Лекции по бх. Втретьих, биохимия оказывает все более глубокое воздействие на медицину

• Название: Втретьих, биохимия оказывает все более глубокое воздействие на медицину
• Дата: 06.06.2020
• Размер: 355.5 Kb.
• Имя файла: Лекции по бх.doc
• Тип: Лекция; #128429
• страница: 1 из 5

Лекция 1

Биологическая химия – наука, изучающая химическую природу веществ, входящих в состав живых организмов, превращения этих веществ (метаболизм), а также связь этих превращений с деятельностью отдельных тканей и всего организма в целом.

Биохимия – это наука о молекулярных основах жизни. Существует несколько причин тому, что в наши дни биохимия привлекает большое вни­мание и быстро развивается.

Во-первых, биохимикам удалось выяснить химические основы ряда важней­ших биохимических процессов.

Во-вторых, обнаружены общие пути превращения молекул и общие принципы, лежащие в основе разнообразных проявлений жизни.

В-третьих, биохимия оказывает все более глубокое воздействие на меди­цину.

В-четвертых, быстрое развитие биохимии в последние годы позволило ис­следователям приступить к изучению самых острых, коренных проблем биоло­гии и медицины.

История развития биохимии

В истории развития биохимических знаний и биохимии как науки можно выделить 4 периода.

I период – с древних времен до эпохи Возрождения (XV век). Это период практического использования биохимических процессов без знаний их теоретиче­ских основ и первых, порой очень примитивных, биохимических исследований. В самые отдаленные времена люди уже знали технологию таких производств, основанных на биохимических процессах, как хлебопечение, сыроварение, виноделие, дубление кож. Использование растений в пищевых целях, для приготовления красок, тканей наталкивало на попытки понять свойства отдельных веществ растительного происхождения.

II период – от начала эпохи Возрождения до второй половины 19 века, когда биохимия становится самостоятельной наукой. Великий исследователь того времени, автор многих шедевров искусства, архитектор, инженер, анатом Леонардо да Винчи провел опыты и на основании их результатов сделал важ­ный для тех лет вывод, что живой организм способен существовать только в такой атмосфере, в которой может гореть пламя.

В этот период следует выделить работы таких ученых, как Парацельс, М. В. Ломоносов, Ю. Либих, А. М. Бутлеров, Лавуазье.

III период – со второй половины 19 века до 50-х годов 20 века. Ознаме­нован резким увеличением интенсивности и глубины биохимических исследова­ний, объема получаемой информации, возросшим прикладным значением – ис­пользованием достижений биохимии в промышленности, медицине, сельском хо­зяйстве. К этому времени относятся работы одного из основоположников оте­чественной биохимии А. Я. Данилевского (1838-1923), М. В. Ненцкого (1847-1901). На рубеже 19 и 20 веков работал крупнейший немецкий химик-органик и биохимик Э. Фишер (1862-1919). Им были сформулированы основные положения полипептидной теории белков, начало которой дали исследования А. Я. Дани­левского. К этому времени относятся работы великого русского ученого К. А. Тимирязева (1843-1920), основателя советской биохимической школы А. Н. Баха, немецкого биохимика О. Варбурга. В 1933 г. Г. Кребс подробно изучил орнити­новый цикл образования мочевины, а 1937 г. датируется открытие им же цикла трикарбоновых кислот. В 1933 г. Д. Кейлин (Англия) выделил цито­хром С и воспроизвел процесс переноса электронов по дыхательной цепи в препа­ратах из сердечной мышцы. В 1938 г. А. Е. Браунштейн и М. Г. Крицман впервые описали реакции трансаминирования, являющиеся ключевыми в азо­тистом обмене.

IV период – с начала 50-х годов 20 века по настоящее время. Харак­теризуется широким использованием в биохимических исследованиях физических, физико-химических, математических методов, активным и успешным изуче­нием основных биологических процессов (биосинтез белков и нуклеиновых ки­слот) на молекулярном и надмолекулярном уровнях.

Вот краткая хронология основных открытий в биохимии этого периода:

1953 г. – Дж. Уотсон и Ф. Крик предложили модель двойной спирали строения ДНК.

1953 г. – Ф. Сенгер впервые расшифровал аминокислотную последователь­ность белка инсулина.

1961 г. – М. Ниренберг расшифровал первую «букву» кода белкового син­теза – триплет ДНК, соответствующий фенилаланину.

1966 г. – П. Митчелл сформулировал хемиосмотическую теорию сопря­жения дыхания и окислительного-фосфорилирования.

1969 г. – Р. Мерифильд химическим путем синтезировал фермент рибо­нуклеазу.

