Главная страница

Тесты по биохимии. # Биологическое окисление это


Скачать 485.69 Kb.
Название# Биологическое окисление это
АнкорТесты по биохимии
Дата17.04.2023
Размер485.69 Kb.
Формат файлаdocx
Имя файлаSladkiy_apelsin_1-4.docx
ТипДокументы
#1066527
страница11 из 12
1   ...   4   5   6   7   8   9   10   11   12

U2Обмен и функции азотсодержащих соединений

U3Обмен простых белков и аминокислот

Выберите один правильный ответ или несколько правильных ответов

# К пуриновым азотистым основаниям относятся

+гуанин

урацил

тимин

5-метилурацил

метилцитозин

# Формирование вторичной структуры ДНК происходит за счет

+водородных связей

ионных связей

сложноэфирных связей

дисульфидных связей

ковалентных связей

# В молекуле гистонов в наибольшем количестве присутствуют аминокислоты

глутамат и аспартат

+лизин и аргинин

лейцин и фенилаланин

серин и треонин

пролин и глицин

# Образование нуклеосом способствует

репликации

+компактизации днк

повышению отрицательного заряда ДНК

транскрипции

биосинтезу белка

# Антибиотик тетрациклин обладает следующим механизмом действия

ингибирует фермент пептидил-трансферазу

+конкурирует с аминоацил-тРНК за связывания с аминоацильным центром рибосомы

ингибирует инициацию трансляции, соединяясь с 30 S-субъединицей рибосомы

образует неактивный комплекс с факторами терминации трансляции

ингибирует фермент РНК-полимеразу

# Биологический код-это

порядок чередования нуклеотидов ДНК

порядок чередования нуклеотидов РНК

+способ записи первичной структуры белков с помощью последовательности нуклеотидов мРНК и ДНК

