Главная страница

##theme 1 ##score 1 ##type 1


Скачать 15.81 Mb.
Название##theme 1 ##score 1 ##type 1
АнкорZachet_po_biohimii_za_3_semestr.rtf
Дата04.09.2018
Размер15.81 Mb.
Формат файлаrtf
Имя файлаZachet_po_biohimii_za_3_semestr.rtf
ТипДокументы
#24092
страница2 из 12
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   12

При разделении смеси пептидов методом электрофореза в условиях, где рН > ИЭТ пептида ГЛИ-СЕР-АСП-ПРО, последний:

-

Мигрирует к катоду

+

Мигрирует к аноду

-

Остается на линии старта

-

Образует биполярный ион

-

Подвергается гидролизу

##theme 9

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Разделение белков методом ионообменной хроматографии основано на:

-

Способности белков осаждаться под действием центробежной силы

-

Способности белка специфически связываться с лигандом

-

Способности белков осаждаться в насыщенном и полунасыщенном растворе сульфата аммония

+

Способности заряженных групп белка взаимодействовать с заряженными группами полимеров-ионообменников

-

Неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану

-

Способности белков передвигаться в электрическом поле

##theme 9

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Какое свойство белковой молекулы используют в методе ионообменной хроматографии?

-

Способность изменять пространственную структуру при изменении рН

-

Способность денатурировать в концентрированных растворах неорганических кислот

+

Способность изменять заряд в зависимости от рН среды

-

Способность растворяться в органических растворителях

##theme 9

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Связывание белка специфическим лигандом, ковалентно присоединенным к нерастворимому полимеру, используется при разделении белков методом:

-

Ионообменной хроматографии

+

Аффинной хроматографии

-

Гель-фильтрации

-

Блот-анализа

-

Распределительной хроматографии

##theme 9

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Метод распределительной хроматографии позволяет разделить белки по:

-

Величине заряда

-

Молекулярной массе

-

Размеру и форме

+

Растворимости в различных растворителях

##theme 9

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Лиганд при аффинной хроматографии можно вытеснить:

-

Нагреванием

-

Ультрацентрифугированием

+

Избытком свободного лиганда

-

Избытком аналогов белка

-

Воздействием солей тяжелых металлов

##theme 9

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

В образовании сложноэфирной связи между белком и простетической группой в молекуле липопротеинов участвует аминокислота:

-

Глицин

-

Цистеин

-

Гистидин

+

Треонин

-

Глутамат

##theme 9

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

В образовании фосфоэфирной связи между простетической группой и белком в молекуле фосфопротеина может принимать участие аминокислота:

-

Валин

+

Треонин

-

Триптофан

-

Фенилаланин

-

Цистеин

##theme 9

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Коллаген является сложным белком. Что является его простетической группой?

-

Рибоза

-

Остаток фосфорной кислоты

-

Ионы цинка

+

Галактоза

-

Лецитин

##theme 9

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

В молекуле нуклеопротеина между гистоновыми белками и нуклеиновой кислотой образуется связь:

-

Гликозидная

-

Фосфоэфирная

+

Ионная

-

Дисульфидная

-

Пептидная

##theme 9

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Выберите аминокислоту, которая принимает участие в образовании N-гликозидной связи в молекуле гликопротеина:

-

Аланин

-

Аргинин

-

Гистидин

+

Аспарагин

-

Триптофан

##theme 11

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите методы разделения белков по молекулярной массе:

-

Блот-анализ

-

Ионообменная хроматография

+

Гель-хроматография

-

Изоэлектрофокусирование

+

Ультрацентрифугирование

##theme 11

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите методы, которые можно использовать для определения молекулярной массы белков:

-

Адсорбционная хроматография

-

Изоэлектрофокусирование

+

Двухмерный электрофорез

-

Ионообменная хроматография

+

Гель-хроматография

##theme 11

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Что стабилизируется в белковой молекуле при обработке ее додецилсульфатом натрия?

-

Молекулярноя масса

+

Заряд молекулы

+

Форма молекулы

-

Вторичная структура

-

Первичная структура

##theme 11

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите среды, в которых можно разделять белки методом электрофореза:

+

Буферный раствор

+

Полиакриламидный гель

-

Нитроцеллюлоза

-

Желатиновый гель

+

Ацетатцеллюлоза

##theme 11

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Белки на электрофореграмме можно выявить путем:

-

Нагревания электрофореграммы при высокой температуре

+

Окрашивания специфическими красителями

-

Использования блотинга с последующей обработкой первичными антителами к искомому белку

+

Использования блотинга с радиоактивным молекулярным зондом

-

Проведения изоэлектрофокусирования

##theme 12

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Что понимают под изменением конформации белков?

