Главная страница

Физиология с основами биохимии. Кучерявый В. В. Физиология с Основами биохимии


Скачать 3.15 Mb.
НазваниеКучерявый В. В. Физиология с Основами биохимии
Дата12.10.2022
Размер3.15 Mb.
Формат файлаdoc
Имя файлаФизиология с основами биохимии.doc
ТипКурс лекций
#729543
страница9 из 17
1   ...   5   6   7   8   9   10   11   12   ...   17

Игрок должен уметь применять различные приемы в различных условиях игры.


Таким образом в игре важна не только стереотипная деятельность, но и творческая деятельность, обеспечивающая создание новых форм движений. У представителей разных спортивных игр хорошо скоординированы мышцы, а они обладают высокой степенью лабильности, то есть быстро реагируют на любые изменения темпа игры.

Спортивные игры предъявляют высокие требования к различным анализаторам, в особенности к зрению, слуху и проприоцептивному. Большое значение имеет и развитие вестибулярного аппарата.

У квалифицированных баскетболистов, волейболистов, футболистов, хоккеистов наблюдается гипертрофия сердца и брадикардия покоя.

Тренировочные и соревновательные игры сопровождаются уменьшением веса тела. За игру футболисты в среднем теряют 2 кг, теннисисты 2 – 3 кг, волейболисты до1,5 кг.


9.Тяжелая атлетика.
Работа тяжелоатлета имеет динамический силовой характер. При удержании штанги на груди и при фиксации веса атлет испытывает статическое напряжение.

Тяжелая атлетика, главным образом, развивает силу скелетных мышц и адаптирует органы дыхания и кровообращения к силовой работе. Тренировка штангиста ведет не только к развитию силы, но и быстроты и силовой выносливости.

Движения штангиста кратковременны и сложны по координации. Большой вес и лучшее развитие силы позволяет штангистам тяжелого веса поднимать большие грузы по сравнению со спортсменами более легких категорий. Но их относительная сила, высчитанная на 1 кг веса тела, часто оказывается меньшей, чем у спортсменов легкого веса. Это объясняется тем, что сила мышц зависит не только от их строения, но и от их иннервации. наибольший вес поднимается спортсменами во время толчка.

В течение тренировки и соревнований тяжелоатлеты многократно повторяют подъемы штанги. Поэтому суммарный объем работы у штангистов очень большой. Средний прирост силы составляет 40 – 60 % исходной величины.

Увеличение силы обусловлено не только местными морфологическими и функциональными изменениями, но и, главным образом, совершенствованием деятельности иннервирующих их нервных центров. Твердость мышц в состоянии покоя и при произвольном напряжении у штангистов по сравнению со спортсменами других специальностей больше. Способность мышц к произвольному расслаблению несколько понижена.

Гиперфункция скелетных мышц часто сопровождается у штангистов увеличением веса тела (иногда на 15 – 30 кг). Это происходит в основном за счет увеличения "тощей" массы тела, а не жировой ткани.

При поднимании штанги большие требования предъявляются к двигательному и вестибулярному анализаторам.

Расход энергии при поднимании штанги, высчитанный на единицу времени, очень велик. Суммарный расход энергии составляет около 500 ккал за 1 час работы.

Поднимание штанги производят, как правило, при задержке дыхания. Происходящее при этом повышение внутригрудного давления рефлекторно увеличивает силу сокращения мышц. Особенности дыхания при подъемах штанги зависят от квалификации штангиста.

Брадикардия и гипертрофия сердца у тяжелоатлетов наблюдается лишь в редких случаях. АД повышается при работе на 10 – 20 мм рт. ст.

10. Борьба и искусственное снижение веса.
Различные виды единоборств характеризуются нестандартными ациклическими движениями переменной интенсивности и различной длительности. Соответственно силовая и скоростно-силовая работа чередуется при этом со статическими напряжениями.

Тренировка борца обеспечивает развитие у него разнообразных специфических двигательных навыков, а также силы, быстроты, ловкости и специфической выносливости.

Большие требования борьба предъявляет к подвижности нервных процессов, а проявление силы требует значительной концентрации возбудительных процессов в соответствующих двигательных центрах.

Борцам необходимо развитие проприоцептивной чувствительности. Работа зрительного анализатора менее значима.

Борцы характеризуются хорошим развитием мускулатуры и повышенной возбудимостью мышц.

Расход энергии у борцов очень большой: за 1 минуту схватки он достигает 20 ккал.

Квалифицированные борцы могут произвольно регулировать дыхание. В момент статических напряжений происходит задержка дыхания. Кислородный долг может достигать у борцов значительной величины.