набор генов, определяющих фенотипические признаки

триплет нуклеотидов, кодирующих одну аминокислоту

# ДНК-лигаза

не входит в состав репликативного комплекса

синтезирует фрагменты цепей ДНК

+сшивает фрагменты оказаки

активируется тата-фактором

катализирует гидролиз 3/ -5/-фосфодиэфирной связи

# Транскрипция

происходит в S –фазу клеточного цикла

всегда начинается с кодона ауг

инициируется образованием праймера

не требует локального расплетения двойной спирали днк

+протекает при участии ТАТА-фактора

# Промотор

специфическая последовательность нуклеотидов в молекуле рнк

присоединяется к репликону

+место присоединения рнк-полимеразы

предшествует транскриптону

необратимо связывается с ТАТА-фактором

# Антикодон

триплет нуклеотидов ДНК, кодирующий одну аминокислоту

место присоединения аминокислоты к тРНК

+триплет нуклеотидов тРНК, комплементарный кодону мРНК

бессмысленный кодон мРНК

триплет нуклеотидов РНК, кодирующий одну аминокислоту

# Нуклеиновые кислоты расщепляются ферментами

пептидазами

липазами

+нуклеазами

гликозидазами

полинуклеотидфосфорилазами

# При дезаминировании аденина образуется

гуанин

+гипоксантин

ксантин

мочевая кислота

урацил

# При дезаминировании гуанина образуется

аденин

гипоксантин

+ксантин

тимин

цитозин

# Конечным продуктом распада пуриновых нуклеотидов является

гипоксантин

ксантин

аденизин

+мочевая кислота

гуанозин

# Синтез пуриновых нуклеотидов при реутилизации азотистых оснований происходит с участием ферментов

карбамоилфосфатсинтетазы

нуклеозиддифосфаткиназы

аденинфосфорибозилтрансферазы

+гипоксантингуанинфосфорибозилтрансферазы

пептидилтрансферазы

# Источником аминогрупп при биосинтезе АМФ из ИМФ является

+аспартат

глутамин

глицин

аспарагин

карбамоилфосфат

# Подагра – заболевание, связанное с нарушением

+распада пуриновых нуклеотидов

распада пиримидиновых нуклеотидов

синтеза пуриновых нуклеотидов

синтеза пиримидиновых нуклеотидов

синтеза пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов

# Суточная потребность человека в белках:

50 г

300г

70г

+100г

150г

# Пищевая ценность белков определяется

наличием заряда белковых молекул

+возможностью расщепления в желудочно-кишечном тракте

порядком чередования аминокислот в молекуле белка

молекулярной массой белка

наличием гидратной оболочки

# Биологическая ценность белков определяется

оптимальным количеством белка в пище

+оптимальным соотношением заменимых и незаменимых аминокислот в белках

наличием нескольких незаменимых аминокислот

наличием всех заменимых аминокислот

молекулярной массой белка

# Полноценными считаются белки, содержащие

все заменимые аминокислоты

+все незаменимые аминокислоты

20 основных аминокислот

частично заменимые аминокислоты

условно заменимые аминокислоты

# Незаменимые аминокислоты необходимы для биосинтеза

пептидных гормонов

заменимых аминокислот

условно заменимых аминокислот

частично заменимых аминокислот

+собственных белков организма

# Продукты гниения белков в кишечнике обезвреживаются с помощью

реакции гидроксилирования

образования парных кислот

+конъюгации с ФАФС

реакции трансметилирования

реакции дегидрирования

# Активатором пепсина является

+соляная кислота

хлористый натрий

сернокислая медь

хлористый калий

гидрат окиси меди

# Отличие экзопептидаз от эндопептидаз заключается в том, что они

расщепляют пептидную связь в любом участке белка

являются гидролазами

синтезируются всегда в активной форме

расщепляют пептидные связи внутри полипептидной цепи

+расщепляют пептидные связи N-и С-концевых аминокислот

# Положительный азотистый баланс наблюдается

при старении

при сахарном диабете

у взрослого человека при нормальном питании

+в период роста ребенка

в период голодания

# Нарушение трансаминирования происходит при недостатке витамина

ниацина

тиамина

биотина

+пиридоксина

рибофлавина

# Аминотрансферазы содержат кофактор

НАД+

ФАД

+пиридоксальфосфат

ТДФ

биотин

# Наибольшая активность алт обнаруживается в клетках

миокарда

+печени

почек

скелетных мышцах

поджелудочной железе

# Транспортная форма аммиака:

мочевина

мочевая кислота

глютаминовая кислота

карбамоилфосфат

+глутамин

# При дезаминировании аминокислот повышается активность

АЛТ

глутаминаминотрансферазы

+глутаматдегидрогеназы

оксидазы l-аминокислот

АСТ

# Ингибитором фермента глутаматдегидрогеназы в печени является

НАД+

+АТФ

АДФ

ГДФ

АМФ

# При катаболизме кетогенных аминокислот образуется

пируват

+ацетил-КоА

α–Кетоглутарат

сукцинил-КоА

фумарат

# Кетогенной аминокислотой является

аланин

глутамат

+лейцин

пролин

метионин

# Катаболизм фенилаланина начинается с реакции

декарбоксилирования

трансметилирования

дегидрирования

+гидроксилирования

трансаминирования

# Конечным продуктом обезвреживания аммиака является

глутамин

аспарагин

глутамат

+мочевина

мочевая кислота

# Непосредственные источники атомов азота мочевины в орнитиновом цикле

аммиак

аспартат

глутамат

+верно «1» и «2»

верно «2» и «3»

# ГАМК – выполняет в организме следующую функцию

медиатор воспаления

повышает артериальное давление

+тормозной медиатор ЦНС

вызывает бронхоспазм

понижает температуру тела

# Высокая потребность организма человека в фенилаланине обусловлена его участием в синтезе

адреналина

триптофана

гистидина

метионина

+тирозина

# Серотонин образуется из аминокислоты

гистидина

тирозина

глутамата

фенилаланина

+триптофана

# В лечении заболеваний ЦНС используется декарбоксилированное производное

тирозина

фенилаланина

+глутамата

аспартата

аргинина

# Донор метильных групп

валин

лейцин

+метионин

аргинин

треонин

# Прямому дезаминированию подвергается

серин

+глутамат

аспартат

гистидин

треонин

# Протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта относятся к классу

оксидоредуктаз

+гидролаз

лиаз

трансфераз

лигаз

*В переваривании белков в желудочно-кишечном тракте участвуют ферменты

амилаза

+пепсин

+трипсин

+химотрипсин

+аминопептидазы

+карбоксипептидазы

*Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте происходит

в ротовой полости

+в желудке

+в 12-перстной кишке

+в тонком кишечнике

в толстом кишечнике

*Протеолитические ферменты желудочного сока

+пепсин

гастрин

+реннин

+гастриксин

секретин

энтеропептидаза

# Пепсин гидролизует связи, образованные

дикарбоновыми аминокислотами

основными аминокислотами

малыми аминокислотами (гли-ала-про)

+ароматическими аминокислотами

гидрофобными аминокислотами

# Пепсиноген активируется

пепсином

секретином

+свободной соляной кислотой

ионы кальция

трипсином

# Суточная потребность человека в белках

50 г

300г

70г

+100г

150г

200г

# Пищевая ценность белков определяется

наличием заряда белковых молекул

+возможностью расщепления в желудочно-кишечном тракте

порядком чередования аминокислот в молекуле белка

молекулярной массой белка

строением белка

*Роль соляной кислоты желудочного сока

+создание оптимума рН для пепсина

стимуляция выделения трипсина

+набухание и денатурация белков пищи

+превращение пепсиногена в пепсин

+бактерицидное действие

+стимуляция выделения секретина

# Белки животного происхождения богаты аминокислотами

заменимыми

+незаменимыми

*Биологическая ценность белков определяется:

оптимальным количеством белка в пище

+оптимальным соотношением заменимых и незаменимых аминокислот в белках

+наличием всех незаменимых аминокислот

наличием всех заменимых аминокислот

наличием полного набора аминокислот

*Протеолитические ферменты, вырабатываемые в поджелудочной железе

+карбоксипептидаза

+эластаза

реннин

энтеропептидаза

аминопептидаза

+трипсин

*Ферменты, гидролизирующие белки в тонком кишечнике

химотрипсин

+дипептидаза

трипсин

карбоксипептидаза

+аминопептидаза

липаза

*К экзопептидазам относятся ферменты

+лейцинаминопептидаза

энтеропептидаза

+карбоксипептидаза

реннин

+аланинаминопептидаза

гастриксин

+карбоксипептидаза А

*К эндопептидазам относятся ферменты

+пепсин

+эластаза

карбоксипептидаза

аланинаминопептидаза

+гастриксин

лейцинаминопептидаза

+химотрипсин

# Конечными продуктами распада белков в желудочно-кишечном тракте являются

полипептиды

трипептиды

олигопептиды

дипептиды

+аминокислоты

*Всасывание аминокислот в тонком кишечнике осуществляется с помощью

желчных кислот

+симпорта (с ионами натрия)

