Шпоры по БХ. Истмэнергии. Катаболизм, анаболизм. Осне разделы и направления в биохимии. Значение биохимии для биологии и мед
 Скачать 0.75 Mb.
|
|
энзимопатии. Определение активности фермента в плазме для диагностики. Активность фермента меняется при различных условиях реакции и зависит от температуры, рН среды, от концентраций субстратов и кофакторов. Наследственные энзимопатии, связанные:а) с полным выпадением синтеза какого-либо фермента б) с конституциональной слабостью отдельных звеньев ферментных процессов. Особенно ярко значение нарушения правила соответствия»(«кляч к замку) выявляется при наследственных энзимопатиях. В этих случаях в тканях организма в результате изменения генетической информации не продуцируется или продуцируется в недостаточных количествах какой-либо из жизненно важных ферментов. Наследственные болезни обмена аминокислот, напр, фенилкетонурия дефект ферментов, превращающих фенилаланин в тирозин) и гистидинемия (недостаточность фермента, расщепляющего гистидин, характеризуются нарушениями функции центральной нервной системы, что проявляется изменением мышечного тонуса, судорогами, отставанием в психомоторном развитии, слабоумием и др.Для выявления наследственной патологии обмена веществ необходим тщательный генеалогический анализ (см. Медицинская генетика) и целенаправленное углубленное клинико- лабораторное обследование. Основное значение в диагностике наследственных Э. имеют биохим. методы исследования определение активности ферментов, продуктов обмена веществ, особенно в тех случаях, когда болезнь клинически не проявляется.Ферменты плазмы крови можно разделить на 2 группы. Первая, относительно небольшая группа ферментов активно секретируется в плазму крови определёнными органами. Например, печень синтезирует неактивные предшественники ферментов свёртывающей системы крови. Ко второй относят большую группу ферментов, высвобождающихся из клеток вовремя их нормального функционирования. Обычно эти ферменты выполняют свою функцию внутри клетки и не имеют физиологического значения в плазме крови. У здорового человека активность этих ферментов в плазме низкая и достаточно постоянная, так как постоянно соотношение скоростей высвобождения их из клеток и скоростей разрушения.При многих заболеваниях происходит повреждение клеток, и их содержимое, в том числе и ферменты, высвобождаются в кровь. К причинам, вызывающим высвобождение внутриклеточного содержимого в кровь, относят нарушение проницаемости мембраны клеток (при воспалительных процессах) или нарушение целостности клеток (при некрозе. Определение в крови активности ряда ферментов хорошо налажено в биохимических лабораториях, что используют для диагностики заболеваний сердца, печени, скелетной мускулатуры и других тканей. Измеряемая в сыворотке крови активность ферментов — результат совместной и согласованной работы клеточных структур (процессов синтеза и распада ферментов, функции мембран, скорости инактивации. Кроме того, на активность ферментов в крови значительное влияние оказывает продолжительность жизнедеятельности. Для основного числа ферментов период полураспада составляет от 10 до 120 ч. При этом ферменты с коротким периодом полураспада лучше отражают процессы, протекающие в органе. Ферменты пищеварительной системы, гидролизующие углеводы, липиды, белки Выделяют три основных типа пищеварения. При внеклеточном дистантном пищеварении синтезированные секреторными клетками ферменты выделяются во внеклеточную среду, где и реализуется их гидролитическое действие. Пищеварительные ферменты вырабатываются органами пищеварения и расщепляют сложные вещества пищи на более простые, легкоусвояемые организмом соединения. Белки расщепляются протеазами (трипсин, пепсин и др, углеводы -- гликозидазами амилаза, жиры липазами. Внутриклеточное пищеварение- типпищеварения у простейших и у некоторых наиболее примитивных многоклеточных организмов губки, плоские черви. Оно заключается в том, что гидролиз нерасщепленных или частично расщепленных пищевых веществ, проникших внутрь клетки, осуществляется ферментами цитоплазмы. Мембранное (пристеночное, контактное) пищеварение- характерной особенностью кишечной клетки является наличие щеточной каймы, образованной микроворсинками -- выростами плазматической мембраны клетки. Внешняя поверхность микроворсинок покрыта гликокаликсом-мелкоячеистой, состоящей из мукополисахаридных нитей. Между этими нитями располагаются адсорбированные из полости кишечника ферменты, которые расщепляют макромолекулярные соединения до олигомеров и димеров.