Перечень вопросов для подготовки к экзамену по дисциплине Основы молекулярной биомедицины
 Скачать 1.51 Mb.
|
|
23. Полисахариды растительного происхождения, строение и свойства. Среди полисахаридов наиболее важными являются два полимера глюкозы растительного происхождения: цeллюлoзa и крахмал. А. Целлюлоза Целлюлоза(C 6 H 10 O 5 ) n — органическое соединение, углевод, полисахарид. Главная составная часть клеточных оболочек всех высших растений. Молекулы целлюлозы содержат не менее 104 остатков глюкозы. В клеточных стенках растений целлюлоза составляет 40-50%, а в таком важнейшем сыpьe, как хлопковое вoлoкнo, — 98%. Физические свойства: Целлюлоза — белое твёрдое, стойкое вещество, не разрушается при нагревании (до 200 °C). Нерастворима в воде, слабых кислотах и большинстве органических растворителей. Однако благодаря большому числу гидроксильных групп является гидрофильной. Целлюлоза не имеет вкуса и запаха. Химические свойства: Целлюлоза состоит из остатков молекул глюкозы, которая и образуется при гидролизе целлюлозы: (C 6 H 10 O 5 ) n + n H 2 O → n C 6 H 12 O 6 Серная кислота с иодом, благодаря гидролизу, окрашивают целлюлозу в синий цвет. При реакции с азотной кислотой образуется нитроцеллюлоза (тринитрат целлюлозы): В процессе этерификации целлюлозы уксусной кислотой получается триацетат целлюлозы: Б. Крахмал Крахмал, широко распространенный резервный полисахарид растений, является наиболее важным углеводным компонентом пищевого рациона. В растениях крахмал содержится в хлоропластах листьев, плодах, семенах и клубнях. Особенно высоко содержание крахмала в зерновых культурах (до 75% от сухой массы), клубнях картофеля (примерно 65%) и других запасающих частях растений. Физические свойства: Безвкусный аморфный порошок белого цвета, нерастворимый в холодной воде. Под микроскопом видны отдельные зёрна; при сжатии порошка крахмала он издаёт характерный скрип, вызванный трением частиц. Химические свойства: В горячей воде растворяется, образуя коллоидный раствор — клейстер. В воде, при добавлении кислот как катализатора, постепенно гидролизуется с уменьшением молекулярной массы, с образованием т. н. «растворимого крахмала», декстринов, вплоть до глюкозы. Молекулы крахмала неоднородны по размерам. Крахмал представляет собой смесь линейных и разветвлённых макромолекул. При действии ферментов или нагревании с кислотами подвергается гидролизу: Качественные реакции: взаимодействует с йодом (окрашивание в синий цвет). Крахмал, в отличие от глюкозы, не даёт реакции серебряного зеркала; Подобно сахарозе, не восстанавливает гидроксид меди (II); 24. Полисахариды животного происхождения, строение и свойства. Гликоген Гликоген-это эквивалент крахмала, синтезируемый в животном организме, т.е. это тоже резервный полисахарид, построенный из остатков глюкозы; встречается гликоген и в клетках многих грибов. У позвоночных гликоген содержится главным образом в печени и в мышцах, иными словами, в местах высокой метаболической активности, где он служит источником глюкозы, используемой в процессе дыхания. По своему строению гликоген весьма схож с амилопектином, но цепи его ветвятся еще сильнее. В клетках гликоген отлагается в виде крошечных гранул, которые обычно бывают связаны с гладким эндоплазматическим ретикулумом. Хитин По своей структуре и функции хитин очень близок к целлюлозе; это тоже структурный полисахарид. Хитин встречается у некоторых грибов, где он играет в клеточных стенках опорную роль благодаря своей волокнистой структуре, а также у некоторых групп животных (особенно у членистоногих) в качестве - важного компонента их наружного скелета. Строение хитина идентично строению целлюлозы, за одним исключением: при 2-м атоме углерода гидроксильная (—ОН) группа заменена группой — NH.CO.CH3, что можно рассматривать как результат присоединения к аминосахару глюкозамину ацетильной группы (СН3СО—). Хитин, следовательно, является полимером ацетилглюкозамина. Его длинные параллельные цепи так же, как и цепи целлюлозы, собраны в пучки. 25. Строение и классификация аминокислот. Существуют различные классификации аминокислот, входящих в состав белков в зависимости от признака, положенного в основу их деления на группы. Так по химической природе боковой цепи a-аминокислоты делятся на алифатические (ациклические), ароматические, гетероциклические . I. Алифатическиеa - аминокислоты 1. Моноаминомонокарбоновые (нейтральные) Алифатические аминокислоты, содержащие в боковой цепи дополнительную функциональную группу. а) гидроксильную группу (оксиаминокислоты) б) карбоксильную группу (моноаминодикарбоновые ) в) амидную группу г) аминогруппу (диаминомонокарбоновые) д) серусодержащие II. Ароматические аминокислоты III. Гетероциклические аминокислоты IV. Иминокислота Вместе с тем в настоящее время общепринятой является классификация аминокислот на основе признаков, свойственных R-группам, в частности, их полярности, т.