У борцов не наблюдается значительной брадикардии. Во время схваток пульс может подниматься до 200 ударов, а артериальное давление до 180 мм рт. ст.

После напряженных схваток в моче может появляться белок и повышаться концентрация кислых продуктов.

Искусственное снижение веса. Соревнования борцов боксеров, штангистов проводятся по определенным весовым категориям. Поэтому важной проблемой в этих видах спорта является слежение за весом.

Часто в практике этих видов спорта используется искусственное снижение веса. Для этого применяют специальные диеты, паровую баню, светотепловые ванны.

Применение диет с ограниченным содержанием углеводов и солей обеспечивает уменьшение веса в течение 2 суток на 2 – 3,5 кг.

Пользование баней способствует быстрому и значительному снижению веса тела. При этом необходимо учитывать, что длительное (до 25 – 35 минут) пребывание в парной при температуре около 55˚ С, сочетаемое с ограниченным приемом жидкости, часто приводит к ухудшению самочувствия, общей слабости, беспокойному сну, повышению возбудимости нервной системы, учащению пульса, повышению АД. Все это снижает работоспособность. Кратковременное пользование баней (до 15 минут) не вызывает неблагоприятных явлений, но менее эффективно для сгонки веса.

Для искусственного снижения веса можно также пользоваться воздушной баней (сауной) и горячим душем. Кроме того, рекомендуют светотепловые ванны, которые не вызывают неблагоприятных изменений в организме и почти не снижают его работоспособности. Этот способ дает снижение до 2 кг и более.

Наиболее физиологически целесообразным средством снижения веса тела является продолжительная физическая работа в теплой одежде. Однако непосредственно перед соревнованиями такой способ снижения веса вреден, так как ведет к упадку сил.

Следует отметить, что в любом случае, снижение веса тела в короткие сроки ведет к снижению работоспособности, нарушает нормальную работу органов и систем органов. Поэтому за весом следует следить постоянно во время тренировочного периода.

11 Физиологическая характеристика альпинизма и горного туризма.
Альпинизм и горный туризм без преувеличения можно назвать экстремальными видами спорта. Риск, связанный с походами в горных условиях и восхождениями на вершины усугубляется теми условиями, в которых приходится находиться спортсменам.

Атмосферный воздух имеет значительный вес, который определяет барометрическое давление. Он сжимается под собственным весом, поэтому его давление и плотность наибольшие на поверхности Земли (на уровне моря), уменьшаются с высотой. Снижение барометрического давления с высотой создает гипобарические условия. Это приводит к снижению парциального давления кислорода. Этот фактор играет для человека, находящегося на большой высоте решающую роль, так как создаются условия гипоксии – кислородного голодания.

Вместе с тем на высоте уменьшается внешнее сопротивление воздуха, что при не слишком большой высоте 2500 – 3000 м облегчает физическую работу. В то же время, чем больше высота, тем ниже температура воздуха. По мере подъема температура может уменьшаться на 6,5 ˚ С через каждые 1000м вплоть до высоты 11 км. На высоте также уменьшается относительная влажность, что ведет к обезвоживанию организма.

В результате снижения парциального давления кислорода в артериальной крови развивается гипоксемия, то есть пониженное содержание кислорода в крови, а затем развивается гипоксия тканей.

Еще одним эффектом влияния высоты можно назвать снижение МПК. Уже на высоте 1500 м МПК начинает снижаться. А далее снижение этого показателя снижается на 1% через каждые 100 м высоты. На высоте 2000 – 3000 м уровень МПК снижается в среднем на 15 %, на высоте 3000м на 20 %, на 4000м на 30%.

Снижение уровня МПК на больших высотах ведет поначалу к снижению выносливости. Но затем уровень выносливости по мере акклиматизации к условиям высокогорья повышается.

В горах начинают действовать несколько компенсаторных механизмов, что способствует акклиматизации.

  1. Увеличение вентиляции легких.

  2. Повышение кислородной емкости легких: выбрасывание в кровоток депонированной крови и депонированных эритроцитов, отличительной чертой которых является более высокое содержание гемоглобина.

  3. Увеличение кровоснабжения органов тела.

Однако бывает так, что компенсаторные механизмы не могут предотвратить развитие гипоксии. Результатом этого является развитие синдрома, называемого "горная болезнь". Она выражается в ряде симптомов:

  • в нервной системе возбуждение начинает преобладать над торможением;

  • нарушаются функции дыхания, что выражается в возникновении одышки;

  • изменения в сердечно-сосудистой системе вызывает головокружение, носовые кровотечения, шум в ушах, ощущение пульсации сосудов и т. д.

