тест. тесты по бихе. # Гетероциклической ароматической аминокислотой является
 Скачать 1.16 Mb.
|
|
небольшие пептиды активируют секрецию тропных гормонов вызывают секрецию инсулина взаимодействуют с мембранными рецепторами передают сигнал на рецепторы передней доли гипофиза Резистентность к инсулину может быть вызвана патологией инсулиновых рецепторов голоданием длительными физическими нагрузками недостатком массы тела длительностью диабета свыше одного года К стероидным гормонам относится альдостерон кортизол окситоцин соматотропин адреналин Компонентом рибонуклеотидредуктазного комплекса, участвующего в восстановлении рибозы в дезоксирибозу, является НАДФН ФАДН2 НАДН тиоредоксинредуктаза тиоредоксин Все гормоны Образуются в передней доле гипофиза Индуцируют синтез ферментов в клетках-мишенях Изменяют активность ферментов в клетках-мишенях Проявляют свои эффекты через взаимодействие с рецепторами Регулируют собственный синтез и секрецию по механизму отрицательной обратной связи При болезни Иценко- Кушинга уровень АКТГ в плазме крови понижается стабилен может в начале заболевания снижаться, затем возвращаться к норме повышается не изменяется Все перечисленные утверждения, касающиеся гормонов, справедливы, кроме секретируются в ответ на специфический стимул могут менять активность и количество ферментов в клетке различаются по механизму передачи сигнала способны избирательно связываться клетками-мишенями образуются в клетках-мишенях Образование инсулина включает этапы Транспорт в аппарат Гольджи Присоединение С-пептида Включение в секреторные гранулы Синтез N-концевой части молекулы Отщепление сигнального пептида В клетках жировой ткани глюкагон Взаимодействует со специфическим рецептором Вызывает активацию протеинкиназы С Стимулирует активацию аденилатциклазы Повышает концентрацию цАМФ Фосфорилирует ТАГ-липазу Регуляция синтеза коллагеновых и неколлагеновых белков минерализованных тканей осуществляется СТГ инсулином тиреоидными гормонами кальцитонином Все гормоны производные аминокислот образуются в клетках мишенях способны избирательно связываться клетками-мишенями меняют активность и количество ферментов в клетке секретируются в ответ на повышение концентрации вторичного мессенджера в клетке Ферменты, участвующие в распаде протеогликанов β-глюкуронидаза сульфотрансферазы гиалуронидаза сульфатаза β-галактозидаза катепсины гликозилтранферазы олигосахаридтранферазы Секреция альдостерона у ребенка по сравнению со взрослыми зависит от паратгормона обусловлена аденилатциклазной системой выше такая же ниже Витамин, способствующий образованию рубца в заживающей ране, это витамин А витамин Д витамин С витамин К Белки межклеточного матрикса - это металлопротеины хромопротеины липопротеины протеогликаны фосфопротеины К гормонам-производным аминокислот относятся Адреналин - регулятор тонуса сосудов АКТГ - регулятор гормонов коры надпочечников Вазопрессин-регулятор тонуса сосудов Глюкагон- регулятор углеводного и жирового обменов Меланин - красящий пигмент кожи, глаз, волос В задней доле гипофиза образуется АКТГ гонадотропные гормоны глюкагон вазопрессин глюкокортикоиды Гипогликемическим действием обладает альдостерон тироксин вазопрессин инсулин глюкагон При 3-дневном голодании отмечаются Гипогликемия Кетонемия Алкалоз Азотурия Гипергликемия Гормоны, замедляющие в ране образование рубца из коллагена - это глюкокортикоиды паратгормон СТГ половые гормоны инсулин К пуриновым азотистым основаниям относятся урацил 5-метилурацил гуанин аденин тимин метилцитозин Костный сиалопротеин обеспечивает хемотаксис и хемокинез одонтобластов связывание клетки с коллагеном I типа дифференцировку перецитов в одонтогенные клетки образование кристаллов гидроксиапатита связывание коллагена и кристаллов гидроксиапатита Мономерами нуклеиновых кислот являются мононуклеозиды нуклеозидтрифосфаты мононуклеотиды нуклеозиддифосфаты азотистые основания нуклеозидмонофосфаты При инсулинзависимом сахарном диабете снижается скорость синтеза жиров ингибируется синтез гликогена тормозится синтез жирных кислот