Бх. Экзопептидазы, отщепляющие концевые аминокислоты, и эндопептидазы
 Скачать 3.74 Mb.
|
3. Реакции распада пуринов можно условно разделить на 5 стадий:1. Дефосфорилирование АМФ и ГМФ – фермент 5'-нуклеотидаза. 2. Гидролитическое отщепление аминогрупы от С6 в аденозине – фермент дезаминаза. Образуется инозин. 3. Удаление рибозы от инозина (с образованием гипоксантина) и гуанозина (с образованием гуанина) с ее одновременным фосфорилированием – фермент нуклеозидфосфорилаза. 4. Окисление С2 пуринового кольца: гипоксантин при этом окисляется до ксантина (фермент ксантиноксидаза), гуанин дезаминируется до ксантина – фермент дезаминаза. 5. Окисление С8 в ксантине с образованием мочевой кислоты – фермент ксантиноксидаза. Около 20% мочевой кислоты удаляется с желчью через кишечник, где она разрушается микрофлорой до CO2 и воды. Остальная часть удаляется через почки.  4)Активация АК Рекогниция - это подготовительный этап трансляции, суть которого в образовании связи между соответствующей tPHK с соответствующей ей определенной АК, с помощью соответствующего фермента аминоацил-т-РНК-лигазой (АРСазой, или кодазой), Активация аминокислот локализована в цитоплазме Состоит из двух стадий: 1)АК связывается в активном центре кодазы, специфичной к этой аминокислоте, и реагирует с АТФ, образуя высокоэнергетический ангидрид – аминоациладенилат (аа-аденилат) 2) Активированный остаток аминокислоты переносится за счет энергии АТФ с аминоациладенилата (аа) (на концевую 3′-ОН-группу концевого остатка рибозы т-РНКаа ,в результате образуется сложноэфирная связь между остатком аминокислоты и остатком рибозы 3′-концевого остатка аденозина, входящего в последовательность нуклеотидов 3′-конца т-РНК (-ЦЦА 3′). (1. Активирование аминокислоты. 2. Присоединение аминокислоты к tPHK - аминоацилирование.) 3) Наиболее активно катаболизм пуринов идет в печени, тонком кишечнике (пищевые пурины) и почках. Реакции распада пуринов можно условно разделить на 5 стадий: 1. Дефосфорилирование АМФ и ГМФ – фермент 5'-нуклеотидаза. 2. Окисление С6 в аденозине с одновременным его дезаминированием – фермент дезаминаза. Образуется инозин. 3. Удаление рибозы от инозина (с образованием гипоксантина) и гуанозина (с образованием гуанина) с ее одновременным фосфорилированием – фермент нуклеозидфосфорилаза. 4. Окисление С2 пуринового кольца: гипоксантин при этом окисляется до ксантина (фермент ксантиноксидаза), гуанин дезаминируется до ксантина – фермент дезаминаза. 5. Окисление С8 в ксантине с образованием мочевой кислоты – фермент ксантиноксидаза. БИЛЕТ 14 1. Переваривание белков в желудке. 2. Связь аминокислот с биосинтезом гормонов мозгового слоя надпочечников. 3. Строение азотистых оснований пиримидинового ряда. 4. Инициация трансляции. 1) Переваривание белков начинается в желудке, продолжается в двенадцатиперстной кишке и тонком кишечнике. Распад белков и АК может происходить также в толстом кишечнике под влиянием микрофлоры. Протеолитические ферменты подразделяют по особенности их действия на экзопептидазы, отщепляющие концевые аминокислоты, и эндопептидазы, действующие на внутренние пептидные связи. Ж Е Л У Д О К В желудке пища подвергается воздействию желудочного сока, включающего соляную кислоту и ферменты. К ферментам желудка относятся две группы протеаз с разным оптимумом рН, которые упрощенно называют пепсин и гастриксин. У грудных детей основным ферментом является реннин. Р Е Г У Л Я Ц И Я Ж Е Л У Д О Ч Н О Г О П И Щ Е В А Р Е Н И Я Осуществляется нервными (условные и безусловные рефлексы) и гуморальными механизмами. К гуморальным регуляторам желудочной секреции относятся гастрин и гистамин. Гастрин выделяется специфичными G-клетками: - в ответ на раздражение механорецепторов, -в ответ на раздражение хеморецепторов (продукты первичного гидролиза белков), - под влиянием n.vagus. Гастрин стимулирует главные, обкладочные и добавочные клетки, что вызывает секрецию желудочного сока, в большей мере соляной кислоты. Также гастрин обеспечивает секрецию гистамина. Гистамин, образующийся в энтерохромаффиноподобных клетках (ECL-клетки, принадлежат фундальным железам) слизистой оболочки желудка, взаимодействует с Н2-рецепторами на обкладочных клетках желудка, увеличивает в них синтез и выделение соляной кислоты. Закисление желудочного содержимого подавляет активность G-клеток и по механизму обратной отрицательной связи снижает секрецию гастрина и желудочного сока. СОЛЯНАЯ КИСЛОТА Одним из компонентов желудочного сока является соляная кислота. В образовании НСl принимают участие париетальные (обкладочные) клетки желудка, образующие ионы Н+ и переносящие ионы Сl– из крови в полость желудка. Источником ионов Н+ является угольная кислота, образуемая ферментом карбоангидразой. При ее диссоциациии, кроме ионов водорода, образуются карбонат-ионы НСО3-. Они по градиенту концентрации движутся в кровь в обмен на ионы Сl–. В полость желудка ионы Н+ попадают энергозависимым антипортом с ионами К+ (Н+,К+-АТФаза), хлорид-ионы перекачиваются в просвет желудка также с затратой энергии. При нарушении нормальной секреции HCl возникают гипоацидный или гиперацидный гастрит, отличающиеся друг от друга по клиническим проявлениям и требуемой схеме лечения. Функции соляной кислоты -денатурация белков пищи, - бактерицидное действие, -высвобождение железа из комплекса с белками и перевод его в двухвалентную форму, что необходимо для его всасывания, -превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин, - снижение рН желудочного содержимого до 1,5-2,5 и создание оптимума рН для работы пепсина.  ПЕПСИН Пепсин – эндопептидаза, то есть расщепляет внутренние пептидные связи в молекулах белков и пептидов. Синтезируется в главных клетках желудка в виде неактивного профермента пепсино-гена, в котором активный центр "прикрыт" N-концевым фрагментом. При наличии соляной кислоты конформация пепсиногена изменяется таким образом, что "раскрывается" активный центр фермента, который отщепляет остаточный пептид (N-концевой фрагмент), блокирующий работу фермента, т.е. происходит аутокатализ. В результате образуется активный пепсин, активирующий и другие молекулы пепсиногена. Оптимум рН для пепсина 1,5-2,0. Пепсин гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами ароматических аминокислот (тирозина, фенилаланина, триптофана), и, значительно хуже, карбоксигруппами лейцина   ГАСТРИКСИН Его оптимум рН соответствует 3,2-3,5. Наибольшее значение этот фермент имеет при питании молочно-растительной пищей, слабо стимулирующей выделение соляной кислоты и одновременно нейтрализующей ее в просвете желудка. Гастриксин является эндопептидазой и гидролизует связи, образованные карбоксильными группами дикарбоновых АК.
|