Билет. 1 билет. 3 билет 4билет 5 билет
 Скачать 7.84 Mb.
|
|
Г  ликоген как резервный полисахарид. В клетках животных гликоген - основной резервный полисахарид. При полимеризации глюкозы снижается растворимость образующейся молекулы гликогена и, следовательно, её влияние на осмотическое давление в клетке. Это обстоятельство объясняет, почему в клетке депонируется гликоген, а не свободная глюкоза. Гликоген депонируется главным образом в печени и скелетных мышцах. Распад гликогена печени служит в основном для поддержания уровня глюкозы в крови в постабсорбтивном периоде. Поэтому содержание гликогена в печени изменяется в зависимости от ритма питания. При длительном голодании оно снижается почти до нуля. Гликоген мышц служит резервом глюкозы - источника энергии при мышечном сокращении. Мышечный гликоген не используется для поддержания уровня глюкозы в крови. Как уже упоминалось ранее, в клетках мышц нет фермента глюкозо-6-фосфатазы, и образование свободной глюкозы невозможно. Расход гликогена в мышцах зависит в основном от физической нагрузки. Гликогеногенез..Глюкоза, поступающая в клетку, фосфорилируется при участии АТФ (реакция 1). Затем глюкозо-6-фосфат в ходе обратимой реакции превращается в глюкозо-1 -фосфат (реакция 2) под действием фермента фосфоглюкомутазы. Чтобы синтез гликогена был термодинамически необратимым, необходима дополнительная стадия образования уридинди-фосфатглюкозы из УТФ и глюкозо-1-фосфата (реакция 3). Фермент, катализирующий эту реакцию, назван по обратной реакции: УДФ-глюкопирофосфорилаза. Однако в клетке обратная реакция не протекает, потому что образовавшийся в ходе прямой реакции пирофосфат очень быстро расщепляется пирофосфатазой на 2 молекулы фосфата. Образованная УДФ-глюкоза далее используется как донор остатка глюкозы при синтезе гликогена (реакция 4). Эту реакцию катализирует фермент гликогенсинтаза (глюкозилтрансфераза). Поскольку в данной реакции не используется АТФ, фермент называют синтазой, а не синтетазой. Так как гликоген в клетке никогда не расщепляется полностью, синтез гликогена осуществляется путём удлинения уже имеющейся молекулы полисахарида, называемой "затравка", или "праймер". К "затравке" последовательно присоединяются молекулы глюкозы. Строением молекулы "затравки" как бы предопределяется тип связи, который возникает в реакции трансгли-козилирования. Таким образом, синтезируется полисахарид, аналогичный по строению с "затравочным". По окончании синтеза гликогенин остаётся включённым в гранулу гликогена. Разветвлённая структура гликогена образуется при участии амило-1,4 →1,6-глюкозилтрансферазы, называемой ферментом "ветвления" (от англ, branching enzyme). Как только гликогенсинтаза удлиняет линейный участок примерно до 11 глюкозных остатков, фермент ветвления переносит её концевой блок, содержащий 6-7 остатков, на внутренний остаток глюкозы этой или другой цепи. В точке ветвления концевой остаток глюкозы олигосахарида соединяется с гидроксильной группой в С6 положении с образованием α-1,6-гликозидной связи. Новая точка ветвления может быть образована на расстоянии не менее 4 остатков от любой уже существующей. Таким образом, по мере синтеза гликогена многократно возрастает число ветвлений. Концы цепей служат точками роста молекулы при её синтезе и началом при её распаде. Распад. Амилолитический путь заключается в гидролитическом распаде гликогена:  Гликоген +Н2О,амилаза глюкоза.Этот путь катализируют α - амилаза, которая расщепляет внутренние 1,4 -α-гликозидные связи и γ - амилаза, которая отрывает концевые остатки глюкозы. Основным способом распада гликогена является фосфоролитический путь при участии Н3РО4:  Гликоген + Н3РО4 фосфорилаза гликоген + глюкозо-1-фосфат Глюкозо-1-фосфат переходит в глюкозо-6-фосфат под действием фермента фосфоглюкомутазы.