В ротовой полости начинается первичная механическая и химическая обработка пищи размельчение при жевании, смачивание слюной и формирование ее в пищевой комок, который затем в результате глотания поступает в пищевод и далее -- в желудок. Слюна, секретируемая слюнными железами, представляет собой слабощелочную жидкость, содержащую ферменты, неорганические соли, белок и муцин. Пищеварение в ротовой полости связано, главным образом, с расщеплением углеводов. Фермент амилаза гидролизует крахмал до мальтозы, которую затем мальтаза превращает в глюкозу. В незначительных количествах в слюне содержатся и протеолитические ферменты, расщепляющие белки. Основным ферментом, гидролизующим белки в желудке, является пепсин, который образуется из предшественника -- пепсиногена, секретируемого главными клетками фундальных желез. Превращение пепсиногена в пепсин происходит под влиянием соляной кислоты, секретируемой париетальными клетками фундальных желез. В желудочном соке находится также химозин, или сычужный фермент, створаживающий молоко в присутствии солей кальция. Фермент, гидролизующий жиры, -- липаза -- играет небольшую роль в желудочном пищеварении, т. кон способен расщеплять только эмульгированный жир молока. Переваривание пищи в двенадцатиперстной кишке осуществляется главным образом за счет ферментов панкреатического сока при участии желчи. Протеолитические ферменты поджелудочной железы (трипсин, химотрипсин и эластаза) синтезируются в виде неактивных предшественников. Их активация происходит в нейтральной или слабощелочной среде под влиянием энтерокиназы -- эндопептидазы, секретируемой слизистой двенадцатиперстной кишки. Кроме протеаз, в панкреатическом соке присутствуют ферменты, расщепляющие жиры (панкреатическая липаза, фосфолипаза Аи лецитиназа), углеводы (панкреатическая альфа-амилаза) и нуклеиновые кислоты нуклеазы. Кишечный сок, выделяемый железами слизистой оболочки на всем протяжении тонкого кишечника, содержит многочисленные ферменты (аминопептидазу, дипептидазу, мальтазу, лактазу, фосфолипазу и др, обеспечивающие конечные этапы переваривания белков, жиров и углеводов. Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов. ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ (биокатализ, ускорение биохим. р- ций при участии ферментов. Эффективность Ф. к. достигается в результате того, что химическая реакция разбивается наряд энергетически более лёгких промежуточных реакций, в которых участвует фермент. Этапы:1)присоединение субстрата (S) к ферменту (E) с образованием фермент-субстратного комплекса (ключ к замку 2) преобразование фермент-субстратного комплекса в один или несколько переходных комплексов (E-X) за одну или несколько стадий 3) превращение переходного комплекса в комплекс фермент-продукт (E-P); 4) отделение конечных продуктов от фермента. Механизмы катализа 1. Кислотно-основной катализ – в активном центре фермента находятся группы специфичных аминокислотных остатков, которые являются хорошими донорами или акцепторами протонов. Такие группы представляют собой мощные катализаторы многих органических реакций. Примером кислотно-основного катализа является окисление спирта с помощью фермента алкогольдегидрогеназы. 2. Ковалентный катализ – ферменты реагируют со своими субстратами, образуя при помощи ковалентных связей очень нестабильные фермент-субстратные комплексы, из которых входе внутримолекулярных перестроек образуются продукты реакции. Примером является действие сериновых протеаз (трипсин, хемотрипсин) на гидролиз пептидных связей при переваривании белков. Ковалентная связь образуется между субстратом и аминокислотным остатком серина активного центра фермента. Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам (субстратная специфичность. Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата ив центре связывания субстрата на ферменте. Ферменты обычно демонстрируют также высокий уровень стереоспецифичности образуют в качестве продукта только один из возможных стереоизомеров или используют в качестве субстрата только один стереоизомер. Кинетика ферментативных реакций. Факторы, определяющие скорость. Ферментативная активность реакции зависит от:концентрации фермента и субстрата, температуры, рН, присутствия ингибиторов. скорость любой ферментативной реакции непосредственно зависит от концентрации фермента 2)температура.