тест. тесты по бихе. # Гетероциклической ароматической аминокислотой является
 Скачать 1.16 Mb.
|
|
# Гетероциклической ароматической аминокислотой является глютамат треонин + триптофан тирозин метионин # Незаменимые аминокислоты аланин и фенилаланин фенилаланин и глицин аланин и лизин + лизин и фенилаланин глицин и аланин # Аминокислота, содержащая полярный незаряженный радикал аспарагиновая кислота + серин лизин глютаминовая кислота аргинин # Нейтральная аминокислота глютаминовая лизин + аланин аргинин аспарагиновая # В образовании дисульфидной связи участвует + цистеин метионин лизин серин гистидин # Аминокислота, содержащая метильную группу глицин аргинин лизин серин + метионин # Серосодержащая аминокислота + метионин тирозин триптофан треонин валин * Гидроксигруппу содержат аминокислоты аланин + серин цистеин метионин + треонин # Иминокислотой является глицин цистеин аргинин + пролин серин * Функциями белков являются + ферментативная + транспортная + структурная + иммунная + регуляторная # Кислыми (катионными) белками являются белки с изоэлектрической точкой рН 7.1 рН 8.5 рН 5.5 + рН 10.1 рН 9.5 * В аминокислотах встречаются функциональные группы + аминогруппа + карбоксильная + сульфгидрильная + гидроксильная винильная # Заряд белка в растворе зависит от температуры + величины рН раствора изоэлектрической точки белка количества пептидных связей количества водородных связей # Растворимость белков в воде обусловлена формой белковой молекулы зарядом белка + гидратацией белковых молекул наличием небелковых компонентов все ответы верны * С пептидом глу-тир-про-гис будут положительными следующие цветные реакции + биуретовая + нингидриновая + ксантопротеиновая Фоля + Миллона * Цветные реакции на белки позволяют судить + о наличии белка в биологических жидкостях о первичной структуре белка + о присутствии некоторых аминокислот в белках о функциях белков о растворимости белка * Для фракционирования белков применяются следующие методы диализ + электрофорез + высаливание + гель-фильтрация денатурация * При изучении аминокислотного состава белков используются следующие методы + гидролиз белков + хроматографический анализ + цветные реакции на отдельные аминокислоты денатурация высаливание * Гидратная оболочка молекулы белка образуется при участии гидрофильных групп следующих аминокислот валина + цистеина + глютаминовой кислоты + аспарагиновой кислоты + лизина + серина + тирозина + треонина * Глобулины осаждаются при насыщении раствора сульфатом аммония при полном насыщении раствора при 100% концентрации + при полунасыщении + при 50% концентрации при 30% концентрации * Альбумины осаждаются при насыщении раствора сульфатом аммония при полунасыщении при 50% концентрации + при полном насыщении + при 100% концентрации при 30% концентрации # Простые природные белки должны отвечать следующим требованиям иметь маленькую молекулярную массу иметь однообразный аминокислотный состав + состоять только из аминокислот не обладать четвертичной структурой иметь фибриллярное строение # Сложные белки должны отвечать следующим требованиям иметь большую молекулярную массу иметь олигомерное строение иметь разнообразный аминокислотный состав + содержать в своем составе помимо аминокислот небелковуючасть обладать способностью к кооперативным изменениям конформации * К фибриллярным белкам относятся альбумин глобулин + кератин миоглобин + эластин + коллаген гемоглобин * К глобулярным белкам относятся эластин коллаген + гемоглобин + миоглобин + альбумин + глобулин * К простым белкам относятся + сывороточный альбумин миоглобин гемоглобин + эластин + кератин * К сложным белкам относятся + каталаза + сукцинатдегидрогеназа эластин сывороточный альбумин + миоглобин * Структурно-функциональное многообразие природных белков обеспечивается различиями + аминокислотного состава разной длиной полипептидной цепи по молекулярной массе + последовательностью аминокислотного состава полипептидной цепи + количеством полипептидных цепей в олигомерном белке # Под первичной структурой белка понимают аминокислотный состав полипептидной цепи способ укладки протомеров