Сборник ситуационных задач по биохимии по специальности 060301-. Сборник ситуационных задач с эталонами ответов для студентов, обучающихся по специальности

• Название: Сборник ситуационных задач с эталонами ответов для студентов, обучающихся по специальности
• Дата: 08.11.2021
• Размер: 0.53 Mb.
• Имя файла: Сборник ситуационных задач по биохимии по специальности 060301- .doc
• Тип: Сборник; #266278
• страница: 11 из 12

α-Глицерофосфат Триацилглицерин
Образованные жиры включаются в состав ЛПОНП, которые переносят их в жировую ткань. Кроме этого ЛПОНП превращаются в ЛПНП. Жиры в составе ЛПНП поступают в клетки.

6. 
   а ) Глюкоза Пируват Ацетил-КоА Ацил-КоА
   

Д иоксиацетонфосфат



α – Глицерофосфат Триацилглицерин
б) Инсулин.

7. 
   Содержание в гепатоцитах триацилглицеринов увеличится, так как не будут образовываться ЛПОНП, в составе которых транспортируются липиды, образованные в печени. Это приведет к жировому перерождению печени.
   
8. 
   Запасы гликогена в печени истощаются после 24 часового голодания, а запаса жира может хватить на несколько недель. Жиры являются более мощным источником энергии; они более восстановлены и не гидратированы. Если бы энергия, содержащаяся в липидах, запасалась в виде гликогена, то масса тела была бы значительно большей.
   

БЕЛКОВЫЙ ОБМЕН




ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ.

ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ ПО КАРБОКСИЛЬНОЙ ГРУППЕ

1. 
   Аминокислоты участвуют в биосинтезе белков, биогенных аминов, кроме того они служат донорами азота при синтезе всех азотсодержащих небелковых соединений. Источниками аминокислот в клетках являются белки пищи, собственные белки тканей и синтез аминокислот из углеводов. Поскольку аминокислоты участвуют не только в синтезе белков, но и других азотсодержащих соединений, расщепление белков клеток не обеспечит этих потребностей. Синтез аминокислот из углеводов дает только заменимые аминокислоты. Отсюда следует, что только расщепление пищевых белков даст полный набор необходимых организму аминокислот.
   
2. 
   Можно предположить рак желудка. Так как раковые клетки являются анаэробными, энергию они получают за счет гликолиза. Подтверждением этому являются высокая активность ЛДГ и наличие молочной кислоты.
   
3. 
   Переваривание белков в желудке происходить не будет, так как пепсин и гастриксин не будут переведены в активную форму; не будет создан оптимум рН для действия этих ферментов; не произойдет денатурация пищевых белков, необходимая для наилучшего их расщепления пептидазами желудочного сока. Кроме этого, будет развиваться микрофлора в желудке, которая будет подвергать гниению белки пищи.
   
4. 
   Лучше всасываются молекулы незаряженные, так как они легче преодолевают гидрофобный слой билипидных мембран клетки. В желудке аспирин будет не заряжен, в кишечнике – представляет собой анион. Поэтому легче он всасывается в желудке.
   
5. 
   При подозрении на панкреатит необходимо определить активность амилазы к сыворотке крови и моче. На 5-й день активность амилазы в сыворотке крови будет нормальной, а моче высокой. Активность липазы останется высокой.
   
6. 
   В поджелудочной железе вырабатывается химотрипсин, который расщепляет пептидные связи, образованные карбоксильными группами ароматических аминокислот, то есть действует так же, как пепсин желудка. У взрослых людей в желудке происходит денатурация пищевых белков и микроорганизмов (бактерицидное действие).
   
7. 
   Нет, не полноценна, так уксусная кислота хуже диссоциирует по сравнению с соляной кислотой, поэтому является плохим донором протонов водорода, необходимых для переваривания белков в желудке.
   
8. 
   Отсутствие энтеропептидазы нарушит переваривание белков. Энтеропептидаза переводит неактивный претрипсин в активный трипсин, который в свою очередь активирует другие пептидазы, образованные в поджелудочной железе.
   
9. 
   У больного гипоацидный гастрит. При низкой кислотности не проявляется бактерицидное действие соляной кислоты, вследствие чего развивается микрофлора в желудке. Это приводит к гниению белков и образованию сероводорода.
   
