##theme 1 ##score 1 ##type 1
 Скачать 15.81 Mb.
|
|
##theme 23 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Все приведенные ниже причины снижения скорости ферментативной реакции при нагревании верны, за исключением: - Нарушается третичная структура энзима - Нарушается вторичная структура энзима - Нарушается конформация энзима + Нарушается конфигурация энзима - Разрушаются нековалентные связи ##theme 20 ##score 1 ##type 3 ##time 0:00:00 Международная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 ____________________ субстрата в продукт за 1 секунду. моль ##theme 20 ##score 1 ##type 3 ##time 0:00:00 Стандартная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 ____________________ субстрата в продукт за 1 минуту. {мкмоль;микромоль} ##theme 20 ##score 1 ##type 3 ##time 0:00:00 Активность фермент, характеризующая количество субстрата, превращенное за единицу времени в продукт в пересчете на содержание белка в растворе, называется____________________. удельн* ##theme 20 ##score 1 ##type 3 ##time 0:00:00 Единица активности фермента, имеющая размерность моль/с, называется ____________________. катал* ##theme 20 ##score 1 ##type 3 ##time 0:00:00 Молекулярная активность фермента – это количество молекул субстрата, которое превращается 1 ____________________фермента в продукт за 1 секунду. молекулой ##theme 21 ##score 1 ##type 2 ##time 0:00:00 В ходе ферментативного катализа при образовании фермент-субстратного комплекса происходят нижеследующие процессы, за исключением: - Изменения конформации субстрата + Изменения вторичной структуры фермента - Сближения функциональных групп, участвующих в катализе + Изменения конфигурации фермента - Усиления комплементарности между энзимом и субстратом ##theme 21 ##score 1 ##type 2 ##time 0:00:00 В активном центре фермента имеются участки: + Якорный + Каталитический - Коферментный - Кофакторный + Способствующий ##theme 21 ##score 1 ##type 2 ##time 0:00:00 Коферментами являются: + Витамин К + Нуклеотиды + Металлы - Витамин Е + Глутатион + Убихинон + Витамин РР - Витамин Д ##theme 21 ##score 1 ##type 2 ##time 0:00:00 Теория Кошленда предполагает: - Изменение конфигурации и фермента, и субстрата + Изменение конформации и фермента, и субстрата - Изменение конформации только фермента - Изменение конфигурации только субстрата + Пространственную комплементарность энзима и субстрата + Электростатическое соответствие энзима и субстрата ##theme 21 ##score 1 ##type 2 ##time 0:00:00 Нижеследующие положения характеризуют активный центр ферментов, кроме: - Непосредственно взаимодействует с субстратом и участвует в катализе + Занимает значительную часть молекулы фермента - Комплементарен субстрату + В его состав входят исключительно гидрофильные аминокислоты + В его состав входят исключительно гидрофобные аминокислоты - Составляет относительно небольшую часть молекулы фермента ##theme 21 ##score 1 ##type 2 ##time 0:00:00 Какие ферменты обладают относительной специфичностью? - Оксидаза L-аминокислот + Эстераза - Аргиназа - Мальтаза - Оксидаза D-аминокислот + Гликозидаза ##theme 23 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Конкурентным ингибиторам присущи все нижеперечисленные характеристики, кроме: - Похожи на субстрат - Взаимодействуют с активным центром фермента - Не влияют на Vmax реакции + Не изменяют величину Km - Их действие устраняется избытком субстрата ##theme 23 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Неконкурентным ингибиторам присущи все указанные ниже характеристики, за исключением: - Не похожи на субстрат - Взаимодействуют с аллостерическим центром энзима + Увеличивают Vmax реакции - Не изменяют величину Km - Их действие не устраняется избытком субстрата ##theme 23 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Константа Михаэлиса – Ментен – это концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна: - Четверти максимальной + Половине максимальной - Максимальной - Трети максимальной - Минимальной ##theme 23 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Все утверждения о ферментативной кинетике верны, кроме: - Высокое значение Кm свидетельствует о низком сродстве фермента к своему субстрату - Величина Кm не зависит от концентрации фермента - Фермент ускоряет реакцию, снижая энергию активации - При избытке субстрата скорость реакции прямо пропорциональна концентрации фермента + Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата подчиняется кинетике первого порядка ##theme 23 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата согласно уравнению Михаэлиса – Ментен имеет вид: - Параболы + Гиперболы - Колокола - S-образной кривой - Ломаной линии - Прямой линии ##theme 23 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата согласно уравнению Лайнуивера – Бэрка имеет вид: - Параболы - Гиперболы - Колокола + Прямой линии - S-образной кривой - Ломаной линии ##theme 27 ##score 1 ##type 2 ##time 0:00:00 Аллостерическим ферментам присущи нижеприведенные характеристики, кроме: - Наличие четвертичной структуры + Гиперболическая форма кривой зависимости скорости реакции от концентрации субстрата - S-образная форма кривой зависимости скорости реакции от концентрации субстрата - Подвержены действию эффекторов - Катализируют реакцию, протекающую в одном направлении + Катализируют обратимые реакции + Катализируют самую быструю реакцию метаболического процесса ##theme 27 ##score 1 ##type 2 ##time 0:00:00 Виды аллостерической регуляции: - Частичный протеолиз - Тотальный протеолиз + Ингибирование по принципу обратной связи + Активация предшественником + Перекрестная - Гликозилирование - Компартментализация ##theme 27 ##score 1 ##type 2 ##time 0:00:00 Выберите события, происходящие при аллостерической