Тесты по биохимии. # Биологическое окисление это
Скачать 485.69 Kb.
|
U2Обмен и функции азотсодержащих соединений U3Обмен простых белков и аминокислот Выберите один правильный ответ или несколько правильных ответов # К пуриновым азотистым основаниям относятся +гуанин урацил тимин 5-метилурацил метилцитозин # Формирование вторичной структуры ДНК происходит за счет +водородных связей ионных связей сложноэфирных связей дисульфидных связей ковалентных связей # В молекуле гистонов в наибольшем количестве присутствуют аминокислоты глутамат и аспартат +лизин и аргинин лейцин и фенилаланин серин и треонин пролин и глицин # Образование нуклеосом способствует репликации +компактизации днк повышению отрицательного заряда ДНК транскрипции биосинтезу белка # Антибиотик тетрациклин обладает следующим механизмом действия ингибирует фермент пептидил-трансферазу +конкурирует с аминоацил-тРНК за связывания с аминоацильным центром рибосомы ингибирует инициацию трансляции, соединяясь с 30 S-субъединицей рибосомы образует неактивный комплекс с факторами терминации трансляции ингибирует фермент РНК-полимеразу # Биологический код-это порядок чередования нуклеотидов ДНК порядок чередования нуклеотидов РНК +способ записи первичной структуры белков с помощью последовательности нуклеотидов мРНК и ДНК набор генов, определяющих фенотипические признаки триплет нуклеотидов, кодирующих одну аминокислоту # ДНК-лигаза не входит в состав репликативного комплекса синтезирует фрагменты цепей ДНК +сшивает фрагменты оказаки активируется тата-фактором катализирует гидролиз 3/ -5/-фосфодиэфирной связи # Транскрипция происходит в S –фазу клеточного цикла всегда начинается с кодона ауг инициируется образованием праймера не требует локального расплетения двойной спирали днк +протекает при участии ТАТА-фактора # Промотор специфическая последовательность нуклеотидов в молекуле рнк присоединяется к репликону +место присоединения рнк-полимеразы предшествует транскриптону необратимо связывается с ТАТА-фактором # Антикодон триплет нуклеотидов ДНК, кодирующий одну аминокислоту место присоединения аминокислоты к тРНК +триплет нуклеотидов тРНК, комплементарный кодону мРНК бессмысленный кодон мРНК триплет нуклеотидов РНК, кодирующий одну аминокислоту # Нуклеиновые кислоты расщепляются ферментами пептидазами липазами +нуклеазами гликозидазами полинуклеотидфосфорилазами # При дезаминировании аденина образуется гуанин +гипоксантин ксантин мочевая кислота урацил # При дезаминировании гуанина образуется аденин гипоксантин +ксантин тимин цитозин # Конечным продуктом распада пуриновых нуклеотидов является гипоксантин ксантин аденизин +мочевая кислота гуанозин # Синтез пуриновых нуклеотидов при реутилизации азотистых оснований происходит с участием ферментов карбамоилфосфатсинтетазы нуклеозиддифосфаткиназы аденинфосфорибозилтрансферазы +гипоксантингуанинфосфорибозилтрансферазы пептидилтрансферазы # Источником аминогрупп при биосинтезе АМФ из ИМФ является +аспартат глутамин глицин аспарагин карбамоилфосфат # Подагра – заболевание, связанное с нарушением +распада пуриновых нуклеотидов распада пиримидиновых нуклеотидов синтеза пуриновых нуклеотидов синтеза пиримидиновых нуклеотидов синтеза пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов # Суточная потребность человека в белках: 50 г 300г 70г +100г 150г # Пищевая ценность белков определяется наличием заряда белковых молекул +возможностью расщепления в желудочно-кишечном тракте порядком чередования аминокислот в молекуле белка молекулярной массой белка наличием гидратной оболочки # Биологическая ценность белков определяется оптимальным количеством белка в пище +оптимальным соотношением заменимых и незаменимых аминокислот в белках наличием нескольких незаменимых аминокислот наличием всех заменимых аминокислот молекулярной массой белка # Полноценными считаются белки, содержащие все заменимые аминокислоты +все незаменимые аминокислоты 20 основных аминокислот частично заменимые аминокислоты условно заменимые аминокислоты # Незаменимые аминокислоты необходимы для биосинтеза пептидных гормонов заменимых аминокислот условно заменимых аминокислот частично заменимых аминокислот +собственных белков организма # Продукты гниения белков в кишечнике обезвреживаются с помощью реакции гидроксилирования образования парных кислот +конъюгации с ФАФС реакции трансметилирования реакции дегидрирования # Активатором пепсина является +соляная кислота хлористый натрий сернокислая медь хлористый калий гидрат окиси меди # Отличие экзопептидаз от эндопептидаз заключается в том, что они расщепляют пептидную связь в любом участке белка являются гидролазами синтезируются всегда в активной форме расщепляют пептидные связи внутри полипептидной цепи +расщепляют пептидные связи N-и С-концевых аминокислот # Положительный азотистый баланс наблюдается при старении при сахарном диабете у взрослого человека при нормальном питании +в период роста ребенка в период голодания # Нарушение трансаминирования происходит при недостатке витамина ниацина тиамина биотина +пиридоксина рибофлавина # Аминотрансферазы содержат кофактор НАД+ ФАД +пиридоксальфосфат ТДФ биотин # Наибольшая активность алт обнаруживается в клетках миокарда +печени почек скелетных мышцах поджелудочной железе # Транспортная форма аммиака: мочевина мочевая кислота глютаминовая кислота карбамоилфосфат +глутамин # При дезаминировании аминокислот повышается активность АЛТ глутаминаминотрансферазы +глутаматдегидрогеназы оксидазы l-аминокислот АСТ # Ингибитором фермента глутаматдегидрогеназы в печени является НАД+ +АТФ АДФ ГДФ АМФ # При катаболизме кетогенных аминокислот образуется пируват +ацетил-КоА α–Кетоглутарат сукцинил-КоА фумарат # Кетогенной аминокислотой является аланин глутамат +лейцин пролин метионин # Катаболизм фенилаланина начинается с реакции декарбоксилирования трансметилирования дегидрирования +гидроксилирования трансаминирования # Конечным продуктом обезвреживания аммиака является глутамин аспарагин глутамат +мочевина мочевая кислота # Непосредственные источники атомов азота мочевины в орнитиновом цикле аммиак аспартат глутамат +верно «1» и «2» верно «2» и «3» # ГАМК – выполняет в организме следующую функцию медиатор воспаления повышает артериальное давление +тормозной медиатор ЦНС вызывает бронхоспазм понижает температуру тела # Высокая потребность организма человека в фенилаланине обусловлена его участием в синтезе адреналина триптофана гистидина метионина +тирозина # Серотонин образуется из аминокислоты гистидина тирозина глутамата фенилаланина +триптофана # В лечении заболеваний ЦНС используется декарбоксилированное производное тирозина фенилаланина +глутамата аспартата аргинина # Донор метильных групп валин лейцин +метионин аргинин треонин # Прямому дезаминированию подвергается серин +глутамат аспартат гистидин треонин # Протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта относятся к классу оксидоредуктаз +гидролаз лиаз трансфераз лигаз *В переваривании белков в желудочно-кишечном тракте участвуют ферменты амилаза +пепсин +трипсин +химотрипсин +аминопептидазы +карбоксипептидазы *Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте происходит в ротовой полости +в желудке +в 12-перстной кишке +в тонком кишечнике в толстом кишечнике *Протеолитические ферменты желудочного сока +пепсин гастрин +реннин +гастриксин секретин энтеропептидаза # Пепсин гидролизует связи, образованные дикарбоновыми аминокислотами основными аминокислотами малыми аминокислотами (гли-ала-про) +ароматическими аминокислотами гидрофобными аминокислотами # Пепсиноген активируется пепсином секретином +свободной соляной кислотой ионы кальция трипсином # Суточная потребность человека в белках 50 г 300г 70г +100г 150г 200г # Пищевая ценность белков определяется наличием заряда белковых молекул +возможностью расщепления в желудочно-кишечном тракте порядком чередования аминокислот в молекуле белка молекулярной массой белка строением белка *Роль соляной кислоты желудочного сока +создание оптимума рН для пепсина стимуляция выделения трипсина +набухание и денатурация белков пищи +превращение пепсиногена в пепсин +бактерицидное действие +стимуляция выделения секретина # Белки животного происхождения богаты аминокислотами заменимыми +незаменимыми *Биологическая ценность белков определяется: оптимальным количеством белка в пище +оптимальным соотношением заменимых и незаменимых аминокислот в белках +наличием всех незаменимых аминокислот наличием всех заменимых аминокислот наличием полного набора аминокислот *Протеолитические ферменты, вырабатываемые в поджелудочной железе +карбоксипептидаза +эластаза реннин энтеропептидаза аминопептидаза +трипсин *Ферменты, гидролизирующие белки в тонком кишечнике химотрипсин +дипептидаза трипсин карбоксипептидаза +аминопептидаза