Главная страница

Краткий обзор строения и химических свойств углеводородов, спиртов, фенолов, тиолов и аминов


Скачать 2.06 Mb.
НазваниеКраткий обзор строения и химических свойств углеводородов, спиртов, фенолов, тиолов и аминов
Дата10.10.2022
Размер2.06 Mb.
Формат файлаdocx
Имя файлаBioorganicheskaya_Khimia_-_Modul_2_33_33_33.docx
ТипКраткий обзор
#725374
страница7 из 7
1   2   3   4   5   6   7
22. По кислотно-основным свойствам аминокислоты делятся на несколько групп. Укажите аминокислоту, относящуюся к основным:

  1. Аланин.

  2. Валин.

  3. Глицин.

  4. *Лизин.

  5. Серин.

23. Аминокислоты вступают в реакции с альдегидами. Укажите класс соединений, образующийся при этом:

  1. Спирты

  2. *Имины

  3. Альдегиды

  4. Кислоты

  5. Сложные эфиры

24. По кислотно-основным свойствам аминокислоты делятся на несколько групп. Укажите аминокислоту, относящуюся к кислым:

  1. Гистиди.

  2. Фенилаланин

  3. *Глутаминовая кислота

  4. Аргинин.

  5. Оксипролин

25. Аминокислоты ­ биологически активные соединения, для которых характерна стереоизомерия. Укажите количество ассиметрических атомов углерода в молекуле -аминопропионовой кислоты:

  1. Один.

  2. Два.

  3. Три.

  4. Четыре

  5. Пять

26. Аминокислота гистидин в своей структуре содержит гетероциклический радикал. Укажите гетероцикл, радикал которого входит в структуру данной аминокислоты:

  1. Пиридин

  2. Индол

  3. Пиразол

  4. Пиримидин

  5. *Имидазол

27. По кислотно-основным свойствам аминокислоты делятся на несколько групп. Укажите аминокислоту, относящуюся к нейтральным:

  1. Лизин.

  2. Аланин

  3. Глутаминовая кислота.

  4. Серин

  5. Аспаргиновая кислота

28. В организме человека глутаминовая кислота подвергается дезаминированию. Укажите продукт ее дезаминировании:

  1. *α-Оксокислота и аммиак

  2. Альдегид и вода

  3. Кетон и аммиак

  4. β-Оксикислота и вода

Е. Молочная кислота и азот

29. Белки состоят из аминокислотных фрагментов и обладают различными уровнями структурной организации. Укажите определение, описывающее первичную структуру белка:

  1. Полинуклеотидная цепь

  2. *Полипептидная цепь

  3. Полисахаридная цепь

  4. Смесь аминокислот

  5. Полиамидная цепь

30. α-Аминокислоты, являющие структурными компонентами клеток, классифицируют по природе радикала, входящего в ее структуру. Классифицируйте аминокислоту аланин:



  1. Дикарбоновая, полярный радикал;

  2. Алифатическая, полярный радикал;

  3. Серусодержащая, полярный радикал;

  4. Кислородсодержащая, полярный радикал;

  5. Алифатическая, неполярный радикал.

31. Практические все природные аминокислоты принадлежат к L-ряду. Укажите L- форму аспарагиновой кислоты:














С.

D.



Е.

32. α-Аминокислоты классифицируют в зависимости от признака, положенного в основу деления на группы. Классифицируйте приведенную аминокислоту в зависимости от количества амино- и карбоксильных групп:



А. Моноаминомонокарбоновая

В. Моноаминодикарбоновая

С. *Диаминомонокарбоновая

D. Диаминодикарбоновая

Е. Моноаминотрикарбоновая

33. При кислотном гидролизе РНК были получены: гетероциклическое основание, углеводный остаток и остаток неорганической кислоты. Укажите моносахарид, входящий в состав данной нуклеиновой кислоты:

А. D-глюкоза

В. D-фруктоза

С. *D-рибоза

D. Дезокси-D-рибоза

Е. D-галактоза.

34. Аминокислоты могут взаимодействовать между собой и образовывать длинные пептидные цепи. Укажите функциональные группы, участвующие в этом процессе:

  1. Гидроксильные а аминогруппы

  2. Гидроксильные группы

  3. Карбоксильные группы

  4. Аминогруппы и карбонильные

  5. *Аминогруппы и карбоксильные

35. Биологические катализаторы – ферменты являются полипептидными веществами. Укажите при помощи, какой реакции можно определить наличие пептидной связи в белках и пептидах:

  1. *Биуретовая реакция;

  2. Ксантопротеиновая реакция;

  3. Метод Ван-Слайка

  4. Реакция формольного титрования;

  5. Реакция серебряного зеркала.

36. При ферментативном гидролизе нуклеиновых кислот были получены гетероциклические основания, углеводный остаток и остаток неорганической кислоты. Укажите пуриновые основания, входящие в состав этих кислот:

  1. Урацил, тимин, цитозин;

  2. Пиррол, индол;

  3. Имидазол, пиразол;

  4. *Аденин, гуанин;

  5. Пиридин, пиримидин.

37. В организме -аминокислоты подвергаются окислительному дезаминированию под действием ферментов оксидаз и окислительного агента  кофермента НАД+. Укажите продукт этой реакции:











  1. *





D.



Е.

38.L-Аспарагиновая кислота в организме под действием фермента аспартазы подвергается неокислительному дезаминированию. Укажите конечный продукт реакции:

А. Янтарная кислота

В. Щавелевоуксусная

С. Этиламин

D. *Фумаровая кислота

Е. Ацетоуксусная

39. В лаборатории методом Ван-Слайка проводили окислительное дезаминирование аминокислоты аланин. Укажите конечный продукт реакции:

А. Пировиноградная кислота

В. Этиламин

С. *Молочная кислота

D. Пропионовая кислота

Е. Этаноламин

40. -Аминокислоты могут взаимодействовать с альдегидами. Укажите конечный продукт реакции:

А. Карбоновые кислоты

В. Ангидриды

С. *Имины

D. Сложные эфиры

Е. Оксокислоты

41. -Аминокислоты относительно легко декарбоксилируются. Укажите конечный продукт при проведении этой реакции с аланином:



А. Метиламин

В. Этиламин

С. Молочная кислота

D. Формальдегид

Е. Ангидрид

42. В живом организме -аминокислота гистидин под влиянием фермента декарбоксилазы подвергаются декарбоксилированию. Укажите, какой биогенный амин образуется при этом:










В.


С.


D*.



Е.
1   2   3   4   5   6   7


написать администратору сайта