Главная страница

##theme 1 ##score 1 ##type 1


Скачать 15.81 Mb.
Название##theme 1 ##score 1 ##type 1
АнкорZachet_po_biohimii_za_3_semestr.rtf
Дата04.09.2018
Размер15.81 Mb.
Формат файлаrtf
Имя файлаZachet_po_biohimii_za_3_semestr.rtf
ТипДокументы
#24092
страница1 из 12
  1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   12

###TITLE###

Биологическая химия (зачет за III семестр)
##theme 1

##score [-1

##type 1

##time 0:00:00

Что из указанного ниже относится к строению радикала тирозина?

-

Содержит сульфгидрильную группу

-

Содержит разветвленную углеводородную цепь

+

Содержит ароматическое кольцо

-

Не имеет боковой цепи

-

Содержит положительно заряженную боковую цепь

##theme 1

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Что из указанного ниже относится к строению радикала цистеина?

+

Содержит сульфгидрильную группу

-

Содержит разветвленную углеводородную цепь

-

Содержит ароматическое кольцо

-

Не имеет боковой цепи

-

Содержит сульфометильную группу

##theme 1

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Что из указанного ниже относится к строению радикала треонина?

-

Содержит сульфгидрильную группу

-

Содержит разветвленную углеводородную цепь

-

Содержит ароматическое кольцо

-

Не имеет боковой цепи

+

Содержит гидроксильную группу

##theme 1

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

то из указанного ниже относится к строению радикала глутаминовой кислоты?

-

Содержит сульфгидрильную группу

-

Содержит разветвленную углеводородную цепь

+

Содержит отрицательно заряженную боковую цепь

-

Не имеет боковой цепи

-

Содержит положительно заряженную боковую цепь

##theme 1

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Какая аминокислота из приведенных обладает кислотными свойствами?

-

Лейцин

-

Треонин

+

Глутамат

-

Триптофан

-

Метионин

##theme 1

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Все аминокислоты оптически активны, за исключением:

-

Cерина

-

Аргинина

-

Изолейцина

+

Глицина

-

Гистидина

##theme 1

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Нейтральной аминокислотой является:

-

Аргинин

-

Лизин

+

Серин

-

Аспарагиновая кислота

-

Гистидин

##theme 1

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Какая аминокислота в растворе дает щелочную реакцию?

-

Аспарагин

-

Глутаминовая

-

Лейцин

+

Аргинин

-

Триптофан

##theme 1

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Выберите аминокислоту с незаряженным полярным радикалом:

-

Гистидин

-

Валин

-

Аланин

+

Глутамин

-

Пролин

##theme 3

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Первичная структура белка – это:

-

Аминокислотный состав полипептидной цепи

+

Линейная структура полипептидной цепи, образованная ковалентными связями между α-амино- и α-карбоксильными группами аминокислот

-

Порядок чередования аминокислот, соединенных дисульфидными связями в белке

-

Структура полипептидной цепи, стабилизированная водородными связями между атомами пептидного остова

-

Аминокислотная последовательность, образованная межмолекулярными связями

##theme 3

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Основа первичной структуры белка:

+

Последовательность аминокислот в полипептидной цепи

-

Последовательность нуклеотидов в полинуклеотидной цепи

-

Последовательность доменов

-

Последовательность кетокислот

-

Набор субъединиц

##theme 3

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Первичную структуру белков определяют как:

-

Количество полипептидов

+

Порядок аминокислот

-

Взаимное расположение доменов

-

Чередование α-спиралей и β-структур

-

Пептидные связи между радикалами аминокислот

##theme 3

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Какие типы связей или взаимодействий характерны для первичной структуры белка?

-

Связь между карбоксильными и аминогруппами радикалов аминокислот

+

Дисульфидные связи между SH-группами цистеина

-

Водородные связи между пептидными группировками

-

Водородные связи между радикалами аминокислот

-

Межрадикальные гидрофобные взаимодействия

##theme 3

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Пептидная связь в белках:

+

Копланарна

-

Является нековалентной

-

Возможно вращение атомов вокруг нее

-

Не является плоскостной

-

Имеет цис-конформацию в α-спирали

##theme 3

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Выберите правильное утверждение о формировании пространственной структуры белка:

-

α-Спираль стабилизируется прежде всего множественностью гидрофобных взаимодействий

+

β-Структура стабилизируется водородными связями между отдельными участками полипептидной цепи

-

Четвертичная структура формируется путем связывания глобулярных белков пептидными связями

-

Дисульфидные связи образуются при формировании вторичной структуры

-

Пространственная структура стабилизируется пептидными связями

##theme 3

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Что понимают под третичной структурой белка?

+

Конформацию всей полипептидной цепи

-

Локальную конформацию полипептидной цепи

-

Порядок аминокислот в полипептидной цепи

-

Совокупность нескольких протомеров в олигомерном белке

-

Локальную конформацию полинуклеотидной цепи

##theme 3

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Что из приведенного ниже относится ко вторичной структуре белка?