активации фермента: + Увеличивается скорость ферментативной реакции - Эффектор присоединяется в активном центре + Эффектор присоединяется в аллостерическом центре + Изменяется конформация аллостерического центра - Конформация аллостерического центра не изменяется + Изменяется конформация активного центра - Конформация активного центра не изменяется ##theme 27 ##score 1 ##type 2 ##time 0:00:00 Выберите характеристики, относящиеся к аллостерическим ингибиторам: - Конкурентные + Специфические - Присоединяются в активном центре + Присоединяются в аллостерическом центре + Изменяют конформацию аллостерического центра - Не изменяют конформацию аллостерического центра + Их действие сопровождается изменением конформации активного центра ##theme 27 ##score 1 ##type 2 ##time 0:00:00 Аллостерические эффекторы: - Похожи на субстрат + Не похожи на субстрат + Их действие не устраняется избытком субстрата - Увеличивают Vmax ферментативной реакции + Снижают Vmax ферментативной реакции - Увеличивают Km ферментативной реакции - Уменьшают Km ферментативной реакции ##theme 27 ##score 1 ##type 2 ##time 0:00:00 Различают следующие типы изоэнзимов: + Образовавшиеся в результате нековалентного связывания разных субъединиц + Образовавшиеся в результате нековалентного связывания одинаковых субъединиц - Образовавшиеся в результате ковалентного связывания разных субъединиц - Образовавшиеся в результате ковалентного связывания одинаковых субъединиц + Образовавшиеся в результате мутации структурного гена + Клеточные + Органные ##theme 27 ##score 1 ##type 2 ##time 0:00:00 Выберите верные характеристики для изоферментов: - Кодируются одинаковыми (аллельными) генами + Имеют различную первичную структуру - Катализируют разные реакции + Катализируют одну и ту же реакцию - Имеют одинаковую первичную структуру + Отличаются по физико-химическим свойствам + Могут иметь в своем составе одинаковые субъединицы + Могут иметь в своем составе разные субъединицы ##theme 27 ##score 1 ##type 2 ##time 0:00:00 Выберите характеристики, присущие лактатдегидрогеназе: + Имеет четвертичную структуру - Участвует в реакциях переноса атомов водорода от субстрата на кислород - В качестве промежуточного акцептора атомов водорода использует НАДФ+ + В качестве промежуточного акцептора атомов водорода использует НАД+ - Имеет 4 изоферментные формы + Катализирует реакцию обратимого превращения пирувата в лактат - Катализирует реакцию необратимого превращения лактата в пируват + Относится к классу оксидоредуктаз ##theme 27 ##score 1 ##type 2 ##time 0:00:00 Собственно множественные формы ферментов образуются в результате постсинтетических модификаций путем: + Фосфорилирования - Дефосфорилирования + Частичного протеолиза - Тотального протеолиза + Гликозилирования + Аденилирования - Компартментализации ##theme 27 ##score 1 ##type 2 ##time 0:00:00 Изоферменты лататдегидрогеназы: + ННММ - NMMM - НННN + НННМ + ММММ + НМММ - NNММ - ННННН ##theme 27 ##score 1 ##type 2 ##time 0:00:00 Какие изоформы лактатдегирогеназы локализованы преимущественно в сердце? + ЛДГ1 + ЛДГ2 - ЛДГ3 - ЛДГ4 - ЛДГ5 ##theme 27 ##score 1 ##type 2 ##time 0:00:00 Какие изоферменты лактатдегирогеназы локализованы преимущественно в печени и скелетной мускулатуре? - ЛДГ1 - ЛДГ2 - ЛДГ3 + ЛДГ4 + ЛДГ5 ##theme 29 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Все нижеуказанные утверждения справедливы, за исключением: - Конкурентный ингибитор уменьшает скорость ферментативной реакции, при этом величина Km увеличивается - Конкурентное ингибирование проявляется всякий раз, когда ингибитор соединяется с тем же участком активного центра, что и субстрат - Результатом действия конкурентного ингибитора является уменьшение количества истинных фермент-субстратных комплексов + Неконкурентное ингибирование проявляется всякий раз, когда ингибитор соединяется с тем же участком активного центра, что и субстрат - Неконкурентные ингибиторы не мешают связыванию субстрата с активным центром фермента, в результате величина Km не меняется ##theme 29 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Антиметаболиты могут выступать в качестве: - Необратимых ингибиторов + Конкурентных ингибиторов - Неконкурентных ингибиторов - Неспецифических активаторов - Неспецифических ингибиторов ##theme 29 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Этиленгликоль, который входит в состав антифриза, нередко служит причиной отравления. Для оказания первой помощи вводят внутривенно этиловый спирт. Каков механизм лечебного эффекта этанола? - Конкурирует с этиленгликолем за аллостерический центр алкогольдегидрогеназы + Конкурирует с этиленгликолем за активный центр алкогольдегидрогеназы - Связывает этиленгликоль - Тормозит всасывание этиленгликоля - Ускоряет окисление этиленгликоля ##theme 29 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 При исследовании влияния салицилатов на активность фермента глутаматдегидрогеназы установлено, что с увеличением концентрации субстрата (глутамата) степень ингибирования не изменяется. Удалив ингибитор, активность фермента можно восстановить. Определите тип ингибирования: - Неспецифическое - Необратимое - Обратимое конкурентное + Обратимое неконкурентное - Ингибирование по принципу обратной связи ##theme 29 ##score 1 ##type 1 ##time 0:00:00 Гликогенситаза – ключевой фермента синтеза гликогена, катализирующий последнюю стадию данного процесса. Глюкозо-6-фосфат – первый метаболит в ходе синтезе гликогена и может активировать гликогенсинтазу. Определите тип такой регуляции: - Частичный протеолиз - Тотальный протеолиз - Ингибирование по принципу обратной связи + Активация предшественником - Перекрестная - Фосфорилирование молекулы фермента - Компартментализация |