Только в печени имеются фермент – глюкозо-6-фосфатаза, способный отщеплять остатки Н3РО4 от глюкозо-6-фосфата, переводя глюкозо-6-фосфат в свободную глюкозу. Фосфорилаза расщепляет только 1,4 -α-гликозидные связи. В расщеплении 1,6 -α-гликозидных связей участвует дополнительный фермент – 1,6 -α-гликозидаза. Ключевым ферментом распада гликогена является фосфорилаза. В распаде гликогена участвуют активная фосфорилированная форма фосфорилазы (фосфорилаза «А»). Она образуется из неактивной фосфорилазы «В» путём фосфорилирования и увеличения олигомерности. Фосфорилаза «В» является нефосфорилированным димером, а фосфорилаза «А» представляет собой фосфорилированный тетрамер 3. Гиалуроновая кислота в межклеточном веществе удерживает внеклеточную воду и обеспечивает диффузию через него различных молекул. 4. У пациента на рентгенограммах выявлена деструкция костной ткани. В плазме крови повышено содержание ионизированного кальция. В моче повышено содержание фосфатов. Билет 16 1) 18. Витамины. Классификация. Номенклатура. Гипер-, гипо-, авитаминозы. Причины. Антивитамины. Роль витаминов в обмене веществ: связь с ферментами. Витамины– группа низкомолекулярных органических соединений относительно простого строения и разнообразной химическойприроды, обеспечивают нормальное развитие организма животных и человека и адекватную скорость протекания биохимических и физиологических процессов. Классификация витаминов. По физико-химическим свойствам витамины делятся на две группы: а) водорастворимые (витамины группы В, витамины С, Н, Р) б) жирорастворимые (витамины А, Е, Д, К). в) витаминоподобные вещества (В4 – холин, В8 – инозит, В13 – оротовая кислота, В15 – пангамовая кислота, N – липоевая кислота, Р – рутин, ПАБК и т.п.) Для обозначения каждого из них существует 1) буквенный символ 2) химическое название 3) название с учетом излечиваемого этим витамином заболевания с приставкой “анти”. Кроме того, для некоторых витаминов сохранено наименование, данное им открывшими их авторами. Водорастворимые витамины 1) в тканях не накапливаются (за исключением витамина В12), должны поступать в организм ежедневно. Жирорастворимые витамины способны накапливаться в тканях, при передозировке витамины А и Д проявляют токсичность. Гиповитаминозы - состояние недостаточности витамина. Авитаминоз – полное отсутствие витамина в клетках Гипервитаминозы - состояние избыточного поступления или образования витаминов. В основном характерны лишь для витаминов А и Д. Причины дисбаланса витаминов в организме. Причиной гипервитаминозов А и Д является избыточное потребление этих витаминов в составе препаратов (чаще всего – спиртового раствора витамина Д) либо с экзотической пищей (печень акулы и белого медведя). Причины гиповитаминозов многообразны. 1. Недостаточное питание.. 2. Заболевания желудочно-кишечного тракта и изменение состава нормальной кишечной микрофлоры (дисбактериоз). 3. Антивитамины - аналоги витаминов, действующие как антикоферменты. Обычно это производные витаминов, но они не способны выполнять их функции в ферментативных реакциях. Специфическое антикоферментное действие антивитаминов позволило широко использовать их в лечебной практике: · противотуберкулезные препараты (гидразиды изоникотиновой кислоты) · антидепрессанты (аминазин – подавляет утилизацию витамина В2, нарушая синтез его коферментной формы) · противораковые препараты (аминоптерин, метотрексат вытесняют фолиевую кислоту из фолатзависимых ферментов, блокируя тем самым синтез нуклеиновых кислот и размножение клеток) · сульфаниламиды включаются вместо ПАБК в структуру фолиевой кислоты · кумарины – дикумарол, тромексан – замещают витамин К в реакциях превращения неактивных факторов свертывания крови в активные 4. Увеличение потребности в витаминах при физических нагрузках, умственном напряжении, беременности, у растущего организма, при старении (из-за худшего их усвоения). Воздействие ионизирующего излучения, хронические заболевания, применение диуретиков также увеличивают потребность в витаминах. 