Фибус Левин предположил, что нк состоят из мономеров нуклеотидов. А в 1930 г
 Скачать 264.99 Kb.
|
|
Элонгация Затем первая тРНК уходит в цитоплазму, где она снова присоединяет аминокислоту, а рибосома продвигается дальше на один кодон, к которому присоединяется следующая тРНК, несущая свою аминокислоту. Так происходит элонгация, то есть удлинение цепи. В процессе элонгации рибосома продвигается вдоль иРНК, задерживаясь на каждом ее участке, который включает в себя два кодона, всего на 0,2 секунды. За это время молекула тРНК, антикодон которой комплементарен кодону, находящемуся в рибосоме, успевает распознать его. Терминация Последовательное считывание рибосомы заключенного в иРНК текста продолжается до тех пор, пока процесс не доходит до одного из стоп-кодонов (терминирующих кодонов). Этими кодонами служат триплеты: УАА, УАГ, УГА. Они не кодируют аминокислоты, а только лишь показывают, что синтез белка должен быть завершен. 24. Какие варианты посттрансляционной модификации белков существуют? Функции белков-шаперонов, примеры болезней, связанных с аномалиями фолдинга. В клетке любого организма присутствует огромное количество функционально различающихся белков. Иногда один белок может выполнять разные функции в клетке одного и того же организма, и этому способствуют как раз посттрансляционные модификации (ПТМ). На сегодняшний день известно более 100 ПТМ. Наиболее распространенными и изученными являются: 1. гликозилирование — это ковалентное присоединение к белку олигосахаридов (5 – 10 остатков сахаров). Гликозилирование позволяет осуществлять компартментализацию белков, направление их в нужную часть/органеллу клетки. Часто гликозилирование необходимо для правильного функционирования белка. Например, белки гликокаликса на поверхности цитоплазматической мембраны часто гликозилированы. 2. ацетилирование — добавление дополнительной ацетильной группы к N-концу полипептидной цепи; 3. метилирование — присоединение дополнительной метильной группы к лизину или аргинину; 4. фосфорилирование — присоединение дополнительной фосфатной группы обычно на серин, трионин или тирозин. Это самый распространенный способ регулировки белковой активности в клетке. Белковые сигнальные сети, которыми клетка «думает», устроены как компьютер: в каждом узле сети находится белок, переключение активности которого происходит за счет фосфорилирования или дефосфорилирования. Шапероны — класс белков, главная функция которых состоит в восстановлении правильной третичной структуры повреждённых белков, а также образование и диссоциация белковых комплексов. • Многие шапероны являются белками теплового шока, то есть белками, экспрессия которых начинается в ответ на рост температуры или другие клеточные стрессы. • Тепло сильно влияет на фолдинг белка, а некоторые шапероны участвуют в исправлении потенциального вреда, который возникает из за неправильного сворачивания белков. • Другие продолжают обнаруживаться новые функции шаперонов, например, участие в разрушении белка, и в реакциях на заболевания, связанные с агрегацией белков (например, прион). Шапероны – это белки, которые помогают полипептиду принять правильную пространственную структуру. Участвуют в фолдинге только что созданных белков в тот момент, когда они «вытягиваются» из рибосомы. Также в транспортировке веществ сквозь мембраны, например в митохондриях и эндоплазматическом ретикулуме у эукариот А «фолдинг» это процесс сворачивания полипептидной цепи в уникальную нативную пространственную структуру так называемую третичную структуру. Болезни связанные с аномалиями фолдинга Существует ряд заболеваний этиология и патогенез которых связан с нарушениями фолдинга белка. Их можно (с теми или иными допущениями) разделить на те, где нарушения процесса свёртывания происходит самопроизвольно и те, где нарушение свёртывание индуцируется инородным белком — прионом. К первой группе можно отнести такие заболевания как болезнь Альцгеймера Болезнь Альцгеймера (также сенильная деменция альцгеймеровского типа) — наиболее распространённая форма деменции, неизлечимое дегенеративное заболевание, впервые описанное в 1906 году немецким психиатром Алоисом Альцгеймером. Как правило, она обнаруживается у людей старше 65 лет, но существует и ранняя болезнь Альцгеймера — редкая форма заболевания. У каждого человека болезнь протекает по-своему, но при этом наблюдается ряд общих симптомов. Первые заметные проявления обычно по ошибке связывают с преклонным возрастом или объясняют влиянием стресса. Наиболее часто на ранних стадиях распознаётся расстройство памяти, этот симптом может проявляться, например, неспособностью вспомнить недавно заученную информацию. При обращении к врачу и подозрении на болезнь Альцгеймера, для уточнения диагноза обычно анализируют поведение, проводят серию когнитивных тестов, если возможно, проводится магнитно-резонансная томография (МРТ).С развитием болезни проявляются такие симптомы как спутанность, раздражительность и агрессивность, колебания настроения, нарушается способность говорить и понимать сказанное (афазия), происходит потеря долговременной памяти и общее самоустранение больного от дел по мере затухания сознания. Постепенная потеря функций организма ведёт к смерти. Болезнь Паркинсона –медленно прогрессирующее дегенеративное заболевание, характеризующееся наличием тремора покоя, скованности (ригидности), замедления движений с уменьшением их амплитуды (брадикинезия), нарушений походки и/или положения тела. Вторая группа — прионные болезни – болезнь Крейцфельда-Якоби (коровье бешенство) Считается основным проявлением (прионная болезнь). Человек может заразиться прионами, содержащимися в пище, так как они не разрушаются ферментами пищеварительного тракта. Беспрепятственно проникая через стенку тонкого кишечника, они в конечном итоге попадают в центральную нервную систему. Значительное количество прионов встречается в лимфатической ткани. Наличие прионов в биологических жидкостях, включая слюну, пока не было однозначно подтверждено. психические расстройства и сенсорные нарушения, характерны глобальные когнитивные нарушения и атаксия. Фатальная семейная бессонница, болезнь Куру и другие. |