10. 
    Панкреатит развивается в результате преждевременной активации пептидаз поджелудочной железы. Это приводит к разрушению её клеток и попаданию трипсина в кровь, где он может расщеплять различные белки плазмы. Гордокс – это ингибитор трипсина, поэтому он тормозит действие фермента на белки плазмы, улучшая состояние больных. Фибринолиз происходит в результате действия трипсиноподобных пептидаз на белки и пептиды тромба. Поэтому гордокс, ингибируя действие таких пептидаз, предотвращает фибринолиз.
    

ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ ПО АМИНОГРУППЕ

1. 
   Глутаминовая кислота вступает в реакцию трансаминирования с пируватом, при этом образуются 2-оксоглутарат и аланин.
   
2. 
   Аминотрансферазы являются внутриклеточными ферментами. Повышение их активности в сыворотке крови свидетельствует о разрушении клеток. Этот факт используется для диагностики заболеваний, сопровождающихся массированным разрушением клеток. Таким заболеванием является инфаркт миокарда. В этом случае для диагностики используется определение активности аспартатаминотрансферазы, так как она преобладает в кардиомиоцитах.
   
3. 
   Реакции трансаминирования играют большую роль в обмене аминокислот как в процессе катаболизма, так и в процессе их биосинтеза. Трансаминирование – заключительный этап синтеза заменимых аминокислот из соответствующих кетокислот. Большинство аминокислот, кроме лизина, пролина и треонина, участвуют в реакциях трансаминирования В этой реакции аланин может быть источником α-аминогруппы.
   

Схема: Кетокислота + аланин → аминокислота + пируват

4. 
   Фенилаланин → гидроксилирование → тирозин.
   

Цитрат → цикл Кребса → оксалоацетат

Оксалоацетат + глутамат → аспартат + 2-оксоглутарат

5. 
   Метионин является источником метильной группы в реакциях метилирования. Клеточная мембрана содержит билипидный слой, в состав которого входят фосфолипиды. Одним из компонентов фосфолипидов является холин, который образуется при участии метионина по следующей схеме:
   

Серин →декарбоксилирование → этаноламин → метилирование →холин → холин содержащие фосфолипиды

6. 
   АлАТ катализирует превращение аланина в пируват. Если в реакционную смесь добавить избыток ЛДГ и НАДН, то образованный пируват будет превращаться в лактат, а НАДН в НАД^+.. Между активностью АлАТ, концентрацией образованного пирувата и НАД⁺ прямая зависимость, поэтому активность АлАТ можно измерять спектрофотометрически по скорости исчезновения НАДН.
   
7. 
   Схема окисления лактата: лактат→ЛДГ-реакция→пируват→ окислительное декарбоксилирование→ацетил-КоА→цикл Кребса и дыхательная цепь → СО₂ + Н₂О + 18 АТФ.
   

Схема окисления аланина: аланин→дезаминирование→ пируват→ окислительное декарбоксилирование→ацетил-КоА→цикл Кребса и дыхательная цепь → СО₂ + Н₂О + 15 АТФ.

Таким образом, окислять лактат выгоднее.
ТОКСИЧНОСТЬ АММИАКА И ПУТИ ЕГО БЕЗВРЕЖИВАНИЯ. ПАТОЛОГИИ ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ

1. 
   Вначале произойдет расщепление мышечных белков в лизосомах клеток до аминокислот. Образовавшиеся аминокислоты кровью перенесутся в печень, где превратятся в кетокислоты в ходе дезаминирования. Кетокислоты будут использоваться в глюконеогенезе или синтезе кетоновых тел. Кетоновые тела и глюкоза являются источниками энергии для клеток сердца и головного мозга.
   
2. 
   Аммиак является высоко токсичным соединением, так как его накопление в клетках и крови приводит:
   

а) к метаболическому алкалозу, что инактивирует ферменты;

б) к гипоэнергетическому состоянию, так как аммиак легко проникает в митохондрии и связывает 2-оксоглутарат. Это тормозит цикл Кребса – главный поставщик водорода для дыхательной цепи;

в) аммиак превращается в ионы аммония, которые конкурируют ионами натрия за ионные каналы, что нарушает проведение нервного импульса;

г) аммиак связывает глутамат с образованием глутамина, что приводит к недостаточному образованию ГАМК, которая тормозит эффекты ацетилхолина.

3. 
   Потребуется 1 молекула, при условии, что не будет оттока орнитина из орнитинового цикла.
   
4. 
   Отсутствие аргинина привело к торможению синтеза мочевины и накоплению аммиака, что и привело к аммиачному отравлению. Аргинин можно заменить орнитином, так как он является обязательным компонентом синтеза мочевины.
   
