ТЕСТЫ. Химия простых белков
 Скачать 194.36 Kb.
|
|
МОДУЛЬ 1 СТАТИЧЕСКАЯ БИОХИМИЯ ДИДАКТИЧЕСКАЯ ЕДИНИЦА 1.1 ХИМИЯ ПРОСТЫХ БЕЛКОВ 1.ГЕТЕРОЦИКЛИЧЕСКОЙ АРОМАТИЧЕСКОЙ АМИНОКИСЛОТОЙ ЯВЛЯЕТСЯ 1.глютамат 2.треонин 3.триптофан 4.тирозин 5.метионин 2.НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ 1.аланин и фенилаланин 2.фенилаланин и глицин 3.аланин и лизин 4.лизин и фенилаланин 5.глицин и аланин 3.АМИНОКИСЛОТА, СОДЕРЖАЩАЯ ПОЛЯРНЫЙ НЕЗАРЯЖЕННЫЙ РАДИКАЛ 1.аспарагиновая кислота 2.серин 3.лизин 4.глютаминовая кислота 5.аргинин 4.НЕЙТРАЛЬНАЯ АМИНОКИСЛОТА 1.глютаминовая 2.лизин 3.аланин 4.аргинин 5.аспарагиновая 5.В ОБРАЗОВАНИИ ДИСУЛЬФИДНОЙ СВЯЗИ УЧАСТВУЕТ 1.цистеин 2.метионин 3.лизин 4.серин 5.гистидин 6.АМИНОКИСЛОТА, СОДЕРЖАЩАЯ МЕТИЛЬНУЮ ГРУППУ 1.глицин 2.аргинин 3.лизин 4.серин 5.метионин 7.СЕРОСОДЕРЖАЩАЯ АМИНОКИСЛОТА 1.метионин 2.тирозин 3.триптофан 4.треонин 5.валин 8.ГИДРОКСИГРУППУ СОДЕРЖАТ АМИНОКИСЛОТЫ 1.аланин 2.серин 3.цистеин 4.метионин 5.треонин 9.ИМИНОКИСЛОТОЙ ЯВЛЯЕТСЯ 1.глицин 2.цистеин 3.аргинин 4.пролин 5.серин 10.ФУНКЦИЯМИ БЕЛКОВ ЯВЛЯЮТСЯ 1.ферментативная 2.транспортная 3.структурная 4.иммунная 5.регуляторная 11.КИСЛЫМИ (КАТИОННЫМИ) БЕЛКАМИ ЯВЛЯЮТСЯ БЕЛКИ С ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКОЙ 1.рН 7.1 2.рН 8.5 3.рН 5.5 4.рН 10.1 5.рН 9.5 12.В АМИНОКИСЛОТАХ ВСТРЕЧАЮТСЯ ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ГРУППЫ 1.аминогруппа 2.карбоксильная 3.сульфгидрильная 4.гидроксильная 5.винильная 13.ЗАРЯД БЕЛКА В РАСТВОРЕ ЗАВИСИТ ОТ 1.температуры 2.величины рн раствора 3.изоэлектрической точки белка 4.количества пептидных связей 5.количества водородных связей 14.РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКОВ В ВОДЕ ОБУСЛОВЛЕНА 1.формой белковой молекулы 2.зарядом белка 3.гидратацией белковых молекул 4.наличием небелковых компонентов 5.все ответы верны 15.С ПЕПТИДОМ ГЛУ-ТИР-ПРО-ГИС БУДУТ ПОЛОЖИТЕЛЬНЫМИ СЛЕДУЮЩИЕ ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ 1.биуретовая 2.нингидриновая 3.ксантопротеиновая 4.Фоля 5.Миллона 16.ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ ПОЗВОЛЯЮТ СУДИТЬ 1.о наличии белка в биологических жидкостях 2.о первичной структуре белка 3.о присутствии некоторых аминокислот в белках 4.о функциях белков 5. о растворимости белка 17.ДЛЯ ФРАКЦИОНИРОВАНИЯ БЕЛКОВ ПРИМЕНЯЮТСЯ СЛЕДУЮЩИЕ МЕТОДЫ 1.диализ 2.электрофорез 3.высаливание 4.гель-фильтрация 5.денатурация 18.ПРИ ИЗУЧЕНИИ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА БЕЛКОВ ИСПОЛЬЗУЮТСЯ СЛЕДУЮЩИЕ МЕТОДЫ 1.гидролиз белков 2.хроматографический анализ 3.цветные реакции на отдельные аминокислоты 4.денатурация 5.высаливание 19.