увеличивается образование β-гидроксибутирата снижается скорость синтеза ацетоуксусной кислоты Изменения, происходящие в соединительной ткани при старении уменьшение количества коллагена увеличение количества кальция в коллагене уменьшение количества эластина увеличение количества кератасульфатов увеличение количества коллагена уменьшение количества гиалуроновой кислоты и хондроитинсульфатов уменьшение количества основного вещества увеличение количества гиалуроновой кислоты и хондроитинсульфатов Глюкокортикоиды вызывают катаболизм белков в мышцах все перечисленное верно усиление глюконеогенеза подавление воспалительной реакции иммуносупрессивный эффект Важнейшие функции ДНК хранение генетической информации участие в роли матрицы в процессе репликации передача наследственных признаков программирование синтеза всех клеточных белков участие в транспорте аминокислот к месту биосинтеза белков При 3-дневном голодании отмечаются Гипогликемия Азотурия Гипергликемия Кетонемия Алкалоз Донором метильной группы в реакции превращения ДУМФ в ТМФ является холин аланин метилен-тетрагидрофолат валин SАМ Несахарный диабет развивается при недостатке вазопрессина увеличении соматотропного гормона повышении секреции глюкокортикоидов Структурной единицей коллагеновых белков является ферритин препроколлаген тропоколлаген фибрин проколлаген В минерализации кости участвует остеонектин щелочная фосфатаза остаток γ-карбоксиглу Gla-белков остеопонтин За резорбцию костной ткани отвечают следующие клетки остеобласты остеоциты остеокласты Остеонектин обеспечивает адгезию остеобластов и кристаллов гидроксиапатитов хемотаксис и хемокинез остеокластов адгезию коллагена и кристаллов гидроксиапатитов адгезию коллагена и остеобластов дифференцировку перецитов в скелетогенные клетки Адреналин в мышцах ингибирует Киназу фосфорилазы Протеинкиназу А Аденилатциклазу Гликогенфосфорилазу Гликогенсинтазу Осложнения сахарного диабета Осмотическое набухание инсулинзависимых клеток Нарушение снабжения тканей кислородом Развитие катаракты Ускорение развития атеросклероза Нарушение фильтрации в клубочках почек Гормоны, повышающие концентрацию глюкозы в крови кортизол тироксин инсулин адреналин глюкагон Остеонектин содержит много остатков Глу и Асп участвует в регуляции минерализации костной ткани содержит поперечные сшивки, образованные радикалами Лиз синтезируется и секретируется остеобластами является гликопротеином Самым активным стимулятором секреции инсулина является фруктоза глюкоза аминокислоты В мышцах при физической нагрузке Гликогенфосфорилаза дефосфорилируется Протеикиназа активируется Гликоген расщепляется до свободной глюкозы Аденилатциклаза активируется Адреналин связывается с бета-рецепторами Йодтиронины являются синергистами инсулина АДГ глюкагона адреналина гормона роста Причина гипофосфатемии гипопаратиреоз сахарный диабет цинга гиперпаратиреоз Иодтиронины вызывают усиление распада белка разобщение процессов окислительного фосфорилирования мобилизацию гликогена стимуляцию процессов тканевого дыхания мобилизацию липидов Транспортный белок для кортизола трансферрин нейрофизин альбумин транскальциферин транскортин В формировании третичной структуры ДНК у эукариот участвуют белки глютелины глобулины протамины альбумины гистоны Аденилатциклаза Олигомер Сложный фермент Имеет множество субстратов Локализован в цитозоле Локализован в мембране митохондрий УМФ образуется из АМФ ГМФ ОМФ ТМФ ЦМФ Развитие кетонемии при голодании обусловлено Ускорение образования ацетил-КоА в печени Повышение концентрации жирных кислот в крови Фосфорилирование гормончувствительной ТАГ-липазы Повышением инсулин-глюкогонового индекса Ускорение окисления жирных кислот в печени Признаки гирертиреоза брадикардия тремор рук экзофтальм тахикардия зоб Гиперпаратиреоз сопровождается гиперфосфатемией снижением уровня Са2+ в крови минерализацией костей повышением уровня Са2+ в крови U2 Cтатическая биохимия U3 Химия простых белков # Гетероциклической ароматической аминокислотой является глютамат треонин + триптофан тирозин метионин # Незаменимые аминокислоты аланин и фенилаланин фенилаланин и глицин аланин и лизин + лизин и фенилаланин глицин и аланин # Аминокислота, содержащая полярный незаряженный радикал аспарагиновая кислота + серин лизин глютаминовая кислота аргинин # Нейтральная аминокислота глютаминовая лизин + аланин аргинин аспарагиновая # В образовании дисульфидной связи участвует + цистеин метионин лизин серин гистидин # Аминокислота, содержащая метильную группу глицин аргинин лизин серин + метионин # Серосодержащая аминокислота + метионин тирозин триптофан треонин валин * Гидроксигруппу содержат аминокислоты аланин + серин цистеин метионин + треонин # Иминокислотой является глицин цистеин аргинин + пролин серин * Функциями белков являются + ферментативная + транспортная + структурная + иммунная + регуляторная # Кислыми (катионными) белками являются белки с изоэлектрической точкой рН 7.1 рН 8.5 рН 5.5 + рН 10.1 рН 9.5 * В аминокислотах встречаются функциональные группы + аминогруппа + карбоксильная + сульфгидрильная + гидроксильная винильная # Заряд белка в растворе зависит от температуры + величины рН раствора изоэлектрической точки белка количества пептидных связей количества водородных связей # Растворимость белков в воде обусловлена формой белковой молекулы зарядом белка + гидратацией белковых молекул наличием небелковых компонентов все ответы верны * С пептидом глу-тир-про-гис будут положительными следующие цветные реакции + биуретовая + нингидриновая + ксантопротеиновая Фоля + Миллона * Цветные реакции на белки позволяют судить + о наличии белка в биологических жидкостях о первичной структуре белка + о присутствии некоторых аминокислот в белках о функциях белков о растворимости белка * Для фракционирования белков применяются следующие методы диализ + электрофорез + высаливание + гель-фильтрация денатурация * При изучении аминокислотного состава белков используются следующие методы + гидролиз белков + хроматографический анализ + цветные реакции на отдельные аминокислоты денатурация высаливание * Гидратная оболочка молекулы белка образуется при участии гидрофильных групп следующих аминокислот валина + цистеина + глютаминовой кислоты + аспарагиновой кислоты + лизина + серина + тирозина + треонина * Глобулины осаждаются при насыщении раствора сульфатом аммония при полном насыщении раствора при 100% концентрации + при полунасыщении + при 50% концентрации при 30% концентрации * Альбумины осаждаются при насыщении раствора сульфатом аммония при полунасыщении при 50% концентрации + при полном насыщении + при 100% концентрации при 30% концентрации # Простые природные белки должны отвечать следующим требованиям иметь маленькую молекулярную массу иметь однообразный аминокислотный состав + состоять только из аминокислот не обладать четвертичной структурой иметь фибриллярное строение # Сложные белки должны отвечать следующим требованиям иметь большую молекулярную массу иметь олигомерное строение иметь разнообразный аминокислотный состав + содержать в своем составе помимо аминокислот небелковуючасть обладать способностью к кооперативным изменениям конформации * К фибриллярным белкам относятся альбумин глобулин + кератин миоглобин + эластин + коллаген гемоглобин * К глобулярным белкам относятся эластин коллаген + гемоглобин + миоглобин + альбумин + глобулин * К простым белкам относятся + сывороточный альбумин миоглобин гемоглобин + эластин + кератин * К сложным белкам относятся + каталаза + сукцинатдегидрогеназа эластин сывороточный альбумин + миоглобин * Структурно-функциональное многообразие природных белков обеспечивается различиями + аминокислотного состава разной длиной полипептидной цепи по молекулярной массе + последовательностью аминокислотного состава полипептидной цепи + количеством полипептидных цепей в олигомерном белке # Под первичной структурой белка понимают аминокислотный состав полипептидной цепи способ укладки протомеров в олигомерном белке + порядок чередования аминокислот, соединенных в белке пептидными связями укладка полипептидной цепи в виде альфа-спирали способ укладки