БХ сессия Ардак тузетилген. Биохимия оди 100 балл Ауызды толы емес млшерін андай тсті реакциялар кмегімен растауа болады
 Скачать 368.42 Kb.
|
|
Биохимия ОДИ 100 балл Ақуыздың толық емес мөлшерін қандай түсті реакциялар көмегімен растауға болады? Ақуыздың толық емес мөлшерін Мульдер,Фоль,Миллион,Шульце-Распайль,Адамкевич,Сакагучи реакциялары арқылы анықтауға болады. Мульдер реакциясы (ксантопротеин)-Бұл әдіс ароматты амин қышқылдарының (триптофан, фенилаланин, тирозин) концентрлі HNO3 пен әрекеттесу нәтижесінде сары түсті динитро туындыларын түзу қабілеттілігіне негізделген. Олар сілтілік ортада қызылсары түсті хиноидті құрылымдарды түзеді. Фоль реакциясы-Әдіс сілтілік ортада натрий плюмбитімен қыздырған кезде құрамында күкірті бар амин қышқылдарының қорғасын сульфидінің қара тұнбасын беретін натрий сульфидін түзу қабілеттілігіне негізделген. Натрий нитропруссидімен жүретін реакция-Әдіс цистеиннің сілтілік гидролизі кезінде түзілген натрий сульфидінің натрий нитропруссидімен қызыл-күлгін түсті комплексті қосылыс түзуіне негізделген. Миллон реакциясы-Әдіс тирозинді Миллон ертіндісімен қыздырғанда ашық қызғылт түсті боялған нитротирозиннің сынап тұзын түзу қабілетіне негізделген. Шульце-Распайль реакциясы-Концентрлі күкірт қышқылы әсерінен сахароза гидролизі жүреді, осыдан кейін түзілген моносахаридтер сусызданып оксиметилфурфуролға айналады. Триптофан оксиметил фурфуролмен әрекеттесіп қызыл-шие түсті комплексті қосылыс түзеді. абілеттілігіне негізделген. Адамкевич реакциясы-Әдіс қышқылдық ортада триптофанның альдегидтермен – сірке қышқылында қоспа түрінде кездесетін глиоксил қышқылымен реакцияласуына негізделген. Реакция нәтижесінде күлгін түске боялған триптофанның екі молекуласынан тұратын конденсация өнімі (күлгін сақина) түзіледі. Циклді амин қышқылдарына Паулидің диазореакциясы-Әдіс гистидин, триптофан, тирозиннің диазобензол сульфоқышқылымен қызылсары түсті азоқосылыстар түзу қабілетіне негізделген. Аргининге гипобромитті натриймен – Сакагучи реакциясы-Аргининнің гуанидин тобының сілті қатысуында гипобромитпен және α-нафтолмен қызыыл түсті қосылыс түзуіне негізделген. Алдымен аргининнің гуанидин тобы гипобромитпен тотығады, ал тотыққан аргинин α-нафтолмен қосылып, қызыл түсті конденсация өнімін түзеді түзіледі. Қандай ақуыздар толық емес деп аталады?.Толық емес белоктарға мысал келтіріңіз. Құрамында алмастырылмайтын 8амин қышқылының біреу жоқ болса онда бұл ақуыздар толық емес ақуыздар деп аталады.Ондай белоктарға эластин,кератин,миозин,коллаген жатады Алмастырылмайтын аминқышқылдары дегеніміз не? Хош иісті радикалдары бар алмастырылмайтын аминқышқылдары қандай? Алмастырылмайтын амин қышқылдары-адам организімінде синтезделмитін,ағзаға тағам арқылы түсіп отыратын амин қышқылдары.Ол аминқышқылдарына валин,изолейцин,треонин,лейцин,метионин,фенилаланин,трптофан,лизин жатады. Хош иісті радикалы бар аминқышқылдарына-триптофан,фенилаланин,тирозин жатады. Коллагеннің аминқышқылдық құрамының ерекшеліктері, оның құрылымы және осы құрылымдарды тұрақтандыратын байланыс түрлерінің тізімі. Колагеннің аминқышқылдық құрамының ерекшелігі-барлық амин қышқылдарының 1/3 і глицин болып табылады.