Тесты по биохимии. # Биологическое окисление это
 Скачать 485.69 Kb.
|
|
часть фермента, состоящая из аминокислот часть фермента, осуществляющая гидролиз вещества часть фермента, осуществляющая ингибирование 105# Витамин В1 содержит кофактор флавинадениндинуклеотид +тиаминдифосфат никотинамидадениндинуклеотид пиридоксальфосфат кобаламин 106# Пепсин имеет оптимум рН +1,5-2,5 4-5 6-7 8-9 10-11 107# Аспарагиназа используется для лечения заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии тромбозов лимфогрануломатоза +вирусного конъюктивита заболеваний ЖКТ 108# При остром панкреатите диагностическое значение имеет определение в крови фермента аланинаминотрансферазы +альфа – амилазы лактатдегидрогназы креатинфосфокиназы ЛДГ 109# Константа михаэлиса отражает сродство к ингибитору активность фермента сродство к кофактору сродстов к коферменту +сродство к субстрату 110# Превращение зимогена в активный фермент происходит в результате фосфорилирования метилирования формирования димеров образования дисульфидных связей +гидролиза одной или нескольких пептидных связей 111# Ферменты, синтезирующиеся в виде зимогенов амилаза, пепсин, трипсин липаза, нуклеаза, пепсин химотрипсин, трипсин,амилаза химотрипсин, трипсин, фосфотаза +пепсин, химотрипсин, трипсин 112# Трансферазы катализируют реакции +внутримолекулярного переноса групп гидролиза окислительно-восстановительные негидролитического расщепления субстрата межмолекулярного переноса групп 113# В основе обнаружения ферментов используется свойство каталитическая активность +специфичность действия термостабильность термолабильность амфотерность 114# При заболеваниях печени в сыворотке крови исследуют активность ферментов пепсина трипсина α-амилазы лактазы +АЛТ 115# Ферменты, катализирующие реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков с одной молекулы на другую, относятся к классу гидролазы +трансферазы оксидоредуктазы изомеразы лигазы 116# Фермент алкогольдегидрогеназа с индексом кф 1.1.1.1 относится к классу гидролазы трансферазы; изомеразы +оксидоредуктазы лиазы 117# Общее количество субъединиц в лактатдегидрогеназе две три + четыре шесть восемь 118# Ферменты, катализирующие процессы декарбоксилирования органических веществ, относятся к классу: трансфераз лигаз +лиаз гидролаз; изомераз 119# Кофакторы, содержащие витамин В2 называются никотинамидные пиридоксалевые +флавиновые кобамидные биотиновые 120# Ферменты – это сложные белки производные витаминов белки, являющиеся структурными компонентами клеток +биокатализаторы белковой природы группа простых белков 121# Ферменты отличаются от неорганических катализаторов следующими свойствами высокая специфичность термолабильность не расходуются в процессе реакции увеличивают скорость химических реакций +чувствительны к небольшим изменениям рН 122# В холоферментах в состав кофактора входят нуклеотиды металлы производные витаминов гем +липиды пептиды 123*Витамин В2 входит в состав следующих кофакторов НАД+ ПАЛФ НS-СоА +ФАД глютатион ТДФ +ФМН Н4- биоптерин (ТГФК) 124# Витамин В1 входит в состав следующего кофактора НАД+ ПАЛФ НS-СоА ФАД глютатион ТДФ +ФМН Н4- биоптерин (ТГФК) 125*Витамин РР входит в состав следующих кофакторов +НАД+ ПАЛФ НS-СоА ФАД +НАДФ+ глютатион ТДФ ФМН Н4- биоптерин (ТГФК) 126# витамин В6 входит в состав следующего кофактора НАД+ +ПАЛФ НS-СоА ФАД глютатион ТДФ ФМН Н4- биоптерин (ТГФК) 127# Витамин В3 входит в состав следующего кофактора НАД+ ПАЛФ +НS-СоА ФАД глютатион ТДФ ФМН Н4- биоптерин (ТГФК) 128# Витамин В9 (фолацин) входит в состав следующего КОФАКТОРА НАД+ ПАЛФ НS-СоА ФАД глютатион ТДФ ФМН +Н4- биоптерин (ТГФК) 129*Активный центр фермента +это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе +обладает свойством комплементарности к субстрату включает только положительно заряженные радикалы аминокислот содержит только металлы служит для регуляции активности фермента 130*Свойства апофермента это комплекс белка и кофактора обладает высокой каталитической