ГИДРАТНАЯ ОБОЛОЧКА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА ОБРАЗУЕТСЯ ПРИ УЧАСТИИ ГИДРОФИЛЬНЫХ ГРУПП СЛЕДУЮЩИХ АМИНОКИСЛОТ 1.валина 2.цистеина 3.глютаминовой кислоты 4.аспарагиновой кислоты 5.лизина 6.серина 7.тирозина 8.треонина 20.ГЛОБУЛИНЫ ОСАЖДАЮТСЯ ПРИ НАСЫЩЕНИИ РАСТВОРА СУЛЬФАТОМ АММОНИЯ 1.при полном насыщении раствора 2.при 100% концентрации 3.при полунасыщении 4.при 50% концентрации 5.при 30% концентрации 21.АЛЬБУМИНЫ ОСАЖДАЮТСЯ ПРИ НАСЫЩЕНИИ РАСТВОРА СУЛЬФАТОМ АММОНИЯ 1.при полунасыщении 2.при 50% концентрации 3.при полном насыщении 4.при 100% концентрации 5.при 30% концентрации 22.ПРОСТЫЕ ПРИРОДНЫЕ БЕЛКИ ДОЛЖНЫ ОТВЕЧАТЬ СЛЕДУЮЩИМ ТРЕБОВАНИЯМ: 1.иметь маленькую молекулярную массу 2.иметь однообразный аминокислотный состав 3.состоять только из аминокислот 4.не обладать четвертичной структурой 5.иметь фибриллярное строение 23.СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ ДОЛЖНЫ ОТВЕЧАТЬ СЛЕДУЮЩИМ ТРЕБОВАНИЯМ 1.иметь большую молекулярную массу 2.иметь олигомерное строение 3.иметь разнообразный аминокислотный состав 4.содержать в своем составе помимо аминокислот небелковую часть 5.обладать способностью к кооперативным изменениям конформации 24.К ФИБРИЛЛЯРНЫМ БЕЛКАМ ОТНОСЯТСЯ 1.альбумин 2.глобулин 3.кератин 4.миоглобин 5.эластин 6.коллаген 7.гемоглобин 25.К ГЛОБУЛЯРНЫМ БЕЛКАМ ОТНОСЯТСЯ 1.эластин 2.коллаген 3.гемоглобин 4.миоглобин 5.альбумин 6.глобулин 26.К ПРОСТЫМ БЕЛКАМ ОТНОСЯТСЯ 1.сывороточный альбумин 2.миоглобин 3.гемоглобин 4.эластин 5.кератин 27.К СЛОЖНЫМ БЕЛКАМ ОТНОСЯТСЯ 1.каталаза 2.сукцинатдегидрогеназа 3.эластин 4.сывороточный альбумин 5.миоглобин 28.СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНОЕ МНОГООБРАЗИЕ ПРИРОДНЫХ БЕЛКОВ ОБЕСПЕЧИВАЕТСЯ РАЗЛИЧИЯМИ 1.аминокислотного состава 2.разной длиной полипептидной цепи 3.по молекулярной массе 4.последовательностью аминокислотного состава полипептидной цепи 5.количеством полипептидных цепей в олигомерном белке. 29.ПОД ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРОЙ БЕЛКА ПОНИМАЮТ 1. аминокислотный состав полипептидной цепи 2. способ укладки протомеров в олигомерном белке 3. порядок чередования аминокислот, соединенных в белке пептидными связями 4. укладка полипептидной цепи в виде альфа-спирали 5. способ укладки полипептидной цепи в пространстве 29.ПОД ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРОЙ БЕЛКА ПОНИМАЮТ способ укладки протамеров в олигомерном белке последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями в полипептидную цепь пространственная укладка полипептидной цепи, стабилизированная, преимущественно слабыми связями между радикалами аминокислот способ укладки полипептидных цепей, соединенных водородными связями между атомами пептидного остова в виде альфа-спиралей или бета-структур объединение нескольких полипептидных цепей в фибриллярные структуры 31.ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРОЙ БЕЛКА ЯВЛЯЕТСЯ 1.пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова 2.конформация полипептидной цепи фибриллярной или глобулярной формы, образованная за счет взаимодействия функциональных групп радикалов аминокислот 3.порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи 4.способ укладки полипептидной цепи в виде спиральной структуры 5.способ укладки протомеров в олигомерном белке 32.ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА 1.способ укладки полипептидной цепи в пространстве 2.пространственное расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур 3.количество протомеров, их расположение относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке 4.способность связывать природные лиганды 5.пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова 33.ВЫСАЛИВАНИЕ БЕЛКОВ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ПОД ДЕЙСТВИЕМ ФАКТОРОВ 1.избытка белка в растворе 2.воздействия низкой температуры 3.высоких концентраций нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов 4.действия сильных электролитов 5.действия органических растворителей 34.ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКА – ЭТО 1.уменьшение растворимости белков при добавлении солей щелочных и щелочноземельных металлов 2.потеря биологической активности белка в результате его гидролиза 3.изменение конформации белка,сопровождающееся потерей его биологической активности и растворимости 4.конформационные изменения белка в результате взаимодействия с природными лигандами 5.обратимое осаждение белка 35.ДЛЯ ПРОЦЕССА ДЕНАТУРАЦИИ ХАРАКТЕРНО 1.утрата биологической активности 2.сохранение биологических свойств 3.нарушение первичной структуры 4.нарушение вторичной и третичной структуры 5.сохранение конформации 36. ХИМИЧЕСКИЕ АГЕНТЫ, ВЫЗЫВАЮЩИЕ ДЕНАТУРАЦИЮ БЕЛКА 1.хлорид натрий 2.серная кислота (конц) 3.ацетат свинца 4.сульфат аммония 5.верные ответы «2» и «3» 37. ПРОСТЕТИЧЕСКУЮ ГРУППУ ГЕМОГЛОБИНА (ГЕМ) СВЯЗЫВАЕТ С БЕЛКОМ ОСТАТОК АМИНОКИСЛОТЫ 1.аланина 2.глицина 3.гистидина 4.тирозина 5.валина 38. ПРИСУТСТВИЕ БЕЛКА В РАСТВОРЕ МОЖНО ОПРЕДЕЛИТЬ С ПОМОЩЬЮ РЕАКЦИИ 1.биуретовой 2.Фоля 3.Миллона 4.ксантопротеиновой 5.нингидриновой 39. ВЫСАЛИВАНИЕ БЕЛКОВ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ПОД ДЕЙСТВИЕМ ФАКТОРОВ 1.избытка белка в растворе 2.воздействии низкой температуры 3.высоких концентраций нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов 4.действии сильных электролитов 5.