Биохимия. 5 аланин серосодержащая аминокислота

• Название: 5 аланин серосодержащая аминокислота
• Анкор: Биохимия
• Дата: 22.10.2022
• Размер: 473.59 Kb.
• Имя файла: testovye_zadania_po_biokhimii_stomat.docx
• Тип: Документы; #748533
• страница: 25 из 33

глицина


81. Нативные волокна эластина соединены в волокнистые тяжи с помощью:

1. 
   норлейцина
   
2. 
   лейцина
   
3. 
   десмозина
   
4. 
   изодесмозина
   
5. 
   десмозина и изодесмозина
   

82. В образовании поперечных сшивок эластина участвуют аминоацилы:

1. 
   пролина
   
2. 
   фенилаланина
   
3. 
   аланина
   
4. 
   глицина
   
5. 
   лизина
   

83. В образовании лизиннорлейцина участвуют аминоацилы:

1. 
   пролина
   
2. 
   глицина
   
3. 
   аланина
   
4. 
   валина
   
5. 
   лизина
   

84. В расщеплении эластина участвует:

1. 
   коллагеназа
   
2. 
   трипсин
   
3. 
   карбоксипептидаза
   
4. 
   стромелизин
   
5. 
   эластаза
   

85. Активность эластазы ингибирует:

1. 
   химотрипсин
   
2. 
   трипсин
   
3. 
   тканевой ингибитор матриксных металлопротеиназ
   
4. 
   пепсин
   
5. 
   α₁-антитрипсин
   

86. К ингибиторам эластазы относят:

1. цистатин С + гистатин

2. α₁- антитрипсин + гистатин

3. α₂- макроглобулин + цистатин С

4. цистатин С + α₁-антитрипсин

5. α₁-антитрипсин + α₂- макроглобулин
87. К белкам адгезии относят:

1. 
   коллаген
   
2. 
   эластин
   
3. 
   липопротеины
   
4. 
   ретикулин
   
5. 
   ламинины
   

88. К белкам адгезии относят:

1. 
   ретикулины
   
2. 
   липопротеины
   
3. 
   хромопротеины
   
4. 
   коллагены
   
5. 
   интегрины
   

89. Трансмембранными адгезивными белками являются:

1. 
   эластонектины
   
2. 
   ретикулины
   
3. 
   коллагены
   
4. 
   эластины
   
5. 
   интегрины
   

90. К белкам адгезии относят:

1. 
   ретикулин
   
2. 
   коллаген
   
3. 
   липопротеины
   
4. 
   кератин
   
5. 
   фибронектин
   

91. Адгезивный белок соединительной ткани базальной мембраны:

1. 
   кератин
   
2. 
   миозин
   
3. 
   карнозин
   
4. 
   эластин
   
5. 
   ламинин
   

92. Ключевой адгезин соединительной ткани:

1. 
   эластонектин
   
2. 
   ламинин
   
3. 
   энтактин
   
4. 
   тромбоспондин
   
5. 
   фибронектин
   

93. β-трансформирующий фактор роста регулирует:

1. 
   ограниченный протеолиз белков межклеточного матрикса
   
2. 
   ацетилирование белков межклеточного матрикса
   
3. 
   гидроксилирование белков межклеточного матрикса
   
4. 
   агрегацию белков межклеточного матрикса
   
5. 
   синтез белков межклеточного матрикса
   

94. β-трансформирующий фактор роста:

1. 
   активирует рецепторные тирозинкиназы
   
2. 
   ингибирует рецепторные серин/треонинкиназы
   
3. 
   активирует тирозинкиназы
   
4. 
   ингибирует цитозольные тирозинкиназы
   
5. 
   активирует рецепторные серин/треонинкиназы
   

95. Морфогенетический белок кости (МБК) обеспечивает:

1. 
   адгезию коллагена и кристаллов апатита
   
2. 
   адгезию коллагена и остеобластов
   
3. 
   адгезию остеобластов и кристаллов гидроксиапатита
   
4. 
   хемотаксис и хемокинез остеокластов
   
5. 
   дифференцировку перицитов в скелетогенные клетки
   

96. Фактор роста скелета (ФРСК) стимулирует:

1. 
   адгезию коллагена с кристаллами гидроксиапатита
   
2. 
   адгезию коллагена с остеобластами
   
3. 
   адгезию остеобластов с кристаллами гидроксиапатита
   
4. 
   хемотаксис и хемокинез остеокластов
   
5. 
   митозы скелетогенных клеток
   

97. К белкам межклеточного матрикса со специализированными функциями относятся

все перечисленные, кроме

1. 
   gla-белок
   
2. 
   остеокальцина
   
3. 
   хондроадерина
   
4. 
   матрилина
   
5. 
   эластина
   

98. СаСБ хрящевой ткани содержащий три остатка γ-карбоксиглутаминовой кислоты:

1. 
   gla-белок
   
2. 
   остеокальцин
   
3. 
   хондроадерин
   

4 матрилин

5. хондрокальцин

99. Белок хрящевой ткани, обеспечивающий связывание коллагена II типа и

протеогликанов с хондроцитами:

1. 
   хондрокальцин
   
2. 
   остеопонтин
   
3. 
   gla-белок
   
4. 
   матрилин-1
   
5. 
   хондроадерин
   

100. Белок хрящевой ткани, участвующий в расщеплении протеогликанов:

1. 
   хондрокальцин
   
2. 
   остеопонтин
   
3. 
   gla-белок
   
4. 
   матрилин-1
   
5. 
   белок хряща (CLIP)
   

101. Белок, отсутствующий в зрелой хрящевой ткани:

1. 
   хондрокальцин
   
2. 
   остеопонтин
   
3. 
   gla-белок
   
4. 
   белок хряща (CLIP)
   
5. 
   матрилин-1
   

102. Белок костной ткани, содержащий 5 остатков γ-карбоксиглутаминовой кислоты:

1. 
   хондрокальцин
   
2. 
   остеокальцин
   
3. 
   хондроадерин
   
4. 
   матрилин
   
5. 
   gla-белок
   

103. Белок хрящевой ткани, обеспечивающий связывание коллагена II типа и

протеогликанов с хондроцитами:

1. 
   хондрокальцин
   
2. 
   остеопонтин
   
3. 
   gla-белок
   
4. 
   матрилин-1
   
5. 
   хондроадерин
   

104. Белок костной ткани, обеспечивающий связывание с остеобластов с

гидроксиапатитом и коллагена I типа:

1. 
   хондрокальцин
   
2. 
   остеопонтин
   
3. 
   gla-белок
   
4. 
   матрилин-1
   
5. 
   остеопонтин
   

105. Основной источник энергии, используемый остеобластами:

1. жирные кислоты

2. ТАГ

3. фосфолипиды

4. гликоген

5. глюкоза
106. В качестве источника энергии остеобласты используют :

1. фосфоинозитол

2. малонил-КоА

3. ГМГ-КоА

4. сукцинат

5. АТФ
107. АТФ в остеобластах образуется в процессе:

1. пентозофосфатного пути

2. гликогеногенеза

3. глюконеогенеза

4. мобилизации гликогена

5. аэробного распада глюкозы
108. АТФ в остеоцитах образуется в процессе:

1. пентозофосфатного пути

2. гликогеногенеза

3. глюконеогенеза

4. мобилизации гликогена

5. гликолиза
109. Способ получения энергии АТФ в костной ткани:

1. 
   субстратное фосфорилирование и дефосфорилирование
   
2. 
   фосфорилирование субстрата
   
3. 
   трансфосфорилирование субстрата
   
4. 
   окислительное фосфорилирование и дефосфорилирование
   
5. 
   субстратное и окислительное фосфорилирование
   

110. При старении в межклеточном матриксе хрящевой ткани увеличивается содержание:

1. протеогликанов

2. димеризованного коллагена

3. матрилина

4. костный сиалопротеин

5. свободной гиалуроновой кислоты
111. При старении в межклеточном матриксе костной ткани увеличивается содержание:

1. протеогликанов

2. остеопонтина

3. свободной гиалуроновой кислоты

4. остеокальцина

5. димеризованного коллагена

112. Треть аминокислотных остатков в первичной структуре цепи коллагена составляет:

1. асп

2. глу

3. гис

4. три

5. гли

113. Маркером коллагеновых белков являются остатки:

1. асп и три

2. глу и гис

3. гис и о-про

4. про и гли

5. о-про и о-лиз
114. В гидроксилировании остатков пролина и лизина участвует витамин:

1. А

2. В₆

3. Н

4. К

5. С
115. Для активности лизилоксидазы необходим ион:

1. Co

2. Zn

3. Ca

4. Cu

5. Fe
116. Синтез коллагена тормозят:

1. вазопрессин и окситоцин

2. инсулин

3. эстрогены

4. СТГ

5. глюкокортикоиды

117. В образовании поперечных сшивок участвуют радикалы остатков:

1. про

2. о-про

3. гли

4. мет

5. аллизина
118. Образование остатков аллизина катализирует:

1. лизилгидроксилаза

2. пролилгидроксилаза

3. гликозилтрансфераза

4. аминопептидаза

5. лизилоксидаза
119. При распаде коллагена в α-цепях гидролизуется связь:

1. гли-гли

2. гли-глу

3. гли-про

4. гли-вал

5. гли-лей
120. ММП-1 содержит в активном центре ион:

1. Fe

2. Co

3. Ca

4. Cu

5. Zn
121. Кофактором пролилгидроксилазы служит:

1) НАД⁺

2) кофермент А

3) тетрагидробиоптерин

4) тетрагидрофолат

5) аскорбат
122. Ферментативная активность пролил- и лизилгидроксилаз необходима для синтеза молекул:

1) ДНК

2) адреналина

3) родопсина

4) гликогена

5) коллагена


II. Найдите несколько правильных ответов:
1. Посттрансляционная модификация коллагена включает:

1) фосфорилирование

2) гидроксилирование остатков глицина

3) ацилирование

4) гликозилирование

5) частичный протеолиз

2. Ферменты, участвующие в посттрансляционной модификации коллагена:

1) коллагеназа

2) экзопептидаза

3) ацилтрансфераза

4) лизилгидроксилаза

5) пролилгидроксилаза
3. В пострибосомальной модификации α-цепи коллагена участвуют:

1. Карбоксипептидазы

2. Пролилгидроксилазы

3. Гликозилтрансферазы

4. Лизилоксидазы

5. лизилгидроксилазы
4. При гидролизе хондроитинсульфатов образуются:

1. Идуроновая кислота

2. N-ацетилглюкозамин

3. N-ацетилгалактозамин-4-сульфат

4. Глюкуроновая кислота

5. N-ацетилгалактозамин-6-сульфат
5. Эластин:

1. Белок плазмы крови

2. Глобулярный белок

3. Не имеет характерной третичной структуры

4. Содержит десмозин и изодесмозин

5. Содержит большое количество гидрофобных АМК (вал, ала, лей)
6. Гиалуроновая кислота:

1. Является сульфатированным гликозаминогликаном

2. Содержит N-ацетилгалактозамин

3. Способна связывать воду, ионы Na⁺ и Ca²⁺

4. Расщепляется под действием гиалуронидазы

5. Содержит глюкуроновую кислоту
7. ГАГ присоединяются к белковой молекуле через остатки:

1. о-про

2. глн

3. асн

4. тре

5. сер
1. В коллагене 1/3 аминокислотных остатков представлены:

1. 
   аланином
   
2. 
   цистеином
   
3. 
   лизином
   
4. 
   валином
   
5. 
   глицином
   

2. Аминокислота, являющаяся маркером зрелого коллагена:

6. 
   гистидин
   
7. 
   глицин
   
8. 
   глутамат
   
9. 
   лейцин
   
10. 
    5-гидроксипролин
    

3. Аминокислота, характерная только для коллагеновых волокон:

6. 
   лизин
   
7. 
   гистидин
   
8. 
   лейцин
   
9. 
   глутамат
   
10. 
    гидроксипролин
    

4. 1/5 часть аминокислотных остатков в коллагеновых белках представлена:

6. 
   гидроксилизином
   
7. 
   пролином и гидроксипролином
   
8. 
   лизином
   
9. 
   глицином
   
10. 
    пролином
    

5. Структурным белком базальных мембран является коллаген:

6. 
   I типа
   
7. 
   II типа
   
8. 
   III типа
   
9. 
   V типа
   
10. 
    IV типа
    

6. Нарушение структуры базальной мембраны возникает при мутации генов, кодирующих α-цепи коллагена:

6. 
   I типа
   
7. 
   II типа
   
8. 
   V типа
   
9. 
   VI типа
   
10. 
    IV типа
    

7. В гидроксилировании остатков пролина при синтезе коллагена участвует:

6. 
   оксалоацетат
   
7. 
   трехвалентное железо
   
8. 
   цинк
   
9. 
   медь
   
10. 
    аскорбат
    

8. Реакцию гидроксилирования остатков лизина в синтезе коллагена катализирует:

6. 
   проколлагенпролил-4-диоксигеназа
   
7. 
   трехвалентное железо
   
8. 
   цинк
   
9. 
   медь
   
10. 
    проколлагенлизил-4-диоксигеназа
    

9. Окислительное дезаминирование лизина и 5-гидроксилизина происходит при участии:

6. 
   проколлагенпролилдиоксигеназы
   
7. 
   сукцинатдегидрогеназы
   
8. 
   гликозилтрансферазы
   
9. 
   проколлаген лизилдиоксигеназы
   
10. 
    лизилоксидазы
    

10. В процессе гликозилирования α-цепи молекулы проколлагена участвуют:

6. 
   седогептулоза
   
7. 
   рибоза
   
8. 
   рибулоза
   
9. 
   фруктоза
   
10. 
    галактоза, глюкоза
    

11. В активном центре лизилоксидазы присутствует:

6. 
   анион хлора
   
7. 
   катион двухвалентного железа
   
8. 
   катион трехвалентного железа
   
9. 
   анион йода
   
10. 
    катион меди
    

12. В реакции конденсации аллизина с остатком лизина другой цепи:

6. 
   образуются водородные связи
   
7. 
   возникают гидрофобные взаимодействия
   
8. 
   происходит образование тирозинхинона
   
9. 
   образуются основание Шиффа
   
10. 
    происходит альдольная конденсация
    

13. В случае альдольной конденсации двух остатков аллизина образуются:

6. 
   водородные связи
   
7. 
   основание Шиффа
   
8. 
   ионные связи
   
9. 
   дисульфидные связи
   
10. 
    альдольные межмолекулярные связи
    

14. В катаболизме белков клеток и межклеточного матрикса участвуют:

6. 
   гликозилтрансферазы
   
7. 
   лизиноксидазы
   
8. 
   диоксигеназы
   
9. 
   диаминооксидазы
   
10. 
    матриксные металлопротеиназы
    

15. В активном центре матриксных металлопротеиназ присутствует:

6. 
   катион натрия
   
7. 
   катион железа
   
8. 
   катион меди
   
9. 
   анион хлора
   
10. 
    катион цинка
    

16. Коллагеназы расщепляют пептидные связи α-цепей молекулы коллагена между остатками:

6. 
   аланина и глицина
   
7. 
   глицина и пролина
   
8. 
   аланина и лейцина
   
9. 
   аланина и пролина
   
10. 
    глицина и лейцина
    

17. Активность матриксных протеиназ находится под контролем:

6. 
   трипсина
   
7. 
   химотрипсина
   
8. 
   стромелизина 3
   
9. 
   эластазы
   
10. 
    тканевых ингибиторов металлопротеиназ
    

18. Второй по значимости фибриллярный белок межклеточного матрикса:

5. 
   агрекан
   
6. 
   перлекан
   
7. 
   синдекан
   
8. 
   коллаген
   

5. эластин

19. В составе эластина преобладают аминокислотные остатки:

6. 
   валина
   
7. 
   лейцина
   
8. 
   пролина
   
9. 
   гистидина
   
10. 
    глицина
    

20. Нативные волокна эластина соединены в волокнистые тяжи с помощью:

6. 
   норлейцина
   
7. 
   лейцина
   
8. 
   десмозина
   
9. 
   изодесмозина
   
10. 
    десмозина и изодесмозина
    

21. В образовании поперечных сшивок эластина участвует аминокислота:

6. 
   пролин
   
7. 
   фенилаланин
   
8. 
   аланин
   
9. 
   глицин
   
10. 
    лизин
    

22. В образовании лизиннорлейцина участвует аминокислота:

6. 
   пролин
   
7. 
   глицин
   
8. 
   аланин
   
9. 
   валин
   
10. 
    лизин
    

23. В расщеплении эластина участвует:

6. 
   коллагеназа
   
7. 
   трипсин
   
8. 
   карбоксипептидаза
   
9. 
   стромелизин