5. Дефицит одного витамина может оказывать существенное влияние на утилизацию других витаминов. Связь витаминов с ферментами объясняет их важную роль в обмене веществ. Отсутствие витаминов в пище вызывает нарушение образования в организме ферментов, которое приводит к заболеваниям, характерным для многих авитаминозов. Существует тесная связь между витаминами и ферментами, то витамины являются участниками ферментативных процессов в качестве активаторов (например, витамин С активирует папаин и катепсин), то они служат субстратом для действия ферментов или оказываются продуктами ферментативного превращения провитаминов (например, действие на витамин С оксидазы аскорбиновой кислоты или превращение в печени каротина в витамин А) наконец, витамины входят в качестве неотъемлемой составной части (кофермента) в молекулу самого фермента. 2) 55.Глюкоза крови. Регуляция уровня глюкозы крови. Роль адреналина, глюкагона, инсулина, тиреоидных гормонов. Гипо- и гипергликемия. Гипергликемия здоровых людей (алиментарная, эмоциональная). Гипогликемия новорожденных. Патологическая гипергликемия. Глюкозурия. Понятие о почечном пороге для глюкозы крови. C глюкозы в арт. крови в течение суток - 60-100 мг/дл (3,3-5,5 ммоль/л). После приёма углеводов - возрастает в течение примерно 1 ч до 150 мг/дл. C глюкозы в крови изменяется за счёт синтеза и распада гликогена. Глюкагон, адреналин, глюкокортикоиды, соматотропный гормон - влияя на печень, увеличивают гликемию. Инсулин снижеает уровень глюкозы крови. При его влиянии глюкозу усиленно поглощают мышцы и жировая ткань. Уменьшение С глюкозы - Переход глюкозы в клетки, вовлечение глюкозы в гликолиз, увеличение синтеза гликогена, активация пентозофосфатного пути, усиление липогенеза Глюкагон повышает содержание глюкозы крови: увеличивая мобилизацию гликогена через активацию гликогенфосфорилазы, стимулируя глюконеогенез Адреналин вызывает гипергликемию: активируя мобилизацию гликогена Глюкокортикоиды повышают глюкозу крови за счет подавления перехода глюкозы в клетку, стимулируя глюконеогенез Сахар крови ниже нормы <3,3 ммоль/л – гипогликемия, выше >5,5 ммоль/л – гипергликемия. Физиологическая гипергликемия: Алиментарные - связаны с приемом пищи и продолжаются в норме не более 2 часов после еды; Эмоциональные - нервное напряжение, стимулирующее секрецию адреналина и мобилизацию гликогена в печени; Патологическия гипогликемия: Новорожденных - охлаждение, малые запасы гликогена в печени и ее общая незрелость; при заболеваниях гипофиза, коры и мозгового слоя надпочечников, щитовидной железы, связанных с избытком гликемических гормонов; Патологическая гипергликемия: -при заболеваниях гипофиза, коры и мозгового слоя надпочечников, щитовидной железы, связанных с избытком гликемических гормонов; -раздражении ЦНС: кровоизлияния в мозг, травмы, опухоли, отравления окисью углерода, эфиром, синильной кислотой и т. п., менингит, эпилепсия; -заболеваниях поджелудочной железы: сахарный диабет, панкреатит, опухоли. Выраженная гипергликемия без кетоза встречаются у больных сахарным диабетом средней тяжести . Содержание глюкозы в крови может превышать 50 ммоль/л, в отличие от диабетического кетоацидоза, при котором уровень глюкозы вкрови часто ниже 33 ммоль/л; -при хронических заболеваниях печени и почек; Глюкозурии (наличие глюкозы в моче) могут быть физиологическими и патологическими: Физиологические: алиментарная глюкозурия, глюкозурия беременных и нейрогенная глюкозурия на почве стрессовых состояний.