Коэффициент, указывающий, во сколько раз повышается скорость реакции при повышении температуры на каждые 10оС, называется температурным коэффициентом. Для большинства биологических реакций при повышении температуры на 10оС скорость увеличивается в 2-4 раза. При оптимальной температуре скорость реакции максимальна 3)рН. Умеренные изменения рН оказывают влияние на ионное состояние фермента и субстрата. Как показывают измерения ферментативной активности при различных рН, оптимум активности для разных ферментов находится в широких пределах рН. Однако большая часть ферментов организма человека имеет оптимум рН, близкий к нейтральному, совпадающий с физиологическим значением рН; ингибиторы снижают скорость реакции. Ингибиторы ферментов принято делить на 2 класса обратимые и необратимые.Обратимые ингибиторы связываются с ферментом слабыми нековалентными связями и при определенных условиях легко отделяются от фермента. Обратимые ингибиторы бывают конкурентными и неконкурентными. Активный центр и мех-м действия ферментов, специфичность Активный центр имеет участок связывания, который обеспечивает субстратную специфичность, те. выбор субстрата(абсолютная, групповая,стереоспецифичность) и каталитический участок, который обеспечивает выбор пути химического превращения данного субстрата(специфичность пути превращения).Абсолютно специфичные ферменты ускоряют определенный тип реакции одного единственного субстрата. Так, аргиназа катализирует только реакцию гидролиза аргинина на орнитин и мочевину сахараза - гидролиз сахарозы на глюкозу и фруктозу. Групповая специфичность. Она характеризует подавляющее большинство ферментов и состоит в том, что фермент, проявляя свойственную ему специфичность по отношению к реакции, способен действовать не на один, а на несколько, иногда на большое число субстратов со сходным химическим строением. Большинство ферментов катализирует однотипные реакции с небольшим количеством (группой) структурно похожих субстратов.Так, фермент панкреатическая липаза катализирует гидролиз жиров в двенадцатиперстной кишке человека, катализируя превращение любой молекулы жира (триацилглицерола) до молекулы моноацилглицерола и двух молекул высших жирных кислот. Большинство протеолитических ферментов, осуществляющих гидролиз белков, имеет групповую субстратную специфичность, гидролизуя пептидные связи, образованные разными аминокислотами. Стереохимическая специфичность проявляется только в случае оптически активных веществ, и фермент активен только по отношению к одной стереоизомерной форме соединения.При наличии у субстрата нескольких стереоизомеров фермент проявляет абсолютную специфичность к одному из них. Первоначальным событием при действии фермента является его специфическое связывание с лигандом — субстратом (S). Это происходит в области активного центра, который формируется из нескольких специфических групп аминокислот, определенным образом ориентированных в пространстве. Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется центром связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него. Некоторые ферменты содержат также центры связывания кофакторов или ионов металлов. В результате фермент снижает энергию активации реакции. Это происходит потому, что в присутствии фермента реакция идет по другому пути (фактически происходит другая реакция). Угольная кислота слабая, ее разложение пойдет, если ее молекулы имеют энергию, превышающую энергию активации. Энергия активации – это дополнительное количество кинетической энергии, необходимое молекулам вещества, чтобы они вступили в реакцию. При достижении этого энергетического барьера в молекуле происходят изменения, вызывающие перераспределение химических связей и образование новых соединений. Молекулы, обладающие энергией активации, находятся в переходном состоянии. Разницу энергий между исходным реагентом Н2СО3 и конечными НО и СО называют изменением свободной энергии реакции. НО и СО более стабильные вещества, чем Н2СО3 т.к. обладают меньшей энергией и при обычных условиях практически не реагируют. Энергия, выделяющиеся в результате этой реакции рассеивается в виде тепла в окружающую среду.Ферменты снижают энергию активации, в результате возрастает количество реакционных молекул и увеличивается скорость реакции. При участии ферментов образуется фермент-субстратный комплекс, который распадается на свободный фермент и продукт реакции.