Билет. 1 билет. 3 билет 4билет 5 билет

• Название: 3 билет 4билет 5 билет
• Анкор: Билет
• Дата: 28.01.2020
• Размер: 7.84 Mb.
• Имя файла: 1 билет.doc
• Тип: Документы; #106146
• страница: 12 из 18

С пищей в организм ежедневно поступает от 80 до 150 г липидов. Основную массу составляют жиры, наряду с глюкозой служащие главными источниками энергии. 

Жиры составляют до 90% липидов, поступающих с пищей. Переваривание жиров происходит в тонком кишечнике, однако уже в желудке небольшая часть жиров гидролизуется под действием "липазы языка". Этот фермент синтезируется железами на дорсальной поверхности языка и относительно устойчив при кислых значениях рН желудочного сока. Поэтому он действует в течение 1-2 ч на жиры пищи в желудке. Однако вклад этой липазы в переваривание жиров у взрослых людей незначителен. Основной процесс переваривания происходит в тонкой кишке.
Переваривание жиров - гидролиз жиров панкреатической липазой. Оптимальное значение рН для панкреатической липазы ≈8 достигается путём нейтрализации кислого содержимого, поступающего из желудка, бикарбонатом, выделяющимся в составе сока поджелудочной железы: 

Н⁺ + НСО₃^- → Н₂СО₃ → Н₂О + СО² ↑. 

Выделяющийся углекислый газ способствует дополнительному перемешиванию содержимого тонкой кишки. 

Панкреатическая липаза гидролизует жиры преимущественно в положениях 1 и 3 (рис. 8-13), поэтому основными продуктами гидролиза являются свободные жирные кислоты и 2-моноацилглицеролы (β-моноацилглицеролы). 

Нарушения переваривания и всасывания жиров. Стеаторея. Нарушение переваривания жиров может быть следствием нескольких причин. Одна из них - нарушение секреции жёлчи из жёлчного пузыря при механическом препятствии оттоку жёлчи. Это состояние может быть результатом сужения просвета жёлчного протока камнями, образующимися в жёлчном пузыре, или сдавлением жёлчного протока опухолью, развивающейся в окружающих тканях. Уменьшение секреции жёлчи приводит к нарушению эмульгирования пищевых жиров и, следовательно, к снижению способности панкреатической липазы гидролизовать жиры.

3) Легкая задача 20 У пациента в крови и моче резко повышено содержание кетоновых тел

Задание:какие данные необходимы для уточнения причин этого повышения?

Ответ: Содержание кетоновых тел может быть повышено при сахарном диабете (патологический кетоз), голодании, тяжелой мышечной работе, беременности (физиологический кетоз). Необходимо определить глюкозу в сыворотке крови.

4) СложнаЯ 22 задача После введения мышам аминокислоты СЕРИНА, содержащей меченый атом (N15) в α-положении, обнаружили, что метка быстро появляется в α-аминогруппе других аминокислот печени.

Задание:почему это происходит, аргументируйте ответ соответствующей схемой.

Ответ: После введеия мышам АК серина, содержащей меченый атом азота в а- положении, обнаружили, что метка быстро проявляется в а-аминогруппе других АК в печени, т.к. АК серин поступает в печень, он является одной из основных гликогенных аминокислот.

Билет 23 вроде бы.

1)Середина 28-го. Механизм действия гормонов белковой природы - мембранно-внутриклеточный; Аденилатциклазная и гуанилатциклазная системы, роль мессенджеров - вторичных посредников в передаче сигнала в клетку, инозитол-3-фосфат, Са+2, диацилглицерол, простагландины. NO - как модулятор образования вторичных мессенджеров.

По механизму действия гормоны делят на 2 группы: 1- гормоны, взаимодействующие с мембранными рецептопами(пептидные гормоны, адреналин) 2- гормоны, взимодействующие с внутриклеточными рецепторами. Передача гормональных сигналов через мембранные рецепторы. Гормоны(первичные посредники), связываясь с рецепторами образуют комплекс гормон-рецептор, который трансформирует сигнал первичного посредника в изменении концентрации молекул внутри клетки- вторичных посредников(цАМФ, цГМФ,ИФ три, ДАГ ионы Ca, NO. Образующиеся под действием аденилатциклазы цАМФ активирует протеинкеназу А, фосфорилирующую ферменты и другие белки. Генерирующая цГМФ сопряжена с гуанилатциклазой. Молекулы цГМФ могут активировать ионные каналы либо активировать цГМФ зависимую протеинкеназу G. Через активацию G белков активируют фосфолипазу С, в результате чего в клетке появляются ИФ три, ДАГ. Молекула ИФ три стимулирует высвобождение ионов Са из эндоплазматического ретикулума. Са связывается с белком кальмодулином. Ионы Са и ДАГ участвуют в активации протеинкеназы С. Сигнальная молекула NO образуется в организме из аргинина при участии фермента NО- синтазы, присутствующего в нервной ткани, эндотелии сосудов. Молекула NO может быстро быстро диффундировать через мембрану эндотелиальных клеток, где она синтезируется в соседние клетки. Действие NO кратковременно. Передача сигналов через внутриклеточные рецепторы: стероидные и тиреоидные гормоны связываются с рецепторами внутри клетки и регулируют скорость транскрипции специфических генов.
Системы:

1. Аденилатциклазная система: гормон вз-ет с рецептором мембраны → обр-ся комплекс гормон-рефептор → сигнял от комплекса идет к G-белку (состоит из 3 субъед.: бэта, гамма и альфа) → альфа-субъед. G-белка "отщепляется" от него и идет к аденилатциклазному ферменту (АФ) → АФ превращает АТФ в цАМФ (вторичный посредник) → цАМФ аллостерически активирует протеинкиназу А → активная протеинкиназа А фосфолирует гидроксисоед., при этом АТФ переходит в АДФ.