+глютатиона

гистамина

+энергии АТФ

+транспортных систем - транслоказ

гастрина

*Продукты гниения белков в кишечнике обезвреживаются с помощью

реакции гидроксилирования

+образования парных кислот

+конъюгации с ФАФС

реакции трансметилирования

реакций гидролиза

*Незаменимые аминокислоты

+валин

+фенилаланин

+лейцин

глицин

+метионин

тирозин

серин

*Заменимые аминокислоты

+аланин

гистидин

+глютаминовая кислота

+серин

+аспарагиновая кислота

изолейцин

треонин

# Азотистый баланс

количественная разница поступивших в организм и выведенных из организма аминокислот

+количественная разница между азотом, введенным с пищей и выведенным в виде конечных продуктов азотистого обмена

количественная оценка поступающих в организм полноценных и неполноценных белков

количество незаменимых аминокислот, поступивших в организм с пищей

количество белка, поступающего с пищей

# Общая кислотность желудочного сока в норме равна

10-30 ммоль/л

20-40 ммоль/л

30-50 ммоль/л

+40-60 ммоль/л

50-70 ммоль/л

*При гниении белков в толстом кишечнике образуются токсические вещества

никотиновая кислота

+фенол

+скатол

+кадаверин

+аммиак

+индол

гиппуровая кислота

+крезол

*В промежуточном обмене аминокислот в тканях протекают реакции

фосфорилирования

+прямого окислительного дезаминирования

+непрямого окислительного дезаминирования

+декарбоксилирования

+переаминирования

трансацилирования

# Прямое окислительное дезаминирование протекает с участием аминокислоты

триптофана

+глютаминовой

аспарагиновой

валина

цистеина

аланина

# Реакцию прямого окислительного дезаминирования катализирует фермент

+глютаматдегидрогеназа

аспартатаминотрансфераза

аланинаминотрансфераза

сериндегидратаза

треониндегидратаза

# В животных тканях активно дезаминируются

аланин

любая аминокислота

+глютаминовая кислота

аспарагиновая кислота

валин

*Кофактор глютаматдегидрогеназы

ФАД

+НАДФН·Н+

+НАД+

ФАДН2

ТДФ

+НАДН·Н+

+НАДФ+

*Общие пути катаболизма аминокислот

+дезаминирование

+декарбоксилирование

+превращения углеродного скелета

+трансаминирование

реаминирование

*Пиридоксальфат является участником процессов

+трансаминирования аминокислот

синтеза полипептидов

гликолиза

+декарбоксилирования аминокислот

β – окисления жирных кислот

# Кофакторами оксидаз аминокислот являются

ФМН и ПАЛФ

ФАД и ПАЛФ

+ФАД и ФМН

ФМН и НАДФ+

НАД+

*Медиаторами нервной системы являются биогенные амины

+ГАМК

глутамин

+адреналин

+5 – окситриптамин

+гистамин

+норадреналин

5 – окситриптофан

*Источниками аммиака в клетке являются

α-кетоглутарат

+гуанин, аденин

5 – метилурацил

+глутамин

пируват

+гистамин

+адреналин

мочевина

# Кофактором трансаминаз является

ФМН

+ПАЛФ

ФАД

НАД+

ТДФ

# Кофактором декарбоксилазы аминокислот является

НАД+

ФМН

+ПАЛФ

ТПФ

НАДФ+

# В животных тканях преобладает дезаминирование

восстановительное

гидролитическое

внутримолекулярное

+окислительное

восстановительное и гидролитическое

# Донором амино – группы в процессе трансаминирования является

только дикарбоновые кислоты

только глутаминовая кислота

+большинство аминокислот

все аминокислоты

только катионогенные аминокислоты

*Транспортные формы аммиака

мочевина

мочевая кислота

глютаминовая кислота

карбамоилфосфат

+глутамин

аммонийные соли

+аланин

*Конечными продуктами обезвреживания аммиака являются

глутамин

аспарагин

глутамат

+хлорид аммония

+мочевина

+фосфорнокислый аммоний

мочевая кислота

карбамоилфосфат

# Конечными продуктами трансдезаминирования являются

α – кетокислота и аммиак

новая аминокислота и новая кетокислота

глутаминовая кислота

+α – кетоглутаровая кислота и аммиак

ПВК

# Монооксигеназы относится к классу ферментов

лигаз

+оксидоредуктаз

трансфераз

лиаз

гидролаз

изомераз

*В биосинтезе мочевины участвуют аминокислоты

аланин

+аспарагиновая кислота

+цитруллин

+орнитин

+аргинин

фумарат

# Серотонин образуется из аминокислоты

гистидина

тирозина

глутамата

фенилаланина

+триптофана

аспартата

*В мозговом слое надпочечников в физиологических условиях синтезируются биогенные амины

серотонин

γ - аминомасляная кислота (ГАМК)

+адреналин

гистамин

+норадреналин

# Этапами трансдезаминирования являются

декарбоксилирование и окислительное дезаминирование

+трансаминирование и окислительное дезаминирование

восстановительное и окислительное дезаминирование

трансаминирование и восстановительное дезаминирование

восстановительное и гидролитическое дезаминирование

# Второй этап процесса трансдезаминирования катализирует фермент

глутаминаза

глутаминсинтетаза

+глутаматдегидрогеназа

глутаматтрансаминаза

лиаза

*Промежуточными продуктами, образующимися при синтезе адреналина из фенилаланина, являются