Ферменты не изменяют свободную энергию субстратов и продуктов и поэтому не меняют равновесие реакции . 23 Кофакторы,роль в катализе. Витамины, как предшественники коферментов. Гиповитаминозы, их причины и проявления. Большинство ферментов для проявления ферментативной активности нуждается в низкомолекулярных органических соединениях небелковой природы (коферментах) или ионах металлов (кофакторах. Многие ферменты оказывают каталитическое действие на субстраты только в присутствии специфического термостабильного низкомолекулярного органического соединения - кофермента. В таких случаях кофермент с апоферментом (белковая часть) формируют холофермент, обладающего каталитической активностью. апофермент + кофактор (кофермент холофермент Кофермент может быть связан с апоферментом ковалентными или нековалентными связями. Термин простетическая группа относится к ковалентно связанному коферменту. К числу реакций, требующих присутствия коферментов, относятся ОВР, реакции переноса функциональных групп и изомеризации, а также реакции конденсации. Кофакторы: более 25% всех ферментов для проявления каталитической активности нуждается в ионах металлов. Ионы металлов выполняют функцию стабилизаторов молекулы субстрата, активного центра фермента и конформации белковой молекулы фермента, а именно, третичной и четвертичной структур. Например, для большинства киназ в качестве одного из субстратов выступает не АТФ, а комплекс АТФ с магнием. Магний не взаимодействует с ферментом, а участвует в стабилизации молекулы АТФ и нейтрализации отрицательного заряда субстрата, что облегчает его присоединение к активному центру фермента. В некоторых случаях ионы металла служат мостиком между ферментом и субстратом. Они выполняют функцию стабилизаторов активного центра, облегчая присоединение к нему субстрата и протекание химической реакции. Это магний, марганец, цинк, кобальт, молибден. В отсутствие металла ферменты активностью не обладают. Ионы металлов обеспечивают сохранение вторичной, третичной и четвертичной структуры молекулы фермента. Такие ферменты в отсутствие ионов металлов способны к химическому катализу, однако они нестабильны. Их активность снижается и даже полностью исчезает при небольших изменениях рН и температуры. Таким образом, ионы металлов выполняют функцию стабилизаторов оптимальной конформации белковой молекулы. Не менее важную роль отводят ионам металлов в осуществлении ферментативного катализа. Эту функцию выполняют цинк, железо, марганец, медь. Например, карбоангидраза, катализирующая образование угольной кислоты, содержит ионы цинка, который участвует в образовании Ни ОН. Эти ионы присоединяются к СО с образованием Н2СО3 : СО + НО <--> Н2СО3 / Для проявления каталитической активности большинству ферментов необходимо наличие кофермента. Гидролитические ферменты протеазы, липазы) выполняют свою функцию в отсутствие кофермента. Кофермент, локализуясь в каталитическом участке активного центра,принимает непосредственное участие в химической реакции. Он выступает в качестве акцептора и донора химических группировок, атомов, электронов. Кофермент связывается с белковой частью молекулы ковалентными, в этом случае он называется простетической группой (ФАД, ФМН, биотин) и нековалентными связями, в этом случае кофермент может рассматриваться,как второй субстрат (NAD+, К коферментам относят следующие соединения -производные витаминов глутатион, участвующий в ОВР -убихинон, участвующий в переносе электронов и Н+ в цитохромной системе - нуклеотиды, доноры и акцепторы остатка фосфорной кислоты. К числу коферментных препаратов витаминной природы относятся кокарбоксилаза (коферментная форма тиамина - витамин В, пиридоксальфосфат. (витамин Вб), кобамамид (витамин В 12). Кокарбоксилаза-кофермент, образующийся в организме человека из поступающего извне тиамина.