|
|
Тесты по биохимии. # Биологическое окисление это
Раздел XIV. Биохимия соединительной ткани
*Тканевые структуры, богатые соединительнотканными элементами – это:
+костная
+хрящевая
+рубец
+кожа
+жировая ткань
+стенка кровеносного сосуда
+твердые ткани зубов
+парадонт
мышечная ткань
*Соединительная ткань выполняет следующие функции:
+структурную
+защитную
+метаболическую
+репаративную
+функцию объединения и разграничения
+резервную
+регуляторную
*Старение организма сопровождается следующими изменениями в соединительной ткани:
+уменьшением количества основного вещества
увеличением количества основного вещества
+увеличением количества ковалентных связей в коллагене
+увеличением количества кератансульфатов
увеличением количества хондроитинсульфатов
+уменьшением количества эластических волокон
+уменьшением гидрофильности
*Коллаген является прочным соединением. Связями, стабилизирующими тройную спираль тропоколлагена, являются:
гидрофобные
+водородные
ионные
+ковалентные
*Обновление коллагеновых структур связано с работой следующих ферментных систем:
+коллагеназы
+катепсинов
+эластазы
+глюкозидазы
сульфатазы
фосфотазы
*Маркерами деструкции соединительной ткани в моче являются:
+оксипролин
глицин
валин
+десмозин
*Роль оксилизина в стабилизации структуры коллагена связана с:
образованием множества водородных связей
+образованием поперечных связей между молекулами тропоколлагена ковалентного характера
образованием гидрофобных связей
+образованием ковалентных связей между полипептидными цепями тропоколлагена
*Повышенная ломкость кровеносных сосудов, слабость опорно-двигательного аппарата, разрыхление десен при гипо- и авитаминозе С связаны с:
+синтезом незрелого коллагена
+нарушением процесса гидроксилирования пролина
+нарушением процесса гидроксилирования лизина
нарушением распада протеогликанов
*Гормоны, участвующие в регуляции в регуляции обмена коллагена:
+инсулин
+глюкокортикоиды
глюкагон
+паратгормон
+половые гормоны
+СТГ
кальцитонин
#Компонент соединительной ткани, составляющий основу рубца, это:
глюкозаминогликаны
+коллаген
эластин
ТАГ
ФЛ
фибронектин
*Гормоны, способствующие заживлению ран, стимулирующие образованию рубца, это:
глюкокортикоиды
+СТГ
+половые гормоны
+инсулин
глюкагон
паратгормон
Гормоны, замедляющие в ране образование рубца из коллагена - это:
+глюкокортикоиды
СТГ
инсулин
половые гормоны
+паратгормон
#Витамин, способствующий образованию рубца в заживающей ране, это:
витамин Д
витамин К
витамин А
+витамин С
*Аминокислоты, преобладающие в составе эластина:
оксипролин
+пролин
+неполярные АК
полярные АК
+глицин
цистеин
оксилизин
#Тип связей, соединяющих молекулу тропоэластина в эластические волокна:
водородные
гидрофобные
ионные
+ковалентные
#Процентное содержание белка в гликопротеинах соединительной ткани составляет:
50%
20%
+5%
95%
33%
#Процентное содержание глюкозоаминогликанов в протеогиканах соединительной ткани составляет:
50%
20%
5%
+95%
80%
*Основными биологическими функциями протеогликанов и протеогликановых агрегатов в составе соединительной ткани являются:
энергетическая
+связывание и удержание воды
+связываение ионов Na+, K+, Ca2+
+защита от микробов
регуляторная
+механозащитная (амортизационная)
*Ферменты, участвующие в синтезе протеогликанов:
катепсины
гиалуронидаза
+сульфотрансферазы
+гликозилтрансферазы
+олигосахаридтрансферазы
#В составе коллагена превалирующей АК, на долю которой приходится около 33%, является:
тирозин
пролин
оксипролин
лизин
оксилизин
+глицин
*Изменения, происходящие в соединительной ткани при старении:
+уменьшение количества основного вещества
+увеличение количества коллагена
уменьшение количества коллагена
увеличение количества гиалуроновой кислоты и хондроитинсульфатов
+уменьшение количества гиалуроновой кислоты и хондроитинсульфатов
+увеличение количества кальция в коллагене
+уменьшение количества эластина
+увеличение количества кератасульфатов
*Моносахаридами, входящими в состав основного вещества соединительной ткани, являются:
глюкоза
+глюкуроновая кислота
+N-ацетилгалактозаминсульфат
седогептулоза
+N-ацетилглюкозамин
эритрозо-4-фосфат
+идуроновая кислота
фруктозо-6-фосфат
*Ферменты, участвующие в распаде протеогликанов:
олигосахаридтранферазы
гликозилтранферазы
+катепсины
сульфотрансферазы
+гиалуронидаза
+β-глюкуронидаза
+β-галактозидаза
+сульфатаза
#Белок, осуществляющий взаимосвязь клеток, волокон и компонентов основного вещества соединительной ткани в единое функциональное целое – это:
коллаген
эластин
кальцийсвязывающий белок
+фибронектин
#Последовательностью АК, наиболее часто повторяющихся в полипептидной цепи коллагена – это:
Гли-Сер-Вал
Гли-Арг-Тир
Гли-Фен-Цис
+Гли-Про-о-Про
Гли-Ала-Три
#Гидроксилирование пролина и лизина происходит при созревании:
гистонов
протаминов
альбуминов
эластинов
+коллагенов
#В организме человека 1/3 от массы всех белков приходится на долю:
протаминов
альбуминов
гистонов
+коллагенов
α-кератинов
#Белки межклеточного матрикса – это:
хромопротеины
фосфопротеины
металлопротеины
+протеогликаны
липопротеины
#Гидроксилирование пролина и лизина в созревающих коллагеновых белках происходит с участием:
фолата
глутамата
+аскорбата
тиаминдифосфата
оротата
#Особенности аминокислотного состава коллагенов:
Глу > 20%, Про > 10%
Цис 10%
Ала+Гли > 70%
+Гли
33%
Лиз+Арг+Гис > 30%
#Структурной единицей коллагеновых белков является:
проколлаген
ферритин
фибрин
препроколлаген
+тропоколлаген
*Коллагеновые белки I типа не содержатся в:
+цементе
+базальных мембранах
+хрящевой ткани
костях
+дентине
#Функции коллагеновых белков:
защитная
каталитическая
сократительная
+структурная
регуляторная
#Пластичность эластинов объясняется наличием в их структуре:
углеводных компонентов
+десмозина и изодесмозина
остатков гидрофобные АК
большого количества водородных связей
многочисленных дисульфидных связей
*Процентное содержание белка в протеогликанах:
50%
20%
+5%
95%
+33%
*Аминокислоты, превалирующие в составе белка коллагена – это:
Тир
+Гли
+о-Про
Арг
+о-Лиз
Сер
+Лиз
+Про
#За резорбцию костной ткани отвечают следующие клетки:
остеобласты
остеоциты
+остеокласты
#Остеобласты выполняют следующую функцию:
участвуют в обмене веществ между костной тканью и кровью
осуществляют резорбцию костей
+участвуют в синтезе коллагена, эластина, протеогликанов, остеонектина и других компонентов соединительной ткани
#Остеоциты в составе костной ткани выполняют следующую функцию:
+участвуют в обмене веществ между костной тканью и кровью
участвуют в резорбции костей
осуществляют синтез коллагена, эластина, протеогликанов, остеонектина и других компонентов соединительной ткани
*Компонентами основного вещества соединительной ткани являются:
коллаген
эластин
+протеогликаны
+гликозаминогликаны
фосфолипиды
+гликопротеины
+протеогликановые агрегаты
*В состав гликозаминогликанов входят следующие моносахариды:
+глюкуроновая кислота
+идуроновая кислота
+N-ацетилглюкозамин
+N-ацетилгалактозоаминсульфат
фруктоза
+галактоза
рибоза
*Из ниже приведенных видов апатитов, выберите те, которые являются кислоторастворимыми:
гидроксиапатиты
+карбонатные
гидроксифторапатиты
+стронциевые
+магниевые
+хлорапатиты
*Из приведенных ниже апатитов (минеральный компонент эмали зуба) устойчивыми к действию кислот являются:
+гидроксиапатиты
карбонатные
+гидроксифторапатиты
стронциевые
магниевые
+хлорапатиты
#Процентное содержание минеральных солей в эмали зуба равно:
45%
+97%
2%
50%
#Процентное содержание минеральных веществ в дентине равно:
45%
+67%
97%
2%
#Процентное содержание органических веществ в эмали незрелого зуба равно:
+2%
20-30%
30-40%
70-80%
#Процентное содержание органических веществ в дентине равно:
2%
+20-30%
30-40%
70-80%
40-50%
*Белки, содержащиеся в эмали зуба и принимающие участие в процессах минерализации:
фосфофорин
+амелогенины
+энамелины
+Ca2+-связывающие белки
коллаген
+гликопротеины
+фосфопротеины έ3 и έ4
*Органическое вещество дентина представлено главным образом следующими белками:
+фосфофорин
амелогенины
+энамелины
+Ca2+-связывающие белки
+коллаген
+гликопротеины
*В состав цемента зуба входят белки:
фосфофорин
амелогенины
энамелины
+Ca2+-связывающие белки
+коллаген
+гликопротеины
*Преобладающими в цементе являются следующие апатиты:
+гидроксиапатиты
стронциевые
магниевые
цитратные
фторапатиты
+карбонатные
*Роль матриц минерализации твердых тканей зуба выполняют:
коллаген
эластин
фибронектин
+энамелины
+амелогенины
+фосфофорин
+гликозамингликаны
+фосфолипиды
кальций-связывающие белки
*Ферменты, участвующие в процессе минерализации зуба и кости это:
амилаза
+протеинкиназа
+щелочная фосфотаза
+протеиназа
липаза
ДНКаза
*Активируют процесс активирует изации твердых тканей зуба и кости следующие гормоны:
+кальцитонин
паратгормон
+паратин-S
глюкокортикоиды
+соматотропин
+инсулин
*Гормоны, тормозящие процесс минерализации твердых тканей зуба:
кальцитонин
+паратгормон
паратин-S
+глюкокортикоиды
соматотропин
инсулин
*Процесс минерализации твердых тканей зуба нарушается при недостатке витаминов:
+А
Е
+С
РР
+Д
В1
+К
# связывающая фосфат в процессе инициации минерализации эмали, это:
Асн
Три
+Сер
Асп
Цис
#Количество атомов кальция в молекуле гидроксиапатита составляет:
3
5-7
2
+10
4
*Источником макроэлементов для эмали являются:
+десневая жидкость
лимфа
+смешанная слюна
кровь
#Ткань, которая содержит 20% белка, 27% кальция, 14% неорганического фосфата, это:
+дентин
зрелая эмаль
эмбриональная эмаль
кость
цемент
#Ткань, которая содержит 1% белка, 39% кальция, 18% неорганического фосфата, это:
дентин
+зрелая эмаль