в олигомерном белке + порядок чередования аминокислот, соединенных в белке пептидными связями укладка полипептидной цепи в виде альфа-спирали способ укладки полипептидной цепи в пространстве # Под вторичной структурой белка понимают способ укладки протамеров в олигомерном белке последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями в полипептидную цепь пространственная укладка полипептидной цепи, стабилизированная, преимущественно слабыми связями между радикалами аминокислот + способ укладки полипептидных цепей, соединенных водородными связями между атомами пептидного остова в виде альфа-спиралей или бета-структур объединение нескольких полипептидных цепей в фибриллярные структуры # Третичной структурой белка является пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова + конформация полипептидной цепи фибриллярной или глобулярной формы, образованная за счет взаимодействия функциональных групп радикалов аминокислот порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи способ укладки полипептидной цепи в виде спиральной структуры способ укладки протомеров в олигомерном белке # Четвертичная структура белка способ укладки полипептидной цепи в пространстве пространственное расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур + количество протомеров, их расположение относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке способность связывать природные лиганды пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова # Высаливание белков осуществляется под действием факторов избытка белка в растворе воздействия низкой температуры + высоких концентраций нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов действия сильных электролитов действия органических растворителей # Денатурация белка – это уменьшение растворимости белков при добавлении солей щелочных и щелочноземельных металлов потеря биологической активности белка в результате его гидролиза изменение конформации белка, сопровождающееся потерей его биологической активности и растворимости + конформационные изменения белка в результате взаимодействия с природными лигандами обратимое осаждение белка * Для процесса денатурации характерно + утрата биологической активности сохранение биологических свойств нарушение первичной структуры + нарушение вторичной и третичной структуры сохранение конформации # Химические агенты, вызывающие денатурацию белка хлорид натрий серная кислота (конц) ацетат свинца сульфат аммония + верные ответы «2» и «3» # Простетическую группу гемоглобина (гем) связывает с белком остаток аминокислоты аланина глицина + гистидина тирозина валина # Присутствие белка в растворе можно определить с помощью реакции + биуретовой Фоля Миллона ксантопротеиновой нингидриновой * Высаливание белков осуществляется под действием факторов избытка белка в растворе воздействии низкой температуры + высоких концентраций нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов + действии сильных электролитов действии органических растворителей * В изоэлектрической точке белок имеет положительный заряд имеет отрицательный заряд + имеет суммарный электрический заряд равный нулю + имеет самую высокую степень растворимости в электрическом поле мигрирует от анода к катоду # Для нативной и денатурированной рибонуклеазы общим является + первичная структура конформация строение активного центра межрадикальные связи функции # Альбумины – это белки плазматических мембран + белки плазмы крови ядерные белки белки соединительной ткани, богатые глицином и пролином белки соединительной ткани, богатые глицином и валином # Гидратная оболочка молекулы белка образуется при участии полярных групп следующих валина цистеина + лизина верно «1» и «2» верно «2» и «3» # Многообразие белков обеспечивается за счет + первичной структуры белка вторичной структуры белка третичной структуры четвертичной структуры молекулярной массы белка # К факторам устойчивости белковой молекулы в растворе относятся гидратная оболочка заряд отсутствие заряда + верно «1» и «2» верно «1» и «3» # Для денатурированного белка характерно + наличие пептидных связей способность к