Кобамамид-обладает всеми свойствами витамина В 12 и анаболической активностью. Оксикобаламин вляется метаболитом цианкобаламина витамин В. По фармакологическому действию близок витамину В 12, но по сравнению с ним быстрее превращается в организме в активную коферментную форму и дольше сохраняется в крови, так как более прочно связывается с белками плазмы и медленнее выделяется с мочой. Пиридоксальфосфат является коферментной формой витамина Вб (пиридоксина. Карнитин- витаминоподобное вещество, частично поступающее с пищей, частично синтезируемое в организме человека. Способствует окислению жирных кислот, синтезу аминокислот и нуклеиновых кислот. Гиповитаминозы- болезненные состояния, обусловленные недостаточностью витаминов в организме. Причиной гипополивитаминозов чаще всего являются заболевания пищеварительного тракта, при которых нарушена всасываемость витаминов. Картина гиповитаминоза зависит оттого, какого именно витамина не хватает в организме. По происхождению выделяют экзогенные (первичные) и эндогенные (вторичные) гиповитаминозы. Непосредственная причина экзогенных первичных) гиповитаминозов — недостаточное поступление в организм одного или, чаще, нескольких витаминов с пищей. Для экзогенных гиповитаминозов характерны сезонный характер и латентное течение. Эндогенные гиповитаминозы подразделяют на приобретённые, наследуемые и врождённые. Причины приобретённых гиповитаминозов: нарушения пищеварения и высвобождения витаминов из продуктов питания повышенная потребность в витаминах;нарушение всасывания витаминов в желудке и кишечнике;расстройство доставки витаминов. Гиповитаминоз развивается незаметно появляется раздражительность, повышенная утомляемость, снижается внимание, ухудшается аппетит, нарушается сон. Систематический длительный недостаток витаминов в пище снижает работоспособность, сказывается на состоянии отдельных органов и тканей (кожа, слизистые, мышцы, костная ткань) и важнейших функциях организма, таких как рост, интеллектуальные и физические возможности, продолжение рода, защитные силы организма. Гиповитаминоз А- проявляется нарушениями зрения (снижением его остроты, куриной слепотой, те. утратой способности видеть в сумерках, поражением тонкого слоя эпителиальных клеток, выстилающих изнутри век (конъюнктива, трахею, волосяные луковицы и почечные лоханки, и снижением сопротивляемости пораженного эпителия гнойной инфекции, ау детей и подростков, кроме того, отставанием в физическом развитии. В1-дефицит- характеризуется повышенной раздражительностью, плохим сном, рассеянностью, забывчивостью, зябкостью, болями в животе, склонностью к рвоте, дискинезии желудка и кишечника, секреторным расстройствам. К числу ранних симптомов недостатка В относят изменения языка. Он становится суховатым, тёмно-красного цвета с маловыраженными сосочками. Недостаточность витамина В рибофлавина) вызывает структурные и функциональные изменения в коре надпочечников, нарушает процессы гемопоэза, обмена железа, глюконеогенеза, превращения фенилаланина в катехоламины. Дефицит рибофлавина неблагоприятно отражается на состоянии естественного иммунитета. Его недостаток может привести к невынашиванию беременности. Заболевание проявляется поражениями губ (трещины, «заеды»), приобретающих сероватый оттенок, языка, который становится гладким, блестящими пурпурно- красным. Слизистая оболочка полости рта покрывается сероватыми пятнами возникают воспаление слизистой оболочки век конъюнктивит, поражение роговой оболочки и внутренних структур глаза. Все это сопровождается светобоязнью и снижением остроты зрения. Цинга — болезнь, вызываемая острым недостатком витамина C (аскорбиновая кислота, который приводит к нарушению синтеза коллагена, и соединительная ткань теряет свою прочность. В первую очередь цинга характеризуется ломкостью сосудов с появлением на теле характерной геморрагической сыпи, кровоточивости дёсен. Это обусловлено тем, что коллаген, в синтезе которого участвует витамин С, является важной составляющей сосудистой стенки.Ослабевает прикрепление надкостницы к костями фиксации зубов в лунках, что приводит к их выпадению. Появление поднадкостничных кровоизлияний вызывает боли в конечностях. Источниками витамина D служат сливочное масло, яйца, молоко особенно много его в рыбьем жире. Кроме того, в отличие от других витаминов, он может синтезироваться в организме человека. Синтез происходит в коже под влиянием солнечного света. Гиповитаминоз D наблюдается преимущественно у детей и известен под названием рахита. Недостаток этого витамина ведет к нарушению затвердевания костей и проявляется искривлением ног, своеобразной формой черепа высокий выпуклый лоб, западающая переносица) и грудной клетки. Легкие формы рахита распространены очень широко. У взрослых дефицит витамина D ведет к вымыванию из костей кальция и их размягчению, следствием чего может быть, например, искривление и укорочение позвоночника, искривление костей ног. Гиповитаминоз Е вызывает бесплодие. Недостаточность витамина РР сопровождается четко очерченной клинической картиной, известной под названием пеллагры (шершавая кожа. Типичная клиническая картина заболевания включает триаду дерматит, диарея, деменция. Современная классификация ферментов, номенклатура, тип катализируемых реакции, примеры. Реакции и ферменты, которые их катализируют, подразделяются на шесть классов. Классификация 1)оксидоредуктазы- , ферменты, катализирующие ОВР с участием двух субстратов, S и S‘ Sвосст + S’ окисл= Sокисл +S’восст Окисление протекает как процесс отнятия атомов Нот субстрата, а восстановление – присоединение Н+ к акцептору. В качестве кофермента оксидоредуктазы содержат NAD(H)+, NADP+, FMN, FAD. Самыми типичным оксидоредуктазами являются дегидрогеназы.