эмбриональная эмаль
кость
цемент
#В белке эмали ионы кальция связываются с радикалом следующей АК:
Гли
Гис
Вал
Арг
+Глу
#Содержание воды в зрелой кости:
+11-25%
41-50%
30-35%
0-10%
35-40%
*Коллаген первого типа образует белковую матрицу:
эмали и кости
+цемента и дентина
дентина и эмали
+кости и хряща
хряща и цемента
#Кариес – резистентность тканей зуба повышается за счет образования в эмали:
карбоната кальция
карбонатапатита
стронциевого апатита
+фторапатита
фторида кальция
#Аскорбат участвует в реакциях:
+катализируемых лизилгидроксилазой
ацетилирования коллагена
катализируемых диаминооксидазой
катализируемых лизилоксидазой
гликозилирования коллагена
*Эстрогены (эстрадиол) контролируют:
количество рецепторов к кальцитриолу
+общий анаболический эффект
+дифференцировку хондрогенных клеток в хондроциты в зоне роста хряща
синтез коллагена I типа
#Содержание кальция в цементе колеблется в пределах:
32-39%
30-32%
26-28%
+21-24%
39-57%
#Минерализующий коллаген I типа представляет собой белковую матрицу для синтеза гидроксиапатита в:
+кости и дентине
цементе и эмали
дентине и эмали
*На ранних этапах формирования эмали в ее органической матрице преобладают:
+амелогенины
фосфорины
+энамелины
кератины
коллагены
*Синтез хондроитинсульфатов регулируют:
+ретинол
+ИФР-1
+ИФР-2
+СТГ
#Минеральный компонент незрелой кости преимущественно представлен:
карбонатапатитом
+аморфным фосфатом кальция
гидроксифторапатитом
гидроксиапатитом
фторапатитом
#Метастатическая оссификация – это:
образование новой кости в зоне деминерализации
образование зубного камня
образование почечных камней
образование кости в обычно неоссифицирующих тканях
+замена хряща костью
#Инициация минерализации альвеолярной кости при участии Gla-белков осуществляется через:
+γ-карбоксиглутамат и Арг
Тре и Тир
Арг и Тре
Тир и Лей
Лей и γ-карбоксиглутамат
*Кальций и ортофосфат поступают в дентин из:
+смешанной слюны
лимфы
+крови
цемента
эмали
*Инициация минерализации альвеолярной кости при участии Gla-белков осуществляется через:
+γ-карбоксиглу
+Арг
Лиз
Сер
*Замещение кальция на стронций в структуре гидроксиапатита:
снижает кариес-резистентность эмали
+происходит по мере старения ткани
увеличивает механическую прочность эмали
+уменьшает механическую прочность эмали
+повышает кариес-резистентность эмали
*Образование активной формы морфогенетического белка кости стимулируется:
+кальцитонином
+эстрогенами
+паратином
+андрогенами
паратирином
*Регуляция синтеза коллагеновых и неколлагеновых белков минерализованных тканей осуществляется:
+кальцитонином
+СТГ
+тиреоидными гормонами
+инсулином
#Остеонектин обеспечивает:
дифференцировку перецитов в скелетогенные клетки
адгезию коллагена и кристаллов гидроксиапатитов
адгезию коллагена и остеобластов
+адгезию остеобластов и кристаллов гидроксиапатитов
хемотаксис и хемокинез остеокластов
*Белковая матрица эмали преимущественно представлена:
кератинами
коллагенами
каротинами
+энамелинами
+фосфопротеинами έ3 и έ4
#Инсулин индицирует синтез белков минерализованных тканей посредством:
аденилатциклазного пути
гуанилатциклазного пути
фосфоинозитольного пути
цитозольного механизма
+тирозинкиназного механизма
*Паротин усиливает:
+поступление в одонтобласты кальция
+образование в одонтобластах гидроксиапатита
+синтез белка в одонтобластах
+поступление одонтобласты Рн
*Присутствующие в белках минерализованных тканей Про, Гли, о-Про участвуют в:
+формировании спиральной коллагеновой структуры
формировании α-спирали
+формировании β-структуры
образовании статических клубков
связывании кальция
*Белковая матрица кости преимущественно представлена коллагеном типа:
+I
+II
V
III
IV
*В минерализации кости участвует:
+остеонектин
+щелочная фосфатаза
+остеопонтин
+остаток γ-карбоксиглу Gla-белков
*В процессе синтеза коллагена непосредственно после трансляции α-цепей осуществляется их:
+гликозилирование
транскрипция
+спирализация
транспорт по ЭПР
+гидроксилирование
#Коллаген I типа образует белковую матрицу:
эмали и кости
+кости и дентина
хряща и эмали
хряща и зубного камня
цемента и слюнного камня
*Андрогены (тестостерон) вызывают:
+усиление синтеза ингибитора остеоиндукции у взрослых
+увеличение массы костной ткани
+общий анаболический эффект
+задержку кальция и неорганического фосфата в кости
#Остатки γ-карбоксиглу содержатся в:
эластине
фибронектине
остеонектине
коллагене
+остеокальцине
#Суммарное содержание кальция и Рн в цементе колеблется в пределах:
38-41%
+44,5-45,7%
35-38%
31-36%
#Высокомолекулярный фосфогликопротеин, связывающий до 25% фосфата органического матрикса эмали – это:
+энамелин
фосфопротеин έ3 и έ4
амелогенин
кислотостабильный каркасный фосфопротеин
фосфорин
#Влияние соматотропного гормона на минерализованные ткани проявляются в активации:
сульфатирования протеогликанов
хондрогенеза
синтеза белков
+роста кости
#АК, первично связывающая фосфат в процессе инициации минерализации зубов и костей, это:
+Лиз
Иле
Мет
Тре
Лей
#Укажите содержание фтора в питьевой воде, при котором развивается кариес зубов:
5-10 мг/л
3-4 мг/л
1-2 мг/л
+0,5-1,0 мг/л
0,1-0,2 мг/л
#Действие андрогенов и эстрогенов на остеогенез реализуется посредством:
аденилатциклазного пути
инозитолтрифосфатного пути
гуанилатциклазного пути
тирозинкиназного механизма
+цитозольного механизма
#Витамин К участвует в реакциях:
фосфорилирования радикалов Сер
гидроксилирования радикалов Лиз
+γ-карбоксилирования радикалов Глу
гликозилирования радикалов Сер
фосфорилирования радикалов Арг
*Источником кальция и Рн для дентина и кости является:
+кровь
лимфа
+смешанная слюна
эмаль
цемент
#В белках минерализованных тканей Лиз участвует в:
связывании Рн
+гликолизировании белков
связывании Ca2+
#В процессе синтеза коллагена, непосредственно после гидроксилирования и гликозилирования α-цепей, осуществляется их:
+соединение дисульфидными связями
транскрипция
спирализация
секреция в виде тримера
транспорт по ЭПР
*Увеличение карбонатного апатита в костной ткани по мере старения:
+повышает кариес-резистентность кости
увеличивает механическую прочность кости
+делает кость более хрупкой
снижает кариес-резистентность кости
не меняет механическую прочность кости
#Фактор роста скелета стимулирует:
адгезию коллагена с кристаллами гидроксиапатита
хемотаксис и хемокинез остеокластов
адгезию коллагена с остеобластами
+митозы скелетогенных клеток
адгезию остеобластов с кристаллами гидроксиапатита
*В гидроксилировании остатка Про при синтезе коллагена участвует:
+Fe2
+пролилгидроксилаза
+α-кетоглутарат
+аскорбат
*Костный сиалопротеин обеспечивает:
дифференцировку перецитов в одонтогенные клетки
+связывание клетки с коллагеном I типа
образование кристаллов гидроксиапатита
+хемотаксис и хемокинез одонтобластов
связывание коллагена и кристаллов гидроксиапатита
*Для остеоколлагена характерны посттрансляционные модификации радикалов АК:
+гидроксилирование Лиз
сульфатирование Лиз
+окислительное ɛ- дезаминирование Лиз
+гидроксилирование Про
+фосфорилирование Сер
*Остеобласты в ходе ремоделирования секретируют:
+коллаген I типа
+протеогликаны, связанные с кальцием
+мембранные везикулы
+щелочную фосфатазу
ферменты, участвующие в фосфорилировании остеонектина и Gla-протеина
*Остеобласты синтезируют и секретируют:
+остеопонтин
+остеокальцин
+остеонектин
+щелочную фосфатазу
кислую фосфатазу
#Пирофосфатаза:
замедляет процесс минерализации
синтезируется в остеокластах
+катализирует гидролиз Н4Р2О7
влияет на метаболизм остеобластов
снижает активность остеокластов
*Остеонектин:
+участвует в регуляции минерализации костной ткани
+синтезируется и секретируется остеобластами
содержит поперечные сшивки, образованные радикалами Лиз
+является гликопротеином
+содержит много остатков Глу и Асп
*К группе неколлагеновых белков костной ткани относятся:
+остеопонтин
+костный сиалопротеин
+остеокальцин
остеоколлаген
+остеонектин
*Остеокальцин:
+состоит из двух пептидных цепей, соединенных дисульфидной связью
+содержит аминокислотные остатки γ-Глу
является гликопротеином
+с помощью Ca2+ может прикрепляться к мембране клеток
+секреторный белок остеобластов
*Для формирования белковой матрицы необходимо взаимодействие:
+Gla-протеина с ионами кальция и фосфата
+остеонектина с кальцием и фосфатом
+коллагена с неколлагеновыми белками
+неколлагеновых белков с годроксо
секреторных глицерофосфолипидов с цитратом
#Выберите утверждение нарушающее последовательность событий - Паратгормон:
взаимодействует с мембранными рецепторами остеобластов
повышает скорость фосфорилирования ферментов и белков по Сер и Тре
регулирует секрецию неколлагеновых белков остеобластами
+увеличивает секрецию остеокластами коллагеназы
повышает активность остеокластов
*Кислая фосфатаза:
+проявляет наибольшую активность при рН<7,0
+ гидролаза
дефосфорилирует остеокальцин
+секретируется остеокластами
+лизосомальный фермент
*Щелочная фосфатаза:
+гидролиза
+имеет оптимум рН 9,6
+повышает концентрацию Р
синтезируется остеокластами
+дефосфорилирует специфические белки
#Gla-протеин:
синтезируется и секретируется остеокластами
содержит оксипролин
с помощью RGD-последовательности взаимодействует с остеокластами
+активирует остеокласты и снижает скорость минерализации
теряет активность в ходе дефосфорилирования
*К специфическим белкам эмали зуба относятся:
+амелогенины
+энамелины
+фосфопротеины
+белки, содержащие
фибронектин
*В состав пульпы входят:
+коллаген
эластин
+одонтобласты
+фибробласты
+макрофаги
*Коллаген дентина
+содержит о-Про
+не гидратируется
содержит много ароматических аминокислот Три, Фен, Тир