е. способности R-групп взаимодействовать с водой при биологических значениях рН=7,0. Это обусловлено наличием в боковой цепи аминокислот различных функциональных групп. Так к неполярным гидрофобным группам (водоотталкивающим) относятся алкильные радикалы, бензольное кольцо. Гидрофильными (полярными) группами являются группы: -ОН, -SН, -СООН, - NН 2 , ядро имидазола. Гидрофильность - это свойство молекул или групп, имеющих полярную природу, легко взаимодействовать с водой. Полярные функциональные группы, способные к ионизации, называют ионогенными, они несут отрицательный заряд, если отщепляют протон или положительный заряд, если его принимают. В связи с этим все 20 аминокислот по свойствам боковой цепи можно разделить на 4 группы: 1) неполярные гидрофобные, 2) полярные неионные, 3) полярные отрицательно заряженные, 4) полярные положительно заряженные. Аминокислоты, содержащие неполярные R-группы. В боковой цепи этих аминокислот содержатся неполярные, неионные группы. К данному классу относятся алифатические аминокислоты. Глицин это самая маленькая аминокислота, содержащая в боковой цепи атом водорода, поэтому в белке её остаток не имеет ярко выраженных гидрофобных или гидрофильных свойств. Аминокислоты аланин, валин, лейцин, изолейцин - алифатические неполярные аминокислоты. По мере увеличения боковой цепи увеличивается их гидрофобность. К этой группе относятся также аминокислоты триптофан, фенилаланин, метионин и иминокислота - пролин Аминокислоты, содержащие полярные, неионные r-группы. Аминокислоты этой группы содержат в боковой цепи неионогенные группы, не способные отдавать или присоединять протон. Боковые группы этих аминокислот растворяются в воде т.к. в их состав входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой. К ним относятся серин, треонин, содержащие в боковой цепи спиртовой гидроксил, а также глутамин, аспарагин, содержащие амидные группы. К этой же группе относятся цистеин и тирозин. Эти аминокислоты содержат соответственно тиольную группу и фенольный гидроксил, способные к диссоциации, но при нейтральных значениях рН, поддерживаемых в клетках, эти группы практически не диссоциируют. 26. Химические свойства аминокислот Аминокислоты являются амфотерными соединениями, для них характерны кислотно-основные свойства. Это обусловлено наличием в их молекулах функциональных групп кислотного (-СООН) и основного (-NH2) характера. В водных растворах и твердом состоянии аминокислоты существуют в виде внутренних солей. Ионизация молекул аминокислот в водных растворах зависит от кислотного или щелочного характера среды. В кислой среде молекулы аминокислот представляю собой катион. В щелочной среде молекулы аминокислот представляют собой анион. В нейтральной среде аминокислоты представляют собой биполярный ион. Аминокислоты в твердом состояниивсегда существуют в виде биполярного, двухзарядного иона. Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток. Молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксильной к аминогруппе. Карбоксильная группа аминокислоты отщепляет ион водорода, который затем присоединяется к аминогруппе той же молекулы по месту неподеленной электронной пары азота. В результате действие функциональных групп нейтрализуется, образуется так называемая внутренняя соль. Водные растворы аминокислот в зависимости от количества функциональных групп имеют нейтральную, кислую или щелочную среду. Аминокислоты с одной карбоксильной группой и одной аминогруппой имеют нейтральную реакцию. Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли как с кислотами (по группе NH 2 ), так и со щелочами (по группе СООН). Как кислота (участвует карбоксильная группа) Как карбоновые кислоты α-аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды. а) взаимодействие с основаниями Образуются соли б) взаимодействие со спиртами Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир. Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями. в) взаимодействие с аммиаком Образуются амиды Как основание (участвует аминогруппа) а) взаимодействие с сильными кислотами Подобно аминам, аминокислоты реагируют с сильными кислотами с образованием солей аммония б) взаимодействие с азотистой кислотой Подобно первичным аминам, аминокислоты реагируют с азотистой кислотой, при этом аминогруппа превращается в гидроксогруппу, а аминокислота – в гидроксикислоту. Измерение объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты. 27. Функции и классификация белков Белки можно классифицировать: -по форме молекул (глобулярные или фибриллярные); -по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные и др.); -по химическому строению (наличие или отсутствие небелковой части); -по выполняемым функциям (транспортные, защитные, структурные белки и др.); -по локализации в клетке (ядерные, цито-плазматические, лизосомальные и др.); -по локализации в организме (белки крови, печени, сердца и др.); -по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные); -по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с Т 1/2 менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, Т 1/2 которых исчисляют неделями и месяцами); -по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков). Классификация белков по химическому строению 1. Простые белки Некоторые белки содержат в своём составе только полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков. Примером простых белков - гистоны; в их составе содержится много аминокислотных остатков лизина и аргинина, радикалы которых имеют положительный заряд. 2. Сложные белки Очень многие белки, кроме полипептидных цепей, содержат в своём составе небелковую часть, присоединённую к белку слабыми или ковалентными связями. Небелковая часть может быть представлена ионами металлов, какими-либо органическими молекулами с низкой или высокой молекулярной массой. Прочно связанная с белком небелковая часть носит название простетической группы. Простетическая группа может быть представлена веществами разной природы. Например, белки, соединённые с гемом, носят название гемопротеины. В состав гемопротеинов, кроме уже рассмотренных выше белков гемоглобинов и миоглобина, входят ферменты - цитохромы, каталаза и пероксидаза. Гем, присоединённый к разным белковым структурам, выполняет в них характерные для каждого из белков функции (например, в составе гемоглобина переносит О 2 , а в составе цитохромов - электроны). Белки, соединённые с остатком фосфорной кислоты, называют фосфопротеинами. Фосфорные остатки присоединяются сложноэфирной связью к гидроксильным группам серина, треонина или тирозина при участии ферментов, называемых протеинкиназами. В состав белков часто входят углеводные остатки, придающие белкам дополнительную специфичность и часто уменьшающие скорость их ферментативного протеолиза. Такие белки носят название гликопротеинов. Многие белки крови, а также рецепторные белки клеточной поверхности относят к гликопротеинам. Белки, функционирующие в комплексе с липидами, называют липопротеинами, а в комплексе с металлами - металлопротеинами. Сложный белок, состоящий из белковой части (апопротеин) и небелковой части (простетическая группа), называют "холопротеин". Классификация белков по функциям 1. Ферменты - специализированные белки, ускоряющие течение химических реакций. Благодаря ферментам в клетке скорости химических реакций возрастают в миллионы раз. Так как ферменты, как и любые белки, имеют активный центр, они специфически связывают определённый лиганд (или группу похожих лигандов) и катализируют определённый тип химического превращения данной молекулы. Например, протеолитический фермент трипсин разрушает в белках пептидные связи, образованные карбоксильной группой основных аминокислот - аргинина или лизина. Фермент рибонуклеаза расщепляет фосфоэфирную связь между нуклеотидами в полинуклеотидной цепи. 2. Регуляторные белки - большую группу белковых гормонов, участвующих в поддержании постоянства внутренней среды организма, которые воздействуют на специфические клетки-мишени. Например, гормон инсулин выделяется в кровь при повышении концентрации глюкозы в крови после еды и, стимулируя использование глюкозы клетками, снижает концентрацию глюкозы до нормы, т.е. восстанавливает гомеостаз. Кроме того, к регуляторным относят белки, присоединение которых к другим белкам или иным структурам клетки регулирует их функцию. Например, белок кальмодулин в комплексе с четырьмя ионами Са 2+ может присоединяться к некоторым ферментам, меняя их активность. Регуляторные ДНК-связывающие белки, присоединяясь в определённые моменты к специфичным участкам ДНК, могут регулировать скорость считывания генетической информации. 