  • снижение остроты зрения ("снеговая слепота"), обоняние ухудшается вплоть до аносмии, изменяется ощущение вкуса.

Но при правильном подходе и понимании ситуации после "горной болезни" наступает адаптация к высоте. Акклиматизация в высокогорье происходит благодаря двум физиологическим механизмам: 1) повышение доставки кислорода к тканям; 2) приспособление тканей к существованию при пониженном содержании кислорода.

Особый интерес с точки зрения физиологии представляют восхождения на высоты свыше 7000м. Такие сверхвысокогорные восхождения требуют от спортсмена максимального волевого напряжения и сопровождаются резкими функциональными изменениями. Особенно сильно меняется работа сердечно-сосудистой и дыхательной систем. Само восхождение совершают медленно. На один шаг приходится несколько дыханий: после 8000 м – 2 –3, а после 8380м 8 – 10 дыханий. За час подъема альпинисты максимально преодолевали 33 м (!). Поэтому при сверхвысокогорных восхождения альпинисты чаще всего используют кислородные приборы и систему промежуточных лагерей. Эта тактика позволяет преодолевать объективные трудности такого восхождения.

Раздел8. Общая характеристика метаболизма.

21. Строение белков и ферментативный катализ.

Тема 22. Метаболизм отдельных групп.

Тема23. Водно-минеральный обмен. Витамины. Гормоны.

Тема21. СТРОЕНИЕ БЕЛКОВ И ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ.

Вопросы лекции и семинарского занятия.

1.Введение. Чем занимается биохимия?(не для рассказа на семинарском занятии)

2.Биологическая роль белков.

3. Строение молекулы белка.

4. Классификация белков.

5. Физико-химические свойства белков.

6. Строение ферментов.

7. Механизм действия ферментов. Специфичность.

8. От чего зависит скорость ферментативных реакций?

9. Классификация и номенклатура ферментов.

10. Общая характеристика обмена веществ.

11. Строение и биологическая роль АТФ.

12. Тканевое дыхание.

13 Анаэробное, микросомальное и свободнорадикальное окисление.

1. Введение. Чем занимается биохимия?

(не для рассказа на семинарском занятии).
Биохимия изучает химические процессы, происходящие в живых системах. Иначе говоря, биохимия изучает химию жизни. Наука эта относительно молодая. Она родилась в 20 веке. Условно курс биохимии можно разделить на три части.

Общая биохимия занимается общими закономерностями химического состава и обмена веществ разных живых существ от мельчайших микроорганизмов и кончая человеком. Оказалось, что эти закономерности во многом повторяются.

Частная биохимия занимается особенностями химических процессов, протекающих у отдельных групп живых существ. Например, биохимические процессы у растений, животных, грибов и микроорганизмов имеют свои особенности, причем, в ряде случаев очень существенные.

Функциональная биохимия занимается особенностями биохимических процессов протекающих в отдельных организмах, связанных с особенностями их образа жизни. Направление функциональной биохимии, исследующее влияние физических упражнений на организм спортсмена называется биохимией спорта или спортивной биохимией.

Развитие физической культуры и спорта требует от спортсменов и тренеров хороших знаний в области биохимии. Это связано с тем, что без понимания того, как работает организм на химическом, молекулярном уровне трудно надеяться на успех в современном спорте. Многие методики тренировки и восстановления базируются в наше время именно на глубоком понимании того, как работает организм на субклеточном и молекулярном уровне. Без глубокого понимания биохимических процессов невозможно бороться и допингом – злом, которое может погубить спорт.


2. Биологическая роль белков.
Роль белков в организме трудно переоценить. Именно поэтому наш курс начинается с описания роли и строения именно этого класса биоорганических соединений. Белки в организме выполняют следующие функции.

  1. Структурная или пластическая функция. Белки являются универсальным строительным материалом, из которого состоят практически все структуры живых клеток. Например, в организме человека белки составляют около 1/6 от массы тела. Причем, у тренированных людей с хорошо развитыми мышцами эта цифра может быть и выше.

  2. Каталитическая функция. Многие белки, называемые ферментами или энзимами, выполняют в живых системах функцию катализаторов, то есть изменяют скорости протекания химических реакций (о чем подробно будет сказано ниже)

  3. Сократительная функция. Именно белковые молекулы лежат в основе всех форм движения живых систем. Мышечное сокращение = это, прежде всего работа белков.

  4. Регуляторная функция. В основе этой функции лежит способность белковых молекул реагировать и с кислотами и основаниями, называемуют в химии амфотерностью. Белки участвуют в создании гомеостаза организма. Многие белки являются гормонами.