+норадреналин

+диоксифенилаланин (ДОФА)

+тирозин

фенилпируват

гомогентизиновая кислота

# Акцептором Α-аминогруппы на первом этапе трансдезаминирования является кетокислота

любая α- кетокислота

+α – кетоглутарат

оксалоацетат

пируват

ЩУК

# Аспарагиновая кислота включается в ЦТК на уровне метаболита

малата

ацетил - КоА

пирувата

сукцината

α – кетоглутарата

+оксалоацетата

# В процессе трансаминирования перенос аминогруппы с глютаминовой кислоты может происходить

только на пируват

только на α – кетоглутарат

+на любую кетокислоту, предшествующую заменимой аминокислоте

только на оксалоацетат

на ПВК и ЩУК

*Взаимодействие ЦТК и орнитинового цикла проявляется в следующем

+ЦТК поставляет углекислый газ для синтеза мочевины

ЦТК поставляет фумарат для синтеза мочевины

+ЦТК поставляет АТФ для синтеза мочевины

мочевина ингибирует ЦТК

ЦТК участвует в ресинтезе аспартата из фумарата

*Значение реакций трансаминирования

+образование заменимых аминокислот

+этап катаболизма аминокислот

+перераспределение аминного азота между аминокислотами в организме

синтез незаменимых аминокислот

образование мочевины

*ЦТК связан с фондом аминокислот через

цитрат

изоцитрат

+α-кетоглутарат

+сукцинил – КоА

+фумарат

*Образование аммиака в организме происходит в результате следующих процессов

+дезаминирование аминокислот

+обезвреживание биогенных аминов

+распад мочевины

+дезаминирование азотистых оснований

аминирование α-кетоглутарата

декарбоксилирование аминокислот

*Роль метионина в обмене веществ

+донор метильной группы при синтезе ряда соединений

+источник серы при синтезе цистеина

+участие в созревании ДНК и всех типов РНК

+донор метильной группы при обезвреживании гормонов и лекарственных веществ

источник энергии

*При недостатке фолиевой кислоты нарушаются следующие процессы

образование SАМ

+синтез метионина из гомоцистеина

+синтез пуриновых нуклеотидов

+превращение глицина в серин

+синтез пиримидиновых нуклеотидов

*Ферменты, участвующие в биосинтезе мочевины

+карбамоилфосфатсинтетаза I

карбамоилфосфатсинтетаза II

+орнитинкарбамоилтрансфераза

+аргининосукцинатсинтетаза

+аргининосукцинатлиаза

+аргиназа

# Содержание мочевины в сыворотке крови составляет

+3,3 -6,6 ммоль/л

1-2 ммоль/л

10-20 ммоль/л

15-30 ммоль/л

0,5 – 1 ммоль/л

*Конечным продуктом распада белков в организме являются

аминокислоты

+мочевина

+углекислый газ

+вода

полипептиды

биогенные амины

*В синтезе креатина участвуют

орнитин

+глицин

глутамат

+аргинин

+S – аденозилметионин

*К гликогенным аминокислотам относятся

+глицин

лейцин

фенилаланин

+серин

триптофан

+цистеин

+метионин

# ГАМК – выполняет в организме следующую функцию

медиатор воспаления

повышает артериальное давление

+тормозной медиатор ЦНС

вызывает бронхоспазм

понижает температуру тела

# В лечении заболеваний ЦНС используется декарбоксилированное производное

тирозина

фенилаланина

+глутамата

аспартата

аргинина

*Донорами азота в молекуле мочевины при ее биосинтезе в организме являются

+аммиак

цитрулин

орнитин

+аспартат

аргинин

*В практической медицине применяются препараты гидролизата белков

альбумин

+церебролизин

γ – глобулин

гистамин

интерферон

+аминопептид

*Витамины, необходимые для синтеза и инактивации биогенных аминов

пантотеновая кислота

+пиридоксин

+рибофлавин

никотиновая кислота

ретинол

# Незаменимой аминокислотой, применяемой при лечении язвенной болезни, атеросклероза, белковой недостаточности, является

лейцин

лизин

+метионин

фенилаланин

гистидин

валин

# Высокая потребность организма человека в фенилаланине обусловлена его участием в синтезе

адреналина

триптофана

гистидина

метионина

+тирозина

*Для синтеза заменимых аминокислот используются соединения

+α-кетоглутарат

глюкоза

+пируват

+оксалоацетат

сукцинат

U3ОБМЕН НУКЛЕОТИДОВ

Выберите один правильный ответ или несколько правильных ответов.

