Курс лекций по биохимии. Лекция Введение в дисциплину
 Скачать 0.7 Mb.
|
Раздел 2. БЕЛКОВЫЕ ВЕЩЕСТВАЛекция 2. Общая характеристика белков и аминокислот. Строение, классификация и свойства аминокислот Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические соеди-нения, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями. Иными словами белки – это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Белки построены из сотен или тысяч аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями. Разнообразие существующих в природе белков зависит от особенностей аминокислотного состава, количества аминокислотных остатков и порядка их сочетания. 1. Общая характеристика аминокислот Всего в природе обнаружено около 300 аминокислот. По способности входить в состав белков аминокислоты бывают: 1) Протеиногенные (протеин – белок; генезис – дающий, рождающий). Количество белковых, или протеиногенных аминокислот, составляет относительно невелико: в живых организмах имеется 20 основных протеиногенных аминокислот. Помимо стандартных 20 аминокислот, в белках встречаются и модифицированные аминокислоты, которые являются производными обычных аминокислот. 2) Непротеиногенные (в состав белков не входят); бывают α, β и γ. Примеры:
В виде очищенных препаратов белковые (протеиногенные) аминокислоты представляют собой белые кристаллические вещества: сладкие, горькие или не имеющие вкуса. Все белковые аминокислоты являются α-аминокислотами с характерной общей структурной особенностью: наличием карбоксильной и аминной групп, связанных с атомом углерода в α-положении.  Помимо карбоксильной и аминогрупп, каждая аминокислота имеет радикал, который у разных аминокислот неодинаков по структуре, электрическому заряду и растворимости. 2. Классификация протеиногенных аминокислотСуществует несколько классификаций протеиногенных аминокислот, в основу которых положены разные критерии. Рассмотрим лишь некоторые из них:
а) неполярные аминокислоты (их 8) – гидрофобные (нерастворимые в воде): аланин (ала); валин (вал); лейцин (лей); изолейцин (иле); пролин (про); фенилаланин (фен); триптофан (три); метионин (мет); б) полярные аминокислоты (их 12) – растворяются в воде; в свою очередь они делятся на: - незаряженные (их 7): глицин (гли); серин (сер); треонин (тре); цистеин (цис); тирозин (тир); аспарагин (асп); глутамин (глн); - заряженные отрицательно (их 2): аспарагиновая кислота (асп); глутаминовая кислота (глу); - заряженные положительно (их 3): лизин (лиз); гистидин (гис); аргинин (арг).
а) незаменимые (не синтезируются в организме, поэтому должны поступать с пищей, их 8): валин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин, метионин, треонин, лизин); б) заменимые (синтезируются в организме) – их 12. 3. Биологическая роль аминокислот Помимо того, что аминокислоты являются структурными блоками белков, они используются в живых организмах для синтеза разнообразных веществ. Разные аминокислоты (как протеиногенные, так и непротеиногенные) являются предшественниками пептидов, азотистых оснований, гормонов, витаминов, нейромедиаторов, алкалоидов и других важнейших соединений. Так, например, из триптофана синтезируются витамин РР (никотиновая кислота) и серотонин, из тирозина – такие важные гормоны, как адреналин, норадреналин, тироксин. Из аминокислоты валин образуется витамин В3 (пантотеновая кислота). Аминокислота пролин является соединением, защищающим живые клетки от многих стрессов (в том числе, окислительного). 4. Уровни организации белковых молекул(структура белков)Существует 4 уровня организации белковых молекул:
Первичная структура белка представляет собой полипептидную цепь, состоящую из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями:  кетоформа енольная форма Пептидная связь характеризуется следующими свойствами: 1) атомы О и Н пептидной связи имеют трансориентацию; 2) четыре атома пептидной связи лежат в одной плоскости, т.е. для пептидной связи характерна компланарность; 3) пептидная связь в молекуле белка проявляет кето-енольную таутомеризацию; 4) длина C-N-связи, равная 0,13 нм, имеет промежуточное значение между длиной двойной ковалентной связи (0,12 нм) и одинарной ковалентной связи (0,15 нм), из чего следует, что вращение вокруг оси C-N затруднено; 5) пептидная связь прочнее обычной ковалентной, т.к. она является полуторной (из-за перераспределения электронной плотности). Для каждого индивидуального белка последовательность аминокислот в полипептидной цепи является уникальной. Она определяется генетически и в свою очередь определяет более высокие уровни организации данного белка. Аминокислотный остаток, находящийся на том конце цепи, где имеется свободная аминогруппа, называется аминоконцевым, или N-концевым, а остаток на другом конце, несущем свободную карбоксильную группу, -карбоксиконцевым, или С-концевым. Название полипептида начинается с N-конца.
Вторичная структура белка представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную форму за счет системы водородных связей. Полипептидная цепь самопроизвольно скручивается и приобретает более энергетически выгодную форму. Вторичная структура белков имеет две основные разновидности: 1) α–спираль (как правило, правозакрученная); стабилизируется между кислородом карбонильной группой и водородом аминогруппы. Между Н и О образуется водородная связь. Она слабая, но поскольку этих связей много, то эта структура устойчивая. Каждая пептидная группа участвует в образовании 2-х водородных связей. Гидрофильные радикалы R оказываются наружу, а гидрофобные радикалы R1 находятся внутри спирали (прячутся внутрь от растворителя). 2) β – складчатый слой. При образовании этой структуры несколько полипептидных цепей, не сворачиваясь в α-спираль, связываются межцепочечными водородными связями. Например, такой структурой обладают β-кератины (входят в состав шелка). β-складчатая структура возникает между смежными полипептидными цепями. Складчатые листы могут быть образованы параллельными (N-концы направлены в одну сторону) и антипараллельными полипептидными цепями (N-концы направлены в разные стороны). При взаимодействии между собой вторичных структур может образовываться сверхвторичная структура (суперспираль). Например, суперспирализованная α-спираль встречается в фибриллярных белках.
Третичная структура белков представляет собой глобулу и характерна для глобулярных белков. На третичном уровне организации возникает активный центр и белок приобретает функциональную активность. Связи, стабилизирующие третичную структуру: 1) дисульфидная (возникает между радикалами цистеина; эта связь прочная, но способна легко восстанавливаться); 2) ионная (образуется между заряженными радикалами аминокислот); 3) водородная (возникает между радикалами полярных аминокислот); 4) изопептидная (образуется между карбоксильной и аминогруппой радикала); 5) гидрофобное взаимодействие (между гидрофобными аминокислотами). У глобулы полярные радикалы в гидратированном состоянии находятся снаружи, гидрофобные радикалы внутри. В пределах глобулы часто выделяют домены – участки полипептидной цепи, которые самостоятельно от других участков той же цепи образуют структуру, во многом напоминающую глобулярный белок. В пределах одной полипептидной цепи может встречаться несколько доменов.
Четвертичная структура характерна только для олигомерных белков (олигомерные белки – белки, состоящие из нескольких полипептидных цепей). Протомер – полипептидная цепь в составе олигомерного белка. Четвертичная структура – характерный способ расположения протомеров олигомерного белка. Активный центр возникает при объединении протомеров. К примеру, четвертичной структурой обладает гемоглобин – белок крови, содержащийся в эритроцитах (переносит кислород); его молекула имеет 2α- и 2 β-протомера. |