##theme 1 ##score 1 ##type 1
 Скачать 15.81 Mb.
|
|
###TITLE### Биологическая химия (зачет за III семестр) ##theme 1 ##score “[-1 ##type 1 ##time 0:00:00 Что из указанного ниже относится к строению радикала тирозина? - Содержит сульфгидрильную группу - Содержит разветвленную углеводородную цепь + Содержит ароматическое кольцо - Не имеет боковой цепи - Содержит положительно заряженную боковую цепь ##theme 1 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Что из указанного ниже относится к строению радикала цистеина? + Содержит сульфгидрильную группу - Содержит разветвленную углеводородную цепь - Содержит ароматическое кольцо - Не имеет боковой цепи - Содержит сульфометильную группу ##theme 1 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Что из указанного ниже относится к строению радикала треонина? - Содержит сульфгидрильную группу - Содержит разветвленную углеводородную цепь - Содержит ароматическое кольцо - Не имеет боковой цепи + Содержит гидроксильную группу ##theme 1 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 то из указанного ниже относится к строению радикала глутаминовой кислоты? - Содержит сульфгидрильную группу - Содержит разветвленную углеводородную цепь + Содержит отрицательно заряженную боковую цепь - Не имеет боковой цепи - Содержит положительно заряженную боковую цепь ##theme 1 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Какая аминокислота из приведенных обладает кислотными свойствами? - Лейцин - Треонин + Глутамат - Триптофан - Метионин ##theme 1 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Все аминокислоты оптически активны, за исключением: - Cерина - Аргинина - Изолейцина + Глицина - Гистидина ##theme 1 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Нейтральной аминокислотой является: - Аргинин - Лизин + Серин - Аспарагиновая кислота - Гистидин ##theme 1 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Какая аминокислота в растворе дает щелочную реакцию? - Аспарагин - Глутаминовая - Лейцин + Аргинин - Триптофан ##theme 1 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Выберите аминокислоту с незаряженным полярным радикалом: - Гистидин - Валин - Аланин + Глутамин - Пролин ##theme 3 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Первичная структура белка – это: - Аминокислотный состав полипептидной цепи + Линейная структура полипептидной цепи, образованная ковалентными связями между α-амино- и α-карбоксильными группами аминокислот - Порядок чередования аминокислот, соединенных дисульфидными связями в белке - Структура полипептидной цепи, стабилизированная водородными связями между атомами пептидного остова - Аминокислотная последовательность, образованная межмолекулярными связями ##theme 3 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Основа первичной структуры белка: + Последовательность аминокислот в полипептидной цепи - Последовательность нуклеотидов в полинуклеотидной цепи - Последовательность доменов - Последовательность кетокислот - Набор субъединиц ##theme 3 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Первичную структуру белков определяют как: - Количество полипептидов + Порядок аминокислот - Взаимное расположение доменов - Чередование α-спиралей и β-структур - Пептидные связи между радикалами аминокислот ##theme 3 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Какие типы связей или взаимодействий характерны для первичной структуры белка? - Связь между карбоксильными и аминогруппами радикалов аминокислот + Дисульфидные связи между SH-группами цистеина - Водородные связи между пептидными группировками - Водородные связи между радикалами аминокислот - Межрадикальные гидрофобные взаимодействия ##theme 3 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Пептидная связь в белках: + Копланарна - Является нековалентной - Возможно вращение атомов вокруг нее - Не является плоскостной - Имеет цис-конформацию в α-спирали ##theme 3 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Выберите правильное утверждение о формировании пространственной структуры белка: - α-Спираль стабилизируется прежде всего множественностью гидрофобных взаимодействий + β-Структура стабилизируется водородными связями между отдельными участками полипептидной цепи - Четвертичная структура формируется путем связывания глобулярных белков пептидными связями - Дисульфидные связи образуются при формировании вторичной структуры - Пространственная структура стабилизируется пептидными связями ##theme 3 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Что понимают под третичной структурой белка? + Конформацию всей полипептидной цепи - Локальную конформацию полипептидной цепи - Порядок аминокислот в полипептидной цепи - Совокупность нескольких протомеров в олигомерном белке - Локальную конформацию полинуклеотидной цепи ##theme 3 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Что из приведенного ниже относится ко вторичной структуре белка? - Последовательность аминокислот в белке + Антипараллельная β-структура участка молекулы белка - Связь белков с небелковыми группами - Расположение всех аминокислот белка в трехмерном пространстве - Взаимодействие с другими полипептидами ##theme 3 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Третичная структура белка – это: - Пространственная структура участка полипептидной цепи, стабилизированная нековалентными связями + Конформация полипептидной цепи, которая стабилизируется нековалентными связями - Последовательность аминокислот в полипептидной цепи - Конформация белка, стабилизированная преимущественно ковалентными связями между радикалами аминокислот - Способ укладки протомеров в олигомерном белке ##theme 3 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Четвертичная структура