# Компонентом рибонуклеотидредуктазного комплекса, участвующего в восстановлении рибозы в дезоксирибозу, является

НАДН

НАДФН

+тиоредоксин

тиоредоксинредуктаза

ФАДН2

*Ксантиноксидаза имеет следующие характеристики

в рабочую часть фермента входит производное витамина РР

+одним из продуктов реакции является пероксид водорода

+фермент катализирует две последовательные необратимые реакции образования мочевой кислоты

+субстрат фермента гипоксантин имеет большую растворимость, чем мочевая кислота

фермент обладает абсолютной специфичностью к субстрату

*Высокая активность рибонуклеотидредуктазы и тимидилатсинтетазы наблюдается в клетках

+эмбрионов

мозга

+опухолей

+стволовых кроветворных

+желудочно-кишечного тракта

*Для превращения ГДФ в ДГДФ необходимы

АТФ

+рибонуклеотидредуктаза

+НАДФН

+тиоредоксин

+тиоредоксинредуктаза

*Карбамоилфосфатсинтетаза II (КФС II) обладает следующими свойствами

+фермент локализован в цитозоле

+субстратами КФС II являются вода, аммиак и 2 молекулы АТФ

+продукт реакции – карбамоилфосфат – является макроэргическим соединением

фермент катализирует обратимую реакцию

+фермент входит в состав полифункционального фермента

*Аналоги фолиевой кислоты являются мощными ингибиторами пролиферации, так как

+они служат конкурентными ингибиторами дигидрофолатредуктазы

+нарушают синтез пуринового кольца

+ингибируют превращение дУМФ в дТМФ

снижают образование АМФ и ГМФ из ИМФ

снижают образование АМФ

# При дезаминировании аденина образуется

гуанин

+гипоксантин

ксантин

мочевая кислота

урацил

# Фосфорибозилдифосфат (ФРДФ) необходим для синтеза

+пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов

только пиримидиновых нуклеотидов

только пуриновых нуклеотидов

синтеза нуклеиновых кислот

синтеза только АМФ

# УМФ образуется из

ЦМФ

+ОМФ

ТМФ

ГМФ

АМФ

# ИМФ является предшественником

урацила и тимина

пуриновых и пиримидиновых оснований

УМФ и ЦМФ

ОМФ

+АМФ и ГМФ

# При распаде гуанина образуется

аденин

ксантин

гипоксантин

+мочевая кислота

мочевина

# Синтез пуриновых нуклеотидов при реутилизации азотистых оснований происходит с участием ферментов

карбамоилфосфатсинтетазы

нуклеозиддифосфаткиназы

аденинфосфорибозилтрансферазы

+гипоксантингуанинфосфорибозилтрансферазы

глутаматдегидрогеназы

# АМФ синтезируется при взаимодействии ИМФ

с аммиаком

с НАД+, глютамином и АТФ

+с ГТФ и аспарагиновой кислотой

с СО2

Н2О

# Донором метильной группы в реакции превращения ДУМФ в ТМФ является

холин

SАМ

+метилен-тетрагидрофолат

валин

аланин

*Аллостерическими ингибиторами регуляторных ферментов синтеза пиримидиновых нуклеотидов являются

АТФ

ГТФ

+УТФ

ТТФ

+ЦТФ

# При распаде аденина образуется

гуанин

ксантин

гипоксантин

+мочевая кислота

мочевина

# ГМФ синтезируется при взаимодействии ИМФ

с NН3

+с НАД+, глютамином, АТФ

с ГТФ и аспарагиновой кислотой

с СО2

Н2О

*Регуляторными ферментами синтеза пиримидиновых нуклеотидов являются

+аспартаткарбамоилтрансфераза

пирофосфокиназа

+карбамоилфосфатсинтетаза II

аденилосукцинатсинтетаза

глутаматдегидрогеназа

*При распаде пиримидиновых нуклеотидов образуются

+β-аланин

+углекислый газ

β-аминомасляная кислота

аденин

+аммиак

*В синтезе пуриновых оснований принимают участие

аланин

+глицин

аспарагин

лизин

+глютамин

*Превращение рибозы в дезоксирибозу происходит

за счет разрыва гликозидных связей

+на уровне нуклеозиддифосфата

+с участием тиоредоксиновой системы

на уровне нуклеозидов

на уровне нуклеотидов

*Фосфорибозилдифосфат (ФРДФ)

+образуется при взаимодействии рибозо-5-фосфата и АТФ

участвует в превращении уридина в УМФ

+является одним из субстратов гипоксантингуанинфосфорибозилтрансферазы

+участвует в превращении оротата в ОМФ

+образуется в реакции, катализируемой ФРДФ-синтетазой

*Причиной гиперурикемии может быть

+суперактивация ФРДФ-синтетазы

снижение активности ксантиноксидазы

отсутствие аденозиндезаминазы

+снижение скорости реутилизации пуриновых нуклеотидов

+избыточное поступление нуклеиновых кислот с пищей

*Механизм действия аллопуринола при лечении подагры

+является конкурентным ингибитором ксантиноксидазы

увеличивает скорость выведения мочевой кислоты почками

уменьшает скорость образования мочевой кислоты

ускоряет катаболизм пиримидиновых нуклеотидов

+повышает концентрацию гипоксантина в моче

# Содержание мочевой кислоты в сыворотке крови (ммоль/л) в норме составляет

0,1-0,5

3,3-6,6

0,3-0,6

+0,15-0,47

4,7-15,1

# В результате окислительного дезаминирования аденина образуется

гуанин

+гипоксантин

ксантин

мочевая кислота

β-аланин

*Гипоксантингуанинфосфорибозилтрансфераза

+возвращает гуанин и гипоксантин в фонд нуклеотидов

превращает аденин в АМФ

+часто малоактивна у пациентов с гиперурикемией

+неактивна у больных с синдромом Леша-Нейхана

участвует в ресинтезе нуклеотидов из нуклеозидов по «запасным путям»