полипептидной цепи в пространстве # Под вторичной структурой белка понимают способ укладки протамеров в олигомерном белке последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями в полипептидную цепь пространственная укладка полипептидной цепи, стабилизированная, преимущественно слабыми связями между радикалами аминокислот + способ укладки полипептидных цепей, соединенных водородными связями между атомами пептидного остова в виде альфа-спиралей или бета-структур объединение нескольких полипептидных цепей в фибриллярные структуры # Третичной структурой белка является пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова + конформация полипептидной цепи фибриллярной или глобулярной формы, образованная за счет взаимодействия функциональных групп радикалов аминокислот порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи способ укладки полипептидной цепи в виде спиральной структуры способ укладки протомеров в олигомерном белке # Четвертичная структура белка способ укладки полипептидной цепи в пространстве пространственное расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур + количество протомеров, их расположение относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке способность связывать природные лиганды пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова # Высаливание белков осуществляется под действием факторов избытка белка в растворе воздействия низкой температуры + высоких концентраций нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов действия сильных электролитов действия органических растворителей # Денатурация белка – это уменьшение растворимости белков при добавлении солей щелочных и щелочноземельных металлов потеря биологической активности белка в результате его гидролиза изменение конформации белка, сопровождающееся потерей его биологической активности и растворимости + конформационные изменения белка в результате взаимодействия с природными лигандами обратимое осаждение белка * Для процесса денатурации характерно + утрата биологической активности сохранение биологических свойств нарушение первичной структуры + нарушение вторичной и третичной структуры сохранение конформации # Химические агенты, вызывающие денатурацию белка хлорид натрий серная кислота (конц) ацетат свинца сульфат аммония + верные ответы «2» и «3» # Простетическую группу гемоглобина (гем) связывает с белком остаток аминокислоты аланина глицина + гистидина тирозина валина # Присутствие белка в растворе можно определить с помощью реакции + биуретовой Фоля Миллона ксантопротеиновой нингидриновой * Высаливание белков осуществляется под действием факторов избытка белка в растворе воздействии низкой температуры + высоких концентраций нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов + действии сильных электролитов действии органических растворителей * В изоэлектрической точке белок имеет положительный заряд имеет отрицательный заряд + имеет суммарный электрический заряд равный нулю + имеет самую высокую степень растворимости в электрическом поле мигрирует от анода к катоду # Для нативной и денатурированной рибонуклеазы общим является + первичная структура конформация строение активного центра межрадикальные связи функции # Альбумины – это белки плазматических мембран + белки плазмы крови ядерные белки белки соединительной ткани, богатые глицином и пролином белки соединительной ткани, богатые глицином и валином # Гидратная оболочка молекулы белка образуется при участии полярных групп следующих валина цистеина + лизина верно «1» и «2» верно «2» и «3» # Многообразие белков обеспечивается за счет + первичной структуры белка вторичной структуры белка третичной структуры четвертичной структуры молекулярной массы белка # К факторам устойчивости белковой молекулы в растворе относятся гидратная оболочка заряд отсутствие заряда + верно «1» и «2» верно «1» и «3» # Для денатурированного белка характерно + наличие пептидных связей способность к элетрофорезу вторичная и третичная структура хорошая растворимость в воде наличие антигенных свойств # Олигомерным белком