-

Гидролиз полипептидной цепи

+

Изменение вторичной и третичной структур полипептидных цепей

-

Замену остатка фосфорной кислоты в сложном белке на молекулу глюкозы

+

Изменение взаиморасположения в пространстве субъединиц олигомерного белка (фермента) при взаимодействии с ингибитором

##theme 12

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Комплементарностью молекул обусловлены взаимодействия:

+

Антигена с антителом

+

Протомеров в олигомерном белке

-

Белка с диполями воды в растворе

+

Субстрата с активным центром фермента

-

Радикалов аминокислот при формировании третичной структуры белка

##theme 12

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите правильные утверждения относительно взаимоотношений структуры и функции у гемоглобина:

+

Оксигенация одной группы гема увеличивает аффинность к кислороду другой группы

-

Оксигенация одной группы гема снижает аффинность к кислороду другой группы

-

Углекислый газ взаимодействует с железом гема, изменяет конформацию молекулы гемоглобина и снижает его сродство к кислороду

+

Оксигенация одной группы гема вызывает конформационные изменения других частей молекулы гемоглобина

-

2,3-Дифосфоглицерат понижает сродство гемоглобина к кислороду, так как связывается с железом гема и вызывает конформационные изменения всей молекулы

##theme 12

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Кривые диссоциации гемоглобина и миоглобина различаются, потому что:

+

Гемоглобин имеет четыре полипептидные цепи и его оксигенация зависит от pH

-

Миоглобин может присоединять несколько молекул кислорода к одному гему

+

В миоглобине оксигенация одной молекулы не влияет на оксигенацию других молекул

-

Сродство гемоглобина к кислороду выше

-

Гемоглобин и миоглобин функционируют в разных тканях

##theme 12

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Центр связывания белка с лигандом представляет собой:

-

Структурный домен, сформированный на уровне надвторичной структуры

+

Совокупность радикалов аминокислот, сближенных при формировании четвертичной структуры

-

Последовательность нуклеотидов в гене

+

Участок молекулы белка, комплементарный лиганду

-

Конфигурацию полипептидной цепи

##theme 12

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Факторы, способствующие осаждению белковых молекул:

+

Большие размеры частиц

-

Гидратная оболочка

+

Высокая молекулярная масса

+

Денатурация

-

Электрический заряд белка

##theme 12

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите нерастворимые белки:

+

Волокна коллагена

-

Миозин

+

Волокна кератина

-

Фосфопротеин

-

Гемоглобин

##theme 12

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите факторы, которые влияют на растворимость белков в водной среде:

+

Заряд белковой молекулы

+

рН раствора, в котором находятся молекулы

+

Молекулярная масса молекулы

-

Способность связывать природные лиганды

-

Высокая биологическая активность молекулы

##theme 12

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

В изоэлектрической точке белок:

+

Осаждается

-

Имеет наибольший заряд

-

Является катионом

-

Является анионом

-

Денатурирует

+

Не имеет заряда

##theme 12

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите растворимые белки:

+

Иммуноглобулины

-

Волокна коллагена

+

Липопротеины

-

Волокна кератина

+

Металлопротеины

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

При денатурации белков:

+

Разрушается конформация

+

Сохраняется конфигурация

+

Изменяется растворимость

-

Сохраняется конформация

-

Разрушается конфигурация

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Денатурацию белка вызывают:

-

Кратковременное воздействие спирта или ацетона

+

Воздействие концентрированной азотной кислоты

-

Изменение pH в пределах 5,5 – 8,5

-

Высаливание

+

Воздействие солей тяжелых металлов

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Какие из отмеченных свойств характерны для всех денатурированных белков?

-

Наличие водородных связей

+

Наличие пептидных связей

+

Нарушение конформации

-

Повышение растворимости в воде

-

Сохранение функциональной активности

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Что происходит при денатурации белков?

+

Разрушение гидрофобных связей между радикалами белка

-

Увеличение сродства к природным лигандам

+

Изменение растворимости белка

+

Разрыв дисульфидных связей

-

Изменение молекулярной массы

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Какие из перечисленных факторов могут вызывать денатурацию белка?

+

Кипячение

-

Связывание с субстратом

-

Гидролиз

+

Изменение рН

+

Действие солей тяжелых металлов

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите гетероциклические аминокислоты:

+

Гистидин

-

Тирозин

+

Триптофан

-

Цистеин

-

Валин

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите алифатические аминокислоты:

-

Аспарагин

-

Лизин

+

Валин

-

Аргинин

+

Лейцин

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите положительно заряженные аминокислоты:

+

Гистидин

-

Лейцин

+

Аргинин

-

Аспарагин

-

Глутамин

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите амиды дикарбоновых аминокислот:

+

Аспарагин

-

Лизин

+

Глутамин

-

Аргинин

-

Гистидин

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите аминокислоты с полярным незаряженным радикалом:

+

Серин

-

Лизин

+

Тирозин

-

Аргинин

-

Лейцин

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите структурные компоненты простетической группы гемоглобина:

+

Четыре алкилированных пиррольных кольца, соединенных метиновыми группами

-

Четыре метилированных пиррольных кольца, соединенных метиленовыми мостиками

+

Fe2+

-

Cu2+

-

Fe3+

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите простые белки:

-

Цитохром

+

Альбумин

+

Гистон

-

Церулоплазмин

-

Глутамин

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите белки, имеющие окраску:

+

Флавопротеин

-

Коллаген

-

Апотрансферрин

+

Цитохром

-

Иммуноглобулин

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите свойства, общие для гемоглобина и миоглобина:

+

Окраска белка обусловлена наличием простетической группы

+

Сродство к кислороду зависит от величины парциального давления кислорода

-

2,3-Дифосфоглицерат одинаково влияет на связывание кислорода

-

Одинаковы кривые диссоциации оксигенированных форм

-

Кислород связывается с протопорфирином гема

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите белки, при гидролизе которых обнаруживаются не только аминокислоты:

+

Иммуноглобулин

-

Альбумин

+

Церулоплазмин

-

Гистон

+

Цитохром
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   12


написать администратору сайта