тест. тесты по бихе. # Гетероциклической ароматической аминокислотой является
 Скачать 1.16 Mb.
|
|
часть фермента, состоящая из аминокислот часть фермента, осуществляющая гидролиз вещества часть фермента, осуществляющая ингибирование # Витамин В1 содержит кофактор флавинадениндинуклеотид + тиаминдифосфат никотинамидадениндинуклеотид пиридоксальфосфат кобаламин # Пепсин имеет оптимум рН + 1,5-2,5 4-5 6-7 8-9 10-11 # Аспарагиназа используется для лечения заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии тромбозов лимфогрануломатоза + вирусного конъюктивита заболеваний ЖКТ # При остром панкреатите диагностическое значение имеет определение в крови фермента аланинаминотрансферазы + альфа – амилазы лактатдегидрогназы креатинфосфокиназы ЛДГ # Константа михаэлиса отражает сродство к ингибитору активность фермента сродство к кофактору сродстов к коферменту + сродство к субстрату # Превращение зимогена в активный фермент происходит в результате фосфорилирования метилирования формирования димеров образования дисульфидных связей + гидролиза одной или нескольких пептидных связей # Ферменты, синтезирующиеся в виде зимогенов амилаза, пепсин, трипсин липаза, нуклеаза, пепсин химотрипсин, трипсин,амилаза химотрипсин, трипсин, фосфотаза + пепсин, химотрипсин, трипсин # Трансферазы катализируют реакции + внутримолекулярного переноса групп гидролиза окислительно-восстановительные негидролитического расщепления субстрата межмолекулярного переноса групп # В основе обнаружения ферментов используется свойство каталитическая активность + специфичность действия термостабильность термолабильность амфотерность # При заболеваниях печени в сыворотке крови исследуют активность ферментов пепсина трипсина α-амилазы лактазы + АЛТ # Ферменты, катализирующие реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков с одной молекулы на другую, относятся к классу гидролазы + трансферазы оксидоредуктазы изомеразы лигазы # Фермент алкогольдегидрогеназа с индексом кф 1.1.1.1 относится к классу гидролазы трансферазы изомеразы + оксидоредуктазы лиазы # Общее количество субъединиц в лактатдегидрогеназе две три + четыре шесть восемь # Ферменты, катализирующие процессы декарбоксилирования органических веществ, относятся к классу трансфераз лигаз + лиаз гидролаз изомераз # Кофакторы, содержащие витамин В2 называются никотинамидные пиридоксалевые + флавиновые кобамидные биотиновые # Ферменты – это сложные белки производные витаминов белки, являющиеся структурными компонентами клеток + биокатализаторы белковой природы группа простых белков # Ферменты отличаются от неорганических катализаторов следующими свойствами высокая специфичность термолабильность не расходуются в процессе реакции увеличивают скорость химических реакций + чувствительны к небольшим изменениям рН # В холоферментах в состав кофактора входят нуклеотиды металлы производные витаминов гем + липиды пептиды * Витамин В2 входит в состав следующих кофакторов НАД+ ПАЛФ НS-СоА + ФАД глютатион ТДФ + ФМН Н4- биоптерин (ТГФК) # Витамин В1 входит в состав следующего кофактора НАД+ ПАЛФ НS-СоА ФАД глютатион ТДФ + ФМН Н4- биоптерин (ТГФК) * Витамин РР входит в состав следующих кофакторов + НАД+ ПАЛФ НS-СоА ФАД + НАДФ+ глютатион ТДФ ФМН Н4- биоптерин (ТГФК) # витамин В6 входит в состав следующего кофактора НАД+ + ПАЛФ НS-СоА ФАД глютатион ТДФ ФМН Н4- биоптерин (ТГФК) # Витамин В3 входит в состав следующего кофактора НАД+ ПАЛФ + НS-СоА ФАД глютатион ТДФ ФМН Н4- биоптерин (ТГФК) # Витамин В9 (фолацин) входит в состав следующего КОФАКТОРА НАД+ ПАЛФ НS-СоА ФАД глютатион ТДФ ФМН + Н4- биоптерин (ТГФК) * Активный центр фермента + это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе + обладает свойством комплементарности к субстрату включает только положительно заряженные радикалы аминокислот содержит только металлы служит для регуляции активности фермента * Свойства апофермента это комплекс белка и кофактора обладает высокой каталитической активностью представляет собой неорганический ион или органическое соединение, являющееся производным витаминов + синтезируется в организме + определяет специфичность фермента * Функции металлов в ферментативном катализе + участвуют в связывании фермента с субстратом + способствуют связыванию эффектора с аллостерическим центром участвуют в связывании фермента с коферментом + стабилизируют четвертичную структуру фермента участвует в образовании первичной структуры фермента * Неодинаковая скорость протекания одного и того же метаболического пути в разных органах может быть обусловлена + количеством ферментов + активностью ферментов + изоферментным