Главная страница

Физиология растений и животных. Скопичев В. Г. Физиология растений и животных Направление подготовки 020400 биология Профиль подготовки Биоэкология


Скачать 35.41 Mb.
НазваниеСкопичев В. Г. Физиология растений и животных Направление подготовки 020400 биология Профиль подготовки Биоэкология
АнкорФизиология растений и животных.doc
Дата13.12.2017
Размер35.41 Mb.
Формат файлаdoc
Имя файлаФизиология растений и животных.doc
ТипДокументы
#11309
страница42 из 89
1   ...   38   39   40   41   42   43   44   45   ...   89

10.2.Физиологические свойства мышц.


Мышцы являются важнейшими исполнительными органами – эффекторами. По морфологическим, и по функциональным характеристикам мышцы разделяют на два типа – поперечно-полосатые и гладкие. Поперечно-полосатые мышцы в свою очередь принято подразделять на скелетные и сердечную мышцы.

10.2.1. Поперечно-полосатые мышцы.


Мышцы состоят из отдельных цилиндрических многоядерных клеток или, как чаще всего их называют, волокон, которые расположены в общем соединительно-тканном футляре. Диаметр волокон поперечно-полосатых мышц варьируют от 5 мкм до 100 мкм, а длина может достигать у крупных животных более 10 см. Каждое мышечное волокно состоит из множества параллельно расположенных субъединиц - миофибрилл, включающих в себя повторяющиеся в продольном направлении блоки – саркомеры, отделенные друг от друга Z- пластинками. Z- пластинка содержит -актин - один из белков, который обнаружен у всех клеток, обладающих подвижностью. В обоих направлениях от Z- пластинки тянутся многочисленные тонкие нити (филаменты), состоящие главным образом из белка актина. Они контактируют с толстыми нитями, состоящими из белка миозина. Миозиновые филаменты образуют наиболее плотную часть саркомера – А-диск (в световом микроскопе он выглядит тёмной полосой). По периметру каждой миофибриллы на уровне Z-пластинки идёт окружённая мембраной поперечная трубочка (Т –трубочка) диаметром около 0,1 мкм. В дополнение к системе Т-трубочек в мышцах есть система, получившая название саркоплазматического ретикулума. Она обволакивает подобно полой манжеты отдельно каждую миофибриллу от одной Z-пластинки до другой. Концевые цистерны саркоплазматического ретикулума вступают в тесный контакт с Т-трубочкой. Мембрана мышечного волокна образует регулярные впячивания (трубки диаметром 50 нм) приблизительно на уровне границы А и I-дисков, куда открываются Т-трубочки

10 .2.1.1. Ультраструктура филаментов.


Актиновый филамент по своему строению напоминает две нитки бус, закрученных в двойную спираль. Каждая бусинка - это мономерная молекула G-актина. Молекулы G-актина полимеризуясь, образуют длинную двойную спираль F-актина. Актиновые филаменты имеют длину 1 мкм и диаметр 8 нм и прикрепляются одним концом к компонентам, образующих Z-линию. В продольных бороздках актиновой спирали лежат нитевидные молекулы белка тропомиозина. К каждой молекуле тропомиозина прикреплён комплекс молекул глобулярных белков, получивших название тропонина. Тропониновые комплексы содержат выступы вдоль актинового филамента с интервалом около 40 нм.

Миозиновый филамент образуют при полимеризации мономеры, имеющие около 150 нм в длину и диаметр 2 нм. На одном конце миозиновых молекул образуется двойная глобулярная головка. Длинная тонкая часть молекулы состоит из двух пептидных цепей, закрученных относительно друг друга на всём протяжении и подразделяющейся на «шейку» и «хвост». Мономеры собираются в филамент так, что их головки получившие название мостиков выступают на его поверхности и располагаются вдоль его оси в виде двухнитчатой спирали. Расстояние между соседними мостиками вдоль оси спирали составляет около 14 нм, а угол их смещения вокруг филамента 1200.

10.2.2.Теория скольжения нитей


Было установлено, что саркомеры изменяют свою длину при сокращении или растяжении мышцы благодаря скольжению тонких (актиновых нитей) относительно толстых (миозиновых) нитей. Скольжение филаментов относительно друг друга происходит под действием силы, которая возникает при последовательном связывании нескольких центров миозиновой головки с определёнными участками на актиновых филаментах. Механизм сокращения состоит в перемещении (протягивания) актиновых нитей вдоль миозиновых к центру саркомера за счёт «гребных» движений головок миозина, периодически прикрепляющихся к актиновым филаментам, т.е. за счёт поперечных актомиозиновых мостиков. Амплитуда движений составляет около 20 нм, а частота 5-50 кол/с. Каждый мостик то соединяется и тянет нить, то отсоединяется и ждет «условий» для нового прикрепления. В покоящейся мышце мостик обладает определённой энергией, запасённой в результате фосфорилирования миозина, но он не может соединится с актиновой спиралью, поскольку между ними в продольных бороздках спирали находятся нити белка тропомиозина с глобулой тропонина. При возбуждении мышцы во внутриклеточном пространстве увеличивается концентрация ионов кальция, который в присутствии АТФ вызывает изменения в конформации тропонина, в результате чего смещается нить тропомиозина, и головка миозина получает возможность соединится с актином. Соединение головки фосфорилированного миозина с актином приводит к сгибанию головки и перемещение нити актина на один шаг (20 нм) с последующим разрывом мостика. Энергию на такой единичный акт даёт разрыв макроэргической фосфатной связи. Затем происходит уменьшение концентрации ионов кальция в миоплазме. Тропомиозин снова блокирует актин, а миозин, в свою очередь, фосфорилируется за счёт АТФ. Здесь важно отметить, что АТФ наряду со снабжением энергией системы для её дальнейшей работы способствует временному разобщению нитей и делает возможным растяжение мышцы под влиянием внешних сил.
1   ...   38   39   40   41   42   43   44   45   ...   89


написать администратору сайта