Патологическая глюкозурия при сахарном диабете, гиперплазии коры надпочечников, инфаркте миокарда, кровоизлияниях во внутренние органы, отравлениях фосфором, при острых инфекциях и нервных заболеваниях. В норме моча не содержит глюкозы, поскольку почки способны реабсорбировать весь объём глюкозы, прошедший через почечный клубочек в просвет канальцев нефрона. Тот уровень сахара крови, при котором он начинает поступать в мочу, называют «почечным порогом». (8-10 ммоль/л). 3) Задача 6 Больному с лечебной целью вводят глюкокортикостероиды Задание:- изменится ли интенсивность синтеза АКТГ и кортикостероидов у больного. Ответ: Интенсивность синтеза АКТГ и кортикостероидов снизится по механизму отрицательной обратной связи. 4)задача 16 У ребенка отмечается изъеденность эмали, темно-коричневые пятна. В биоптатах эмали определяется высокое содержание фтора, общего белка и пониженное содержание кальция. Задания:- назовите заболевание, характеризующееся данными клиническими проявлениями.- каково содержание белка в здоровой эмали взрослого человека?- какие основные белки входят в состав эмали человека?- какова нормальная концентрация фтора в питьевой воде?- какова роль фтора в составе эмали? Ответ:1. Флюороз.2. 0,5 – 1,0%3. Энамелины и амелогенины.4. До 1 мг%.5. Анионы фтора участвуют в формировании фторапатитов, повышающих кислотоустойчивость эмали Билет 17(известен точно только первый вопрос) 1.Биологическое окисление и его ферменты( 2 вопроса) 20.Современное представление о механизме биологического окисления. Субстраты биологического окисления. Стадии (фазы) биологического окисления — этапы унификации энергетического материала. Биологическое окисление – это совокупность окислительно-восстановительных превращений различных веществ в живых организмах. Окислительно-восстановительными называют реакции, протекающие с изменением степени окисления атомов вследствие перераспределения электронов между ними. Субстратом биологического окисления называют любое вещество, способное поставлять электроны и протон, энергия которых трансформируется в полезную конвертируемую форму. Субстраты биологического окисления – метаболиты, восстанавливающие НАД и ФАД, служащие предшественниками субстратов, зависящих от дегидрогеназ. Субстратами биологического окисления являются продукты превращений жиров, белков и углеводов. Однако эти вещества не могут служить субстратами биологического окисления. Они предварительно подвергаются расщеплению в пищеварительном тракте, где из белков образуются аминокислоты, из жиров — жирные кислоты и глицерин, из сложных углеводов — моносахариды, в первую очередь гексозы. Главными субстратами биологического окисления являются продукты тканевого обмена аминокислот, углеводов и жиров, получившие название веществ «лимоннокислого цикла». К ним относятся кислоты: лимонная, цисаконитовая, изолимонная, щавелевоянтарная, α-кетоглютаровая, янтарная, фумаровая, яблочная, щавелевоуксусная.  Этапы унификации: 1. I этап: полисахариды расщепляются до моносахаридов (обычно гексоз); жиры распадаются на глицерин и высшие жирные кислоты, а белки– на составляющие их свободные аминокислоты. Эти процессы в основном являются гидролитическими, поэтому освобождающаяся в небольшом количестве энергия почти целиком используется организмами в качестве тепла. 