  5. Рецепторная функция. В основе этой функции лежит способность белков реагировать на возникающие изменения условий внутренней среды организма. Различные рецепторы в организме, чувствительные к температуре, давлению, освещенности являются белками. Рецепторы гормонов – это тоже белки.

  6. Транспортная функция. Белковые молекулы имеют большой размер, хорошо растворимы в воде, что позволяет им легко перемещаться по водным растворам и переносить различные вещества. Например, гемоглобин переносит газы, альбумины крови переносят жиры и жирные кислоты.

  7. Защитная функция. Белки защищают организм, прежде всего, участвуя в создании иммунитета.

  8. Энергетическая функция. Белки не являются главными участниками энергетического обмена, но все же до 10% суточной потребности организма в энергии обеспечивают именно они. В то же время, это слишком ценный продукт, чтобы использовать его, как источник энергии. Поэтому белки используются в качестве источника энергии только после углеводов и жиров.



3. Строение молекулы белка.

Белки – этот высокомолекулярные азотсодержащие соединения, состоящие из аминокислот. В состав белков входят сотни остатков аминокислот. Однако все белки, независимо от происхождения образуются 20 видами аминокислот. Эти 20 аминокислот называют, поэтому протеиногенными.

Аминокислоты содержат карбоксильную группу COOH и аминогруппу NH2. Правда, некоторые белки все же содержат в очень малых количествах аминокислоты, не входящие в состав протеиногенных. Такие аминокислоты называют минорными. Они образуются из протеиногенных аминокислот после завершения синтеза белковых молекул.
Аминокислоты соединяются друг с другом пептидной связью, образуя длинные неразветвленные цепи – полипептиды. Пептидная связь возникает при взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой с выделением воды. Пептидные связи обладают высокой прочностью, их образуют все аминокислоты. Именно, эти связи образуют первый уровень организации белковой молекулы – первичную структуру белка. Первичная структура – это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи белка.

Вторичная структура белка представляет собой спиральную структуру, образованную, главным образом, за счет водородных связей.

Третичная структура белка представляет собой глобулу или клубочек, в которую сворачивается вторичная спираль в некоторых белках. В образовании глобулы участвуют различные межмолекулярные силы, прежде всего дисульфидные мостики. Поскольку дисульфидные связи образуются аминокислотами, которые содержат серу, то глобулярные белки обычно содержат много серы.

Некоторые белки образуют четвертичную структуру, состоящую из нескольких глобул, называемых тогда субъединицами. Например, молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц, выполняющих единую функцию.

Все структурные уровни молекулы белка зависят от первичной структуры. Изменения в первичной структуре ведут к изменениям на других уровнях организации белка.
4. Классификация белков.
Классификация белков базируется на их химическом составе. Согласно этой классификации белки бывают простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот, то есть из одного или нескольких полипептидов. К простым белкам, имеющимся в организме человека, относятся альбумины, глобулины, гистоны, белки опорных тканей.

В молекуле сложного белка, кроме аминокислот, ещё имеется неаминокислотная часть, называемая простетической группой. В зависимости от строения этой группы выделяют такие сложные белки, как фосфопротеиды(содержат фосфорную кислоту), нуклеопротеиды( содержат нуклеиновую кислоту), гликопротеиды(содержат углевод), липопротеиды(содержат липоид) и другие.

Согласно классификации, которая базируется на пространственной форме белков, белки разделяются на фибриллярные и глобулярные.

Фибриллярные белки состоят из спиралей, то есть преимущественно из вторичной структуры. Молекулы глобулярных белков имеют шаровидную и эллипсоидную форму.

Примером фибриллярных белков является коллаген – самый распространенный белок в теле человека. На долю этого белка приходится 25 – 30% от общего числа белков организма. Коллаген обладает высокой прочностью и эластичностью. Он входит в состав сосудов мышц, сухожилий, хрящей, костей, стенки сосудов.

Примером глобулярных белков являются альбумины и глобулины плазмы крови.

5. Физико-химические свойства белков.

Одной из главных особенностей белков является их большая молекулярная масса, которая колеблется в диапазоне от 6000 до нескольких миллионов дальтон.

Другим важным физико-химическим свойством белков является их амфотерность, то есть наличие, как кислотных, так и основных свойств. Амфотерность связана с наличием в составе некоторых аминокислот свободных карбоксильных групп, то есть кислотных, и аминогрупп, то есть щелочных. Это приводит к тому, что в кислой среде белки проявляют щелочные свойства, а в щелочной среде – кислотные. Однако при определенных условиях белки проявляют нейтральные свойства. Значение рН, при котором белки проявляют нейтральные свойства, называется изоэлектрической точкой. Изоэлектрическая точка для каждого белка индивидуальна. Белки по этому показателю делят на два больших класса – кислые и щелочные, так как изоэлектрическая точка может быть сдвинута либо в одну, либо в другую сторону.