# Гиперурикемия и подагра наблюдаются при

оротацидурии

атеросклерозе

+синдроме Леша-Нейхана

гиперкортицизме

фенилкетонурии

# Аллопуринол является конкурентным ингибитором

аденозиндезаминазы

+ксантиноксидазы

цитидиндезаминазы

дигидрооротатдегидрогеназы

нуклеозидфосфорилазы

# Оротовая кислота является предшественником

+уридиловой кислоты

цитидиловой кислоты

пиримидинового основания

адениловой кислоты

гуаниловой кислоты

*Ферменты, участвующие в синтезе мочевой кислоты

уридиноксидаза

+ксантиноксидаза

+аденозиндезаминаза

+гуаниндезаминаза

глутаматдегидрогеназа

*Регуляторными ферментами синтеза пуриновых нуклеотидов являются

+ФРДФ-синтетаза

+аденилосукцинатсинтетаза

+амидофосфорибозилтрансфераза

+ИМФ-дегидрогеназа

карбамоилфосфатсинтетаза II

*Аллопуринол

+является ингибитором ксантиноксидазы

+превращается в нуклеотид и ингибирует ФРДФ -синтетазу

+предотвращает развитие подагры

увеличивает выведение мочевой кислоты почками

+повышает концентрацию гипоксантина в моче

*Причиной развития подагры могут быть следующие нарушения

+активация синтеза пуриновых нуклеотидов

активация синтеза пиримидиновых нуклеотидов

+подавление реутилизации пуриновых нуклеотидов

подавление реутилизации пиримидиновых нуклеотидов

большое поступление нуклеопротеинов

*Нуклеиновые кислоты расщепляются ферментами

пептидазами

липазами

+нуклеазами

гликозидазами

+полинуклеотидфосфорилазами

# Нуклеотиды расщепляются ферментами

нуклеазами

+нуклеотидазами

нуклеозидазами

нуклеозидфосфорилазами

лиазами

*Для синтеза пиримидинового кольца denovo используются следующие вещества

+углекислый газ

+АТФ

+глютамин

аланин

+аспартат

*Ксантиноксидаза катализирует реакции:

окисления мочевой кислоты

+окисления гипоксантина

окисление мочевины

+окисления ксантина

окисления аллантоиновой кислоты

# Фосфорибозилдифосфат образуется из

рибозы и АТФ

+рибозо-5-фосфата и АТФ

глюкозо-5-фосфата и АТФ

фруктозо- 1фостата

глюкозо -6- фосфата

# Реакцию синтеза фосфорибозилдифосфата катализирует фермент

+ФРДФ-синтетаза

инозинкиназа

гексокиназа

нуклеозиддифосфаткиназа

лиазами

*Ферменты нуклеозидмонофосфаткиназы катализируют реакции

ЦДФ→дЦДФ

дУМФ→дТМФ

+ГМФ→ГДФ

+ЦМФ→ЦДФ

АМФ- ГМФ

*Для превращения ДУМФ в ДТМФ необходимы

нуклеотидтрансфераза

+5N-10N-метилен ТГФК

фосфатаза

+НАДФН

+тимидилатсинтаза

U3Биосинтез нуклеиновых кислот и белка

Выберите один правильный ответ или несколько правильных ответов

# Основным типом репликации, характерным для живой природы является

консервативная

+полуконсервативная

дисперсивная

комплементарная

антипаралельная

# Расплетающими ферментами молекулы ДНК являются

РНК – полимераза

ДНК – полимераза

+ДНК –хеликаза

ДНК –лигаза

ДНК – топоизомераза

*В инициации репликации принимают участие ферменты

РНК –зависимая РНК –полимераза

+ДНК- зависимаяРНК –полимераза (ДНК-праймаза)

ДНК –полимераза 1

ДНК-лигаза

+ДНК- хеликаза

*Условия, необходимые для процесса репликации

+наличие расплетенных цепей ДНК

+наличие АТФ, ГТФ, УТФ, ЦТФ

+наличие дезоксирибонуклеотидтрифосфатов

фермента РНК-полимеразы

наличие транскриптона

*Условия, необходимые для репарации ДНК

наличие матрицы

+белковый комплекс, содержащий специфичную эндонуклеазу

наличие праймера

+наличие ДНК-полимеразы

+наличие ДНК-лигазы

*Условия, необходимые для процесса транскрипции

распетенные полинуклеотидные цепи ДНК

праймер

ДНК – полимераза

+транскриптон

+РНК – полимераза

# Процесс транскрипции осуществляет фермент

ДНК –полимераза III

рибонуклеаза –Н

+РНК-полимераза

пептидилтрансфераза

ДНК-праймаза

*Строению РНК и процессу ее синтеза характерны особенности

идентична матрице

+не идентична, но комплементарна матрице

не комплементарна матрице

синтез связан с S-фазой

+синтез идет постоянно и не связан с фазами клеточного цикла

*Для строения, синтеза и функционирования адапторных молекул Т-РНК характерно

+синтезируются с использованием в качестве матрицы определенных участков ДНК

+в молекуле есть четыре спирализованных участка и три или четыре одноцепочечные петли

