Бх. Экзопептидазы, отщепляющие концевые аминокислоты, и эндопептидазы
 Скачать 3.74 Mb.
|
|
4)СТРОЕНИЕ РИБОНУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ Рибонуклеиновая кислота (РНК) представляет собой последовательность рибонуклеозидмонофосфатов – АМФ, ГМФ, ЦМФ, УМФ, связанных друг с другом 5'-3'-фосфодиэфирными связями. По строению РНК отличается от ДНК:- однонитевой структурой,- меньшей молекулярной массой, -наличием урацила вместо тимина и рибозы вместо дезоксирибозы. В клетке присутствует четыре типа РНК: Матричные РНК (мРНК) представляют собой линейную последовательность нуклеотидов. Их функция – информационная, т.е. перенос информации о структуре белков от ДНК к месту их синтеза. Малые РНК используются для созревания мРНК и некоторых других клеточных процессов. Рибосомальные РНК (рРНК) прокариот и эукариот различны и отличаются величинойседиментации (скорости оседания молекулы при центрифугировании). Они участвуют в построении рибосом. Транспортные РНК (тРНК) бактерий и эукариот включают 73-93 нуклеотида. Они переносят аминокислоты из цитозоля к рибосомам. На 5'-конце тРНК находится гуаниловыйнуклеотид, на 3'-конце – триплет Ц-Ц-А. Вторичная структура тРНК напоминает клеверныйлист, а третичная – латинскую букву L. В "клеверном листе" выделяют четыре участка (иливетви, петли), каждый из которых имеет собственную функцию: -антикодоновый– соединяется с кодоном матричной РНК в рибосоме, -псевдоуридиловый– отвечает за связывание с рибосомой, -дигидроуридиловый– отвечает за связывание с аминоацил-тРНК-синтазой, -акцепторный– связывает переносимую аминокислоту. БИЛЕТ 6 1. Качественные и количественные характеристики пищевых белков. 2. Химизм и роль непрямого дезаминирования аминокислот. 3. Роль пуриновых оснований. 4. Характеристика ДНК-полимераз. 1)Кач: Скорость синтеза белков = скорости их распада-азотистый баланс, Если синтез белков > скорость их распада- положительном азотистом балансе ( у здоровых детей, при нормальной беременности, выздоравливающих больных, спортсменов при наборе формы), При возрастании доли выводимого азота наблюдается отрицательный азотистый баланс (у больных и голодающих.) Всемирная организация здравоохранения рекомендует принимать не менее 42 г полноценного белка в сутки – это физиологический минимум. Только в этом случае в организме наступает азотистый баланс. Кол: суточного поступления пищевого белка для взрослых установлены на уровне 100-120 г, для детей 1 года жизни – 2-3 г на кг веса тела -Растительные белки считаются неполноценными, таккак в их составе мало незаменимых аминокислот -Животных белков должно быть не менее 60% от общего количества. -соотношение заменимых и незаменимых аминокислот – в белке должно быть не менее 32% незаменимых аминокислот, - внутри группы незаменимых аминокислот также должен соблюдаться баланс, -Выраженным нарушением потребления белков является квашиоркор– нехватка белков, особенно животных, в пище. У больныхнаблюдается истощение, остановка роста, отечность, анемия, нарушение интеллекта и памяти, умственная отсталость, гипопротеинемия и аминоацидурия. 2. Непрямое окислительное дезаминирование (трансдезаминирование) Непрямое окислительное дезаминирование включает 2 этапа и активно идет во всехклетках организма. Первый этап заключается в обратимом переносе NH2-группы с аминокислоты накето-кислоту с образованием новой аминокислоты и новой кетокислоты – этот перенос называется трансаминирование. В качестве кетокислоты-акцептора ("кетокислота 2") в организме обычно используется α-кетоглутаровая кислота, которая превращается в глутамат. В результате трансаминирования свободные аминокислоты теряют α-NH2-группы и превращаются в соответствующие кетокислоты. Далее их кетоскелеткатаболизирует специфическими путями и вовлекается в цикл трикарбоновых кислот и тканевое дыхание, где сгорает до СО2 и Н2О. При необходимости (например, голодание) углеродный скелет глюкогенных аминокислот может использоваться для синтеза глюкозы. Второй этап состоит в отщеплении аминогруппы от новообразованной аминокислоты(глутамат) – дезаминированиеон осуществляется глутаматдегидрогеназой. Учитывая тесную связь обоих этапов, непрямое окислительное дезаминирование называют трансдезаминирование. РОЛЬ ТРАНСАМИНИРОВАНИЯ И ТРАНСДЕЗАМИНИРОВАНИЯ Реакции трансаминирования: - активируются в печени, мышцах и других органах при поступлении в клетку избыточного количества тех или иных аминокислот – с целью оптимизации их соотношения, -обеспечивают синтез заменимых аминокислот в клетке при наличии их углеродного скелета (кетоаналога), - при прекращении использования аминокислот на синтез азотсодержащих соединений (белков, креатина, фосфолипидов, пуриновых и пиримидиновых оснований) – с целью дальнейшего катаболизма их безазотистого остатка и выработки энергии, - необходимы при внутриклеточном голодании, т.е. при гипогликемиях различного генеза, при сахарном диабете – для использования безазотистого остатка аминокислот для кетогенеза и глюконеогенеза. Продукт трансаминирования – глутаминовая кислота: 1) является одной из транспортных форм аминного азота в гепатоциты, 2) способна реагировать со свободным аммиаком, обезвреживая его. Процесс трансдезаминированияидет в организме непрерывно: -сопряженные реакции трансаминирования и дезаминирования создают поток аминного азота из периферических клеток в печень для синтеза мочевины и в почки для синтеза аммонийных солей.   Этот путь дезаминирования преобладает в мышцах при интенсивной работе, в результате которой накапливается молочная кислота. Выделяющийся аммиак предотвращает закисление среды в клетках, вызванное образованием лактата. 3. ПУРИНОВЫЕ ОСНОВАНИЯ- группа природных соединений (аденин, гуанин); производные гетероциклич. азотистого основания пурина. Входят в состав нуклеозидов, в которых П. о. связаны с рибозой или дезоксирибозой, а также нуклеотидов (фосфорных эфиров нуклеозидов) структурных компонентов нуклеиновых кислотт. Содержание П. о. в ДНК равно содержанию пиримидиновых оснований; в РНК П. о. обычно больше, чем пиримидиновых. В нуклеиновых к-тах основания осуществляют кодирование генетич. информации и её реалит зацию в процессе биосинтеза белка. Производные П. о. играют также важную роль в биоэнергетике клетки (АТФ), в механизме гормональной регуляции (цАМФ, цГМФ), входят в состав нуклео-тидных коферментов (НАД, ФАД), витаминов, антибиотиков и др. биологически активных соединений. Реутилизация пуриновых оснований – это процесс повторного их использования. Он происходит во всех тканях, но особенно актуален в быстрорастущих тканях (эмбриональная, регенерирующая, опухолевая), когда активно идет процесс синтеза нуклеиновых кислот и недопустима потеря их предшественников. А. Первый способ реутилизации заключается в присоединении рибозо-5-фосфата к свободным основаниям аденину, гуанину или гипоксантину c образованием АМФ, ГМФ или ИМФ. Эту реакцию осуществляют соответствующие трансферазы. Наиболее характерным примером является реутилизация гипоксантина и гуанина под влиянием фермента гипоксантин-гуанин-фосфорибозил-трансферазы. В качестве источника рибозo-5-фосфата используется фосфорибозилдифосфат.  Реакции реутилизации гуанина и гипоксантина Б. Во втором способе реутилизируются пуриновые рибонуклеозиды и дезоксирибонуклеозиды. Для этого существуют ферменты с групповой специфичностью аденозинкиназа (для аденозина, гуанозина, инозина и их дезоксиформ) и дезоксицитидинкиназа, которая фосфорилирует дезоксигуанозин и дезоксиаденозин с образованием dГМФ и dАМФ и пиримидиновое основание дезоксицитидин до dЦМФ (реутилизация пиримидинов). 4 . В синтезе эукариотических ДНК принимают участие 5 ДНК-полимераз (α, β, γ, δ, ε), различающиеся по числу субъединиц, молекулярной массе, функциям и т.д. |