+не гидролизуется коллагеназой одонтобластов
+содержит о-Лиз
#Суточная секреция десневой жидкости в норме составляет:
3,5-5 мл
4-6,5 мл
+0,5-2,4 мл
*Клетки, входящие в состав десневой жидкости:
+лейкоциты
эритроциты
+эпителиальные клетки
+микроорганизмы
фибробласты
*При пародонтите в десневой жидкости увеличивается количество клеток:
+лейкоцитов
эритроцитов
+эпителиальных клеток
+микробных клеток
фибробластов
#Объем десневой жидкости при пародонтите:
+увеличивается
уменьшается
не изменяется
*Вещества, защищающие полость рта от микроорганизмов:
лизоцим
гистамин
иммуноглобулин
+α2-макроглобулин
цистатины
белки, богатые Про
+α1-ингибитор протеиназ
#Содержание белков в десневой жидкости равно:
60-80 г/л
40-50 г/л
+61-68 г/л
#При пародонтите содержание белков:
+увеличивается
уменьшается
*Белки, входящие в состав десневой жидкости:
+альбумины
+глобулины
+иммуноглобулины
+ферменты
+лактоферрин
+фибронектин
+белки системы фибринолиза
+ингибиторы протеиназ
*При пародонтите вовзрастает активность следующих ферментов десневой жидкости:
+коллагеназы
+эластазы
+катепсинов
+гиалуронидазы
+амилазы
+фосфотазы
гликогенсинтазы
*Смешанная слюна выполняет следующие функции:
+пищеварительную
+минерализующую
+защитную
+очищающую
+гормональную
+способствует гемостазу в полости рта
#Скорость секреции слюны (без стимуляции) равна:
1-2 мл/мин
4-5 мл/мин
10-20 мл/мин
+0,2-0,5 мл/мин
#В норме у взрослого человека секреция слюны в мл за сутки составляет:
100-200
500-600
+1000-2000
50-100
*Буферные системы, которые поддерживают рН слюны 6,5-7,5:
+фосфатная
гемоглобиновая
+белковая
ацетатная
+гидрокарбонатная
*Факторы, влияющие на кислотность слюны:
+скорость слюноотделения
+буферная емкость слюны
+гигиеническое состояние полости рта
+характер пищи
осмотическое давление слюны
*Минерализующая способность слюны снижается при рН:
6,0-7,0
+5,0-6,0
+7,0-8,0
#Содержание белков в слюне колеблется в пределах:
+0,8-4,0 г/л
1,0-3 г/л
0,75-1,35 г/л
*Белки, превалирующие в составе слюны:
+альбумины
глобулины
гистатины
цистатины
+муцины
белки, богатые Про
*Кариесрезистенность зубов с возрастом повышается за счет следующих изменений химического состава слюны:
снижения содержания кальция
увеличения кислотности слюны
+уменьшения кислотности слюны
+увеличения вязкости слюны
повышения объема суточной секреции слюны
+уменьшения объема суточной секреции слюны
+повышения минерализующих свойств слюны
*Компоненты, входящие в состав пелликулы:
+гликопротеины
+пептиды
+АК
+минеральные вещества
Микроорганизмы
Cтатическая биохимия
Химия простых белков
Гетероциклической ароматической аминокислотой является
глютамат
треонин
триптофан
тирозин
метионин
2# Незаменимые аминокислоты
аланин и фенилаланин
фенилаланин и глицин
аланин и лизин
+лизин и фенилаланин
глицин и аланин
3# Аминокислота, содержащая полярный незаряженный радикал
аспарагиновая кислота
+серин
лизин
глютаминовая кислота
аргинин
4# Нейтральная аминокислота
глютаминовая
лизин
+аланин
аргинин
аспарагиновая
5# В образовании дисульфидной связи участвует
+цистеин
метионин
лизин
серин
гистидин
6# Аминокислота, содержащая метильную группу
глицин
аргинин
лизин
серин
+метионин
7# Серосодержащая аминокислота
+метионин
тирозин
триптофан
треонин
валин
8*Гидроксигруппу содержат аминокислоты
аланин
+серин
цистеин
метионин
+треонин
9# Иминокислотой является
глицин
цистеин
аргинин
+пролин
серин
10*Функциями белков являются
+ферментативная
+транспортная
+структурная
+иммунная
+регуляторная
11# Кислыми (катионными) белками являются белки с изоэлектрической точкой
рН 7.1
рН 8.5
рН 5.5
+рН 10.1
рН 9.5
12# В аминокислотах встречаются функциональные группы
+аминогруппа
+карбоксильная
+сульфгидрильная
+гидроксильная
винильная
13# Заряд белка в растворе зависит от
температуры
+величины рН раствора
изоэлектрической точки белка
количества пептидных связей
количества водородных связей
14# Растворимость белков в воде обусловлена
формой белковой молекулы
зарядом белка
+гидратацией белковых молекул
наличием небелковых компонентов
все ответы верны
15*С пептидом глу-тир-про-гис будут положительными следующие цветные реакции
+биуретовая
+нингидриновая
+ксантопротеиновая
Фоля
+Миллона
16*Цветные реакции на белки позволяют судить
+о наличии белка в биологических жидкостях
о первичной структуре белка
+о присутствии некоторых аминокислот в белках
о функциях белков
о растворимости белка
17*Для фракционирования белков применяются следующие методы
диализ
+электрофорез
+высаливание
+гель-фильтрация
денатурация
18*При изучении аминокислотного состава белков используются следующие методы
+гидролиз белков
+хроматографический анализ
+цветные реакции на отдельные аминокислоты
денатурация
высаливание
19*Гидратная оболочка молекулы белка образуется при участии гидрофильных групп следующих аминокислот
