форме.Аминопептидазы последовательно отщепляют N-концевые аминокислоты пептидной цепи. Дипептидазы расщепляют дипептиды на АК.В результате последовательного действия всех пищеварительных протеаз большинство пищевых белков расщепляется до свободных ак.В. Защита клеток от действия протеаз Клетки поджелудочной железы защищены от действия пищеварительных ферментов т.к:эти ферменты образуются в виде неактивных предшественников в клетках поджелудочной железы и активируются только после секреции в просвет кишечника. в клетках поджелудочной железы присутствует белок-ингибитор трипсина, образующий с активной формой фермента (в случае преждевременной активации) прочный комплекс.В полости желудка и кишечника протеазы не контактируют с белками клеток, поскольку слизистая оболочка покрыта слоем слизи, а каждая клетка содержит на наружной поверхности плазматической мембраны полисахариды, которые не расщепляются протеазами и тем самым защищают клетку от их действия.Разрушение клеточных белков протеазами происходит при язвенной болезни желудка или двенадцатиперстной кишки. 4 Всасывание продуктов переваривания в кишечнике. Аминокислоты, образовавшиеся при переваривании белков, быстро всасываются в кишечнике. Транспорт : через воротную систему печени, ведущую прямо в печень, и по лимфатическим сосудам, сообщающимся с кровью через грудной лимфатический проток. Максимальная концентрация аминокислот в крови достигается через 30-50 мин после приёма белковой пищи (углеводы и жиры замедляют всасывание аминокислот). Всасывание L-аминокислот - активный процесс, требующий затраты энергии. Аминокислоты переносятся через кишечную стенку от слизистой её поверхности в кровь Механизм всасывания аминокислот в кишечнике. L-аминокислота поступает в энтероцит путём симпорта с ионом Na+. Специфическая транслоказа переносит аминокислоту через мембрану в кровь. Обмен ионов натрия между клетками осуществляется путём первично-активного транспорта с помощью Nа+,К+-АТФ-азы.////Перенос через щёточную кайму осуществляется целым рядом переносчиков, известно по крайней мере пять специфических транспортных систем, каждая из которых функционирует для переноса определённой группы близких по строению аминокислот: нейтральных, с короткой боковой цепью (аланин, серии, треонин); нейтральных, с длинной или разветвлённой боковой цепью (валин, лейцин, изолейцин);с катионными радикалами (лизин, аргинин);с анионными радикалами (глутаминовая и аспарагиновая кислоты);иминокислот (пролин, оксипролин).Аминокислоты конкурируют друг с другом за специфические участки связывания. Например, всасывание лейцина (если концентрация его достаточно высока) уменьшает всасывание изолейцина и валина.Одна из специфических транспортных систем функционирует в кишечнике, почках и, мозге. Она получила название γ-глутамильного цикла В этой системе участвуют 6 ферментов, один из которых находится в клеточной мембране, а остальные - в цитозоле. Ключевую роль в транспорте аминокислоты играет фермент γглутамилтрансфераза. катализирует перенос γ-глутамильной группы от глутатиона на транспортируемую аминокислоту и последующий перенос комплекса в клетку. Реакция протекает следующим образом γ-Глутамильный цикл. Система состоит из одного мембранного и пяти цитоплазматических ферментов. Перенос аминокислоты внутрь клетки осуществляется в комплексе с глутамильным остатком глутатиона под действием γ-глутамилтрансферазы. Затем аминокислота освобождается, а γ-глутамильный остаток в несколько стадий превращается в глутатион, который способен присоединять следующую молекулу аминокислоты. Е1 - γ-глутамилтрансфераза; Е2 - углутамилциклотрансфераза;Е3 - пептидаза; Е4 - оксопролиназа; Е5 - γ-глутамилцистеинсинтетаза; Е6 -глутатионсинтетаза. Аминокислота, связанная с γ-глутамильным остатком, оказывается внутри клетки. В следующей реакции происходит отщепление γ-глутамильного остатка под действием фермента γглутамилциклотрансферазы Дипептид цистеинилглицин расщепляется под действием пептидазы на 2 аминокислоты - цис-теин и глицин. В результате этих 3 реакций происходит перенос одной молекулы аминокислоты в клетку (или внутриклеточную структуру). Следующие 3 реакции обеспечивают регенерацию глутатиона, благодаря чему цикл повторяется многократно. Для транспорта в клетку одной молекулы аминокислоты с участием γ-глутамильного цикла затрачиваются 3 молекулы АТФ. 5. Пул аминокислот в клетке, общая схема поступления и расходования аминокислот. Общая схема путей распада аминокислот. 