Главная страница
Навигация по странице:

  • Рис. 1. Схема формирования α-спирали

  • Рис. 2. Нарушения регулярности α-спирали

  • Рис. 3. Кросс-β-форма белковой молекулы

  • Рис. 4. Полная β-структура

  • Связи, стабилизирующие третичную структуру

  • Рис. 5. Схема пространственной структуры глобулярного белка Типы связей, участвующие в формировании третичной структуры белка

  • Рис. 6. Связи, участвующие в формировании третичной структуры белка

  • Рис. 7. Четвертичная структура гемоглобина

  • Белки общие свойства. 1. Белки структура и функции


    Скачать 2.19 Mb.
    Название1. Белки структура и функции
    АнкорБелки общие свойства.doc
    Дата19.09.2017
    Размер2.19 Mb.
    Формат файлаdoc
    Имя файлаБелки общие свойства.doc
    ТипДокументы
    #8753
    страница2 из 5
    1   2   3   4   5

    1.2. Уровни структурной организации белковой молекулы


    Белковая молекула имеет четыре типа структурной организации – первичная, вторичная, третичная и четвертичная.

    Первичная структура


    Линейная структура, представляющая собой строго определенную генетически обусловленную последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Основной вид связи – пептидная (механизм образования и характеристика пептидной связи рассмотрены выше).

    Полипептидная цепь обладает значительной гибкостью и в результате внутри цепочечных взаимодействий приобретает определенную пространственную структуру (конформацию).

    В белках различают два уровня конформации пептидных цепей – вторичную и третичную структуры.

    Вторичная структура белка


    Это укладка полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря образованию водородных связей между атомами пептидных групп одной полипептидной цепи или смежных цепей.

    При формировании вторичной структуры водородные связи образуются между атомами кислорода и водорода пептидных групп:



    По конфигурации вторичная структура делится на два типа:

    • спиральные (α-спираль)

    • слоистоскладчатые (β-структура и кросс- β-форма).

    α-Спираль имеет вид регулярной спирали. Формируется благодаря межпептидным водородным связям в пределах одной полипетидной цепи (рис. 1).



    Рис. 1. Схема формирования α-спирали

    Основные характеристики α-спирали:

    – водородные связи образуются между пептидными группами каждого первого и четвертого аминокислотного остатка;

    – витки спирали регулярны, на один виток приходится 3,6 аминокислотных остатков;

    – боковые радикалы аминокислот не участвуют в образовании α-спирали;

    – в образовании водородной связи участвуют все пептидные группы, что обуславливает максимальную стабильность α-спирали;

    – поскольку все атомы кислорода и водорода пептидных групп вовлечены в образование водородных связей, то это приводит к снижению гидрофильности α-спиральных областей;

    – α-спираль образуется самопроизвольно и является наиболее устойчивой конформацией полипетидной цепи, отвечающей минимуму свободной энергии;

    – препятствуют образованию α-спирали пролин и оксипролин – в местах их расположения регулярность α-спирали нарушается и полипептидная цепь легко изгибается (ломается), так как не удерживается второй водородной связью (рис.2).



    Рис. 2. Нарушения регулярности α-спирали

    Атом азота α-иминогруппы пролина при образовании пептидной связи остается без атома водорода, следовательно не может участвовать в образовании водородной связи. Много пролина и оксипролина в полипептидной цепи коллагена (см. классификацию простых белков – коллаген).

    Высокая частота α-спирали характерна для миоглобина и глобина (белок, входящий в состав гемоглобина). В среднем глобулярные (округлые или эллипсовидные) белки имеют степень спирализации 60–70%. Спирализованные участки чередуются с хаотическими клубками. В результате денатурации белка переходы спираль → клубок увеличиваются. На спирализацию (формирование α-спирали) влияют радикалы аминокислот, входящие в состав полипептидной цепи, например, отрицательно заряженные группы радикалов глутаминовых кислот, расположенные вблизи друг от друга, они отталкиваются и препятствуют образованию α-спирали (образуется клубок). По той же причине препятствуют образованию α-спирали близко расположенные аргинин и лизин, имеющие положительно заряженные функциональные группы в радикалах (см. пример протамины и гистоны).

    Препятствуют формированию α-спирали также большие размеры радикалов аминокислот (например, радикалы серина, треонина, лейцина).

    Таким образом, содержание α-спиралей в белках неодинаково.

    β-Структура (слоисто-складчатая) – имеет слабо изогнутую конфигурацию полипептидной цепи и формируется с помощью межпептидных водородных связей в пределах отдельных участков одной полипептидной цепи или смежных полипептидных цепей. Различают две разновидности β-структуры:

    кросс-β-форма (короткая β-структура) – представляет собой ограниченные слоистые участки, образованные одной полипептидной цепью белка (рис. 3).



    Рис. 3. Кросс-β-форма белковой молекулы

    Большинство глобулярных белков включают короткие β-структуры (слоистые участки). Их состав может быть представлен следующим образом: (αα), (αβ), (βα), (αβα), (βαβ).

    полная β-структура. Этот тип характерен для всей полипептидной цепи, которая имеет вытянутую форму и удерживается межпептидными водородными связями между смежными параллельными или антипараллельными полипептидными цепями (рис. 4).


    Рис. 4. Полная β-структура

    В антипараллельных структурах связи более стабильны, чем в параллельных.

    Белки с регулярной β-структурой более прочные, плохо или совсем не перевариваются в желудочно-кишечном тракте.

    Формирование вторичной структуры (α-спирали или β-структуры) обусловлено последовательностью аминокислотных остатков в полипептидной цепи (т.е. первичной структурой белка) и, следовательно, генетически предопределено. Благоприятствуют образованию β-структуры такие аминокислоты как метионин, валин, изолейцин и аспарагиновая кислота.