Еще одно важное свойство белковых молекул – это растворимость. Несмотря на большой размер молекул белки довольно хорошо растворимы в воде. Причем растворы белков в воде весьма устойчивы. Первой причиной растворимости белков является наличие на поверхности молекул белков заряда, благодаря чему белковые молекулы практически не образуют нерастворимые в воде агрегаты. Второй причиной устойчивости белковых растворов является наличие у белковой молекулы гидратной (водной) оболочки. Гидратная оболочка отделяет белки друг от друга.

Третье важное физико-химическое свойство белков – это высаливание, то есть способность выпадать в осадок под действием водоотнимающих средств. Высаливание – процесс обратимый. Эта способность то переходить в раствор, то выходить из него очень важна для проявления многих жизненных свойств.

Наконец, важнейшим свойством белков является его способность к денатурации. Денатурация - это потеря белком нативности. Когда мы делаем яичницу на сковороде, мы получаем необратимую денатурацию белка. Денатурация заключается в постоянном или временном нарушении вторичной и третичной структуры белка., но при этом первичная структура сохраняется. Помимо температуры(выше 50 градусов) денатурацию могут вызвать другие физические факторы: излучении, ультразвук, вибрация, сильные кислоты и щелочи. Денатурация может быть обратимой и необратимой. При небольших воздействиях разрушение вторичной и третичной структур белка происходит незначительное. Поэтому белок при отсутствии денатурирующего может восстановить свою нативную структуру. Процесс обратный денатурации называется ренатурация. Однако при продолжительном и сильном воздействии ренатурация становится невозможной, а денатурация, таким образом, необратимой.


6. Строение ферментов.
Ферменты или энзимы – это белки, выполняющие в организме каталитические функции. Катализ предусматривает, как ускорение, так и замедление химических реакций.

Ферменты практически всегда ускоряют химические реакции в организме, причем, ускоряют в десятки и сотни раз. У иных реакций, проходящих под контролем ферментов, скорость в их отсутствие падает практически до нуля.

Участок фермента, который непосредственно участвует в катализе, называется активным центом. Он может быть по разному организован у ферментов, имеющих только третичную и четвертичную структуру. У сложных белков в образовании активного цента участвуют, как правило, все субъединицы, а также их простетические группы.

В активном центре выделяют два участка – адсорбционный и каталитический.

Адсорбционный участок – это центр связывания. Он по своему строению соответствует структуре реагирующих веществ, называемых в биохимии субстратами. Говорят, что субстраты и адсорбционный центр фермента совпадает как ключ и замок. У большинства ферментов один активный центр, но бывают ферменты, имеющие несколько активных центров.

Надо сказать, что в ферментативной реакции принимает участи не только активный центр фермента, но и другие его части. Общая конформация фермента играет важную роль в его активности. Поэтому, изменение даже одной аминокислоты в части молекулы, которая не имеет отношения непосредственно к активному центру, может сильно повлиять на активность фермента и даже свести её к нулю. Благодаря изменению конформации фермента происходит «приспособление» его активного центра к структуре субстратов, участвующих в ускоряемой ферментом реакции.
7. Механизм действия ферментов. Специфичность.
Надо помнить, что при осуществлении каталитической функции, сам катализатор не меняет своей химической природы. Это утверждение справедливо и для ферментов.

В любой каталитической реакции, осуществляемой ферментами, различают три стадии.

  1. Образование фермент-субстратного комплекса. На этой стадии активный центр фермента, связывается с субстратами за счет слабых связей, обычно водородных. Особенностью этого этапа является полная обратимость, так как фермент-субстратный комплекс легко может распадаться на фермент и субстраты. На этой стадии возникает благоприятная ориентация молекул субстратов, что способствует ускорению их взаимодействия.

  2. Эта стадия проходит с участием каталитического участка активного центра. Сущность этого этапа состоит в снижении энергии активации и ускорении реакции между субстратами. Результатом этого этапа является образование нового продукта.

  3. На этой стадии происходит отделение готового продукта от активного центра с освобождением фермента, который вновь готов для осуществления своей функции.

В клетке ферменты, катализирующие многостадийные процессы часто объединяются в комплексы, называемые мультиферментными системами. Чаще всего эти комплексы встроены в биомембраны или связаны с органоидами клеток. Такое объединение ферментов делает их работу более эффективной.