2. Гуанилатциклазная система: Эта система, генерирующая цГМФ как вторичный посредник, сопряжена с гуанилатциклазой. Этот фермент катализирует реакцию образования цГМФ из ГТФ (подобно аденилатциклазе). Молекулы цГМФ могут активировать транспортные системы мембран клеток или активируют цГМФ-зависимую протеинкиназу G, которая участвует в фосфорилировании других белков в клетке.

2) 66 вопрос (НО ТАМ ЕЩЕ ЧТО-ТО БЫЛО, вроде еще 64 вопрос)

66.Методы разделения липопротеидов па отдельные фракции: электрофорез на бумаге, в ПААГ, ультрацентрифугировaние в плотных средах. Диагностическое значение определения содержания липопротеидов в сыворотке крови. Классификация гиперлипопротеинемий по Фридриксону

Электрофоретическое фракционирование — различают несколько типов электрофореза в зависимости от поддерживающей среды. В качестве поддерживающих сред используют бумагу, ацетатцеллюлозную пленку, агаровый, полиакриламидный, крахмальный гели. При проведении электрофореза необходимо учитывать факторы, влияющие на подвижность разделяемых веществ:
заряд (обычно зависит от pH), размеры и форма молекул веществ;
электрическое поле: скорость миграции ионов прямо пропорциональна силе тока, обусловленной переносом ионов буфера и образца, напряжению и обратно пропорциональна сопротивлению (зависит от типа и размеров носителя и ионной силы буфера);
тип буфера: состав, концентрация, pH, ионная сила. Ионная сила равна сумме n составляющих: с_nz_n² / 2, где с_n — молярная концентрация n-ого иона, z — заряд этого иона;
носитель: учитывается его гидрофильность, адсорбция веществ на молекулах носителя, электроосмос, диффузия.
 При электрофорезе на в клинико-диагностических лабораториях выделяют 5 фракций (альбумины, α₁-, α₂-, β- и γ-глобулины), в то время как в полиакриламидном геле – до 20 и более фракций. При использовании более совершенных методов (радиальная иммунодиффузия, иммуноэлектрофорез и других) в составе глобулиновых фракций выявляются многочисленные индивидуальные белки.
Разделяют липопротеины методом ультрацентрифугирования в солевых растворах, используя их различия в плавучей плотности. Меньшую плавучую плотность имеют хиломикроны, которые образуют сливкообразный слой на поверхности сыворотки при хранении ее в течение суток при температуре 0+4°С, при дальнейшем насыщении сыворотки нейтральными солями можно отделить липопротеины очень низкой (ЛПОНП), низкой (ЛПНП) и высокой (ЛПВП) плотности.
Клинико-диагностическое значение
Количество белка отражает функциональное состояние печени. Снижение уровня происходит при заболеваниях печени, особенно при остром вирусном гепатите, при хроническом гепатите, злокачественных новообразованиях с метастазом в печень.
Истинного повышения (гиперальбуминемии), обусловленного естественной причиной, не наблюдается.
Снижение содержания альбуминовой фракции происходит при состояниях, характеризующихся:

• 
  пониженным синтезом в печени: врожденная анальбуминемия, белковое голодание, нарушение всасывания аминокислот, тяжелые поражения печени (цирроз, дистрофии, некроз, активный гепатит, амилоидоз печени), панкреатит,
  
• 
  повышенным катаболизмом: лихорадка, кахексии, тяжелые инфекции, коллагенозы, тиреотоксикоз, болезнь Иценко-Кушинга (гипофункция надпочечников),
  
• 
  потерей альбумина через кожу, почки, желудочно-кишечный тракт при кровотечениях,
  
• 
  воспалительные процессы, обусловленные выходом альбумина из кровотока в межклеточное пространство.
  

Классификация гиперлипопротеинемий по Фридриксону



??64. Транспортные формы липидов крови. Липопротеиды. Классификация, состав. ЛПОНП, ЛПНП, ЛПВП. Общие черты строения липопротеидной частицы

Поскольку липиды являются в основе своей гидрофобными молекулами, то они транспортируются в водной фазе крови в составе особых частиц – липопротеинов. 

Структуру транспортных липопротеинов можно сравнить с орехом, у которых имеется скорлупа и ядро. "Скорлупа" липопротеина является гидрофильной, ядро – гидрофобное.

Ядро формируют неполярные эфиры холестерола (ХС) и триацилглицеролы (ТАГ), которые и являются транспортируемыми жирами. Их соотношение колеблется в разных типах липопротеинов.

В поверхностном слое ("скорлупе") находятся фосфолипиды, холестерол, белки. Гидрофильность липидов поверхностного слоя призвана обеспечить растворимость гидрофобного ядра в плазме крови.