+имеет триплет, комплементарный кодону м-РНК

+к концевой 3 –ОН группе могут присоединятся аминокислоты

+каждая молекула адаптора может связываться только с определенной аминокислотой

молекула адаптора обладает ферментативной активностью

*Адапторная функция Т-РНК определяется ее способностью взаимодействовать с

+м-РНК

ДНК

+АРС-азами

р-РНК

белками рибосом

# Промотор – это участок молекулы прокариотической ДНК

к которому присоединяются белки – регуляторы

который кодирует определенные белки

+к которому присоединяется σ – субъединица РНК- полимеразы

несущие генетическую информацию

на котором заканчивается процесс транскрипции

# Кодирующие фрагменты генома эукариот

интроны

+экзоны

оператор

промотор

терминатор

# Рибозимы

вырезают экзоны из цепи РНК

+вырезают интроны из цепи РНК

участвуют в терминации транскрипции

регулирую процесс транскрипции

участвуют в процессе инициации транскрипции

# Процессы трансляции протекают при участии макроэрга

УТФ

ЦТФ

ТТФ

+ГТФ

АТФ

# Активный центр большой субчастицы рибосомы выполняющий пептидилтрансферазную функцию участвует

в транслокации рибосом по м-РНК

+в образовании пептидной связи между аминокислотами

в связывании аминокислот с т-РНК

в начале процесса биосинтеза белка

в узнавании кодона

*Аминоацил –ТРНК –синтетаза имеет центр связывания для

м-РНК

+аминокислоты

рРНК

+тРНК

ГТФ

+вода

*Для этапа инициации трансляции необходимы

+мРНК

+ГТФ

+АТФ

+мет-тРНК

+40S –субчастица

+60 S –субчастица

пептидилтрансфераза

транслоказа

*Причины возникновения мутаций

+повреждение ДНК ультрафиолетом

+ошибки репликации

+повреждение ДНК химическими соединениями окружающей среды

+повреждение ДНК ионизирующей радиацией

снижение активности репарирующих эндонуклеаз

*Регуляция биосинтеза белка по механизму репрессии у прокариот характеризуется следующим

+осуществляется с помощью корепресоров

+в отсутствие корепрессора белок-репрессор не связывается с оператором

в отсутствие корепрессора белок-репрессор связывается с оператором

корепрессорами могут быть субстраты метаболических путей

+корепрессорами могут быть конечные продукты метаболических путей

+в присутствии неактивного репрессора РНК-полимераза

транскрибирует структурные гены оперона

# Антибиотик тетрациклин обладает следующим механизмом действия

ингибирует фермент пептидил-трансферазу

+конкурирует с аминоацил-тРНК за связывания с аминоацильным центром рибосомы

ингибирует инициацию трансляции, соединяясь с 30 S-субъединицей рибосомы

образует неактивный комплекс с факторами терминации трансляции

ингибирует фермент РНК-полимеразу

# Антибиотик эритромицин обладает следующим механизмом действия

инактивирует фактор инициации IF2

блокирует элонгацию транскрипции

блокирует инициацию транскрипции

+ингибирует фермент пептидил-трансферазу

ингибирует фермент пептидил-транслоказу

# Антибиотик стрептомицин является ингибитором стадии трансляции

+инициации

элонгации

терминации

пострансляционной модификации

кэпирования 5 конца

*Формирование первичной и вторичной структуры нуклеиновых кислот обеспечивают связи

гликозидные

+сложноэфирные

простые эфирные

+водородные

+гидрофобные

*Для вторичной структуры днк характерно

+наличие двух полинуклеотидных цепей

+цепи антипараллельны

+азотистые основания цепи комплементарны друг другу

+обе нити закручены в спирали, каждая из которых имеет свою ось

нити ДНК не связаны между собой

*Различные типы РНК отличаются друг от друга следующими параметрами

+первичной структурой

+молекулярной массой

+вторичной структурой

способом соединения нуклеотидов в полинуклеотидной цепи

наличием рибозы или дезоксирибозы

*мРНК, поступающая из ядра в цитозоль

+является полным транскриптом соответствующих генов

имеет более короткую полинуклеотидную цепь, чем первичный транскрипт гена

+имеет полинуклеотидную цепь, соответствующую экзонам

имеет полинуклеотидную цепь, соответствующую интронам

является способом кодирования генетической информации об аминокислотной последовательности белка

*Мономерами нуклеиновых кислот являются

+мононуклеотиды

мононуклеозиды

+нуклеозидмонофосфаты

азотистые основания

нуклеозидтрифосфаты

нуклеозиддифосфаты

*Нуклеозидами являются

+уридин

+цитидин

+дезоксицитидин

+аденозин

+дезоксиаденозин

+тимидин

*В состав аденозина входят компоненты

+аденин

+рибоза

дезоксирибоза

фосфорная кислота

гипоксантин

ксилоза

*Компонентами мононуклеотидов являются

+углевод

+гетероциклическое азотистое основание

+фосфорная кислота

серная кислота

эфир

амин

*В состав РНК входят следующие азотистые основания

+аденин

+гуанин

+урацил

тимин

+цитозин

инозин

*В состав ДНК входят следующие азотистые основания

цитозин

+гуанин

урацил

+тимин

инозин

+аденин

*Важнейшие функции ДНК

+хранение генетической информации

+передача наследственных признаков

+программирование синтеза всех клеточных белков

+участие в роли матрицы в процессе репликации

участие в транспорте аминокислот к месту биосинтеза белков

*К матричным биосинтезам относятся

+биосинтез ДНК (репликация и репарация)

+биосинтез РНК (транскрипция)