5. 
   Аммиак является основанием, то есть молекулой способной присоединять к себе протон водорода. На азоте аммиака имеется не поделенная электронная пара. В отличие от аммиака в мочевине не поделенная электронная пара азота участвует в сопряжении с другими атомами, находящимися в sp²-гибридизации, поэтому протон водорода присоединяться не будет.
   
6. 
   Креатинкиназа является тканеспецифичным ферментом. Увеличение концентрации креатина и креатинкиназы в сыворотке крови свидетельствует о патологии мышечной ткани, сопровождающейся разрушением клеток этой ткани.
   
7. 
   Гомогентизиновая кислота является промежуточным метаболитом в обмене тирозина. В моче здоровых людей эта кислота не обнаруживается, так как в ходе метаболизма она превращается в фумарат и ацетоацетат. Алкапонурия является генетически обусловленным заболеванием, при котором не синтезируется гомогентизинатоксигеназа и дальнейшее превращение гомогентизиновой кислоты становится не возможным. Накопившийся гомогентизинат превращается в алкаптон – пигмент черного цвета.
   
8. 
   Не синтезируется тирозиназа, которая катализирует превращение тирозина в диоксифенилаланин (ДОФА) в меланоцитах. В результате дефекта тирозиназы нарушается синтез пигментов маланинов. Клиническое проявление альбинизма – отсутствие пигментации кожи и волос.
   
9. 
   Это свидетельствует о фенилкетонурии. Причиной этой патологии являются мутации в гене фенилаланингидроксилазы, которые приводят к снижению или полной потере активности этого фермента. В результате повышается концентрация фенилаланина, фенилпирувата и фениллактата, которые оказывают токсическое действие на клетки мозга. Врач должен назначить диету, богатую тирозином, но обедненную фенилаланином. У больного нарушится умственное и физическое развитие, пигментация. При отсутствии лечения больные не доживают до 30 лет.
   
10. 
    При этом заболевании отсутствует фенилаланингидроксилаза, которая превращает фенилаланин в тирозин. Из тирозина образуются йодтиронины и катехоламины. Недостаток тирозина приведет к йдтирониновой и катехоламиновой недостаточности.
    

АЗОТИСТЫЙ ОБМЕН




ОБМЕН НУКЛЕОТИДОВ И НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ

1. 
   Подагра – это заболевание, при котором кристаллы мочевой кислоты и её солей (уратов) откладываются в суставных хрящах, синовиальной оболочке, подкожной клетчатке с образованием подагрических узлов, или тофусов. Диета со сниженной калорийностью и ограничением пуринов. Исключаются из рациона алкоголь, мясные бульоны, печень, почки, пища с большим содержанием сахарозы, кофе, шоколад, сладкие крепленые вина.
   
2. 
   Можно предположить почечную недостаточность, причиной которой может быть почечно-каменная болезнь, связанная с высоким уровнем мочевой кислоты и образованием уратных камней.
   
3. 
   При лечении аллопуринолом ингибируется фермент ксантиноксидаза. В результате этого мочевой кислоты образуется меньше, но увеличивается образование гипоксантина и ксантина – веществ также плохо растворимых в воде.
   
4. 
   Происходит усиленный распад клеток, а вместе с этим распад нуклеиновых кислот и пуриновых нуклеотидов с образованием мочевой кислоты.
   
5. 
   Аллопуринол, которым лечат подагру, в организме превращается в оксипуринолмононуклеотид. Последний является ингибитором УМФ-синтазы, катализирующей образование и декарбоксилирование оротидин-5-монофосфата. В результате оротат не включается в состав пиримидиновых нуклеотидов и накапливается.
   
6. 
   Аспартат является донором азота в синтезе пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. В пуринов ых нуклеотидах метка появится в 1 положении пуринового азотистого основания. В пиримидиновых нуклеотидах метка будет в 1 положении.
   
7. 
   а) аденин → гипоксантин → ксантин → мочевая кислота;
   

б) аллопуринол является конкурентным ингибитором ксантинокси-дазы;

в) конечным продуктом будет ксантин.
МАТРИЧНЫЕ СИНТЕЗЫ

1. 
   Гистоны являются положительно заряженными белками, благодаря этому при формировании третичной структуры ДНК. Между ДНК и гистонами возникают связи за счет электростатического притяжения. Эти связи слабые и легко разрываются в процессах репликации и транскрипции. Образование ковалентных связей между гистонами и ДНК нарушает процессы репликации и транскрипции.
   