2. II этап: мономерные молекулы(гексозы,глицерин,жирные кислоты и аминокислоты) подвергаются распаду, в процессе которого образуются богатые энергией фосфатные соединения и ацетил-КоА. В частности, при гликолизе гексозы расщепляются до пировиноградной кислоты и далее до ацетил-КоА. На этом этапе высшие жирные кислоты аналогично распадаются до ацетил-КоА, в то время какг лицерин окисляется по гликолитическому пути до пировиноградной кислотыи далее до ацетил-КоА. При преимущественном использовании аминокислот в качестве источника энергии (при дефиците углеводов или при сахарном диабете) некоторые из них непосредственно превращаются в метаболиты лимоннокислого цикла (глутамат, аспартат), другие – опосредованно через глутамат(пролин,гистидин,аргинин), третьи – в пируват и далее в ацетил-КоА (аланин,серин,глицин,цистеин). 3. III этап: ацетил-КоА (и некоторые другие метаболиты, например α-кетоглутарат, оксалоацетат) подвергаются окислению(«сгоранию») в цикле ди- и трикарбоновых кислот ( цикл Кребса) .Окисление сопровождается образованием восстановленных форм НАДН + Н+ и ФАДН2. 4. IV этап: осуществляется перенос электроновот восстановленныхн уклеотидов на кислород(через дыхательную цепь). Он сопровождается образованием конечного продукта –молекулы воды. Этот транспорт электронв сопряжен с синтезом АТФ в процессе окислительного фосфорилирования. 21.Ферменты биологического окисления. Классификация по химической природе, характеру действия: пиридинзависимые дегидрогеназы, представители;флавинзависимые дегидрогеназы, представители;цитохромная система ферментов (b, с1, с, аа3- цитохромоксидаза). Биологическое окисление – совокупность реакций окисления субстратов в живых клетках, основная функция которых – энергетическое обеспечение метаболизма. Ферменты - это белки, которые действуют как катализаторы в био-логических системах. Строение: Ферменты характеризуются наличием специфических центров катализа. Активный центр (Ац) – это часть молекулы фермента, которая специфически взаимодей-ствует с субстратом и принимает непосредственное участие в катализе. Ац, как правило, нахо-диться в нише (кармане). В Ац можно выделить два участка: участок связывания субстрата – субстратный участок (контактная площадка) и собственно каталитический центр. Ферменты: *** Пиридинзависимые дегидрогеназы: 1. Это сложные ферменты, у которых в качестве кофактора выступает водорастворимые коферменты НАД+ или НАДФ+. 2. Ферменты локализованы в матриксе митохондрий и цитозоле. НАДН и НАДФН не проходят через внутреннюю мембрану митохондрий, но могут передавать электроны в митохондрию через специальные механизмы. 3. Уравнение реакции, катализируемой пиридинзависимыми дегидрогеназами, можно изобразить следующим образом: - SН2 + НАД+ ↔ S + НАДН + Н+ - SН2 + НАДФ+ ↔ S + НАДФН + Н+ 4. Активной частью НАД+ (НАДФ+) является никотинамидное кольцо (витамин РР, ниацин), которое в окисленном состоянии является ароматическим и имеет "+" заряд. 5. Суммарная концентрация НАД++НАДН в тканях составляет около 10-5 моль, НАДФ++НАДФН в 10 раз меньше. 6. Метаболическая роль коферментов: НАД+ используется в окислении, которое является частью катаболических процессов, НАДФН используется как восстановитель в анаболических реакциях (биосинтезы, обезвреживание). *** Флавинзависимые дегидрогеназы: 1. Это флавопротеины, простетическими группами в которых ФАД или ФМН - производные витамина В2, которые прочно (ковалентно) связаны с апоферментом. 2. Это мембраносвязанные ферменты, окисляющие неполярные и малополярные субстраты. 3. Рабочей частью молекулы ФАД или ФМН, которая участвует в окислительно-восстановительных реакциях, является изоалоксазиновое кольцо рибофлавина, который акцептирует два атома водорода (2Н+ + 2е-) от субстрата. 