В некоторых случаях белки-ферменты содержат небелковый компоненты, участвующие в катализе. Такие небелковые элементы называются коферментами. Большинство коферментов в своем составе содержат витамины.

Важнейшим свойством ферментов является их высокая специфичность. В биохимии существует правило: одна реакция – один фермент. Различают два вида специфичности: специфичность действия и специфичность субстратная.

Специфичность действия - это способность фермента катализировать только один определенный тип химической реакции. Если субстрат может вступать в различные реакции, то для каждой реакции нужен свой фермент.

Субстратная специфичность – это способность фермента действовать только на определенные субстраты.

Субстратная специфичность бывает абсолютная и относительная.

При абсолютной специфичности фермент катализирует превращения только одного субстрата.

При относительной - может быть группа похожих субстратов.


8. От чего зависит скорость ферментативных реакций?
В основе химических реакций лежит энергия активации. Если энергия активации высокая, то вещества не могут вступить в реакцию или скорость их взаимодействия будет низкой. Ферменты снижают порог энергии активации.

Скорость ферментативных реакция существенно зависит от многих факторов. К ним относятся концентрации веществ участников ферментативной реакции, а также условия среды, в которых протекает реакция.

Показано, что чем выше концентрация фермента, тем выше скорость реакции. Это объясняется тем, что концентрация фермента намного ниже концентрации субстрата.

При низких концентрациях субстрата скорость прохождения реакции прямо пропорциональна концентрации субстратов. Однако по мере возрастания концентрации субстрата она начинает замедляться и, наконец, достигнув максимальной скорости, перестает расти. Это связано с тем, что по мере увеличения концентрации субстрата количество свободных активных центов становится ограничивающим фактором.

Температура влияет на ферментативные реакции своеобразно. Дело в том, что ферменты – это белки, а это значит, что при высоких температурах (выше 80 градусов), они полностью теряют активность. Поэтому для ферментативных реакций существует понятие температурного оптимума. Таким оптимумом для большинства ферментов является температура тела 37 – 40 градусов. При низких температурах ферменты также неактивны.

Еще одним фактором, определяющим активность ферментов, является рН среды. Здесь для каждого фермента существует свой рН-оптимум. Например ферменты желудочного сока имеют рН-оптимум в кислой среде (рН – 1,0 до 2,0), а ферменты поджелудочной железы предпочитают щелочную среду (рН – 9,0 – 10,0).

Помимо указанных выше факторов на скорость ферментативных реакций оказывают различные вещества – ингибиторы и активаторы.

Ингибиторы – это, чаще всего, низкомолекулярные вещества, тормозящие скорость реакции. Ингибитор связывается с ферментом, мешая ему осуществлять свою функцию.

Активаторы – вещества, избирательно повышающие скорость ферментативных реакций.

Гормоны могут выступать и активаторами, и ингибиторами ферментов.

Скорость ферментативных реакций зависит и от ряда других факторов:

  • изменения скорости синтеза ферментов;

  • . модификации ферментов;

  • изменение конформации фермента


9. Классификация и номенклатура ферментов.
Современная классификация ферментов базируется на характеристике химической реакции, катализируемой ферментом. Различают шесть основных классов ферментов.

  1. Оксидоредуктазы – ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции. Схематично это выглядит так:

A + В С + D

  1. Трансферазы – ферменты, катализирующие перенос химических группировок с одной молекулы на другую

AВ + С А + ВС

  1. Гидролазы – ферменты, расщепляющие химические связи путем присоединения воды, то есть гидролиза.

АВ + Н2О А – Н + В – ОН

  1. Лиазы – ферменты катализирующие расщепление химических связей без присоединения воды:

АВ А + В

  1. Изомеразы – ферменты, катализирующие изомерные превращения, то есть перенос отдельных химических групп в пределах одной молекулы:


А В

  1. Синтетазы – ферменты катализирующие реакции синтеза, происходящие за счет энергии АТФ:

А + В АВ

энергия

АТФ + Н2О → АДФ + H3PO4
Каждый класс, в свою очередь, делится на подклассы, а те на подподклассы.

Название фермента, как правило, состоит из двух частей. Первая часть отражает название субстрата, превращения которого катализируется данным ферментом. Вторая часть названия имеет окончание «-аза», указывает на природу реакции. Например, фермент, отщепляющий от молочной кислоты (лактата) атомы водорода, называется лактатдегидрогеназа. А фермент, катализирующий изомеризацию глюкозо-6-фосфата в фруктозо-6-фосфат называется глюкозофосфатизомераза. Фермент, участвующий в синтезе гликогена называется гликогенсинтетаза.