Одан басқа гидроксипролин және гидроксилизин бар.Осы екі амин қышқылы басқа белоктарда кездеспейді.Коллагеннің құрылымына келетін болсақ-жалпы коллаген молекуласы үш полипептидтік тізбектен тұрады.Осы тізбектер коллагеннің үш қабат спиралін –тропоколлаген түзеді.Колагендегі үш полипептидтік тізбектін әрқайсының құрамына 1000аминқышқылы қалдықтары кіреді.Коллаген құрамын тұрақтандыратын байланыстарға ковалентті байланыстар-соның ішінде пептидік және сутектік байланыстар қатысады. Ақуыз электрофорезі кезінде сарысулық қай протеин анодқа қарай жылдам қозғалады? Мұның неге байланысты екенін түсіндіріңіз. Ақуыз электрофорезі кезінде сарысулық альбуминдер анодқа+ қарай жылжиды.Мұның себебі альбуминдер бір текті емес,барлығы теріс зарядқа ие,бірақ заряд мөлшері әр түрлі болады.Сондықтан электрофорез кезінде альбуминдер анодқа яғни оң зарядқа қарай жылжиды. Осы ақуыздың қасиеттерін, әсіресе оның аминқышқылдарының құрамын атап беріңіз. Альбуминдердің қасиеттері-молекулалық массалары жоғары емес,қарапайым глобульярлы ақуыздар;суда тұздар,қышқылдар,негіздер ерітінділерінде жақсы ериді,қышқыл мен сілтілердн араластырылады.Альбумин құрамында моноаминодикарбонқышқылдары-глутамин мен аспарагин болады Қандай амин қышқылдарының болуы оның зарядын анықтайды? Глутамин мен аспарагин қышқылыдарының болуы оның зарядын анықтайды.Альбимин теріс зарядқа ие. Бұл ақуызды қан сарысуынан қалай тұздандыруға болады? Адьбуминнің гидратты қабатына әсер етіп,дегидратациялау керек.Ол үшін концентрлі органикалық және концентрлі бейорганикалық қышқылдар қолданылады.Жалпы ақуыздың зарядын нейтралдайтын заттарға ауыр металл тұздары мен алколоидты реактивтер жатады.Оған қоса нейтрал тұздарда белоктарды тұздпндыруға қатысады. 3. Дене сұйықтығы аммоний сульфатымен 50% қаныққан және ақуыздарды тұндыру жүргізілген. Ақуыз бөлінгеннен кейін сұйықтық мөлдір болды. 1) Ақуыздың толық тұндырылуын растау үшін қандай түсті реакцияны қолдануға болады. Бұл реакция нені көрсетеді? Бұд жағдайда-Биурет реакциясы қолданылады. Биурет реакциясы. Бұл реакция арқылы белоктардың құрамындағы пептидті байланысты ашады. Пептидтер сілтілі ортада мыс иондарымен күрделі комплексті қосылыстар түзуге қабілетті келеді.Пробиркаға несеп нәрінің аз мөлшері алынып, балқығанша қыздырылады. Балқу кезінде аммиак бөлініп шығады. Пробиркадағы кристалды затты салқындаған соң, суда ерітіл NaOH және CuSO4 ерітінділерінен 2-3 тамшыдан қосамыз.Қоспаның күлгін түске боялуы биуреттің түзілгендігін көрсетеді 2) Қандай ақуыздар тұнбаға түсті? Бұл ақуыздың қасиеттерін, әсіресе оның аминқышқылдарының құрамын атап беріңіз. Глобулиндер тұнбаға түсті.Қасиеттері-сұйытылған тұз ерітінділерінде ериді,суда ерімейді,рн-6-7,3тең.Қанда көп мөлшерде кездеседі.Амоний сульфатының 50пайыз ерітіндісінде тұнбаға түседі 3.