Шпоры по биохимии. Вопро Низкомолекулярные биорегуляторы. Основные классы природных низкомолекулярных биорегуляторов
 Скачать 0.54 Mb.
|
|
5.Биотин (витамин Н)  - Источники.Биотин содержится почти во всех продуктах животного и растительного происхождения. Наиболее богаты этим витамином печень, почки, молоко, желток яйца. - Биологическая роль.Биотин выполняет коферментную функцию в составе карбоксилаз: он участвует в образовании активной формы СО2. - В организме биотин используется в образовании малонил-КоА из ацетил-КоА, в синтезе пуринового кольца, а также в реакции карбоксили-рования пирувата с образованием оксало-ацетата. 6. Фолиевая кислота (витамин Вc, витамин B9)  - Источники. содержится в дрожжах, а также в печени, почках, мясе и других продуктах животного происхождения. - Биологическая рольфолиевой кислоты определяется тем, что она служит субстратом для синтеза коферментов, участвующих в реакциях переноса одноуглеродных радикалов различной степени окисленности: Эти коферменты участвуют в синтезе различных веществ. 7. Витамин В12(кобаламин) - Источники. Это единственный витамин, синтезируемый почти исключительно микроорганизмами: бактериями, актиномицетами и сине-зелёными водорослями. Из животных тканей наиболее богаты витамином В12 печень и почки. -Витамин В12 служит источником образования двух коферментов: метилкобаламина в цитоплазме и дезоксиаденозилкобаламина в митохондриях - Метил-В12 - кофермент, участвующий в образовании метионина из гомоцистеина. - Дезоксиаденозилкобаламин в качестве кофермента участвует в метаболизме жирных кислот с нечётным числом углеродных атомов и аминокислот с разветвлённой углеводородной цепью 8. Витамин С (аскорбиновая кислота) Существует в двух формах:  Источники витамина С - свежие фрукты, овощи, зелень (табл. 3-1). Биологические функции.Главное свойство аскорбиновой кислоты – участие в окис.восстан.реакциях, происходящих в клетках, связано с тем что вит. Сущ. В двух формах. 9.Витамин Р (биофлавоноиды)  Наиболее богаты витамином Р лимоны, гречиха, черноплодная рябина, чёрная смородина, листья чая, плоды шиповника. - Биологическая рольфлавоноидов заключается в стабилизации межклеточного матрикса соединительной ткани и уменьшении проницаемости капилляров. Многие представители группы витамина Р обладают гипотензивным действием. Вопрос 4. Ферменты, белковая природа ферментов, строение ферментов. Ферме́нты, или энзи́мы — обычно белковые молекулы или молекулы РНК(рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества — продуктами. Ферменты специфичны к субстратам (АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу). Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами (активаторы — повышают, ингибиторы — понижают). Большинство ферментов имеют белко вую природу, но ферментативной активностью обладает также иРНК (работы Томаса Чека). Доказательства белковой природы ферментов таковы: а) потеря активности при кипя чении; б) денатурация при УФ и рентгеновском облучении, действии ультразвука, кислот, щелочей, тяжелых металлов; в) гидролиз до аминокислот; г) осаждение под действием солей (высаливание) без потери каталитических свойств; д) высокая молекулярная масса, амфотерные свойства, способность к электрофорезу; е) возможность искусственного синтеза из ами нокислот (впервые так была синтезирована рибонуклеаза). По строению ферменты делятся на простые (однокомпонентные) и сложные (двухкомпонентные). Простой фермент состоит только из белковой части; в состав сложного фермента входит белковая и небелковая составляющие. Иначе сложный фермент называют холоферментом. Белковую часть в его составе называют апоферментом, а небелковую - коферментом. В составе как простого, так и сложного фермента, выделяют субстратный, аллостерический и каталитический центры. Каталитический центрпростого фермента представляет собой уникальное сочетание нескольких аминокислотных остатков, расположенных на разных участках полипептидной цепи. Образование каталитического центра происходит одновременно с формированием третичной структуры белковой молекулы фермента. Чаще всего в состав каталитического центра простого фермента входят остатки серина, цистеина, тирозина, гистидина, аргинина, аспарагиновой и глутаминовой кислот. |