элетрофорезу вторичная и третичная структура хорошая растворимость в воде наличие антигенных свойств # Олигомерным белком является + гемоглобин миоглобин сывороточный альбумин коллаген фиброин # Фибриллярным белкам относятся альбумины гистоны протамины + коллагены глютелины # При денатурации белка не нарушаются связи дисульфидные водородные + пептидные ионные гидрофобные # Сульфгидрильную группу (тиогруппу) содержит аминокислота аспарагин гистидин лизин + цистеин метионин # К гемопротеинам относится пепсин липаза химотрипсин + цитохром Р450 казеин # Простетические группы протеогликанов содержат пентозы лактозу сахарозу + хондроитинсульфат ликоген * Мономерами нуклеиновых кислот являются + мононуклеотиды мононуклеозиды + нуклеозидмонофосфаты азотистые основания нуклеозидтрифосфаты нуклеозиддифосфаты * Компонентами мононуклеотидов нуклеиновых кислот являются + углевод + гетероциклическое азотистое основание + фосфорная кислота серная кислота эфир амин * Нуклеозидами являются + уридин + цитидин + дезоксицитидин + аденозин + дезоксиаденозин + тимидин * В состав аденозина входят + аденин + рибоза дезоксирибоза фосфорная кислота гипоксантин ксилоза * В состав рибонуклеотидов входят следующие азотистые основания + аденин + гуанин + урацил тимин + цитозин инозин * В состав дезоксирибонуклеотидов входят следующие азотистые основания + цитозин + гуанин + тимин урацил + аденин # В состав РНК входит углевод α-Д-рибоза β-Д-дезоксирибоза + β-Д-рибофураноза β-Д-рибопираноза α-Д-рибопираноза * К пуриновым азотистым основаниям относятся + гуанин урацил тимин 5-метилурацил метилцитозин + аденин * К пиримидиновым азотистым основаниям относятся ксантин гуанин + урацил + тимин гипоксантин аденин * Рибонуклеозидтрифосфатами являются АДФ + ГТФ + АТФ УМФ ИМФ # Дезоксирибонуклеозиддифосфатом является + д-ГДФ д-АТФ ЦДФ д-ЦТФ ТМФ # На один виток двойной спирали днк приходится следующее число пар оснований 5 + 10 15 20 100 # Цитозин соединяется водородными связями с аденином ксантином + гуанином гипоксантином тимином # Мононуклеотиды соединяются между собой, образуя первичную структуру нуклеиновых кислот, с помощью связей ионных + три-штрих, пять-штрих-фосфодиэфирных пирофосфатных водородных гидрофобных * В двухспиральной молекуле днк полинуклеотидные цепи удерживаются связями ионными + три-штрих, пять-штрих-фосфодиэфирных + водородными + гидрофобными ковалентными * Комплементарными парами азотистых оснований являются Г-У + А-Т + Г-Ц А-Ц А-У * Характерными особенностями структуры т-рнк являются + наличие значительного числа минорных оснований наличие кодона + структура типа «клеверного листа» + акцепторная ветвь всегда завершается триплетом ЦЦА полная спирализация # Биологическая роль М-РНК активация и транспорт аминокислот формирование третичной структуры ДНК участник сплайсинга пре-м-РНК + матрица белкового синтеза структурный компонент рибосом # Основные свойства гистонов обусловлены высоким содержанием в них + лизина и аргинина глутамина и лизина серина и глицина глицина и гистидина аргинина и валина * Биологическая роль ДНК участие в трансляции активация аминокислот + хранение генетической информации + передача наследственных признаков транспорт аминокислот к месту синтеза белка + участие в транскрипции # В молекуле ДНК число остатков аденина всегда равно числу остатков гуанина + тимина урацила цитозина ксантина # В формировании третичной структуры ДНК у эукариот участвуют белки протамины глютелины + гистоны альбумины глобулины # Между молекулой ДНК и гистонами в составе эукариотической хромосомы формируются связи ковалентные + ионные водородные фосфодиэфирные электростатические # Простетической группой гемоглобина является четыре пирольных кольца, соединенных с Fе со степенью оксиления +3 протопорфирин IX + четыре пиррольных кольца, соединенных метиновыми мостиками и Fе 2+ четыре геминовые группировки, соединенные с Fе 3+ гем * Для гемоглобина характерны следующие свойства + молекулярная масса в четыре раза больше, чем у миоглобина наличие одной геминовой группировки + из четырех полипептидных цепей две одинаковые + каждая из субъединиц