Бх. Экзопептидазы, отщепляющие концевые аминокислоты, и эндопептидазы
Скачать 3.74 Mb.
|
ДНК-полимераза α присоединяется к другой нити ДНК сразу после расплетания и в направлении 5'→ 3' синтезирует праймер (РНК-затравку). состоит из четырёх субъединиц. Каждая из субъединиц фермента выполняет определённую функцию: "узнавание" сайта репликации, синтез праймера(8-10 рибонуклеотидов), синтез фрагмента цепи ДНК, ДНК-полимеразаδ (δ – дельта), согласовано со скоростью движения репликативной вилки, осуществляет элонгацию ведущей цепи дочерней ДНК в направлении 5'→ 3' на матрице одной из нитей материнской ДНК (скорость 100 пар нуклеотидов в секунду). ДНК-полимераза ε проводит синтез фрагмента (длина 150-200 нуклеотидов) отстающейцепи дочерней ДНК в продолжение праймера. Она работает до тех пор, пока не встретитпраймер предыдущего фрагмента Оказаки (синтезированного ранее). ДНК-полимераза β встает вместо ДНК-полимеразы ε, движется в том же направлении(5'→ 3') и удаляет рибонуклеотидыпраймера, одновременно встраивая дезоксирибонуклеотиды на их место. Фермент работает до полного удаления праймера, после чего сходит с цепи. ДНК-полимераза у осуществляет репликацию митохондриальной ДНК; БИЛЕТ 7 1. Характеристика глутаматдегидрогеназы, ее роль в дезаминировании и аминировании. 2. Образование аммойных солей, роль процесса. 3. Биосинтез дезоксирибонуклеотидов. Роль тиоредоксина. 4. Строение репликативной вилки. 1)Глутаматдегидрогеназа очень активна в митохондриях клеток практически всех органов, кроме мышц. |