белка – это: - Способ укладки полипептидной цепи в пространстве - Пространственное расположение участка полипептидной цепей + Пространственное расположение протомеров в олигомерном белке - Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи - Способ укладки полипептидной цепи в виде α-спиралей и β-структур ##theme 5 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Высаливание – один из методов фракционирования белков. Выделите свойство белков, которое в наибольшей мере зависит от концентрации солей: - Первичная структура молекулы + Гидратация молекулы - Пространственная структура молекулы - Форма белковой молекулы ##theme 5 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Для получения нативных белков можно использовать метод: - Электрофореза в геле с додецилсульфатом натрия + Осаждения с использованием сульфата аммония - Осаждения с использованием хлорида ртути - Осаждения с использованием концентрированной азотной кислоты ##theme 5 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Метод обратимого осаждения белка – это: - Ренатурация - Электрофорез - Хроматография + Высаливание ##theme 5 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Высаливание – это: - Осаждение белков солями тяжелых металлов - Связывание белка специфическим лигандом - Разрушение первичной структуры белка + Осаждение солями щелочных металлов - Отделение белка от низкомолекулярных примесей ##theme 5 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Подберите раствор соли для реакций обратимого осаждения белков: + Хлорид натрия - Нитрат серебра - Хлорид цезия - Хлорид ртути - Ацетат свинца ##theme 5 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Конечные продукты гидролиза простых белков: - Дипептиды - Нуклеотиды + Аминокислоты - Аминосахара ##theme 5 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Какой метод позволяет следить за ходом гидролиза белка? - Реакция Миллона - Метод Акабори - Метод Эдмана + Метод формолового титрования - Метод гель-фильтрации ##theme 5 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Что происходит с белком под действием трипсина? - Обратимое осаждение - Изменение заряда - Изоэлектрическое осаждение - Полный гидролиз + Неполный гидролиз ##theme 5 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Для разделения пептидов гидролизата белков наиболее широко используется: - Ультрацентрифугирование - Гель-хроматография + Высоковольтный электрофорез - Аффинная хроматография - Блот-анализ ##theme 5 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Гидролиз белка только до пептидов идет в присутствии: + Эластазы - Дипептидазы - Аминопептидазы - Карбоксипептидазы - Нуклеазы ##theme 7 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Скорость гель-фильтрации белков зависит от: - рН среды, в которой проводят гель-фильтрацию - Растворимости белковых молекул - Величины оптического вращения молекул + Размера разделяемых молекул - Специфичности разделяемых молекул ##theme 7 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Выберите метод, который позволяет отделить белок от низкомолекулярных примесей: - Высаливание - Изоэлектрическое осаждение + Гель-фильтрация - Ионообменная хроматография - Аффинная хроматография ##theme 7 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Как называется процесс освобождения раствора белка от низкомолекулярных соединений? - Гидролиз - Фосфоролиз + Диализ - Протеолиз - Гликолиз ##theme 7 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Разделение белков методом диализа основано на: - Способности белков осаждаться солями тяжелых металлов - Способности белков связываться со специфическим лигандом - Способности белков осаждаться в полунасыщенном растворе сульфата аммония - Неспособности белков проникать внутрь молекул сефадекса + Неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану - Различиях в скорости движения белков в электрическом поле ##theme 7 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Разделение белков методом гель-фильтрации основано на: - Способности белков осаждаться солями тяжелых металлов - Способности белков связываться со специфическим лигандом - Способности белков осаждаться в полунасыщенном растворе сульфата аммония + Неспособности белков проникать внутрь молекул сефадекса - Неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану - Различиях в скорости движения белков в электрическом поле ##theme 7 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Какое свойство белковой молекулы используют при разделении белков методом электрофореза на ацетатцеллюлозе? - Способность изменять структуру в зависимости от рН раствора + Наличие заряда у молекулы белка - Способность к ренатурации - Изменение растворимости под действием спирта или ацетона ##theme 7 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Смесь аминокислот, содержащая аланин, аспарагин, гистидин и глутаминовую кислоту, была подвергнута фракционированию методом электрофореза на бумаге при рН=7,0. Какая из аминокислот будет располагаться ближе к линии старта? - Аспарагин - Гистидин + Аланин - Глутаминовая ##theme 7 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 При разделении смеси пептидов методом электрофореза в условиях, где рН < ИЭТ пептида ГЛИ-СЕР-АСП-ПРО, последний: + Мигрирует к катоду - Мигрирует к аноду - Остаются на старте - Образует биполярный ион - Подвергается гидролизу ##theme 7 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 При разделении смеси пептидов методом электрофореза в условиях, где рН = ИЭТ пептида ГЛИ-СЕР-АСП-ПРО, последний: - Мигрирует к аноду - Мигрирует к катоду + Останется на линии старта - Образует биполярный ион - Подвергается гидролизу ##theme 7 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 |