6. Кетогенные и гликогенные аминокислоты. Анаплеротические реакции, синтез заменимых аминокислот (примеры). Катаболизм аминок-т сводится к образованию пируват, ацетил-КоА, α-кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат, оксалоацетат гликогенных аминокислоты - превращаются в пируват и промежуточные продукты ЦТК и образуют в конечном итоге оксалоацетат, могут использоваться впроцессе глюконеогенеза. кетогенныеаминок-ты в процессе катаболизма превращаются в ацетоацетат (Лиз, Лей) или ацетил-КоА (Лей) и могут использоваться в синтезе кетоновых тел. гликокетогенными аминокислоты используется и для синтеза глюкозы, и для синтеза кетоновых тел, так как в процессе их катаболизма образуются 2 продукта - определённый метаболит цитратного цикла и ацетоацетат (Три, Фен, Тир) или ацетил-КоА (Иле). Анаплеротические реакции - безазотистые остатки аминокислот используются для восполнения того количества метаболитов общего пути катаболизма, которое затрачивается на синтез биологически активных веществ. 1.Фермент пируваткарбоксилаза (кофермент - биотин), катализирующий эту реакцию, обнаружен в печени и мышцах. 2. Аминокислоты → Глутамат → α-Кетоглутарат под действием  глутаматдегидрогеназы или аминотрансфераз.3. Пропионил-КоА, а затем и сукцинил-КоА могут образоваться также при распаде высших жирных кислот с нечётным числом атомов углерода 4. Аминокислоты → Фумарат 5. Аминокислоты → Оксалоацетат Реакции 2, 3 происходят во всех тканях (кроме печени и мышц), где отсутствует пируваткарбоксилаза. VII. БИОСИНТЕЗ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ В организме человека возможен синтез восьми заменимых аминокислот: Ала, Асп,  Асн, Сер, Гли, Глу, Глн, Про. Углеродный скелет этих аминокислот образуется из глюкозы. α-Аминогруппа вводится в соответствующие α-кетокислоты в результате реакций трансаминирования.Универсальным донором α-аминогруппы служит глутамат.Путём трансаминирования α-кетокислот, образующихся из глюкозы, синтезируются аминокислоты Глутамат также образуется при восстановительном аминировании α-кетоглутарата глутаматдегидрогеназой.  7 Окислительное дезаминирование аминокислот: уравнение реакции, фермент, кофермент, место протекания, регуляция процесса, биороль. У человека основным способом дезаминирования является окислительное дезаминирование. Выделяют два варианта окислительного дезаминирования: прямоеи непрямое. Прямое дезаминированиекатализируется одним ферментом, в результате образуется NH3 и кетокислота. Прямое окислительное дезаминирование может идти в присутствии кислорода (аэробное) и не нуждаться в кислороде (анаэробное). 1. Аэробное прямое окислительное дезаминированиекатализируется оксидазами D-аминокислот (D-оксидазы) в качестве кофермента использующими ФАД, и оксидазами L-аминокислот (L-оксидазы) с коферментом ФМН.  2. Анаэробное прямое окислительное дезаминированиесуществует только для глутаминовой кислоты, катализируется только глутаматдегидрогеназой, превращающей глутамат в α-кетоглутарат. Фермент глутаматдегидрогеназа имеется в митохондриях всех клеток организма (кроме мышечных). Этот тип дезаминирования теснейшим образом связан с трансаминированием аминокислот и формирует с ним процесс трансдезаминирования.  В печени реакция используется для получения аммиака из его транспортной формы глутаминовой кислоты. Далее аммиак входит в реакции синтеза мочевины Непрямое окислительное дезаминированиевключает 2 этапа и активно идет во всех клетках организма. Первый этапзаключается в обратимом переносе NH2-группы с аминокислоты на кетокислоту с образованием новой аминокислоты и новой кетокислоты при участии ферментов аминотрансфераз. Этот перенос называется трансаминирование и его механизм довольно сложен. В качестве конечной кетокислоты-акцептора ("кетокислота 2") в организме обычно используется α-кетоглутаровая кислота, которая превращается в глутамат ("аминокислота 2").  В результате трансаминирования свободные аминокислоты теряют α-NH2-группы и превращаются в соответствующие кетокислоты. Далее их кетоскелет катаболизирует специфическими путями и вовлекается в цикл трикарбоновых кислот и тканевое дыхание, где сгорает до СО2 и Н2О. Второй этапсостоит в отщеплении аминогруппы от аминокислоты 2 –  7 Окислительное дезаминирование аминокислот: уравнение реакции, фермент, кофермент, место протекания, регуляция процесса, биороль. У человека основным способом дезаминирования является окислительное дезаминирование. Выделяют два варианта окислительного дезаминирования: прямоеи непрямое. Прямое дезаминированиекатализируется одним ферментом, в результате образуется NH3 и кетокислота. Прямое окислительное дезаминирование может идти в присутствии кислорода (аэробное) и не нуждаться в кислороде (анаэробное). 