1971 г. – в совместной работе двух лабораторий, руководимых Ю. А. Ов­чинниковым и А. Е. Браунштейном, установлена первичная структура аспар­татаминотрансферазы – белка из 412 аминокислот.

1977 г. – Ф. Сенгер впервые полностью расшифровал первичную структуру молекулы ДНК (фаг φ Х 174).

Содержание предмета биохимии

- Состав и строение химических веществ живого организма – статическая биохимия.

- Вся совокупность превращения веществ в организме (метаболизм) – динами­ческая биохимия.

- Биохимические процессы, лежащие в основе различных проявлений жизнедея­тельности – функциональная биохимия.

- Структура и механизм действия ферментов – энзимология.

- Биоэнергетика.

- Молекулярные основы наследственности – передача генетической информа­ции.

- Регуляторные механизмы метаболизма.

- Молекулярные механизмы специфических функциональных процессов.

- Особенности метаболизма в органах и тканях.

Разделы и направления биохимии

1.Биохимия человека и животных.

2.Биохимия растений.

3.Биохимия микроорганизмов.

4.Медицинская биохимия.

5.Техническая биохимия.

6.Эволюционная биохимия.

7.Квантовая биохимия.

Объекты биохимических исследований

1.Организмы.

2.Отдельные органы и ткани.

3.Срезы органов и тканей.

4.Гомогенаты органов и тканей.

5.Биологические жидкости.

6.Клетки.

7.Дрожжи, бактерии.

8.Субклеточные компоненты и органоиды.

9.Ферменты.

10.Химические вещества (метаболиты).

Методы биохимии

1.Гомогенизация тканей.

2.Центрифугирование:

а) простое

б) ультрацентрифугирование

в) центрифугирование в градиенте плотности.

1.Диализ.

2.Электрофорез.

3.Хроматография.

4Изотопный метод.

5.Колориметрия.

6.Спектрофотометрия.

7.Определение ферментативной активности.
Лекция 2

Белки – высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, состоящие из аминокислот, соединенных в полипеп­тидные цепи с помощью пептидных связей, и имеющие сложную структурную организацию.

История изучения белков

В 1728 г. Беккари выделил первое вещество из пшеничной муки, назван­ное «клейковиной». Он же показал его сходство с бел­ком куриного яйца.

В 1820 г. Браконно открыл в продуктах гидролиза белков аминокислоту глицин.

В 1838 г. после систематического изучения элементного состава разных белков Мульдер предложил теорию протеина (универсальный принцип построе­ния белковых веществ).

В 1888 г. А. Я. Данилевский выдвинул гипотезу строения белков, полу­чившую название «теории элементарных рядов». Он первым предложил сущест­вование в белках связей (-NH-CO-), как в биурете.

В 1890 г. Гофмейстер впервые получил кристаллический белок – яичный альбумин.

В 1902 г. Фишер и Гофмейстер предложили пептидную теорию строения белка. В то же время Фишер с сотрудниками синтезировал в лаборатории пер­вые пептиды.

В 1925-1930 гг. Сведберг сконструировал ультрацентрифугу и использо­вал ее для определения молекулярной массы белков.

В 1951 г. Полинг и Кори разработали модель вторичной структуры белка, названной α-спиралью.

В 1952 г. Линдерстрём-Ланг предположил существование трех уровней ор­ганизации белковой молекулы: первичной, вторичной и третичной.

В 1953 г. Сенгер впервые расшифровал аминокислотную последовательность белка – инсулина.

В 1958 г. Кендрью и в 1959 г. Перутц расшифровали третичную струк­туру белков – миоглобина и гемоглобина.

Аминокислоты и их роль в организме

Аминокислоты – органические карбоновые кислоты, у которых как минимум один из атомов водорода углеводородной цепи замещен на амино­группу.

В природе встречается примерно 300 аминокислот. Многие из них най­дены только в определенных организмах, а некоторые – только в одном ка­ком-либо организме. В организме человека содержится около 60 различных аминокислот и их производных.

Аминокислоты делятся на две группы: протеиногенные (входящие в со­став белков – их 20) и непротеиногенные (не участвующие в образовании белков).

Приняты три классификации аминокислот:

1.Структурная – по строению бокового радикала;

2.Электрохимическая – по кислотно-основным свойствам;

3.Биологическая – по степени незаменимости аминокислот для орга­низма.

Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться организмом из других соединений, поэтому они обязательно должны поступать с пищей. Абсо­лютно незаменимых аминокислот для человека восемь: валин, лейцин, изо­лейцин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан.

Частично заменимыми аминокислотами являются – аргинин и гис­тидин.