Дегидрогеназы катализируют реакции, в которых участвуют группы СН-ОН, СН-СН, СОСН. Некоторые подклассы - ферменты, действующие на группу СН-ОН донор электронов) Например Алкоголь NAD+ оксидоредуктаза (алкогольдегидрогеназа) спирт + NAD+ = альдегид (кетон) + Н+ Н+ - самый распространенный вариант ОВР в клетке состоит в окислении атомов Н, снятых с субстрата, при посредстве цитохромной системы. Цитохромную систему образуют оксидоредуктазы, имеющие в качестве простетических групп железопоррфины. Соединяясь с белками, железопорфины дают начало семейству хромопротеинов или цитохромов. Цитохромы образуют цитохромную систему (b,c,a,a3), которая передает электроны на кислород, который соединяется с водородом, образуя молекулу воды. Из всех цитохромов только цитохром aa3 передает электроны на кислород, и поэтому он называется цитохромоксидазой ОН+ +е- НО 2) трансферазы- ферменты катализирующие перенос функциональных групп G (ацильных, гликозильных, метильных, аминогрупп, групп, содержащих серу и фосфор) с одного субстрата S на другой S’ S-G + S’ = S’-G + S К классу трансфераз относят аминотрансферазы, ацилтрансферазы, метилтрансферазы, гликозилтрансферазы, киназы (протеинкиназы). Ацетил-СоА: холин О-ацетилтрансфераза (холин-ацетилтрансфераза) Ацетил-СоА + холин = СоА + О-ацетилхолин 3) гидролазы- ферменты, катализирующие гидролиз эфирных, пептидных, сложноэфирных, гликозильных связей Ферменты, действующие на сложноэфирные связи. Например Ацилхолин - ацилгидролаза (псевдохолинэстераза):Ацилхолин + Н = холин + кислота 4) лиазы- ферменты, отщепляющие группы от субстратов по негидролитическому механизму, с образованием двойных связей.Это ферменты, действующие на связи С-С, СО, С, С. При этом отщепляются СО, НО, NH2, SH2. Углерод—кислород лиазы. Например:L-малат-гидролиаза (фумараза):L-малат = Фумарат + Н. 5) изомеразы- ферменты, катализирующие взаимопревращения оптических, геометрических и позиционных изомеров. цис/транс-изомеразы. Например все-транс-Ретиналь, 11-цис-транс-изомераза (ретинальизомераза) все-транс-Ретиналь=11-цис-Ретиналь 6) лигазы- ферменты, катализирующие соединение двух молекул, с образованием ковалентной связи и сопряженное с разрывом пирофосфатной связи АТФ. В результате образуются связи СО, С, Си С-С. Пример глутаминовая к-та + Н + АТФ (под действием аммиаклигазы или глутаминсинтетазы) = глутамин + АДФ + Н3РО4 Номенклатура первоначально ферментам давали названия, образуемые путем добавления окончания - аза к названию субстрата, на который данный фермент действует. Ферменты, гидролизующие крахмал (амилон), были названы амилазами; ферменты, гидролизующие жиры (липос), -липазами;ферменты, гидролизующие белки протеины, -протеиназами. Позднее ферментам, катализирующим сходные по типу реакции, стали давать название, указывающее тип соответствующей реакции — дегидрогеназы, оксидазы, декарбоксилазы, ацилазы и т.д. Главный принцип заключается в том, что ферменты называют и классифицируют в соответствии с типом катализируемой химической реакции и ее механизмом название фермента состоит из двух частей первая часть - название субстрата (или субстратов вторая указывает тип катализируемой реакции и оканчивается на -аза. Каждый фермент имеет кодовый номер по классификации ферментов (КФ): первая цифра характеризует класс реакции, вторая - подкласс и третья - подподкласс. Четвертая цифра указывает порядковый номер фермента в его подподклассе. Таким образом, КФ 2.7.1.1 означает, что фермент относится к классу 2 (трансфераза), подклассу 7 перенос фосфата) и подподклассу 1 (акцептором фосфата является спирт. Последняя цифра обозначает фермент гексокиназу, или АТР: D-гексозо-6-фосфотрансферазу, те. фермент, катализирующий перенос фосфата с АТР на гидроксильную группу атома углерода в шестом положении глюкозы. Регуляция активности ферментов |