является + гемоглобин миоглобин сывороточный альбумин коллаген фиброин # Фибриллярным белкам относятся альбумины гистоны протамины + коллагены глютелины # При денатурации белка не нарушаются связи дисульфидные водородные + пептидные ионные гидрофобные # Сульфгидрильную группу (тиогруппу) содержит аминокислота аспарагин гистидин лизин + цистеин метионин U3 Химия сложных белков # К гемопротеинам относится пепсин липаза химотрипсин + цитохром Р450 казеин # Простетические группы протеогликанов содержат пентозы лактозу сахарозу + хондроитинсульфат ликоген * Мономерами нуклеиновых кислот являются + мононуклеотиды мононуклеозиды + нуклеозидмонофосфаты азотистые основания нуклеозидтрифосфаты нуклеозиддифосфаты * Компонентами мононуклеотидов нуклеиновых кислот являются + углевод + гетероциклическое азотистое основание + фосфорная кислота серная кислота эфир амин * Нуклеозидами являются + уридин + цитидин + дезоксицитидин + аденозин + дезоксиаденозин + тимидин * В состав аденозина входят + аденин + рибоза дезоксирибоза фосфорная кислота гипоксантин ксилоза * В состав рибонуклеотидов входят следующие азотистые основания + аденин + гуанин + урацил тимин + цитозин инозин * В состав дезоксирибонуклеотидов входят следующие азотистые основания + цитозин + гуанин + тимин урацил + аденин # В состав РНК входит углевод α-Д-рибоза β-Д-дезоксирибоза + β-Д-рибофураноза β-Д-рибопираноза α-Д-рибопираноза * К пуриновым азотистым основаниям относятся + гуанин урацил тимин 5-метилурацил метилцитозин + аденин * К пиримидиновым азотистым основаниям относятся ксантин гуанин + урацил + тимин гипоксантин аденин * Рибонуклеозидтрифосфатами являются АДФ + ГТФ + АТФ УМФ ИМФ # Дезоксирибонуклеозиддифосфатом является + д-ГДФ д-АТФ ЦДФ д-ЦТФ ТМФ # На один виток двойной спирали днк приходится следующее число пар оснований 5 + 10 15 20 100 # Цитозин соединяется водородными связями с аденином ксантином + гуанином гипоксантином тимином # Мононуклеотиды соединяются между собой, образуя первичную структуру нуклеиновых кислот, с помощью связей ионных + три-штрих, пять-штрих-фосфодиэфирных пирофосфатных водородных гидрофобных * В двухспиральной молекуле днк полинуклеотидные цепи удерживаются связями ионными + три-штрих, пять-штрих-фосфодиэфирных + водородными + гидрофобными ковалентными * Комплементарными парами азотистых оснований являются Г-У + А-Т + Г-Ц А-Ц А-У * Характерными особенностями структуры т-рнк являются + наличие значительного числа минорных оснований наличие кодона + структура типа «клеверного листа» + акцепторная ветвь всегда завершается триплетом ЦЦА полная спирализация # Биологическая роль М-РНК активация и транспорт аминокислот формирование третичной структуры ДНК участник сплайсинга пре-м-РНК + матрица белкового синтеза структурный компонент рибосом # Основные свойства гистонов обусловлены высоким содержанием в них + лизина и аргинина глутамина и лизина серина и глицина глицина и гистидина аргинина и валина * Биологическая роль ДНК участие в трансляции активация аминокислот + хранение генетической информации + передача наследственных признаков транспорт аминокислот к месту синтеза белка + участие в транскрипции # В молекуле ДНК число остатков аденина всегда равно числу остатков гуанина + тимина урацила цитозина ксантина # В формировании третичной структуры ДНК у эукариот участвуют белки протамины глютелины + гистоны альбумины глобулины # Между молекулой ДНК и гистонами в составе эукариотической хромосомы формируются связи ковалентные + ионные водородные фосфодиэфирные электростатические # Простетической группой гемоглобина является четыре пирольных кольца, соединенных с Fе со степенью оксиления +3 протопорфирин IX + четыре пиррольных кольца, соединенных метиновыми мостиками и Fе 2+ четыре геминовые группировки, соединенные с Fе 3+ гем * Для гемоглобина характерны следующие свойства + молекулярная масса в четыре раза больше, чем у миоглобина наличие одной геминовой группировки + из четырех полипептидных цепей две одинаковые + каждая из субъединиц молекулы гемоглобина напоминает по своей