    Белки с полной β-структурой имеют фибриллярную (нитевидную) форму. Полная β-структура встречается в белках опорных тканей (сухожилий, кожи, костей, хрящей и др.), в кератине (белок волос и шерсти) (характеристику отдельных белков см. в разделе «Белки пищевого сырья»).

    Однако не все фибриллярные белки имеют только β-структуру. Например, α-кератин и парамиозин (белок запирательной мышцы моллюска), тропомиозин (белок скелетных мышц) – относятся к фибриллярным белкам а вторичная структура у них – α-спираль.

    Третичная структура белка


    Это пространственная укладка α-спирали или полипептидной цепи в трехмерную структуру (конформацию). По форме третичной структуры белки делят на глобулярные (округлые) и фибриллярные (нитевидные).

    Связи, стабилизирующие третичную структуру образуются между боковыми радикалами аминокислот и их функциональными группами. Связи могут быть сильными (ковалентными) и слабыми (полярными и ван-дер-ваальсовыми).

    Гидрофобные (ван-дер-ваальсовы), ионные и водородные связи слабые, но так как они многократно повторяются в белке, то играют важную роль в формировании третичной структуры.

    При укладке третичной структуры α-спираль или полипептидная цепь белка стремится принять энергетически (термодинамически) выгодную форму, характеризующуюся минимумом свободной энергии. В связи с этим гидрофобные радикалы аминокислот, избегая воды формируют ван-дер-ваальсовы связи внутри белковой молекулы, а гидрофильные группы аминокислот располагаются ближе к наружной поверхности и связывают воду. В центре белковой глобулы практически нет воды, а на ее поверхности формируется гидратная оболочка.

    При укладке третичной структуры α-спираль приобретает определенную форму в трехмерном пространстве (рис. 5).



    Рис. 5. Схема пространственной

    структуры глобулярного белка

    Типы связей, участвующие в формировании третичной структуры белка (рис. 6).

    1. Слабые связи:

    гидрофобная связь (ван-дер-ваальсова) – образуется между гидрофобными (неполярными) радикалами аминокислот;

    водородные связи – образуются между полярными незаряженными радикалами аминокислот;

    ионные или электростатические связи – образуются между полярными заряженными радикалами аминокислот.

    1. Сильные связи (ковалентные):

    дисульфидная связь – образуется между двумя молекулами цистеина

    псевдопептидная (ложнопептидная) связь – образуется между карбоксильной группой радикала одной аминокислоты и аминогруппой радикала другой аминокислоты;

    сложно-эфирная связь – образуется между гидроксильной группой серина или треонина и карбоксильной группой радикалов глутаминовой и аспарагиновой кислот.

    В последнее десятилетие ученые открыли, что в клетке имеются специализированные белки и белки-ферменты, которые регулируют процесс сворачивания новосинтезированных полипептидных цепей в правильную нативную третичную структуру. К ним относятся:

    – фермент пептдил-пролил-цис/транс-изомераза – приводит к образованию цис-конформации пептидной связи, образованной атомом азота пролина, что вызывает поворот полипептидной цепи на 180о (на данном участке полипептидной цепи регулярность α-спирали нарушена);

    – фермент протеиндисульфидизомераза – катализирует расщепление неправильно образованных дисульфидных связей и формирует новые S-S-связи, характерные для нативного белка.

    – шапероны и шаперонины – это каталитически неактивные белки (открыл Л.Эллис) – «семейство белков», помогают правильной нековалентной сборке трехмерной белковой конформации и препятствуют формированию функционально неактивных белковых структур. Синтез шаперонов резко усиливается при стрессовом температурном воздействии, поэтому их называют «белки теплового шока». Шапероны удерживают новосинтезированную полипептидную цепь на рибосомах в развернутом состоянии, а шаперонины обеспечивают условия для образования единственно правильной третичной структуры белка.



    Рис. 6. Связи, участвующие в формировании третичной структуры белка

    Четвертичная структура белка


    Некоторые белки построены из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет вторичную и третичную структуры. Для таких белков введено понятие четвертичной структуры. Белок с четвертичной структурой называют олигомером, а его полипептидные цепи с третичной структурой – протомеры или субъединицы. Самостоятельной биологической активностью протомеры не обладают. Чаще встречаются димеры, тетрамеры и в пределах десяти, но может быть и больше (рис. 7).



    Рис. 7. Четвертичная структура гемоглобина

    Молекула состоит из четырех протомеров

    (двух α-субъединиц и двух β-субъединиц глобина)

    Стабилизация четвертичной структуры белка

    Контакты между поверхностями субъединиц осуществляются посредством полярных групп радикалов аминокислот (водородные и ионные связи, иногда образуются и дисульфидные связи) или гидрофобных. Контактные поверхности взаимодействующих субъединиц комплементарны друг другу. Некоторые белки состоят из двух и более пептидных цепей, но они не являются полноправными глобулами и их нельзя отнести к группе олигомерных белков. Например, гормон инсулин состоит из двух полипептидных цепей, связанных между собой дисульфидными связями. Но он не относится к белкам с четвертичной структурой, так как его полипетидные цепи образовались путем частичного протеолиза единой полипептидной цепи.

    Большинство белков-ферментов имеют четвертичную структуру. Это аспарагиновая аминотрансфераза (АСТ), синтаза жирной кислоты, лактатдегидрогеназа (ЛДГ), фруктозодифосфатаза, митохондриальная АТФ-аза, глутаминсинтетаза, ацетилSКоA-карбоксилаза и др.

    Белки с молекулярной массой более 50 тысяч почти всегда являются олигомерными.
    1   2   3   4   5


    написать администратору сайта