1. Аэробное прямое окислительное дезаминированиекатализируется оксидазами D-аминокислот (D-оксидазы) в качестве кофермента использующими ФАД, и оксидазами L-аминокислот (L-оксидазы) с коферментом ФМН. 2. Анаэробное прямое окислительное дезаминированиесуществует только для глутаминовой кислоты, катализируется только глутаматдегидрогеназой, превращающей глутамат в α-кетоглутарат. Фермент глутаматдегидрогеназа имеется в митохондриях всех клеток организма (кроме мышечных). Этот тип дезаминирования теснейшим образом связан с трансаминированием аминокислот и формирует с ним процесс трансдезаминирования. В печени реакция используется для получения аммиака из его транспортной формы глутаминовой кислоты. Далее аммиак входит в реакции синтеза мочевины Непрямое окислительное дезаминированиевключает 2 этапа и активно идет во всех клетках организма. Первый этапзаключается в обратимом переносе NH2-группы с аминокислоты на кетокислоту с образованием новой аминокислоты и новой кетокислоты при участии ферментов аминотрансфераз. Этот перенос называется трансаминирование и его механизм довольно сложен. В качестве конечной кетокислоты-акцептора ("кетокислота 2") в организме обычно используется α-кетоглутаровая кислота, которая превращается в глутамат ("аминокислота 2"). В результате трансаминирования свободные аминокислоты теряют α-NH2-группы и превращаются в соответствующие кетокислоты. Далее их кетоскелет катаболизирует специфическими путями и вовлекается в цикл трикарбоновых кислот и тканевое дыхание, где сгорает до СО2 и Н2О. Второй этапсостоит в отщеплении аминогруппы от аминокислоты 2 – дезаминирование. Т.к. в организме коллектором всех аминокислотных аминогрупп является глутаминовая кислота, то только она подвергается окислительному дезаминированию с образованием аммиака и α-кетоглутаровой кислоты. Этот этап осуществляется глутаматдегидрогеназой (перейти вверх к ее реакции), которая имеется в митохондриях всех клеток организма, кроме мышечных. Учитывая тесную связь обоих этапов, непрямое окислительное дезаминирование называют трансдезаминирование.  Если реакция прямого дезаминирования идет в митохондриях печени, аммиак используется для синтеза мочевины, которая в дальнейшем удаляется с мочой. В эпителии канальцев почек реакция необходима для удаления аммиака в процессе аммониегенеза. Так как НАДН используется в дыхательной цепи и α-кетоглутарат вовлекается в реакции ЦТК, то реакция активируется при дефиците энергии и ингибируется избытком АТФ и НАДН. 8 Трансаминирование: схема процесса, ферменты, биороль. Биороль АлАТ и АсАТ и клиническое значение их определения в сыворотке крови. Трансаминирование: схема процесса, ферменты, биороль.  Наиболее распространёнными ферментами в большинстве тканей млекопитающих являются: АЛТ (АлАТ) катализирует реакцию транса-минирования между аланином и α-кетоглутаратом. Локализован этот фермент в цитозоле клеток многих органов, но наибольшее его количество обнаружено в клетках печени и сердечной мышцы. ACT (АсАТ) катализирует реакцию трансами-нирования между аепартатом и α-кетоглутаратом. образуются оксалоацетат и глутамат. Наибольшее его количество обнаружено в клетках сердечной мышцы и печени. органоспецифичность этих ферментов. В норме в крови активность этих ферментов составляет 5-40 Е/л. При повреждении клеток соответствующего органа ферменты выходят в кровь, где активность их резко повышается. Поскольку ACT и АЛТ наиболее активны в клетках печени, сердца и скелетных мышц, их используют для диагностики болезней этих органов. В клетках сердечной мышцы количество ACT значительно превышает количество АЛТ, а в печени - наоборот. Поэтому особенно информативно одновременное измерение активности обоих ферментов в сыворотке крови. Соотношение активностей ACT/АЛТ называют "коэффициент де Ритиса".В норме этот коэффициент равен 1,33±0,42. При инфаркте миокарда активность ACT в крови увеличивается в 8-10 раз, а АЛТ - в 2,0 раза. При гепатитах активность АЛТ в сыворотке крови увеличивается в ∼8-10 раз, a ACT - в 2-4 раза,. 