липаза *К экзопептидазам относятся ферменты +лейцинаминопептидаза энтеропептидаза +карбоксипептидаза реннин +аланинаминопептидаза гастриксин +карбоксипептидаза А *К эндопептидазам относятся ферменты +пепсин +эластаза карбоксипептидаза аланинаминопептидаза +гастриксин лейцинаминопептидаза +химотрипсин # Конечными продуктами распада белков в желудочно-кишечном тракте являются полипептиды трипептиды олигопептиды дипептиды +аминокислоты *Всасывание аминокислот в тонком кишечнике осуществляется с помощью желчных кислот +симпорта (с ионами натрия) +глютатиона гистамина +энергии АТФ +транспортных систем - транслоказ гастрина *Продукты гниения белков в кишечнике обезвреживаются с помощью реакции гидроксилирования +образования парных кислот +конъюгации с ФАФС реакции трансметилирования реакций гидролиза *Незаменимые аминокислоты +валин +фенилаланин +лейцин глицин +метионин тирозин серин *Заменимые аминокислоты +аланин гистидин +глютаминовая кислота +серин +аспарагиновая кислота изолейцин треонин # Азотистый баланс количественная разница поступивших в организм и выведенных из организма аминокислот +количественная разница между азотом, введенным с пищей и выведенным в виде конечных продуктов азотистого обмена количественная оценка поступающих в организм полноценных и неполноценных белков количество незаменимых аминокислот, поступивших в организм с пищей количество белка, поступающего с пищей # Общая кислотность желудочного сока в норме равна 10-30 ммоль/л 20-40 ммоль/л 30-50 ммоль/л +40-60 ммоль/л 50-70 ммоль/л *При гниении белков в толстом кишечнике образуются токсические вещества никотиновая кислота +фенол +скатол +кадаверин +аммиак +индол гиппуровая кислота +крезол *В промежуточном обмене аминокислот в тканях протекают реакции фосфорилирования +прямого окислительного дезаминирования +непрямого окислительного дезаминирования +декарбоксилирования +переаминирования трансацилирования # Прямое окислительное дезаминирование протекает с участием аминокислоты триптофана +глютаминовой аспарагиновой валина цистеина аланина # Реакцию прямого окислительного дезаминирования катализирует фермент +глютаматдегидрогеназа аспартатаминотрансфераза аланинаминотрансфераза сериндегидратаза треониндегидратаза # В животных тканях активно дезаминируются аланин любая аминокислота +глютаминовая кислота аспарагиновая кислота валин *Кофактор глютаматдегидрогеназы ФАД +НАДФН·Н+ +НАД+ ФАДН2 ТДФ +НАДН·Н+ +НАДФ+ *Общие пути катаболизма аминокислот +дезаминирование +декарбоксилирование +превращения углеродного скелета +трансаминирование реаминирование *Пиридоксальфат является участником процессов +трансаминирования аминокислот синтеза полипептидов гликолиза +декарбоксилирования аминокислот β – окисления жирных кислот # Кофакторами оксидаз аминокислот являются ФМН и ПАЛФ ФАД и ПАЛФ +ФАД и ФМН ФМН и НАДФ+ НАД+ *Медиаторами нервной системы являются биогенные амины +ГАМК глутамин +адреналин +5 – окситриптамин +гистамин +норадреналин 5 – окситриптофан *Источниками аммиака в клетке являются α-кетоглутарат +гуанин, аденин 5 – метилурацил +глутамин пируват +гистамин +адреналин мочевина # Кофактором трансаминаз является ФМН +ПАЛФ ФАД НАД+ ТДФ # Кофактором декарбоксилазы аминокислот является НАД+ ФМН +ПАЛФ ТПФ НАДФ+ # В животных тканях преобладает дезаминирование восстановительное гидролитическое внутримолекулярное +окислительное восстановительное и гидролитическое # Донором амино – группы в процессе трансаминирования является только дикарбоновые кислоты только глутаминовая кислота +большинство аминокислот все аминокислоты только катионогенные аминокислоты *Транспортные формы аммиака мочевина мочевая кислота глютаминовая кислота карбамоилфосфат +глутамин аммонийные соли +аланин *Конечными продуктами обезвреживания аммиака являются глутамин аспарагин глутамат +хлорид аммония +мочевина +фосфорнокислый аммоний мочевая кислота карбамоилфосфат # Конечными продуктами трансдезаминирования являются α – кетокислота и аммиак новая аминокислота и новая кетокислота глутаминовая кислота +α – кетоглутаровая кислота и аммиак ПВК # Монооксигеназы относится к классу ферментов лигаз +оксидоредуктаз трансфераз лиаз гидролаз изомераз *В биосинтезе мочевины участвуют аминокислоты аланин +аспарагиновая кислота +цитруллин +орнитин +аргинин фумарат # Серотонин образуется из аминокислоты гистидина тирозина глутамата фенилаланина +триптофана аспартата *В