валина
+цистеина
+глютаминовой кислоты
+аспарагиновой кислоты
+лизина
+серина
+тирозина
+треонина
20*Глобулины осаждаются при насыщении раствора сульфатом аммония
при полном насыщении раствора
при 100% концентрации
+при полунасыщении
+при 50% концентрации
при 30% концентрации
21*Альбумины осаждаются при насыщении раствора сульфатом аммония
при полунасыщении
при 50% концентрации
+при полном насыщении
+при 100% концентрации
при 30% концентрации
22# Простые природные белки должны отвечать следующим требованиям:
иметь маленькую молекулярную массу
иметь однообразный аминокислотный состав
+состоять только из аминокислот
не обладать четвертичной структурой
иметь фибриллярное строение
23# Сложные белки должны отвечать следующим требованиям
иметь большую молекулярную массу
иметь олигомерное строение
иметь разнообразный аминокислотный состав
+содержать в своем составе помимо аминокислот небелковуючасть
обладать способностью к кооперативным изменениям конформации
24*К фибриллярным белкам относятся
альбумин
глобулин
+кератин
миоглобин
+эластин
+коллаген
гемоглобин
25*К глобулярным белкам относятся
эластин
коллаген
+гемоглобин
+миоглобин
+альбумин
+глобулин
26*К простым белкам относятся
+сывороточный альбумин
миоглобин
гемоглобин
+эластин
+кератин
27*К сложным белкам относятся
+каталаза
+сукцинатдегидрогеназа
эластин
сывороточный альбумин
+миоглобин
28*Структурно-функциональное многообразие природных белков обеспечивается различиями
+аминокислотного состава
разной длиной полипептидной цепи
по молекулярной массе
+последовательностью аминокислотного состава полипептидной цепи
+количеством полипептидных цепей в олигомерном белке.
29#Под первичной структурой белка понимают
аминокислотный состав полипептидной цепи
способ укладки протомеров в олигомерном белке
+порядок чередования аминокислот, соединенных в белке пептидными связями
укладка полипептидной цепи в виде альфа-спирали
способ укладки полипептидной цепи в пространстве
30# Под вторичной структурой белка понимают
способ укладки протамеров в олигомерном белке
последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями в полипептидную цепь
пространственная укладка полипептидной цепи, стабилизированная, преимущественно слабыми связями между радикалами аминокислот
+способ укладки полипептидных цепей, соединенных водородными связями между атомами пептидного остова в виде альфа-спиралей или бета-структур объединение нескольких полипептидных цепей в фибриллярные структуры
31# Третичной структурой белка является
пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова
+конформация полипептидной цепи фибриллярной или глобулярной формы, образованная за счет взаимодействия функциональных групп радикалов аминокислот
порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи
способ укладки полипептидной цепи в виде спиральной структуры
способ укладки протомеров в олигомерном белке
32# Четвертичная структура белка
способ укладки полипептидной цепи в пространстве
пространственное расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур
+количество протомеров, их расположение относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке
способность связывать природные лиганды
пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова
33# Высаливание белков осуществляется под действием факторов
избытка белка в растворе
воздействия низкой температуры
+высоких концентраций нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов
действия сильных электролитов
действия органических растворителей
34# Денатурация белка – это
уменьшение растворимости белков при добавлении солей щелочных и щелочноземельных металлов
потеря биологической активности белка в результате его гидролиза
изменение конформации белка, сопровождающееся потерей его биологической активности и растворимости
+конформационные изменения белка в результате взаимодействия с природными лигандами
обратимое осаждение белка
35*Для процесса денатурации характерно
+утрата биологической активности
сохранение биологических свойств
нарушение первичной структуры
+нарушение вторичной и третичной структуры
сохранение конформации
36# Химические агенты, вызывающие денатурацию белка
хлорид натрий
серная кислота (конц)
ацетат свинца
сульфат аммония
+верные ответы «2» и «3»
37# Простетическую группу гемоглобина (гем) связывает с белком остаток аминокислоты
аланина
глицина
+гистидина
тирозина
валина
38# Присутствие белка в растворе можно определить с помощью реакции
+биуретовой
Фоля
Миллона
ксантопротеиновой
нингидриновой
39*Высаливание белков осуществляется под действием факторов
избытка белка в растворе
воздействии низкой температуры
+высоких концентраций нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов
+действии сильных электролитов
действии органических растворителей
40*В изоэлектрической точке белок:
имеет положительный заряд
имеет отрицательный заряд
+имеет суммарный электрический заряд равный нулю
+имеет самую высокую степень растворимости
в электрическом поле мигрирует от анода к катоду
41# Для нативной и денатурированной рибонуклеазы общим является
+первичная структура
конформация
строение активного центра
межрадикальные связи
функции
42# Альбумины – это
белки плазматических мембран
+белки плазмы крови
ядерные белки
белки соединительной ткани, богатые глицином и пролином
белки соединительной ткани, богатые глицином и валином
43# Гидратная оболочка молекулы белка образуется при участии полярных групп следующих
валина
цистеина
+лизина
верно «1» и «2»
верно «2» и «3»
44# Многообразие белков обеспечивается за счет
+первичной структуры белка
вторичной структуры белка
третичной структуры
четвертичной структуры
молекулярной массы белка
45# К факторам устойчивости белковой молекулы в растворе относятся
гидратная оболочка
заряд
отсутствие заряда
+верно «1» и «2»
верно «1» и «3»
46# Для денатурированного белка характерно
+наличие пептидных связей
способность к элетрофорезу
вторичная и третичная структура
хорошая растворимость в воде
наличие антигенных свойств
47# Олигомерным белком является
+гемоглобин
миоглобин
сывороточный альбумин
коллаген
фиброин
48# Фибриллярным белкам относятся
альбумины
гистоны
протамины
+коллагены
глютелины
49# При денатурации белка не нарушаются связи
дисульфидные
водородные
+пептидные
ионные
гидрофобные
50# Сульфгидрильную группу (тиогруппу) содержит аминокислота
аспарагин
гистидин
лизин
+цистеин
метионин
U3Химия сложных белков
51# К гемопротеинам относится
пепсин
липаза
химотрипсин
+цитохром Р450
казеин
52# Простетические группы протеогликанов содержат
пентозы
лактозу
сахарозу
+хондроитинсульфат
ликоген
53*Мономерами нуклеиновых кислот являются
+мононуклеотиды
мононуклеозиды
+нуклеозидмонофосфаты
азотистые основания
нуклеозидтрифосфаты
нуклеозиддифосфаты
54*Компонентами мононуклеотидов нуклеиновых кислот являются
+углевод
+гетероциклическое азотистое основание
+фосфорная кислота
серная кислота
эфир
амин
55*Нуклеозидами являются
+уридин
+цитидин
+дезоксицитидин
+аденозин
+дезоксиаденозин
+тимидин
56*В состав аденозина входят
+аденин
+рибоза
дезоксирибоза
фосфорная кислота
гипоксантин
ксилоза
57*В состав рибонуклеотидов входят следующие азотистые основания
+аденин
+гуанин
+урацил
тимин
+цитозин
инозин
58*В состав дезоксирибонуклеотидов входят следующие азотистые основания
+цитозин
+гуанин
+тимин
урацил
+аденин
59# В состав РНК входит углевод
α-Д-рибоза
β-Д-дезоксирибоза
+β-Д-рибофураноза
β-Д-рибопираноза
α-Д-рибопираноза
60*К пуриновым азотистым основаниям относятся
+гуанин
урацил
тимин
5-метилурацил
метилцитозин
+аденин
61*К пиримидиновым азотистым основаниям относятся
ксантин
гуанин
+урацил
+тимин
гипоксантин
аденин
62*Рибонуклеозидтрифосфатами являются
АДФ
+ГТФ
+АТФ
УМФ
ИМФ
63# Дезоксирибонуклеозиддифосфатом является
+д-ГДФ
д-АТФ
ЦДФ
д-ЦТФ
ТМФ
64# На один виток двойной спирали днк приходится следующее число пар оснований
5
+10
15
20
100
65# Цитозин соединяется водородными связями с
аденином
ксантином
+гуанином
гипоксантином
тимином
66# Мононуклеотиды соединяются между собой, образуя первичную структуру нуклеиновых кислот, с помощью связей
ионных
+три-штрих, пять-штрих-фосфодиэфирных
пирофосфатных
водородных
гидрофобных
67*В двухспиральной молекуле днк полинуклеотидные цепи удерживаются связями
ионными
+три-штрих, пять-штрих-фосфодиэфирных
+водородными
+гидрофобными
ковалентными
68*Комплементарными парами азотистых оснований являются
Г-У
+А-Т
+Г-Ц
А-Ц
А-У
69*Характерными особенностями структуры т-рнк являются
+наличие значительного числа минорных оснований
наличие кодона
+структура типа «клеверного листа»
+акцепторная ветвь всегда завершается триплетом ЦЦА
полная спирализация
70# Биологическая роль М-РНК
активация и транспорт аминокислот
формирование третичной структуры ДНК
участник сплайсинга пре-м-РНК
+матрица белкового синтеза
структурный компонент рибосом
71# Основные свойства гистонов обусловлены высоким содержанием в них
+лизина и аргинина
глутамина и лизина
серина и глицина
глицина и гистидина
аргинина и валина
72*Биологическая роль ДНК
участие в трансляции
активация аминокислот
+хранение генетической информации
+передача наследственных признаков
транспорт аминокислот к месту синтеза белка
+участие в транскрипции
73# В молекуле ДНК число остатков аденина всегда равно числу остатков
гуанина
+тимина
урацила
цитозина
ксантина
74# В формировании третичной структуры ДНК у эукариот участвуют белки
протамины
глютелины
+гистоны
альбумины
глобулины