составом ферментами мембран разными значением рН # Кофактор - это белковая часть фермента + простетическая группа фермента часть фермента, состоящая из аминокислот часть фермента, осуществляющая гидролиз вещества часть фермента, осуществляющая ингибирование # Участок молекулы фермента, ответственный за присоединение субстрата и его ферментативное превращение называется гидрофобный центр каталитический центр + активный центр субстратный центр аллостерический центр * Ферментами, из указанных сложных белков, являются гемоглобин миоглобин + каталаза + пероксидаза + цитохромы # Белковая часть холофермента называется + апофермент кофермент кофактор протомер простетическая группа # Участок активного центра фермента, присоединяющий субстрат, называется каталитический гидрофобный аллостерический гидрофильный + контактный # При увеличении температуры скорость ферментативной реакции постоянно возрастает постоянно понижается + до 37-40 градусов возрастает, в дальнейшем снижается повышается после достижения 60 градусов С не имеет закономерностей * Абсолютной специфичностью обладают следующие ферменты амилаза + аргиназа липаза + уреаза химотрипсин аминопептидаза # Большинство ферментов проявляют максимальную активность при рН кислом (1,5-2) щелочном (8-9) + близком к нейтральному только при рН =7,0 при рН= 4-6 # При действии высокой температуры с ферментом происходит гидролиз + денатурация образование фермент-субстратного комплекса блокирование активного центра нарушение первичной структуры # Крахмал гидролизует фермент сахараза + α-амилаза эстераза лактаза α-липаза # Пепсин имеет оптимум рН + 1,5-2,5 4-5 6-7 8-9 10-11 # Амилаза имеет оптимум рН 1,5-2 + 6,8-7,2 8-9 3,5-4 4,5-5 # Ферменты денатурируют при температуре 0 градусов С + 80-100 градусов С 20- 30 градусов С 30-40 градусов С # Оптимальной для действия большинства ферментов является температура 50-60 градусов С 15-20 градусов С 80-100 градусов С + 35-40 градусов С 0- 20 градусов С # Ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся по некоторым физико-химическим свойствам, называются апоферменты + изоферменты коэнзимы протомеры мультимеры # При действии ингибитора, обладающего структурным сходством с субстратом, наблюдается торможение + конкурентное неконкурентное аллостерическое неспецифическое необратимое # Активатором пепсина является + соляная кислота хлористый натрий сернокислая медь хлористый калий гидрат окиси меди # К конкурентным ингибиторам относятся вещества, имеющие структурное сходство с коферментом продуктом реакции + субстратом ферментом аллостерическим центром фермента * Специфичность действия ферментов отражает + влияние на строго определенные субстраты образование строго определенных продуктов реакции + расщепление строго определенных химических связей в субстрате + воздействие на определенные стереоизомеры способность к регуляции активности # Для проявление максимальной активности ферментов требуется максимальное значение рН + оптимальное для каждого фермента значение рН минимальное значение рН активность фермента стабильна в большом диапазоне рН значение рН равное 2 # Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью, осуществляют превращение только определенных стереоизомеров превращение, соединений содержащих одинаковые группы превращение различных классов химических соединений + превращение только одного субстрата воздействие на химические связи определенных групп * Активный центр фермента имеет следующие участки аллостерический + контактный (зона связывания) + каталитический (зона катализа) мультиферментный только 1 участок каталитический * На скорость ферментативных реакций влияют следующие факторы + температура + рН среды + концентрация субстрата + концентрация фермента + наличие активаторов или ингибиторов данного фермента * Снижение активности фермента под действием конкурентного ингибитора может быть вызвано + взаимодействием ингибитора с функциональными группами аминокислот активного центра взаимодействием ингибитора с функциональными группами аминокислот вне активного центра конформационными изменениями молекул фермента + уменьшением количества фермент- субстратных комплексов взаимодействием ингибитора с функциональными группами аллостерического центра * Наиболее часто в активном центре ферментов присутствуют радикалы аминокислот + цистеина + серина валина + гистидина изолейцина + глютаминовой кислоты # Превращение зимогена в активный фермент происходит в результате формирования димеров образование дисульфидных связей + гидролиза одной или нескольких специфичных пептидных связей фосфорилирования