10. Общая характеристика обмена веществ.
Обмен веществ и энергии – это обязательное условие существования живых организмов.

Организм из внешней среды получает энергию и строительные вещества, затем эти вещества перерабатываются и, наконец, ненужные продукты переработки выделяются из организма в окружающую среду. Таким образом, обмен веществ может быть представлен в виде трех процессов.

1. Пищеварениеэто процесс в ходе которого пищевые вещества, как правило высокомолекулярные и для организма чужеродные, под действием пищеварительных ферментов расщепляются и превращаются в простые соединения – универсальные для всех живых организмов. Белки, например, распадаются на аминокислоты точно такие же, как аминокислоты самого организма. Из углеводов пищи образуется универсальный моносахарид – глюкоза. Поэтому конечные продукты пищеварения могут вводиться во внутреннюю среду организма и использоваться клетками для разнообразных целей.

2. Метаболизм – это совокупность химических реакций, протекающая во внутренней среде организма. Правда, иногда слово «метаболизм» понимают как синоним обмена веществ.

3. Выделение – это процесс удаления отработанных веществ из организма. Этот процесс происходит, как на последних этапах пищеварения, так и в ходе метаболизма. В последнем случае в выделении участвует кровь и особые органы выделения продуктов распада азотистых веществ - почки.

Рассмотрим, однако, более подробно собственно метаболизм.

Метаболизм включает в себя два процесса, которые являются двумя его неразрывными сторонами: катаболизм и анаболизм.

Катаболизм – это процессы расщепления веществ, результатом которых является извлечение энергии и получение молекул меньшего размера. Конечными продуктами катаболизма являются углекислый газ, вода, аммиак.

Катаболизм в организме человека и большинства живых существ характеризуется следующими особенностями.

  • В процессе катаболизма преобладают реакции окисления.

  • Катаболизм протекает с потреблением кислорода.

  • В процессе катаболизма выделяется энергия, примерно половина которой аккумулируется в форме молекул аденозинтрифосфата (АТФ). Значительная часть энергии выделяется виде тепла.


Анаболизм – это реакции синтеза. Для этих процессов характерны следующие особенности.

  • Анаболизм – это, главным образом, реакции восстановления.

  • В процессе анаболизма происходит потребление водорода.

  • Источником энергии для реакций анаболизма служит АТФ.


11. Строение и биологическая роль АТФ.
Аденозинтрифосфат или сокращенно АТФ – это универсальное энергетическое вещество организма. АТФ – нуклеотид, в состав молекулы которого входят азотистое основание – аденин, углевод – рибоза и три остатка фосфорной кислоты.

Особенностью молекулы АТФ является то, что второй и третий остатки фосфорной кислоты присоединяются связью, богатой энергией, иначе называемой макроэргической связью. Часто соединения, имеющие макроэргическую связь (а мы столкнемся с ними в процессе изучения предмета) обозначатся термином «макроэрги» или макроэргические вещества.

Строение АТФ можно отразить схемой
Аденин – рибоза – Ф.К. – Ф.К. – Ф.К.

аденозин

При использовании АТФ в качестве источника энергии обычно происходит отщепление путем гидролиза последнего остатка фосфорной кислоты.

АТФ + Н2О → АДФ + Н3РО4 + энергия

В физиологических условиях, то есть при условиях, которые имеются в живой клетке, расщепление моля АТФ сопровождается выделением 10 – 12 ккал энергии (43 -50 кДж).

Главными потребителями энергии АТФ в организме являются

  • реакции синтеза;

  • мышечная деятельность;

  • транспорт молекул и ионов через мембраны.

Таким образом биологическая роль АТФ заключается в том, что это вещество в организме является своего родом эквивалентом ЕВРО или доллара в экономике. Основным поставщиком АТФ в клетке является тканевое дыхание – завершающий этап катаболизма, протекающий в митохондриях большинства клеток организма.
12. Тканевое дыхание.

Тканевое дыхание – это основной способ получения АТФ используемый абсолютным большинством клеток организма.

В процессе тканевого дыхания от окисляемого вещества отнимаются два атомов водорода и по дыхательной цепи, состоящей из ферментов и коферментов, передаются на молекулярный кислород, доставляемый кровью из воздуха во все ткани организма. В результате присоединения атомов кислорода и водорода образуется вода. За счет энергии, выделяющееся при движении электронов, по дыхательной цепи, в митохондриях осуществляется синтез АТФ из АДФ и фосфорной кислоты. Обычно синтез трех молекул АТФ сопровождается образованием одной молекулы воды.