действии органических растворителей 40. В ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКЕ БЕЛОК: 1.имеет положительный заряд 2.имеет отрицательный заряд 3.имеет суммарный электрический заряд равный нулю 4.имеет самую высокую степень растворимости 5.в электрическом поле мигрирует от анода к катоду 41. ДЛЯ НАТИВНОЙ И ДЕНАТУРИРОВАННОЙ РИБОНУКЛЕАЗЫ ОБЩИМ ЯВЛЯЕТСЯ 1.первичная структура 2.конформация 3.строение активного центра 4.межрадикальные связи 5. функции 42. АЛЬБУМИНЫ – ЭТО 1.белки плазматических мембран 2.белки плазмы крови 3.ядерные белки 4.белки соединительной ткани, богатые глицином и пролином 5.белки соединительной ткани, богатые глицином и валином 43. ГИДРАТНАЯ ОБОЛОЧКА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА ОБРАЗУЕТСЯ ПРИ УЧАСТИИ ПОЛЯРНЫХ ГРУПП СЛЕДУЮЩИХ 1.валина 2.цистеина 3.лизина 4.верно «1» и «2» 5.верно «2» и «3» 44. МНОГООБРАЗИЕ БЕЛКОВ ОБЕСПЕЧИВАЕТСЯ ЗА СЧЕТ 1.первичной структуры белка 2.вторичной структуры белка 3.третичной структуры 4.четвертичной структуры 5.молекулярной массы белка 45. К ФАКТОРАМ УСТОЙЧИВОСТИ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ В РАСТВОРЕ ОТНОСЯТСЯ 1.гидратная оболочка 2.заряд 3.отсутствие заряда 4.верно «1» и «2» 5.верно «1» и «3» 46. ДЛЯ ДЕНАТУРИРОВАННОГО БЕЛКА ХАРАКТЕРНО 1.наличие пептидных связей 2.способность к элетрофорезу 3.вторичная и третичная структура 4.хорошая растворимость в воде 5.наличие антигенных свойств 47. ОЛИГОМЕРНЫМ БЕЛКОМ ЯВЛЯЕТСЯ 1.гемоглобин 2.миоглобин 3.сывороточный альбумин 4.коллаген 5.фиброин 48. К ФИБРИЛЛЯРНЫМ БЕЛКАМ ОТНОСЯТСЯ 1.альбумины 2.гистоны 3.протамины 4.коллагены 5.глютелины 49. ПРИ ДЕНАТУРАЦИИ БЕЛКА НЕ НАРУШАЮТСЯ СВЯЗИ 1.дисульфидные 2.водородные 3.пептидные 4. ионные 5.гидрофобные 50. СУЛЬФГИДРИЛЬНУЮ ГРУППУ (ТИОГРУППУ) СОДЕРЖИТ АМИНОКИСЛОТА 1.аспарагин 2.гистидин 3.лизин 4.цистеин 5.метионин ДИДАКТИЧЕСКАЯ ЕДИНИЦА1.2 ХИМИЯСЛОЖНЫХ БЕЛКОВ 1. К ГЕМОПРОТЕИНАМ ОТНОСИТСЯ 1.пепсин 2.липаза 3.химотрипсин 4.цитохром Р450 5.казеин 2.ПРОСТЕТИЧЕСКИЕ ГРУППЫ ПРОТЕОГЛИКАНОВ СОДЕРЖАТ 1.пентозы 2.лактозу 3.сахарозу 4.хондроитинсульфат 5.гликоген 3.МОНОМЕРАМИ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ ЯВЛЯЮТСЯ 1.мононуклеотиды 2.мононуклеозиды 3.нуклеозидмонофосфаты 4.азотистые основания 5.нуклеозидтрифосфаты 6.нуклеозиддифосфаты 4.КОМПОНЕНТАМИ МОНОНУКЛЕОТИДОВ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ ЯВЛЯЮТСЯ 1.углевод 2.гетероциклическое азотистое основание 3.фосфорная кислота 4.серная кислота 5.эфир 6.амин 5.НУКЛЕОЗИДАМИ ЯВЛЯЮТСЯ 1.уридин 2.цитидин 3.дезоксицитидин 4.аденозин 5.дезоксиаденозин 6.тимидин 6.В СОСТАВ АДЕНОЗИНА ВХОДЯТ 1.аденин 2.рибоза 3.дезоксирибоза 4.фосфорная кислота 5.гипоксантин 6.ксилоза 7.