9. Непрямое дезаминирование: схема процесса, ферменты, кофакторы, биороль. Непрямое дезаминирование. Большинство АК не способно дезаминироваться в одну стадию, подобно Глу. Аминогруппы таких ак в результате трансаминирования переносятся на αкетоглутарат с образованием глутаминовой к-ы, которая затем подвергается прямому окислительному дезаминированию. Такой механизм дезаминирования аминокислот в 2 стадии получил название непрямого дезаминирования  :Непрямое дезаминирование аминокислот происходит при участии 2 ферментов: аминотрансферазы (кофермент ПФ) и глутаматдегидрогеназы (кофермент NAD+Значение этих реакций в обмене аминокислот очень велико, так как непрямое дезаминирование - основной способ дезаминирования большинства аминокислот. Обе стадии непрямого дезаминирования обратимы, что обеспечивает как катаболизм аминокислот, так и возможность образования практически любой аминокислоты из соответствующей α-кетокислоты. В мышечной ткани активность глутаматдегидрогеназы низка, поэтому в этих клетках при интенсивной физической нагрузке функционирует ещё один путь непрямого дезаминирования с участием цикла ИМФ-АМФ. Вначале происходит перенос аминогруппы аминокислот на аспартат, затем на инозиновую кислоту (ИМФ) и в завершение - дезаминирование АМФ. Представленная схема отражает последовательность реакций непрямого неокислительного дезаминирования:   Биороль непрямого дезаминирования. А - при катаболизме почти все природные ак сначала передают аминогруппу на а-кетоглутарат в реакции трансаминирования с образованием глутамата и соответствующей кетокислоты. Затем глутамат подвергается прямому окислительному дезаминированию под действием глутаматдегидрогена-зы, в результате чего получаются акетоглутарат и аммиак; Б - при необходимости синтеза аминокислот и наличии необходимых акетокислот обе стадии непрямого дезаминирования протекают в обратном направлении. В результате восстановительного аминирования а-кетоглутарата образуется глутамат, который вступает в трансаминирование с соответствующей а-кетокислотой, что приводит к синтезу новой ак. 10. Декарбоксилирование аминокислот. Общий вид реакций, ферменты, кофактор. Синтез и биороль: путресцина, кадаверина, спермидина, спермина. 11 Синтез, деградация и биороль ГАМК, гистамина, NO, серотонина и катехоламинов.ГАМК. В нервных клетках декарбоксилирование глутамата (отщепление α-карбоксильной группы) приводит к образованию γ-аминомасляной кислоты (ГАМК), которая служит основным тормозным медиатором высших отделов мозга. Цикл превращений ГАМК в мозге включает три сопряжённые реакции, получившие название ГАМК-шунта. Первую катализирует глутаматдекарбоксилаза, которая является пиридоксальзависимым ферментом. Эта реакция является регуляторной и обусловливает скорость образования ГАМК в клетках мозга. Продукт реакции - ГАМК. Последующие 2 реакции можно считать реакциями катаболизма ГАМК. ГАМК-аминотрансфераза, также пиридоксальзависимая, образует янтарный полуальдегид, который затем подвергается дегидрированию и превращается в янтарную кислоту. Сукцинат используется в цитратном цикле. Инактивация ГАМК возможна и окислительным путём под действием МАО. Содержание ГАМК в головном мозге в десятки раз выше других нейромедиаторов. Она увеличивает проницаемость постсинаптических мембран для ионов К+, что вызывает торможение нервного импульса; повышает дыхательную активность нервной ткани; улучшает кровоснабжение головного мозга. Гистамин образуется путем декарбоксилирования гистидина в тучных клетках соединительной ткани. Гистамин образует комплекс с белками и сохраняется в секреторных гранулах тучных клеток. Секретируется в кровь при повреждении ткани (удар, ожог, воздействие эндо- и экзогенных веществ), развитии иммунных и аллергических реакций. Гистамин выполняет в организме человека следующие функции: • стимулирует секрецию желудочного сока, слюны (т.е. играет роль пищеварительного гормона); • повышает проницаемость капилляров, вызывает отёки, снижает АД (но увеличивает внутричерепное давление, вызывает головную боль); • сокращает гладкую мускулатуру лёгких, вызывает удушье; • участвует в формировании воспалительной реакции - вызывает расширение сосудов, покраснение кожи, отёчность ткани; • вызывает аллергическую реакцию; • выполняет роль нейромедиатора; • является медиатором боли. 12. Обезвреживание биогенных аминов. Роль моноаминооксидаз, общий вид реакций, кофактор. Метилирование катехоламинов. Для осуществления биологической функции в нервных клетках требуется определённая концентрация биогенных аминов. Избыточное накопление их может вызывать различные патологические отклонения. В связи с этим большое значение приобретают механизмы инактивации биогенных аминов. Инактивация биогенных аминов происходит двумя путями: 1) метилированием с участием SAM под действием метилтрансфераз.Таким образом могут инактивироваться различные биогенные амины, но чаще всего происходит инактивация гастамина и адреналина  2) окислением ферментами моноаминооксидазами (МАО)с коферментом FAD - таким путем чаще происходит инактивация дофамина, норадреналина, серотонина, ГАМК. При этом происходит окислительное дезаминирование биогенных аминов с образованием альдегидов, а затем соответствующих кислот, которые выводятся почками. 13. Токсичность аммиака, пути его образование и обезвреживания. |