активностью представляет собой неорганический ион или органическое соединение, являющееся производным витаминов +синтезируется в организме +определяет специфичность фермента 131*Функции металлов в ферментативном катализе +участвуют в связывании фермента с субстратом +способствуют связыванию эффектора с аллостерическим центром участвуют в связывании фермента с коферментом +стабилизируют четвертичную структуру фермента участвует в образовании первичной структуры фермента 132*Неодинаковая скорость протекания одного и того же метаболического пути в разных органах может быть обусловлена +количеством ферментов +активностью ферментов +изоферментным составом ферментами мембран разными значением рН 133# Кофактор - это белковая часть фермента +простетическая группа фермента часть фермента, состоящая из аминокислот часть фермента, осуществляющая гидролиз вещества часть фермента, осуществляющая ингибирование 134# Участок молекулы фермента, ответственный за присоединение субстрата и его ферментативное превращение называется гидрофобный центр каталитический центр +активный центр субстратный центр аллостерический центр 135*Ферментами, из указанных сложных белков, являются гемоглобин миоглобин +каталаза +пероксидаза +цитохромы 136# Белковая часть холофермента называется +апофермент кофермент кофактор протомер простетическая группа 137# Участок активного центра фермента, присоединяющий субстрат, называется каталитический гидрофобный аллостерический гидрофильный +контактный 138# При увеличении температуры скорость ферментативной реакции постоянно возрастает постоянно понижается +до 37-40 градусов возрастает, в дальнейшем снижается повышается после достижения 60 градусов С не имеет закономерностей 139*Абсолютной специфичностью обладают следующие ферменты амилаза +аргиназа липаза +уреаза химотрипсин аминопептидаза 140# Большинство ферментов проявляют максимальную активность при рН кислом (1,5-2) щелочном (8-9) +близком к нейтральному только при рН =7,0 при рН= 4-6 141# При действии высокой температуры с ферментом происходит гидролиз +денатурация образование фермент-субстратного комплекса блокирование активного центра нарушение первичной структуры 142# Крахмал гидролизует фермент сахараза +α-амилаза эстераза лактаза α-липаза 143# Пепсин имеет оптимум рН: +1,5-2,5 4-5 6-7 8-9 10-11 144# Амилаза имеет оптимум рН 1,5-2 +6,8-7,2 8-9 3,5-4 4,5-5 145# Ферменты денатурируют при температуре 0 градусов С +80-100 градусов С 20- 30 градусов С 30-40 градусов С 146# Оптимальной для действия большинства ферментов является температура 50-60 градусов С 15-20 градусов С 80-100 градусов С +35-40 градусов С 0- 20 градусов С 147# Ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся по некоторым физико-химическим свойствам, называются апоферменты +изоферменты коэнзимы протомеры мультимеры 148# При действии ингибитора, обладающего структурным сходством с субстратом, наблюдается торможение +конкурентное неконкурентное аллостерическое неспецифическое необратимое 149# Активатором пепсина является +соляная кислота хлористый натрий сернокислая медь хлористый калий гидрат окиси меди 150# К конкурентным ингибиторам относятся вещества, имеющие структурное сходство с коферментом продуктом реакции +субстратом ферментом аллостерическим центром фермента 151*Специфичность действия ферментов отражает +влияние на строго определенные субстраты образование строго определенных продуктов реакции +расщепление строго определенных химических связей в субстрате +воздействие на определенные стереоизомеры способность к регуляции активности 152# Для проявление максимальной активности ферментов требуется максимальное значение рН +оптимальное для каждого фермента значение рН минимальное значение рН активность фермента стабильна в большом диапазоне рН значение рН равное 2 153# Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью, осуществляют превращение только определенных стереоизомеров превращение, соединений содержащих