+биосинтез белка (трансляция)

биосинтез АТФ

биосинтез ГТФ

# Реакция активации аминокислот заключается в

+образовании аминоациладенилатов

образовании аминоацилфосфатов

образовании аминоацил-КоА

присоединение тРНК

сборка инициирующего комплекса

# Биосинтез белка связан со структурными компонентами клетки

ядрами

лизосомами

митохондриями

хромосомами

+рибосомами

# Совокупность линейно упорядоченных нуклеотидов, кодирующих синтез функционально связанных друг с другом белков, называется

кодон

антикодон

цистрон

+оперон

транскриптон

# Фермент, гидролизующий сложноэфирную связь между полипептидом и ТРНК

ацетилтрансфераза

гликозидаза

АРС-аза

+пептидилтрансфераза

транслоказа

*При образовании инициирующего комплекса происходит

+связывание инициирующей мет-тРНК с малой субъединицей рибосомы

присоединение мет-тРНК к большой субъединице рибосомы

+комплементарное взаимодействие антикодона мет-тРНК с кодоном м-РНК

активация аминокислоты

присоединение тРНК к аминокислоте

# Субстратами для ДНК-полимеразы являются

дАМФ, ТМФ, дЦМФ, дГМФ

+дАТФ, ТТФ, дЦТФ, дГТФ

АТФ, ГТФ, УТФ, ЦТФ

дАМФ, ТМФ, дЦМФ

ТТФ, дЦТФ, дГТФ

# Для процесса транскрипции необходимы субстраты

+нуклеозидтрифосфаты

дезоксинуклеозидтрифосфаты

нуклеозиддифосфаты

нуклеозидмонофосфаты

дезоксинуклеозидмонофосфаты

# Регуляция биосинтеза белка у прокариот происходит в основном на уровне

+транскрипции

трансляции

репликации

репарации

пострансляционной модификации

# Биологический код-это

порядок чередования нуклеотидов ДНК

порядок чередования нуклеотидов РНК

+способ записи первичной структуры белков с помощью

последовательности нуклеотидов мРНК и ДНК

набор генов, определяющих фенотипические признаки

триплет нуклеотидов, кодирующих одну аминокислоту

*Возможными причинами возникновения мутаций могут быть

+ошибки репликации

+повреждение ДНК ультрафиолетом или ионизирующей радиацией

+воздействие алкилирующих агентов

+дефекты в работе ДНК-репарирующего комплекса

ошибки при соединении аминокислот с тРНК

*Антибиотики, использующиеся в химиотерапии опухолей

+являются ингибиторами репликации

взаимодействуют с субъединицами рибосом

+являются ингибиторами транскрипции

+повреждают структуру ДНК

являются ингибиторами трансляции

*В ходе посттрансляционной достройки полипептидные цепи могут

+фосфорилироваться

+образовывать олигомеры

+подвергаться частичному протеолизу

+гидроксилироваться

+соединяться с простетическими группами

# Эритромицин связывается с 50s-субъединицей рибосомы и ингибирует

трансляцию в клетках человека

созревание РНК

+трансляцию в бактериальных клетках

посттрансляционную достройку белков

РНК-полимеразу бактериальных клеток

U2Регуляция обмена веществ. Гормоны

# При повышении осмотического давления увеличивается синтез и секреция

альдостерона

кортизола

+вазопрессина

адреналина

глюкагона

# К гормонам, увеличивающим уровень кальция в крови, относятся

паратгормон

кальцитонин

кальцитриол

кортизол

+верно «1» и «3»

# Повышенный синтез йодтиронинов приводит к развитию

микседемы

кретинизма

+тиреотоксикоза

акромегалии

карликовости

# Тиреоидные гормоны в качестве лекарственных средств применяют при

сахарном диабете

аддиносовой болезни

+микседеме

акромегалии

несахарном диабете

# Глюкагон в жировой ткани активирует

+гормончувствительную ТАГ-липазу

глюкозо – 6- фосфатдегидрогеназу

ацетил КоА-дегидрогеназу

липопротеинлипазу

пируваткиназу

# Несахарный диабет развивается в результате

+понижения секреции вазопрессина

нарушения углеводного обмена

повышения секреции вазопрессина

повышения экскреции натрия с мочой

повышения секреции альдостерона

# Глюкокортикоидные гормоны как лекарственные препараты применяют при

+аддисоновой болезни

сахарном диабете

базедовой болезни

болезни Кушинга

болезни Паркинсона

# Биологически активными формами витаминов группы д являются

7-дегидрохолестерол

25- гидроксихолекальциферол

эргостерол

1,25 – дигидроксихолекальциферол

+верно «2» и «4»

# Препараты инсулина не назначают внутрь, так как они

инактивируются соляной кислотой

выводятся с калом

+подвергаются протеолизу в желудке и кишечнике

связываются с желчными кислотами

верно «1» и «3»

# Место синтеза тироксина

+щитовидная железа

гипофиз

гипоталамус

надпочечники

почки

# Место синтеза альдостерона

щитовидная железа

гипофиз

гипоталамус

+надпочечники

почки

# Транспортный белок для кортизола

альбумин

транскальциферин

+транскортин

нейрофизин

трансферрин

# Транспортный белок для кальцитриола

альбумин

+транскальциферин

транскортин

нейрофизин

трансферрин
          

1   ...   4   5   6   7   8   9   10   11   12


написать администратору сайта