мозговом слое надпочечников в физиологических условиях синтезируются биогенные амины серотонин γ - аминомасляная кислота (ГАМК) +адреналин гистамин +норадреналин # Этапами трансдезаминирования являются декарбоксилирование и окислительное дезаминирование +трансаминирование и окислительное дезаминирование восстановительное и окислительное дезаминирование трансаминирование и восстановительное дезаминирование восстановительное и гидролитическое дезаминирование # Второй этап процесса трансдезаминирования катализирует фермент глутаминаза глутаминсинтетаза +глутаматдегидрогеназа глутаматтрансаминаза лиаза *Промежуточными продуктами, образующимися при синтезе адреналина из фенилаланина, являются +норадреналин +диоксифенилаланин (ДОФА) +тирозин фенилпируват гомогентизиновая кислота # Акцептором Α-аминогруппы на первом этапе трансдезаминирования является кетокислота любая α- кетокислота +α – кетоглутарат оксалоацетат пируват ЩУК # Аспарагиновая кислота включается в ЦТК на уровне метаболита малата ацетил - КоА пирувата сукцината α – кетоглутарата +оксалоацетата # В процессе трансаминирования перенос аминогруппы с глютаминовой кислоты может происходить только на пируват только на α – кетоглутарат +на любую кетокислоту, предшествующую заменимой аминокислоте только на оксалоацетат на ПВК и ЩУК *Взаимодействие ЦТК и орнитинового цикла проявляется в следующем +ЦТК поставляет углекислый газ для синтеза мочевины ЦТК поставляет фумарат для синтеза мочевины +ЦТК поставляет АТФ для синтеза мочевины мочевина ингибирует ЦТК ЦТК участвует в ресинтезе аспартата из фумарата *Значение реакций трансаминирования +образование заменимых аминокислот +этап катаболизма аминокислот +перераспределение аминного азота между аминокислотами в организме синтез незаменимых аминокислот образование мочевины *ЦТК связан с фондом аминокислот через цитрат изоцитрат +α-кетоглутарат +сукцинил – КоА +фумарат *Образование аммиака в организме происходит в результате следующих процессов +дезаминирование аминокислот +обезвреживание биогенных аминов +распад мочевины +дезаминирование азотистых оснований аминирование α-кетоглутарата декарбоксилирование аминокислот *Роль метионина в обмене веществ +донор метильной группы при синтезе ряда соединений +источник серы при синтезе цистеина +участие в созревании ДНК и всех типов РНК +донор метильной группы при обезвреживании гормонов и лекарственных веществ источник энергии *При недостатке фолиевой кислоты нарушаются следующие процессы образование SАМ +синтез метионина из гомоцистеина +синтез пуриновых нуклеотидов +превращение глицина в серин +синтез пиримидиновых нуклеотидов *Ферменты, участвующие в биосинтезе мочевины +карбамоилфосфатсинтетаза I карбамоилфосфатсинтетаза II +орнитинкарбамоилтрансфераза +аргининосукцинатсинтетаза +аргининосукцинатлиаза +аргиназа # Содержание мочевины в сыворотке крови составляет +3,3 -6,6 ммоль/л 1-2 ммоль/л 10-20 ммоль/л 15-30 ммоль/л 0,5 – 1 ммоль/л *Конечным продуктом распада белков в организме являются аминокислоты +мочевина +углекислый газ +вода полипептиды биогенные амины *В синтезе креатина участвуют орнитин +глицин глутамат +аргинин +S – аденозилметионин *К гликогенным аминокислотам относятся +глицин лейцин фенилаланин +серин триптофан +цистеин +метионин # ГАМК – выполняет в организме следующую функцию медиатор воспаления повышает артериальное давление +тормозной медиатор ЦНС вызывает бронхоспазм понижает температуру тела # В лечении заболеваний ЦНС используется декарбоксилированное производное тирозина фенилаланина +глутамата аспартата аргинина *Донорами азота в молекуле мочевины при ее биосинтезе в организме являются +аммиак цитрулин орнитин +аспартат аргинин *В практической медицине применяются препараты гидролизата белков альбумин +церебролизин γ – глобулин гистамин интерферон +аминопептид *Витамины, необходимые для синтеза и инактивации биогенных аминов пантотеновая кислота +пиридоксин +рибофлавин никотиновая кислота ретинол # Незаменимой аминокислотой, применяемой при лечении язвенной болезни, атеросклероза, белковой недостаточности, является лейцин лизин +метионин фенилаланин гистидин валин # Высокая потребность организма человека в фенилаланине обусловлена его участием в синтезе адреналина триптофана гистидина метионина +тирозина *Для синтеза заменимых аминокислот используются соединения +α-кетоглутарат глюкоза +пируват +оксалоацетат сукцинат |