молекулы гемоглобина напоминает по своей третичной структуре молекулу миоглобина все субъединицы молекулы гемоглобина разные # Кооперативные изменения конформации протомеров-это повышение сродства гемоглобина к кислороду аллостерическое взаимодействие олигомерного белка и лиганда + изменение конформации субъединиц в олигомерном белке, обусловленное взаимным влиянием и сопровождающееся изменением функциональной активности белка изменение четвертичной структуры белка, опосредованное взаимодействием между разными участками связывания изменение третичной структуры белка # Простетическую группу гемоглобина (гем) связывает с белком остаток аминокислоты аланина глицина + гистидина тирозина пролина * Олигомерными белками являются гемпротеины миоглобин цитохром в + гемоглобин + каталаза цитохром с # Гемоглобин взрослого человека состоит из четырех субъединиц 2α2γ + 2α2β 2α2δ 2β2δ 2β2 * Железосодержащими белками являются церулоплазмин карбоангидраза + гемосидерин + ферритин пластоцианин * К фосфопротеинам относятся оризенин риса сывороточный альбумин + вителлин яичного белка гордеин семян ячменя + казеин молока * Фосфорная кислота в фосфопротеинах обычно ковалентно связана + с гидроксильной группой серина + с гидроксильной группой треонина с НS-группой цистеина с β-карбоксильной группой аспарагиновой кислоты с ε-аминогруппой лизина # Углеводы связаны с белковой частью гликопротеинов связью водородной + гликозидной ионной гликозаминной сложноэфирной * Связь между углеводным компонентом и апобелком в гликопротеинах осуществляется через радикалы аминокислотных остатков тирозина серина + аргинина + лизина аспарагина * В состав углеводного компонента гликопротеинов входят + галактоза + глюкоза фруктоза ксилоза + манноза * Для структурных липопротеинов характерно транспортная функция присутствие в плазме крови + присутствие в составе биомембран растворимость в полярных растворителях + обеспечение физиологических функций мембран клеток # В молекуле гемоглобина содержится атомов железа один два три шесть + четыре # Наиболее крупные по размерам липопротеины крови ЛПВП ЛПНП ЛПОНП + хиломикроны ЛППП * Липидный компонент в молекулах липопротеинов соединяется с белковой частью с помощью связей + гидрофобных + ионных ковалентных + водородных дисульфидных U3 Ферменты # Ферменты – это сложные белки производные витаминов белки, являющиеся структурными компонентами клеток + биокатализаторы белковой природы углеводы # Участок активного центра фермента, присоединяющий субстрат, называется каталитический гидрофобный аллостерический гидрофильный + контактный # Функция ферментов транспортная регулирующая структурная сократительная + каталитическая # Ферменты ускоряют реакции, так как изменяют свободную энергию реакции ингибируют обратную реакцию изменяют константу равновесия реакции + уменьшают энергию активации избирательно увеличивают скорость прямой реакции # Ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся по некоторым физико-химическим свойствам, называются апоферменты + изоферменты коэнзимы протомеры мультимеры # В основе современной классификации ферментов лежит + тип катализируемой реакции тип разрываемых связей в ходе реакции вид кофактора, входящего в состав фермента химическая природа субстрата природа фермента # Ферменты, активация которых происходит в результате частичного протеолиза называются мультимеры + зимогены изоферменты холоферменты коэнзимы # При желудочно-кишечных заболеваниях в качестве заместительной энзимотерапии применяют эндопептидазу + трипсин каталазу рибонуклеазу АСТ # Абсолютной специфичностью обладает химотрипсин папаин нуклеаза + аргиназа лизоцим # Большинство ферментов проявляют максимальную активность при рН кислом (1,5-2) щелочном (8-9) + близком к нейтральному только при рН 7 любого значения # Ферменты денатурируют при температуре 0 градусов + 80-100 градусов 20-30 градусов 30-40 градусов 0-10 градусов # При заболеваниях поджелудочной железы наблюдается дефицит фермента альдолазы пепсина + липазы трансаминазы малатдегидрогеназы # Кофактор – это белковая часть фермента + небелковая часть фермента |