одинаковые группы превращение различных классов химических соединений +превращение только одного субстрата воздействие на химические связи определенных групп 154*Активный центр фермента имеет следующие участки аллостерический +контактный (зона связывания) +каталитический (зона катализа) мультиферментный только 1 участок каталитический 155*На скорость ферментативных реакций влияют следующие факторы +температура +рН среды +концентрация субстрата +концентрация фермента +наличие активаторов или ингибиторов данного фермента 156*Снижение активности фермента под действием конкурентного ингибитора может быть вызвано +взаимодействием ингибитора с функциональными группами аминокислот активного центра взаимодействием ингибитора с функциональными группами аминокислот вне активного центра конформационными изменениями молекул фермента +уменьшением количества фермент- субстратных комплексов взаимодействием ингибитора с функциональными группами аллостерического центра 157*Наиболее часто в активном центре ферментов присутствуют радикалы аминокислот: +цистеина +серина валина +гистидина изолейцина +глютаминовой кислоты 158# Превращение зимогена в активный фермент происходит в результате формирования димеров образование дисульфидных связей +гидролиза одной или нескольких специфичных пептидных связей фосфорилирования метилирования 159*Для осуществления ферментативной реакции необходимы +определенная ориентация субстрата в активном центре фермента +взаимное изменение конформации субстрата и фермента наличие аллостерического центра +комплементарность структуры активного центра фермента структуре субстрата диссоциация ионогенных групп фермента +деформация и дестабилизация связей субстрата 160*Изменение рН среды может привести к +изменению ионизации функциональных групп фермента +изменению ионизации функциональных групп субстрата +разрыву слабых нековалентных связей в молекуле фермента +изменению конформации фермента изменению конформарции активного центра фермента 161*Для аллостерических ферментов характерно +кооперативные конформационные изменения при наличии эффекторов +наличие регуляторного центра наличие кофермента наличие активного центра специфичность действия +наличие четвертичной структуры 162# Необратимое ингибирование фермента возникает, если фермент и ингибитор связаны +ковалентной связью ионной связью водородной связью гидрофобными взаимодействия электростатическими силами взаимодействиями 163*Неконкурентное ингибирование происходит, если субстрат и ингибитор похожи по структуре +субстрат и ингибитор не похожи по структуре ингибитор связывается с активным центром фермента +ингибитор связывается не с активным центром фермента, а с другим участком поверхности фермента ингибитор занимает активный центр вместо субстрата 164# Конкурентные ингибиторы являются +обратимыми необратимыми обратимыми в определенных условиях необратимыми в определенных условиях только ионы металлов 165*Ионы магния являются активаторами для ферментов фосфорилазы амилазы +гексокиназы +креатинкиназы карбоксипептидазы 166*Ионы цинка являются активаторами для ферментов +карбоксипептидазы +карбоангидразы глутаматдегидрогеназы лактатдегидрогеназы аминооксидазы 167# Ферменты необратимо ингибируются под действием липидов аминокислот +ионов тяжелых металлов углеводов сложных белков 168# Аллостерическими эффекторами ферментов являются кофакторы дипептиды +метаболиты углеводы липиды 169# Мультиферментные комплексы представляют собой совокупность ферментов одного класса ферменты, катализирующие сходные реакции +полиферментные системы, выполняющие определенную функцию ферменты, ассоциированные с клеточной мембраной ферменты, активирующиеся путем частичного протеолиза 170# В мультиферментных комплексах: все субстраты подобны друг другу все субстраты отличаются друг от друга +продукты превращения одного субстрата являются исходным субстратом для следующего фермента все ферменты катализируют превращение одного и того же субстрата