75# Между молекулой ДНК и гистонами в составе эукариотической хромосомы формируются связи
ковалентные
+ионные
водородные
фосфодиэфирные
электростатические
76# Простетической группой гемоглобина является
четыре пирольных кольца, соединенных с Fе со степенью оксиления +3
протопорфирин IX
+четыре пиррольных кольца, соединенных метиновыми мостиками и Fе 2+
четыре геминовые группировки, соединенные с Fе 3+
гем
77*Для гемоглобина характерны следующие свойства
+молекулярная масса в четыре раза больше, чем у миоглобина
наличие одной геминовой группировки
+из четырех полипептидных цепей две одинаковые
+каждая из субъединиц молекулы гемоглобина напоминает по своей третичной структуре молекулу миоглобина
все субъединицы молекулы гемоглобина разные
78# Кооперативные изменения конформации протомеров-это
повышение сродства гемоглобина к кислороду
аллостерическое взаимодействие олигомерного белка и лиганда
+изменение конформации субъединиц в олигомерном белке, обусловленное взаимным влиянием и сопровождающееся изменением функциональной активности белка
изменение четвертичной структуры белка, опосредованное
взаимодействием между разными участками связывания
изменение третичной структуры белка
79# Простетическую группу гемоглобина (гем) связывает с белком остаток аминокислоты
аланина
глицина
+гистидина
тирозина
пролина
80*Олигомерными белками являются гемпротеины
миоглобин
цитохром в
+гемоглобин
+каталаза
цитохром с
81# Гемоглобин взрослого человека состоит из четырех субъединиц
2α2γ
+2α2β
2α2δ
2β2δ
2β2
82*Железосодержащими белками являются
церулоплазмин
карбоангидраза
+гемосидерин
+ферритин
пластоцианин
83*К фосфопротеинам относятся
оризенин риса
сывороточный альбумин
+вителлин яичного белка
гордеин семян ячменя
+казеин молока
84*Фосфорная кислота в фосфопротеинах обычно ковалентно связана
+с гидроксильной группой серина
+с гидроксильной группой треонина
с НS-группой цистеина
с β-карбоксильной группой аспарагиновой кислоты
с ε-аминогруппой лизина
85# Углеводы связаны с белковой частью гликопротеинов связью
водородной
+гликозидной
ионной
гликозаминной
сложноэфирной
86*Связь между углеводным компонентом и апобелком в гликопротеинах осуществляется через радикалы аминокислотных остатков
тирозина
серина
+аргинина
+лизина
аспарагина
87*В состав углеводного компонента гликопротеинов входят
+галактоза
+глюкоза
фруктоза
ксилоза
+манноза
88*Для структурных липопротеинов характерно
транспортная функция
присутствие в плазме крови
+присутствие в составе биомембран
растворимость в полярных растворителях
+обеспечение физиологических функций мембран клеток
89# В молекуле гемоглобина содержится атомов железа
один
два
три
шесть
+четыре
90# Наиболее крупные по размерам липопротеины крови
ЛПВП
ЛПНП
ЛПОНП
+хиломикроны
ЛППП
91*Липидный компонент в молекулах липопротеинов соединяется с белковой частью с помощью связей
+гидрофобных
+ионных
ковалентных
+водородных
дисульфидных
U3Ферменты
92# Ферменты – это
сложные белки
производные витаминов
белки, являющиеся структурными компонентами клеток
+биокатализаторы белковой природы
углеводы
93# Участок активного центра фермента, присоединяющий субстрат, называется
каталитический
гидрофобный
аллостерический
гидрофильный
+контактный
94# Функция ферментов
транспортная
регулирующая
структурная
сократительная
+каталитическая
95# Ферменты ускоряют реакции, так как
изменяют свободную энергию реакции
ингибируют обратную реакцию
изменяют константу равновесия реакции
+уменьшают энергию активации
избирательно увеличивают скорость прямой реакции
96# Ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся по некоторым физико-химическим свойствам, называются
апоферменты
+изоферменты
коэнзимы
протомеры
мультимеры
97# В основе современной классификации ферментов лежит
+тип катализируемой реакции
тип разрываемых связей в ходе реакции
вид кофактора, входящего в состав фермента
химическая природа субстрата
природа фермента
98# Ферменты, активация которых происходит в результате частичного протеолиза называются
мультимеры
+зимогены
изоферменты
холоферменты
коэнзимы
99# При желудочно-кишечных заболеваниях в качестве заместительной энзимотерапии применяют
эндопептидазу
+трипсин
каталазу
рибонуклеазу
АСТ
100# Абсолютной специфичностью обладает
химотрипсин
папаин
нуклеаза
+аргиназа
лизоцим
101# Большинство ферментов проявляют максимальную активность при рН
кислом (1,5-2)
щелочном (8-9)
+близком к нейтральному
только при рН 7
любого значения
102# Ферменты денатурируют при температуре
0 градусов
+80-100 градусов
20-30 градусов
30-40 градусов
0-10 градусов
103# При заболеваниях поджелудочной железы наблюдается дефицит фермента
альдолазы
пепсина
+липазы
трансаминазы
малатдегидрогеназы
104# Кофактор – это
белковая часть фермента
+небелковая часть фермента
|
|
|
Скачать 485.69 Kb.