В СОСТАВ РИБОНУКЛЕОТИДОВ ВХОДЯТ СЛЕДУЮЩИЕ АЗОТИСТЫЕ ОСНОВАНИЯ 1.аденин 2.гуанин 3.урацил 4.тимин 5.цитозин 6.инозин 8.В СОСТАВ ДЕЗОКСИРИБОНУКЛЕОТИДОВ ВХОДЯТ СЛЕДУЮЩИЕ АЗОТИСТЫЕ ОСНОВАНИЯ 1.цитозин 2.гуанин 3.тимин 4.урацил 5.аденин 9.В СОСТАВ РНК ВХОДИТ УГЛЕВОД 1.α-Д-рибоза 2.β-Д-дезоксирибоза 3.β-Д-рибофураноза 4.β-Д-рибопираноза 5.α-Д-рибопираноза 10.К ПУРИНОВЫМ АЗОТИСТЫМ ОСНОВАНИЯМ ОТНОСЯТСЯ 1.гуанин 2.урацил 3.тимин 4.5-метилурацил 5.метилцитозин 6.аденин 11.К ПИРИМИДИНОВЫМ АЗОТИСТЫМ ОСНОВАНИЯМ ОТНОСЯТСЯ 1.ксантин 2.гуанин 3.урацил 4.тимин 5.гипоксантин 6.аденин 12.РИБОНУКЛЕОЗИДТРИФОСФАТАМИ ЯВЛЯЮТСЯ 1.АДФ 2.ГТФ 3.АТФ 4.УМФ 5.ИМФ 13.ДЕЗОКСИРИБОНУКЛЕОЗИДДИФОСФАТОМ ЯВЛЯЕТСЯ 1.д-ГДФ 2.д-АТФ 3.ЦДФ 4.д-ЦТФ 5.ТМФ 14.НА ОДИН ВИТОК ДВОЙНОЙ СПИРАЛИ ДНК ПРИХОДИТСЯ СЛЕДУЮЩЕЕ ЧИСЛО ПАР ОСНОВАНИЙ 1.5 2.10 3.15 4.20 5.100 15.ЦИТОЗИН СОЕДИНЯЕТСЯ ВОДОРОДНЫМИ СВЯЗЯМИ С 1.аденином 2.ксантином 3.гуанином 4.гипоксантином 5.тимином 16.МОНОНУКЛЕОТИДЫ СОЕДИНЯЮТСЯ МЕЖДУ СОБОЙ, ОБРАЗУЯ ПЕРВИЧНУЮ СТРУКТУРУ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ, С ПОМОЩЬЮ СВЯЗЕЙ 1.ионных 2.3´,5´-фосфодиэфирных 3.пирофосфатных 4.водородных 5.гидрофобных 17.В ДВУХСПИРАЛЬНОЙ МОЛЕКУЛЕ ДНК ПОЛИНУКЛЕОТИДНЫЕ ЦЕПИ УДЕРЖИВАЮТСЯ СВЯЗЯМИ 1.ионными 2.3´,5´-фосфодиэфирными 3.водородными 4.гидрофобными 5.ковалентными 18.КОМПЛЕМЕНТАРНЫМИ ПАРАМИ АЗОТИСТЫХ ОСНОВАНИЙ ЯВЛЯЮТСЯ 1.Г-У 2.А-Т 3.Г-Ц 4.А-Ц 5.А-У 19.ХАРАКТЕРНЫМИ ОСОБЕННОСТЯМИ СТРУКТУРЫ т-РНК ЯВЛЯЮТСЯ 1.наличие значительного числа минорных оснований 2.наличие кодона 3.структура типа «клеверного листа» 4.акцепторная ветвь всегда завершается триплетом ЦЦА 5.полная спирализация 20.БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ М-РНК 1.активация и транспорт аминокислот 2.формирование третичной структуры ДНК 3.участник сплайсинга пре-м-РНК 4.матрица белкового синтеза 5.структурный компонент рибосом 21.ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА ГИСТОНОВ ОБУСЛОВЛЕНЫ ВЫСОКИМ СОДЕРЖАНИЕМ В НИХ 1.лизина и аргинина 2.глутамина и лизина 3.серина и глицина 4.глицина и гистидина 5.аргинина и валина 22.БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ДНК 1.участие в трансляции 2.активация аминокислот 3.хранение генетической информации 4.передача наследственных признаков 5.транспорт аминокислот к месту синтеза белка 6.участие в транскрипции 23.В МОЛЕКУЛЕ ДНК ЧИСЛО ОСТАТКОВ АДЕНИНА ВСЕГДА РАВНО ЧИСЛУ ОСТАТКОВ 1.гуанина 2.тимина 3.урацила 4.цитозина 5.ксантина 24.В ФОРМИРОВАНИИ ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ДНК У ЭУКАРИОТ УЧАСТВУЮТ БЕЛКИ 1.протамины 2.глютелины 3.гистоны 4.альбумины 5.глобулины 25.МЕЖДУ МОЛЕКУЛОЙ ДНК И ГИСТОНАМИ В СОСТАВЕ ЭУКАРИОТИЧЕСКОЙ ХРОМОСОМЫ ФОРМИРУЮТСЯ СВЯЗИ 1.ковалентные |