Белки. Белки́. Протеогликаны и гликопротеины
 Скачать 24.54 Kb.
|
|
Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды— высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. По составу белки делят на простые, состоящие только из аминокислотных остатков (протеины), и сложные (протеиды). Сложные могут включать ионы металла (металлопротеиды) или пигмент (хромопротеиды), образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды), а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеиды), углевода (гликопротеины) или нуклеиновой кислоты (геномы некоторых вирусов). Простые белки -альбумины, глобулины, протамины, склеропротеины, кератин, коллагенны. Гликопротеины - это белки , которые содержат олигосахаридные цепи (гликаны ) ковалентно присоединены к боковым цепям аминокислоты . Углевод присоединяется к белку посредством котрансляционной или посттрансляционной модификации . Выделяют два подкласса белков, содержащих углеводы: протеогликаны и гликопротеины. Между этими подклассами имеются существенные отличия:
Гликопротеины Для гликопротеинов характерно низкое содержание углеводов. Углеводный остаток является олигосахаридом, имеет нерегулярное строение и содержит маннозу, галактозу, глюкозу, и их аминопроизводные. Олигосахаридные цепи участвуют в гликопротеинах в образовании высокоспецифичных участков узнавания и центров связывания Функцией гликопротеинов являются: 1. Структурная – клеточная стенка бактерий, костный матрикс, например, коллаген, эластин. 2. Защитная – например, антитела, интерферон, факторы свертывания крови (протромбин, фибриноген). 3. Рецепторная – присоединение эффектора приводит к изменению конформации белка-рецептора, что вызывает внутриклеточный ответ. 4. Гормональная – 5. Ферментативная – холинэстераза, нуклеаза. 6. Транспортная – перенос веществ в крови и через мембраны, например, трансферрин, транскортин, альбумин, Протеогликаныпротеогликаны состоят из белковой части, к которой ковалентно присоединено несколько десятков полисахаридных цепей, состоящих из повторяющихся дисахаридных остатков. По функции структурные протеогликаны значимы для межклеточного пространства, особенно соединительной ткани, в которое погружены коллагеновые волокна. Еще одним компонентом протеогликанов является гепарин. В крови гепарин образует комплекс, блокирующий факторы свертывания крови что применяется для профилактики тромбозов у больных различного профиля. Липопротеи́ны (липопротеиды) — класс сложных белков, простетическая группа которых представлена каким-либо липидом. Так, в составе липопротеинов могут быть свободные жирные кислоты, нейтральные жиры, фосфолипиды, холестериды. Липопротеины представляют собой комплексы, состоящие из белков и липидов, связь между которыми осуществляется посредством гидрофобных и электростатических взаимодействий. Среди свободных липопротеинов (они занимают ключевое положение в транспорте и метаболизме липидов) наиболее изучены липопротеины плазмы крови, которые классифицируют по их плотности. Чем выше содержание в них липидов, тем ниже плотность липопротеинов. Различают липопротеины высокой плотности (ЛВП), низкой плотности (ЛНП), очень низкой плотности. Каждая группа липопротеинов очень неоднородна по размерам частиц (наиболее крупные — хиломикроны). Все группы липопротеинов плазмы содержат полярные и неполярные липиды в разных соотношениях. Виды липопротеинов[править|править код]
Нековалентная связь в липопротеинах между белками и липидами имеет важное биологическое значение. Она обусловливает возможность свободного обмена липидов и модуляцию свойств липопротеинов в организме. Нуклеопротеины– это сложные белки, содержащие в качестве небольшой части нуклеиновые кислоты (до 65%). Они составляют существенную часть рибосом, хроматина, вирусов. В рибосомах рибонуклеиновая кислота (РНК) связывается со специфическими рибосомальными белками. . В вирусах нуклеиновая кислота обеспечивает воспроизведение вируса в поражаемой клетке, а белковая часть позволяет взаимодействовать с мембраной клетки-хозяина, сохранять вирусную ДНК или РНК, осуществ-лять некоторые специфические ферментативные реакции. В хроматине нуклеиновая кислота представлена ДНК, связанной с разнообразными белками, среди которых можно выделить две основные группы – гистоныи негистоновыебелки. Начальный этап упаковки ДНК осуществляют гистоны, более высокие уровни обеспечиваются другими белками. Этапы организации хроматинаСтроение и функции РНК и ДНКНуклеиновые кислоты являются полимерными молекулами и состоят из мономеров, называемых нуклеотидами. Нуклеотид содержит фосфорную кислоту (один, два или три остатка), сахар , азотистое основание пуринового ряда (аденин, гуанин) или пиримидинового ряда (цитозин, урацил либо тимин).
Связываясь через фосфатные остатки, нуклеотиды образуют длинные цепочки – нуклеиновые кислоты. Выделяют два вида нуклеиновых кислот в зависимости от пентозы, входящей в их состав – рибонуклеиновая кислота (РНК) и дезоксирибонуклеиновая кислота(ДНК). Сахарофосфатный остаток в ДНК и РНК заряжен отрицательно благодаря заряду фосфатных групп. В то же время пуриновые и пиримидиновые основания гидрофобны. Отличия между РНК и ДНК: количество цепей: в РНК одна цепь, в ДНК две цепи, размеры: ДНК намного крупнее, локализация в клетке: ДНК находится в ядре, почти все РНК – вне ядра, вид моносахарида: в ДНК – дезоксирибоза, в РНК – рибоза, азотистые основания: в ДНК имеется тимин, в РНК – урацил. функция: ДНК отвечает за хранениенаследственной информации, РНК – за ее реализацию. |