3. Рецепторные белки Сигнальные молекулы (гормоны, нейромедиаторы) действуют на внутриклеточные процессы через взаимодействие со специфическими белками-рецепторами. Так, гормоны, циркулирующие в крови, находят клетки-мишени и воздействуют на них, специфично связываясь с белками-рецепторами, обычно встроенными в клеточную мембрану. Для гидрофобных регуляторных молекул, проходящих через клеточную мембрану, рецепторы локализуются в цитоплазме клеток. 4. Транспортные белки Многие белки крови участвуют в переносе специфических лигандов из одного органа к другому. Часто в комплексе с белками переносятся молекулы, плохо растворимые в воде. Так, белок плазмы крови альбумин переносит жирные кислоты и билирубин (продукт распада тема), а гемоглобин эритроцитов участвует в переносе О 2 от лёгких к тканям. Стероидные гормоны переносятся в крови специфическими транспортными белками. Транспортные белки участвуют также в переносе гидрофильных веществ через гидрофобные мембраны. Так как транспортные белки обладают свойством специфичности взаимодействия с лигандами, их набор в клеточной мембране определяет, какие гидрофильные молекулы могут пройти в данную клетку. С помощью белков-переносчиков в клетку проникают глюкоза, аминокислоты, ионы и другие молекулы. 5. Структурные белки Некоторые белки, расположенные определённым образом в тканях, придают им форму, создают опору, определяют механические свойства данной ткани. Например, как уже говорилось выше, главным компонентом хрящей и сухожилий является фибриллярный белок коллаген, имеющий высокую прочность. Другой структурный белок (эластин) благодаря своему уникальному строению обеспечивает определённым тканям свойство растягиваться во всех направлениях (сосуды, лёгкие). 6. Защитные белки Некоторые белки, в частности иммуноглобулины, обладают способностью узнавать и связывать чужеродные молекулы, вирусные частицы и бактерии, в результате чего происходит их нейтрализация. Кроме того, комплекс чужеродной частицы с иммуноглобулином легко узнаётся и уничтожается клетками иммунной системы. Защитными свойствами обладают белки свёртывающей системы крови, например фибриноген, тромбин. Они участвуют в формировании тромба, который закупоривает повреждённый сосуд и препятствует потере крови. 7. Сократительные белки Некоторые белки при выполнении своих функций наделяют клетку способностью либо сокращаться, либо передвигаться. К таким белкам относят актин и миозин - фибриллярные белки, участвующие в сокращении скелетных мышц. Другой пример таких белков - тубулин, из которого построены клеточные органеллы - микротрубочки. Микротрубочки в период деления клетки регулируют расхождение хроматид. Микротрубочки - важные элементы ресничек и жгутиков, с помощью которых клетки передвигаются. 28. Строение белков, уровни организации белковой молекулы Белки — природные высокомолекулярные органические вещества (полимеры), состоящие из остатков альфа-аминокислот, соединенных в цепочку пептидной связью. В состав белков обязательно входят четыре химических элемента:углерод, водород, кислород и азот. Выделяют 4 уровня структурной организации белков: -первичная структура - последовательность аминокислот в полипептидной цепи; -вторичная структура - пространственная укладка атомов главной цепи; -третичная структура - распределение в пространстве всех атомов и молекул белковой глобулы; -четвертичная структура - размещение в пространстве самих глобул. 29. Классификация гетерофункциональных соединений. Гетерофункциональные соединения содержат в молекуле две и более различных функциональных групп. Эти соединения являются биологически важными соединениями, участниками многих процессов, происходящих в живых организмах, а также лекарственными препаратами. Из соединений с двумя различными функциональными группами в природных объектах широко представлены аминоспирты, гидрокси-, амино- и оксокислоты. Аминоспирты содержат ОН и NH 2 группы, например, 2-аминоэтанол (коламин), входит в состав фосфолипидов. Гидроксикислоты (оксикислоты) содержат ОН и СООН группы, например, 2-гидроксипропановая (молочная) кислота. Образуется в процессе анаэробного гликолиза. Оксокислоты (кетокислоты) содержат С=О и СООН группы. Например, 2-оксопропановая (пировиноградная) кислота. Пировиноградная кислота образуется при окислении молочной кислоты, является промежуточным продуктом обмена углеводов. Аминокислоты содержат NH 2 и COOH группы. Например, 2-аминопропановая кислота (аланин). Аланин входит в состав пептидов и белков. |