третичной структуре молекулу миоглобина все субъединицы молекулы гемоглобина разные # Кооперативные изменения конформации протомеров-это повышение сродства гемоглобина к кислороду аллостерическое взаимодействие олигомерного белка и лиганда + изменение конформации субъединиц в олигомерном белке, обусловленное взаимным влиянием и сопровождающееся изменением функциональной активности белка изменение четвертичной структуры белка, опосредованное взаимодействием между разными участками связывания изменение третичной структуры белка # Простетическую группу гемоглобина (гем) связывает с белком остаток аминокислоты аланина глицина + гистидина тирозина пролина * Олигомерными белками являются гемпротеины миоглобин цитохром в + гемоглобин + каталаза цитохром с # Гемоглобин взрослого человека состоит из четырех субъединиц 2α2γ + 2α2β 2α2δ 2β2δ 2β2 * Железосодержащими белками являются церулоплазмин карбоангидраза + гемосидерин + ферритин пластоцианин * К фосфопротеинам относятся оризенин риса сывороточный альбумин + вителлин яичного белка гордеин семян ячменя + казеин молока * Фосфорная кислота в фосфопротеинах обычно ковалентно связана + с гидроксильной группой серина + с гидроксильной группой треонина с НS-группой цистеина с β-карбоксильной группой аспарагиновой кислоты с ε-аминогруппой лизина # Углеводы связаны с белковой частью гликопротеинов связью водородной + гликозидной ионной гликозаминной сложноэфирной * Связь между углеводным компонентом и апобелком в гликопротеинах осуществляется через радикалы аминокислотных остатков тирозина серина + аргинина + лизина аспарагина * В состав углеводного компонента гликопротеинов входят + галактоза + глюкоза фруктоза ксилоза + манноза * Для структурных липопротеинов характерно транспортная функция присутствие в плазме крови + присутствие в составе биомембран растворимость в полярных растворителях + обеспечение физиологических функций мембран клеток # В молекуле гемоглобина содержится атомов железа один два три шесть + четыре # Наиболее крупные по размерам липопротеины крови ЛПВП ЛПНП ЛПОНП + хиломикроны ЛППП * Липидный компонент в молекулах липопротеинов соединяется с белковой частью с помощью связей + гидрофобных + ионных ковалентных + водородных дисульфидных U3 Ферменты # Ферменты – это сложные белки производные витаминов белки, являющиеся структурными компонентами клеток + биокатализаторы белковой природы углеводы # Участок активного центра фермента, присоединяющий субстрат, называется каталитический гидрофобный аллостерический гидрофильный + контактный # Функция ферментов транспортная регулирующая структурная сократительная + каталитическая # Ферменты ускоряют реакции, так как изменяют свободную энергию реакции ингибируют обратную реакцию изменяют константу равновесия реакции + уменьшают энергию активации избирательно увеличивают скорость прямой реакции # Ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся по некоторым физико-химическим свойствам, называются апоферменты + изоферменты коэнзимы протомеры мультимеры # В основе современной классификации ферментов лежит + тип катализируемой реакции тип разрываемых связей в ходе реакции вид кофактора, входящего в состав фермента химическая природа субстрата природа фермента # Ферменты, активация которых происходит в результате частичного протеолиза называются мультимеры + зимогены изоферменты холоферменты коэнзимы # При желудочно-кишечных заболеваниях в качестве заместительной энзимотерапии применяют эндопептидазу + трипсин каталазу рибонуклеазу АСТ # Абсолютной специфичностью обладает химотрипсин папаин нуклеаза + аргиназа лизоцим # Большинство ферментов проявляют максимальную активность при рН кислом (1,5-2) щелочном (8-9) + близком к нейтральному только при рН 7 любого значения # Ферменты денатурируют при температуре 0 градусов + 80-100 градусов 20-30 градусов 30-40 градусов 0-10 градусов # При заболеваниях поджелудочной железы наблюдается дефицит фермента альдолазы пепсина + липазы трансаминазы малатдегидрогеназы # Кофактор – это белковая часть фермента + небелковая часть фермента |