В качестве субстрата окисления в тканевом дыхании используются разнообразные промежуточные продукты распада углеводов, жиров и белков. Однако наиболее часто подвергаются окислению промежуточные продукты цикла лимонной кислоты, называемого иначе циклом трикарбоновых кислот или циклом Кребса (изолимонная, альфа-кетоглутаровая, янтарная, яблочная кислоты – это субстраты цикла трикарбоновых кислот). Цикл лимонной кислоты – это завершающий этап катаболизма, в ходе которого происходит окисление остатка уксусной кислоты, входящей а ацетилкофермент А до углекислого газа и воды. В свою очередь ацетилкофермент А – универсальное вещество организма, в которое при своем распаде превращаются главные органические вещества – белки, жиры и углеводы. Тканевое дыхание – это сложный ферментативный процесс. Ферменты тканевого дыхания делятся на три группы: никотинамидные дегидрогеназы, флавиновые дегидрогеназы и цитохромы. Эти ферменты и составляют дыхательную цепь.

Никотинамидные дегидрогеназы отнимают два атома водорода у окисляемого субстрата и присоединяют его к молекуле кофермента НАД (никотинамидадениндинуклеотид) При этом НАД переходит в свою восстановленную форму НАД.Н2.

Флавиновые дегидрогеназы отщепляют два атома водорода от НАД.Н2 и временно присоединяют к ФМН (флавинмононуклеотид). Это кофермент в состав которого входит витамин В2. Затем происходит передача двух атомов водорода флавину, который в свою очередь передает эти атомы на цитохромы.

Цитохромы – это ферменты, содержащие в своем составе ионы трехвалентного железа, которые, присоединяя водород, переходят в двухвалентную форму. Цитохромов несколько и они обозначаются латинскими буквами a, a-3 b, c. Цитохромы передают водород на молекулярный кислород, и образуется вода.

При движении по дыхательной цепи выделяется энергия, которая аккумулируется виде молекул АТФ. Этот процесс называется окислительным или дыхательным фосфорилированием. В сутки в организме образуется не менее 40 кг АТФ. Особенно интенсивно эти процессы идут в мышцах при физической работе.
13. Анаэробное, микросомальное и свободнорадикальное окисление.

В некоторых случаях отнятие атома водорода от окисляемых веществ происходит в цитоплазме. Эти процессы происходят без участия кислорода. Поэтому акцепторы водорода здесь другие. Наиболее часто водород присоединяет пировиноградная кислота, возникающая при распаде углеводов и аминокислот. Пировиноградная кислота может присоединить водород и таким образом превратиться в лактат или молочную кислоту. Такой процесс, происходящий, в частности в мышцах при недостатке кислорода, называется анаэробным окислением или гликолизом. За счет выделяющейся при этом энергии в цитоплазме также идет образование АТФ. Процесс образования АТФ в цитоплазме получил название анаэробного или субстратного фосфорилирования. Этот процесс гораздо менее эффективен, нежели тканевое дыхание.

В некоторых случаях при окислении атомы кислорода включаются в молекулы окисляемых веществ. Такое окисление протекает на мембранах эндоплазматической сети и называется микросомальное окисление. За счет включения кислорода окисляемого субстрата возникает гидроксильная группа (-ОН). Поэтому этот процесс часто называют гидроксилирование. В этом процессе активное участие принимает аскорбиновая кислота или витамин С.

Биологическая роль этого процесса не связана с синтезом АТФ. Она состоит в следующем.

1. Включаются атомы кислорода в синтезируемее вещества.

2. Обезвреживаются различные токсичные вещества, так как включение атома кислорода в молекулу яда уменьшает токсичность этого яда, делает его водорастворимым, и облегчат почкам его выведение.

В редких случаях кислород, поступающий из воздуха в организм, превращается в активные формы (О2, НО2, НО+, Н2 О2 и др.), называемые свободными радикалами или оксидантами.

Свободные радикалы кислорода вызывают реакции окисления, затрагивающие белки, жиры, нуклеиновые кислоты. Это окисление получило название свободнорадикальное окисление.

Особенное влияние этот процесс оказывает на жирные кислоты. Перекисное окисление липидов (ПОЛ) помогает обновлению липидного слоя биологических мембран.

Свободнорадикальное окисление может приносить и вред, если происходит слишком интенсивно. Поэтому в организме существует специальная антиоксидантная система, важнейшей частью которой является витамин Е (токоферол).

Вопросы семинарского занятия см. в начале лекции!

1   ...   5   6   7   8   9   10   11   12   ...   17


написать администратору сайта