4. Общее уравнение реакции с участием флавинзависимых дегидрогеназ выглядит так: - SH2 + ФМН → S + ФМН-Н2 - SH2 + ФАД+ → S + ФАДН2 5. В процессах биологического окисления данные ферменты играют роль как анаэробных, так и аэробных дегидрогеназ: - К, анаэробным дегидрогеназам принадлежит НАДН-дегидрогеназа, ФМН-зависимый фермент, который передает электроны от НАДН на более электроположительны компоненты дыхательной цепи митохондрий. - Другие дегидрогеназы (ФАД-зависимые) переносят электроны непосредственно от субстрата на дыхательную цепь (например, сукцинатдегидрогеназа, ацил-КоА-дегидрогеназа). 6. Транспортировка электронов от флавопротеинов к цитохромоксидазам в дыхательной цепи обеспечивают цитохромы. ***Цитохромная система ферментов (b, с1, с, аа3-цитохромоксидаза): 1. Цитохромы - сложные железосодержащие белки, простетическая (небелковая) группа которых представлена гемом (гемопротеиды). 2. Цитохромная система беспечивает дыхание в клетке; цитохром и флавопротеиды - переносчики О2. 3. Цитохромоксидазы: - аа3-цитохромоксидаза: входят два цитохрома типа аа3, каждый из которых имеет центр связывания с кислородом. Цитохромы а и а3 имеют в своей структуре гем А, отличающийся от гема цитохромов с и с1 + он содержит формильную группу вместо одной из метильных групп и углеводородную цепь вместо одной из винильных групп + другая особенность комплекса аа3 – наличие в нем ионов меди, связанных с белковой частью в так называемых CuA- центрах + комплекс цитохромов а-а3 транспортирует электроны непосредственно на молекулярный кислород, активируя его + у активированного кислорода появляются две свободные валентности, к которым присоединяются 2 протона Н+ от первичных акцепторов водорода: НАД-зависимых дегидрогеназ, ФАД-зависимых дегидрогеназ; сукцинат-фумарат-дегидрогеназы (II комплекс) через убихинон (QН2). 2)Гликолиз 3) Легкая задача 23??????? Дозы некоторых лекарств при систематическом приеме необходимо увеличивать, так как их действие на организм ослабляется. почему это происходит? Ответ Действие на организм некоторых лекарств при систематическом приеме ослабляется, так как они индуцируют синтез ферментов монооксигеназной системы и реакций конъюгации, в ходе которых лекарства подвергаются биотрансформации. Результатом биотрансформации являются: а) снижение их фармакологической активности; б) повышение активности лекарственных веществ; в) появление метаболитов, оказывающих токсическое действие на организм. 4) Сложная задача 17 В смешанной слюне пациента определяется высокая активность АСТ, АЛТ, кислых протеиназ и щелочной фосфатазы, рНслюны=8,2. Задания:- при каком заболевании наблюдаются данные изменения?- почему в норме в смешанной слюне низкая активность протеиназ?- какие ингибиторы протеиназ присутствуют в смешанной слюне?- какие продукты трансаминазных реакций образуют центры кристаллизации на поверхности эмали?- какие факторы, присутствующие в полости рта, предотвращают возникновение данного заболевания? Ответ:1. При пародонтите2. В смешанной слюне человека находятся ингибиторы протеиназ3. В смешанной слюне присутствуют: α1-ингибитор протеиназ, α2- макроглобулин, цистатины (S, SHSP-12,SA, SN, SAI, SAIII), кислотостабильные ингибиторы протеиназ (К, Са). Слюнные железыживотных используют для получения лекарственных препаратов, содержащих ингибиторыпротеиназ: трасилол, контрикал, пантрипин, ингитрил, гордом и др.4. a-кетокислоты.5. Это комплекс хорошо функционирующих в норме факторов: постоянный ток слюны,иммуноглобулины смешанной слюны (Ig A, D, E, M, Gи особенно Ig A2), лакто- имиелопероксидаза, продукты окисления тиоцианатов, лизоцим, нуклеазы (ДНК-аза, РНК-аза),специфические секреторные белки (цистатины, PRP, HRP), анионные и катионные гликопротеин Билет 18 1) 22.