2. 
   Можно, для ответа необходимо посмотреть, какими триплетами кодируются данные аминокислоты.
   
3. 
   Различие в количестве тРНК и мРНК связано с их функциями. тРНК осуществляют транспорт всего 20 видов аминокислот, которые закодированы 61 триплетом. мРНК кодируют огромное количество белков.
   
4. 
   При повреждении ДНК при каждом процессе транскрипции будет синтезироваться дефектная мРНК, а следовательно измененный белок. Повреждение только молекулы мРНК менее опасно, так как она живет короткое время и дефектных белков будет синтезировано немного.
   
5. 
   Фенилаланингидроксилаза переводит фенилаланин в тирозин. Коферментом этого фермента является тетрагидробиоптерин, который в этой реакции окисляется в дигидробиоптерин. Регенерация последнего происходит при участии дигидробиоптеринредуктазы. Мутация гена, кодирующего этот фермент, приводит к фенилкетонурии.
   

АЗОТИСТЫЕ ВЕЩЕСТВА КРОВИ.

ВЗАИМОСВЯЗЬ ОБМЕНОВ

1. 
   Причиной отеков является гипоальбуминемия. Это состояние может быть вызвано: нарушением синтеза альбуминов, их потерей из кровяного русла и усиленным распадом под действием катепсинов.
   
2. 
   У первого больного гипоальбуминемия, у второго – воспалительный процесс в результате этого гиперпротеинемия.
   
3. 
   Крахмал →гликозидазы ЖКТ → глюкоза →реакции гликолиза → пируват → ПДГ → ацетил-КоА →реакции синтеза жирных кислот → ацил-КоА
   

Глюкоза → реакции гликолиза → ДОАФ → глицерофосфат-ДГ →

→ фосфоглицерин + ацилы-КоА → реакции липогенеза → жир

4. 
   Жир → реакции липолиза → жирные кислоты + глицерин.
   

Глицерин → глицерокиназа → фосфоглицерин → глицерофосфат-дегидрогеназа → ДОАФ → реакции гликолиза → пируват → аланинаминотрансфераза → аланин → биосинтез пептида →

→ ала-ала-ала-ала

5. 
   9,3 молекулы трипептида ала-ала-ала, 30 АТФ
   

9 ала-ала-ала → 27 ала →переаминирование → 27 пируват → ПДГ → 27 ацетил-КоА → реакции синтеза жирных кислот + 24 АТФ →

3 С₁₈

1/3 ала-ала-ала → ала → переаминирование → пируват → реакции глюконеогенеза + 6АТФ → ДОАФ → глицерофосфат-ДГ → фосфоглицерин

Фосфоглицерин + 3С₁₈ → реакции липогенеза → тристеарин

6. 
   ТГ в ходе липолиза расщепляется на глицерин и 3 остатка жирных кислот. Глицерин активируется с образованием фосфоглицерина, при этом расходуется АТФ. Фосфоглицерин дегидрируется, превращаясь в ДОАФ, который вступает в ГНГ с образованием глюкозы.
   
7. 
   У ребенка желтуха новорожденных, которая возникает по следующим причинам:
   

а) из-за более высокой скорости распада эритроцитов (их больше нормы), чем в последующее время;

б) из-за возрастного недостатка фермента конъюгации билирубина - глюкуронилтрансферазы, что приводит к повышению неконъюгированного (свободного) билирубина в крови.

8. 
   
   

Показатель	Вид желтухи
	Механическая каяая	Паренхиматоз-ная	Гемолитическая
I. Кровь:
Общий билирубин	↑	↑	↑
Прямой билирубин	↑	↑	N
непрямой билирубин	N	↑	↑
II. Моча:
билирубин	+	+	0
уробилиноген		+
III. Кал:
стеркобилиноген	↓ или N	↑	↑ или N

9. 
   Паренхиматозная желтуха из-за вирусного поражения печени.
   
10. 
    Чтобы конкретизировать причину желтухи нужно определить в крови активность печёночных ферментов, среди которых ключевые ферменты синтеза мочевины и γ-глутамилтранспептидаза. Если активность ферментов отличается от нормы, то желтуха паренхиматозная, если в норме, то желтуха механическая.
    
11. 
    Гемолитическая желтуха. В крови повышен общий билирубин за счёт свободного билирубина, в моче такие же изменения.
    
12. 
    Гемолитическая болезнь новорожденных.