Биохимия. 5 аланин серосодержащая аминокислота
![]()
|
дерматансульфата 8. Остаток N-ацетил-D-глюкозамина определяется в составе: гепарансульфата хондроитинсульфата дерматансульфата кератансульфата гиалуроновой кислоты 9. Остаток N-ацетил-β-D-галактозамина определяется в составе: гепарансульфата гиалуроновой кислоты кератансульфата дерматансульфата хондроитинсульфата 10. Остаток α-D-глюкуронил-2-сульфата определяется в составе: гиалуроновой кислоты хондроитинсульфата дерматансульфата кератансульфата гепарансульфата 11. Остаток β-D-галактозы присутствует в составе: гиалуроновой кислоты хондроитинсульфата дерматансульфата гепарансульфата кератансульфата 12. Межклеточное вещество эпителиальных тканей, преимущественно, содержит: гиалуроновую кислоту сульфатированные протеогликаны малые протеогликаны фосфогликопротеины сиалопротеины 13. Углеводная часть сиалопротеинов преимущественно представлена: 1. гиалуроновой кислотой 2. бисгликанами 3. целлобиозой 4. гликогеном 5. N-ацетилнейраминовой кислотой 14. К нейтральным гликозаминогликанам относят: гиалуроновую кислоту гепарансульфат кератансульфат дерматансульфат N-ацетилнейраминовую кислоту 15. Кислый гликозаминогликан – природный антикоагулянт: гепарансульфат гиалуроновая кислота кератансульфат дерматансульфат гепарин 16. Гепарин преимущественно синтезируется: 1. ретикулоцитами 2. плазмоцитами 3. нейтрофилами 4. эозинофилами 5. тучными клетками 17. Предшественником аминосахаров, присутствующих в составе ГАГ, является: глюкозо-6-фосфат глюкозо-1-фосфат рибоза-5-фосфат ксилулозо-5-фосфат фруктозо-6-фосфат 18. Предшественником глюкуроновой кислоты, присутствующей в составе ГАГ, является: глюкозо-1-фосфат фруктозо-6-фосфат рибоза-5-фосфат ксилулозо-5-фосфат глюкозо-6-фосфат 19. Синтез протеогликанов начинается с: протеолиза корового белка гидроксилирования пролина гидролиза связывающего трисахарида окисления лизина синтеза корового белка 20. Связь гликозаминогликанов с коровым белком осуществляется через: аргинин и лизин аланин гистидин валин аспарагин и серин 21. Связывающий трисахарид протеогликанов состоит из остатков: маннозы, ксилозы, галактозы глюкозы, ксилозы, галактозы фруктозы, ксилозы, маннозы фруктозы, ксилозы, глюкозы ксилозы, галактозы, галактозы 22. В модификации цепей гликозаминогликанов участвует: УДФ-ксилозилтрансфераза УДФ-галактозилтрансфераза УДФ-глюкуронилтрансфераза УДФ-N-ацетилгалактозаминтрансфераза сульфотрансферазы 23. В сульфатировании N-ацетилгалактозаминов участвует: УДФ ФАД АМФ ФМН ФАФС 24. Включение сульфата в молекулу ГАГ активирует: инсулин глюкагон кортизол адреналин ретиноевая кислота 25. Сульфатирование ГАГ в процессе синтеза хондроитинсульфата активирует: инсулин глюкагон кортизол адреналин соматотропин 26. Синтез гиалуроновой кислоты и сульфатированных ГАГ ингибирует: инсулин глюкагон ретиноевая кислота адреналин кортизол 27. Синтез гиалуроновой кислоты и сульфатированных ГАГ ингибирует: инсулин глюкагон ретиноевая кислота адреналин прогестерон 28. Стимулирует рост хрящевой ткани: 1. адреналин 2. глюкагон 3. инсулин 4. пролактин 5. тироксин 29. Стимулирует рост хрящевой ткани: 1. адреналин 2. глюкагон 3. инсулин 4. пролактин 5. тестостерон 30. Стимулирует рост хрящевой ткани: 1. адреналин 2. глюкагон 3. инсулин 4. пролактин 5. соматотропин 31. В деградации хрящевых агреканов межклеточного матрикса