ферменты, активируются путем частичного протеолиза 171*Для изоферментов характерно +генетическое различие в первичной структуре ферментного белка наличие кофакторов +наличие четвертичной структуры наличие металлов в структуре ферментов наличие одинаковых субъединиц 172# Количество изоферментов ЛДГ 2 4 3 1 +5 173# Высокая каталитическая активность характеризуется следующими кинетическими параметрами химического процесса ферменты увеличивают энергию активации +ферменты снижают энергию активации ферменты вносят дополнительную энергию ферменты увеличивают стерическое взаимодействие с субстратом ферменты снижают стерическое взаимодействие с субстратом 174*Константа Михаэлиса численно равна конечной концентрации продуктов реакции исходной концентрации субстратов реакции +концентрации субстрата при полумаксимальной скорости реакции +концентрации субстрата, при которой занята половина активных центров фермента концентрации субстрата при максимальной скорости она характеризует молекулярную массу фермента 175*Название ферментов может образовываться +по названию субстрата +по названию химического процесса по структуре молекулы фермента по структуре апофермента +по виду разрываемой или образуемой связи 176# В основе современной классификации ферментов лежит принцип +тип катализируемой реакции тип разрываемых связей в ходе реакции вид кофактора, входящего в состав фермента химическая природа субстрата локализация происходящей реакции 177*C ферментами класса оксидоредуктаз связаны кофакторы ТДФ +НАД+, НАДФ+ +ФМН, ФАД +глютатион +убихинон 178# Ферменты, катализирующие внутримолекулярный перенос групп, называются: киназы +мутазы рацимазы оксигеназы трансферазы 179# В основе обнаружения ферментов лежит следующее их свойство каталитическая активность +специфичность действия термолабильность термостабильность амфотерность 180# Качественно можно обнаружить фермент в биологических жидкостях биуретовой реакцией осаждением его трихлоруксусной кислотой +по каталитическому действию фермента на субстрат (по убыли субстрата) или по обнаружению продуктов реакции реакцией Фоля нингидриновой реакцией 181*Ферменты, применяемые для растворения некротических масс, сгустков крови - это +трипсин липаза α-амилаза +пепсин +фибринолизин гиалуронидаза 182*Наиболее информативны в энзимодиагностике следующие методы определение активности всех ферментов мочи определение активности всех ферментов крови +определение изоферментных спектров +определение активности органоспецифических ферментов Определение регуляторных ферментов 183# Повышение активности АЛТ в крови свидетельствует о остеопорозе +гепатите нефрите панкреатите инфаркте миокара 184# Аспарагиназа используется для лечения заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии тромбозов +лимфогрануломатоза вирусного конъюктивита заболеваний ЖКТ 185# Реакции негидролитического расщепления субстрата катализируют оксидоредуктазы трансферазы гидролазы изомеразы +лиазы 186# В результате иммобилизации фермента чаще всего изменяется его: концентрация +стабильность молекулярная гетерогенность активность локализация 187*При желудочно-кишечных заболеваниях в качестве заместительной энзимотерапии применяют +химотрипсин эндопептидазу +трипсин каталазу рибонуклеазу 188# Для лечения вирусных заболеваний наиболее эффективно применение фермента пепсина +дезоксирибонуклеазы трансаминазы каталазы трипсина 189# Для растворения тромбов наиболее эффективно применение химотрипсина +стрептокиназы трипсина альдолазы пепсина 190# При заболеваниях поджелудочной железы наблюдается дефицит фермента альдолазы пепсина +α-липазы трансаминазы ТАГ-липазы 191# При инфаркте миокарда диагностическое значение имеет определение в крови активности фермента альдолазы +лактатдегидрогеназы алкогольдегидрогеназы каталазы пепсина 192# При остром панкреатите диагностическое значение имеет определение в крови фермента аланинаминотрансферазы +α – амилазы лактатдегидрогназы креатинфосфокиназы пепсина |