Тканевое дыхание — терминальный этап биологического окисления. Роль кислорода в процессе тканевого дыхания. Структура дыхательных цепей (ЦПЭ). Редокс-потенциалы компонентовдыхательных цепей. Терминальное окисление происходит на третьей стадии клеточного дыхания. Суть этого процесса сводится к извлечению энергии из восстановленных в цикле Кребса коферментов (НАД и ФАД) путем их окисления. Процесс терминального окисления происходит с участием дыхательной цепи митохондрий. Дыхательная цепь (цепь транспорта электронов) представляет собой совокупность переносчиков, осуществляющих транспорт электронов от восстановленного субстрата (восстановленного НАД или ФАД) на конечный акцептор – кислород. Компонентами дыхательной цепи являются флавиновые дегидрогеназы, цитохромы, железосерные белки и др., которые функционируют в строго определенной последовательности. Роль О2: - О2 - универсальный химический окислитель - Высокомолекулярные энергоемкие соединения, например углеводы, под воздействием кислорода переходят в низкомолекулярные, бедные энергией -- такие, как двуокись углерода и вода. При этом часть энергии высвобождается. Структура дыхательных цепей (ЦПЭ): 1. Компоненты располагаются в порядке возрастания окислительно-восстановительного потенциала, т.е. окислительные свойства (способность забирать электроны) возрастает от начала цепи; самый сильный – кислород. 2. В ЦПЭ существуют подвижные и неподвижные компоненты. а) НАДН-ДГ (-дегидрогенеза) – неподвижный компонент. Это первый ферментный комплекс. Его называют первым участком сопряженного синтеза АТФ. Имеет кофермент ФМН (флавинмононуклеотид) и FeS. Принимает электроны и протоны от НАДН+Н+. б) Кофермент Q10 (убихинон) – подвижный компонент. Синтезируется из промежуточных продуктов биосинтеза холестерола. Принимает электроны и протоны и от первого компонента ЦПЭ, и от второго (ФАД∙Н2). 3. Следующие компоненты: а) Система цитохромов – сложные белки гемопротеины. Имеют в составе Fe, который может менять валентность при переносе электронов (2+ → 3+).Цитохромы переносят только электроны. bc1 – неподвижный компонент. б) Третий ферментный комплекс (QН2-ДГ) - Второй участок сопряженного синтеза АТФ. с – подвижный компонент. аа3 – неподвижный компонент в) Четвертый ферментный комплекс (цитохромоксидаза – передает электроны на кислород) -Третий участок сопряженного синтеза АТФ. Содержит Cu2+. г) Пятый ферментный комплекс – АТФ-синтаза – осуществляет синтез АТФ. Редокс-потенциалы: 1. Это мера способности химического вещества присоединять электроны (восстанавливаться). Окислительно-восстановительный потенциал выражают в милливольтах (мВ). 2) 59.Глюконеогенез. Локализация, субстраты процесса, его биологическая роль. Обходные пути глюконеогенеза. Взаимосвязь гликолиза в мышцах и глюконеогенеза в печени: цикл Кори.Аллостерические механизмы регуляции глюконеогенеза. Глюкозо-аланиновый цикл как способ доставки азота аминокислот из мышц в печень Глюконеогенез. Локализация, субстраты процесса, его биологическая роль. Глюконеогенез - процесс синтеза глюкозы из веществ неуглеводной природы. Функция-поддержание уровня глюкозы в крови в период длительного голодания и интенсивных физ нагрузок. Протекает в печени, менее интенсивно в корковом веществе почек, в СО кишечника. Субстраты- лактат глицерол аминокислоты. Регулирует процесс ацетил-КоА. Замедляет окислительное декарбоксилирование пирувата-активация глюконеогенеза. Био роль: 1. Обеспечение постоянства концентрации глюкозы в крови при углеводном голодании.2. Перераспределение метаболической нагрузки между органами. Печень берет часть нагрузки мышц. Обходные пути глюконеогенеза. Образование фосфоенолпирувата из пирувата:  Пируват в оксалоацетат в митохондриях. Выход в цитоплазму.превращение в фосфоенолпируват. фруктозо-1,6-бисфосфат в фруктозо-6-фосфат  фруктозо-6-фосфата в глюкозу  |