участвуют: гликозидазы и пептидазы пептидазы и катепсины катепсины и фосфатазы фосфатазы и протеиназы протеиназы и гликозидазы 32. В распаде сульфатированных ГАГ участвует: пепсин трипсин карбоксипептидаза аминопептидаза эндогликозидаза 33. В распаде сульфатированных ГАГ участвует: пепсин трипсин карбоксипептидаза аминопептидаза сульфатаза 34. В распаде сульфатированных ГАГ участвует: пепсин трипсин карбоксипептидаза аминопептидаза N-ацетилгалактозаминидаза 35. В распаде сульфатированных ГАГ участвует: пепсин трипсин карбоксипептидаза аминопептидаза β-глюкуронидаза 36. В группу больших протеогликанов входит: бигликан люмикан остеоадерин декорин агрекан 37. Большой протеогликан стекловидного тела глаза: бигликан люмикан остеоадерин декорин гиалуронан 38. Основной протеогликан хрящевого матрикса: версикан остеоадерин люмикан синдеканы агрекан 39. К малым протеогликанам не относятся: декорин люмикан фибромодулин бигликан агрекан 40. Малый протеогликан, участвующий в ингибировании фибринолиза: перлекан люмикан фибромодулин бигликан декорин 41. Малый протеогликан, участвующий в дифференцировке гемопоэтических клеток: перлекан люмикан декорин бигликан серглицин 42. Основной протеогликан базальных мембран, содержащий гепарансульфат: люмикан декорин остеоадерин бигликан перлекан 43. Фибромодулин в значимых количествах выявляется в: зрелой эмали слизистой оболочке костной ткани цементе корня зуба хрящевой ткани 44. Малый протеогликан хрящевого матрикса: 1. нейрокан 2. версикан 3. агрекан 4. матрилин 5. люмикан 45. Малый протеогликан хрящевого матрикса, участвующий в формировании белковой матрицы в процессе эмбриогенеза: 1. агрекан 2. версикан 3. серглицин 4. нейрокан 5. бигликан 46. В костной ткани присутствует малый протеогликан: фиброгликан агрекан синдекан- 3 версикан бигликан 47. В органическом матриксе формирующейся кости присутствует малый протеогликан: фиброгликан агрекан остеосиалопротеин серглицин остеоадерин 48. Основной протеогликан хрящевого матрикса: версикан эластин амелобластин кератин коллаген 49. В коллагене 1/3 аминокислотных остатков представлены: аланином цистеином лизином валином глицином 50. Аминокислота, являющаяся маркером зрелого коллагена: гистидин глицин глутамат лейцин 5-гидроксипролин 51. Аминокислота, характерная только для коллагеновых волокон: лизин гистидин лейцин глутамат гидроксипролин 52. 1/5 часть аминокислотных остатков в коллагеновых белках представлена: гидроксилизином пролином и гидроксипролином лизином глицином пролином 53. В процессе синтеза коллагена кости после трансляции α- цепей происходит их: транскрипция транспорт в ЭПР гликозилирование спирализация гидроксилирование 54. В гидроксилировании аминоацилов пролина при синтезе коллагена участвует: оксалоацетат трехвалентное железо цинк медь аскорбат 55. В синтезе коллагена I типа в кости аскорбат участвует в реакции, катализируемой: 1. гликозилтрансферазой 2. металлопротеиназами 3. лизилоксидазой 4. диаминооксидазой 5. пролилгидроксилазой 56. Реакцию гидроксилирования аминоацилов лизина в синтезе коллагена катализирует: проколлагенпролил-4-диоксигеназа трехвалентное железо цинк медь проколлагенлизил-4-диоксигеназа 57. В синтезе коллагена I типа при гидроксилировании аминоацилов лизина требуется: медь фтор витамин В6 оксидаза двухвалентное железо 58. В процессе гликозилирования α-цепи