метилирования * Для осуществления ферментативной реакции необходимы + определенная ориентация субстрата в активном центре фермента + взаимное изменение конформации субстрата и фермента наличие аллостерического центра + комплементарность структуры активного центра фермента структуре субстрата диссоциация ионогенных групп фермента + деформация и дестабилизация связей субстрата * Изменение рН среды может привести к + изменению ионизации функциональных групп фермента + изменению ионизации функциональных групп субстрата + разрыву слабых нековалентных связей в молекуле фермента + изменению конформации фермента изменению конформарции активного центра фермента * Для аллостерических ферментов характерно + кооперативные конформационные изменения при наличии эффекторов + наличие регуляторного центра наличие кофермента наличие активного центра специфичность действия + наличие четвертичной структуры # Необратимое ингибирование фермента возникает, если фермент и ингибитор связаны + ковалентной связью ионной связью водородной связью гидрофобными взаимодействия электростатическими силами взаимодействиями * Неконкурентное ингибирование происходит, если субстрат и ингибитор похожи по структуре + субстрат и ингибитор не похожи по структуре ингибитор связывается с активным центром фермента + ингибитор связывается не с активным центром фермента, а с другим участком поверхности фермента ингибитор занимает активный центр вместо субстрата # Конкурентные ингибиторы являются + обратимыми необратимыми обратимыми в определенных условиях необратимыми в определенных условиях только ионы металлов * Ионы магния являются активаторами для ферментов фосфорилазы амилазы + гексокиназы + креатинкиназы карбоксипептидазы * Ионы цинка являются активаторами для ферментов + карбоксипептидазы + карбоангидразы глутаматдегидрогеназы лактатдегидрогеназы аминооксидазы # Ферменты необратимо ингибируются под действием липидов аминокислот + ионов тяжелых металлов углеводов сложных белков # Аллостерическими эффекторами ферментов являются кофакторы дипептиды + метаболиты углеводы липиды # Мультиферментные комплексы представляют собой совокупность ферментов одного класса ферменты, катализирующие сходные реакции + полиферментные системы, выполняющие определенную функцию ферменты, ассоциированные с клеточной мембраной ферменты, активирующиеся путем частичного протеолиза # В мультиферментных комплексах все субстраты подобны друг другу все субстраты отличаются друг от друга + продукты превращения одного субстрата являются исходным субстратом для следующего фермента все ферменты катализируют превращение одного и того же субстрата ферменты, активируются путем частичного протеолиза * Для изоферментов характерно + генетическое различие в первичной структуре ферментного белка наличие кофакторов + наличие четвертичной структуры наличие металлов в структуре ферментов наличие одинаковых субъединиц # Количество изоферментов ЛДГ 2 4 3 1 + 5 # Высокая каталитическая активность характеризуется следующими кинетическими параметрами химического процесса ферменты увеличивают энергию активации + ферменты снижают энергию активации ферменты вносят дополнительную энергию ферменты увеличивают стерическое взаимодействие с субстратом ферменты снижают стерическое взаимодействие с субстратом * Константа михаэлиса численно равна конечной концентрации продуктов реакции исходной концентрации субстратов реакции + концентрации субстрата при полумаксимальной скорости реакции + концентрации субстрата, при которой занята половина активных центров фермента концентрации субстрата при максимальной скорости она характеризует молекулярную массу фермента * Название ферментов может образовываться + по названию субстрата + по названию химического процесса по структуре молекулы фермента по структуре апофермента + по виду разрываемой или образуемой связи # В основе современной классификации ферментов лежит принцип + тип катализируемой реакции тип разрываемых связей в ходе реакции вид кофактора, входящего в состав фермента химическая природа субстрата локализация происходящей реакции * C ферментами класса оксидоредуктаз связаны кофакторы ТДФ + НАД+, НАДФ+ + ФМН, ФАД + глютатион + убихинон # Ферменты, катализирующие внутримолекулярный перенос групп, называются киназы + мутазы рацимазы оксигеназы трансферазы # В основе обнаружения ферментов лежит следующее их свойство каталитическая активность + специфичность действия термолабильность термостабильность амфотерность # Качественно можно обнаружить фермент в биологических жидкостях биуретовой реакцией осаждением его трихлоруксусной кислотой |