-

Последовательность аминокислот в белке

+

Антипараллельная β-структура участка молекулы белка

-

Связь белков с небелковыми группами

-

Расположение всех аминокислот белка в трехмерном пространстве

-

Взаимодействие с другими полипептидами

##theme 3

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Третичная структура белка – это:

-

Пространственная структура участка полипептидной цепи, стабилизированная нековалентными связями

+

Конформация полипептидной цепи, которая стабилизируется нековалентными связями

-

Последовательность аминокислот в полипептидной цепи

-

Конформация белка, стабилизированная преимущественно ковалентными связями между радикалами аминокислот

-

Способ укладки протомеров в олигомерном белке

##theme 3

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Четвертичная структура белка – это:

-

Способ укладки полипептидной цепи в пространстве

-

Пространственное расположение участка полипептидной цепей

+

Пространственное расположение протомеров в олигомерном белке

-

Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи

-

Способ укладки полипептидной цепи в виде α-спиралей и β-структур

##theme 5

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Высаливание – один из методов фракционирования белков. Выделите свойство белков, которое в наибольшей мере зависит от концентрации солей:

-

Первичная структура молекулы

+

Гидратация молекулы

-

Пространственная структура молекулы

-

Форма белковой молекулы

##theme 5

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Для получения нативных белков можно использовать метод:

-

Электрофореза в геле с додецилсульфатом натрия

+

Осаждения с использованием сульфата аммония

-

Осаждения с использованием хлорида ртути

-

Осаждения с использованием концентрированной азотной кислоты

##theme 5

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Метод обратимого осаждения белка – это:

-

Ренатурация

-

Электрофорез

-

Хроматография

+

Высаливание

##theme 5

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Высаливание – это:

-

Осаждение белков солями тяжелых металлов

-

Связывание белка специфическим лигандом

-

Разрушение первичной структуры белка

+

Осаждение солями щелочных металлов

-

Отделение белка от низкомолекулярных примесей

##theme 5

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Подберите раствор соли для реакций обратимого осаждения белков:

+

Хлорид натрия

-

Нитрат серебра

-

Хлорид цезия

-

Хлорид ртути

-

Ацетат свинца

##theme 5

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Конечные продукты гидролиза простых белков:

-

Дипептиды

-

Нуклеотиды

+

Аминокислоты

-

Аминосахара

##theme 5

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Какой метод позволяет следить за ходом гидролиза белка?

-

Реакция Миллона

-

Метод Акабори

-

Метод Эдмана

+

Метод формолового титрования

-

Метод гель-фильтрации

##theme 5

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Что происходит с белком под действием трипсина?

-

Обратимое осаждение

-

Изменение заряда

-

Изоэлектрическое осаждение

-

Полный гидролиз

+

Неполный гидролиз

##theme 5

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Для разделения пептидов гидролизата белков наиболее широко используется:

-

Ультрацентрифугирование

-

Гель-хроматография

+

Высоковольтный электрофорез

-

Аффинная хроматография

-

Блот-анализ

##theme 5

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Гидролиз белка только до пептидов идет в присутствии:

+

Эластазы

-

Дипептидазы

-

Аминопептидазы

-

Карбоксипептидазы

-

Нуклеазы

##theme 7

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Скорость гель-фильтрации белков зависит от:

-

рН среды, в которой проводят гель-фильтрацию

-

Растворимости белковых молекул

-

Величины оптического вращения молекул

+

Размера разделяемых молекул

-

Специфичности разделяемых молекул

##theme 7

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Выберите метод, который позволяет отделить белок от низкомолекулярных примесей:

-

Высаливание

-

Изоэлектрическое осаждение

+

Гель-фильтрация

-

Ионообменная хроматография

-

Аффинная хроматография

##theme 7

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Как называется процесс освобождения раствора белка от низкомолекулярных соединений?

-

Гидролиз

-

Фосфоролиз

+

Диализ

-

Протеолиз

-

Гликолиз

##theme 7

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Разделение белков методом диализа основано на:

-

Способности белков осаждаться солями тяжелых металлов

-

Способности белков связываться со специфическим лигандом

-

Способности белков осаждаться в полунасыщенном растворе сульфата аммония

-

Неспособности белков проникать внутрь молекул сефадекса

+

Неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану

-

Различиях в скорости движения белков в электрическом поле

##theme 7

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Разделение белков методом гель-фильтрации основано на:

-

Способности белков осаждаться солями тяжелых металлов

-

Способности белков связываться со специфическим лигандом

-

Способности белков осаждаться в полунасыщенном растворе сульфата аммония

+

Неспособности белков проникать внутрь молекул сефадекса

-

Неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану

-

Различиях в скорости движения белков в электрическом поле

##theme 7

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Какое свойство белковой молекулы используют при разделении белков методом электрофореза на ацетатцеллюлозе?

-

Способность изменять структуру в зависимости от рН раствора

+

Наличие заряда у молекулы белка

-

Способность к ренатурации

-

Изменение растворимости под действием спирта или ацетона

##theme 7

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Смесь аминокислот, содержащая аланин, аспарагин, гистидин и глутаминовую кислоту, была подвергнута фракционированию методом электрофореза на бумаге при рН=7,0. Какая из аминокислот будет располагаться ближе к линии старта?

-

Аспарагин

-

Гистидин

+

Аланин

-

Глутаминовая

##theme 7

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

При разделении смеси пептидов методом электрофореза в условиях, где рН < ИЭТ пептида ГЛИ-СЕР-АСП-ПРО, последний:

+

Мигрирует к катоду

-

Мигрирует к аноду

-

Остаются на старте

-

Образует биполярный ион

-

Подвергается гидролизу

##theme 7

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

При разделении смеси пептидов методом электрофореза в условиях, где рН = ИЭТ пептида ГЛИ-СЕР-АСП-ПРО, последний:

-

Мигрирует к аноду

-

Мигрирует к катоду

+

Останется на линии старта

-

Образует биполярный ион

-

Подвергается гидролизу

##theme 7

##score 1

##type 1

##time 0:00:00
  1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   12


написать администратору сайта