молекулы проколлагена участвуют: седогептулоза рибоза рибулоза фруктоза галактоза, глюкоза 59. В процессе гидроксилирования и гликозилирования α- цепей коллагена кости происходит: их транскрипция объединение дисульфидными связями секреция в виде тримера транспорт в ЭПР спирализация 60. В коллагеновых белках минерализованных тканях аминоацилов пролина, глицина, гидроксипролина участвуют в формировании: бета- структуры альфа- спирали неупорядоченных участков кальций-связывающих центров тройной спирали тропоколлагена 61. Малый протеогликан хрящевого матрикса, участвующий в фибриллогенезе: 1. остеоадерин 2. версикан 3. синдекан 4. люмикан 5. декорин 62. Окислительное дезаминирование аминоацилов лизина и 5-гидроксилизина происходит в межклеточном матриксе при участии: проколлагенпролилдиоксигеназы сукцинатдегидрогеназы гликозилтрансферазы проколлаген лизилдиоксигеназы лизилоксидазы 63. В активном центре лизилоксидазы присутствует: анион хлора катион двухвалентного железа катион трехвалентного железа анион йода катион меди 64. В реакции конденсации аминоацила аллизина с аминоацилом лизина другой цепи: образуются водородные связи возникают гидрофобные взаимодействия происходит образование тирозинхинона образуются основание Шиффа происходит альдольная конденсация 65. В случае альдольной конденсации двух аминоацилов аллизина возникают: водородные связи основание Шиффа ионные связи дисульфидные связи альдольные межмолекулярные связи 66. Индуктор синтеза ферментов коллагеногенеза: кортизол глюкагон ретиноевая кислота адреналин инсулин 67. Репрессор синтеза ферментов коллагеногенеза: 1. инсулин 2. глюкагон 3. ретиноевая кислота 4. адреналин 5. кортизол 68. В катаболизме белков клеток и межклеточного матрикса участвуют: 1. гликозилтрансферазы лизиноксидазы 3. диоксигеназы 4. диаминооксидазы 5. матриксные металлопротеиназы 69. В активном центре матриксных металлопротеиназ присутствует: катион натрия катион железа катион меди анион хлора катион цинка 70. Активность матриксных протеиназ находится под контролем: трипсина химотрипсина стромелизина 3 эластазы тканевых ингибиторов металлопротеиназ 71. Коллагеназы расщепляют пептидные связи α-цепей молекулы коллагена между аминоацилами: аланина и глицина глицина и пролина аланина и лейцина аланина и пролина глицина и лейцина 72. Структурным белком базальных мембран является коллаген: I типа II типа III типа V типа IV типа 73. Нарушение структуры базальной мембраны возникает при мутации генов, кодирующих α-цепи коллагена: I типа II типа V типа VI типа IV типа 74. В процессе присоединения эпидермиса к дерме участвует коллаген: II типа VI типа IX типа XII типа XVII типа 75. В хрящевой ткани преобладает коллаген: XIV типа VI типа IX типа XII типа II типа 76. Межклеточный матрикс гиалинового и эластического хрящей отличается наличием коллагена: II типа XIV типа IX типа XII типа VI типа 77. В гиалиновом хряще, взаимодействие коллагена II типа с протеогликанами обеспечивает коллаген: I типа II типа III типа XIV типа VI типа 78. Основной фибриллярный белок органического матрикса кости: коллаген II типа эластин коллаген IV кератин коллаген I типа 79. Второй по значимости фибриллярный белок межклеточного матрикса: агрекан перлекан синдекан коллаген 5. эластин 80. В составе эластина преобладают аминокислотные остатки: валина лейцина пролина гистидина |