Электрофорез кезінде бұл ақуыздар анодқа қалай өтеді? Қанның глобулиндерінде барлық глобулиндерге тән қасиеттер бар. Қан плазмасының глобулиндері бip текті емес, барлығы тepic зарядқа ие, бipaқ заряд мөлшері әртүрлі болады. Сондықтан электрофорез кезінде глобулиндер анодқа(+) қарай жылжиды, бірақ әртүрлі жылдамдықпен. Осыған байланысты глобулиндер келесі фракцияларға бөлінеді: α_1 〖=0-5%,α〗_2=5-10%,β=10-15%,γ=15-20%. 4. Зерттелген глобулярлық ақуыз құрамында аспарагин қышқылы, лейцин, серин, валин, глутамин, лизин, тирозин аминқышқылдарының қалдықтары бар. 1) амин қышқылдарының ықтимал орналасуын көрсетіңіз (табиғи ақуыз молекуласының ішінде немесе бетінде). Ішінде-валин,лейцин,сыртында-аспарагин,серин,глутамин,лизин,тирозин 2) Нәруыз ақуызының құрылымын құруға қатысатын байланыс түрлерін көрсетіңіз. Бұл байланыстар қалай құрылады? Ковалентті берік байланыстар-пептидтік және дисульфидтік байланыстар Пептидтік байланыс-бір амин қышқылының корбоксил тобы екінші амин қышқылының альфа амин тобымен байланысқанда түзіледі Дисульфидтік байланыс-бір н/е екі полипептид тізбектерінің әртүрлі аймақтарында орналасқан екі цистеиндегі тио топтарының арасындағы байланыс арқылы түзіледі. Ковалентті емес әлсіз байланыстар-сутектік,иондық,гидрофобтық Сутектік-карбонил тобындағы теріс зарядты оттек пен амин тобындағы оң зарядты сутек арасында түзіледі Иондық-зарядтары әртүрлі функционалды топтоар арасында түзіледі Гидрофобтық-суда ерімейтін заряды жоқ полярсыз топтардың өзара тартылуы нәтижесінде түзіледі 3.Ақуыз молекулаларының құрылымдары бұзылатын процесс қалай аталады? Қандай факторлар құрылымдық зақым келтіруі мүмкін? Ақуыз молекулаларының құрылымдары бұзылатын процесс-Денатурация деп аталады. Әсер ететін факторлар Ультракүлгін сәуле Қышқылдар мен негіздер-нәруыз зарядын өзгертіп,полярлы байланыс құрылымын үзеді Температураның 42 градусқа дейін көтерілуі-сутектік және гидрофобтық байланысты үзеді. Ауыр металл тұздары-нәрыз молекуласы зарядын өзгертеді,әлсіз байланыстарды үзеді Тиолды қосылыстар дисулфидті байланысты тотықсыздандыру арқылы үзеді Мочевина мен гуанидин-нәруыз молекуласында көптеген сутектік байланыс түзіп нәруыз құрамын өзгертеді 5 билет Жүннен тоқылған жемпірді немесе жүннен жасалған шұлықты ыстық суға жуып, содан кейін тез кептіру олардың мөлшерін азайтады. Сонымен қатар, бірдей жағдайда жасалған жібек мұндай шөгуді бермейді. 1) Альфа кератиннің құрылымына сүйене отырып, сіз бұл құбылысты қалай түсіндіресіз? 2) Альфа-кератиндердің қасиеттерін, әсіресе аминқышқылдарының құрамын және осы белоктың құрылымын атаңыз. 3) жібек ақуыздарына қандай құрылымдар тән? Жауабы: 1) Альфа-кератин тұрақты сутегі байланысы бар альфа-спиральды бөлінетін белок тізбектерінен тұрады. Бұл түрге цистеин және дисульфид байланыстары тән. Альфа-кератин құрамында амин қышқылдарының өте көп мөлшері бар және оларды шаштарымыз оңай қабылдайды. Амин қышқылдары (аргинин, лизин, лейцин, треонин және т.б.) шашқа арналған «құрылыс материалдарының» бірі болып табылады, сонымен қатар кератин талшықтарының түзілуіне жауап береді. Альфа-кератин кешенінде гидролизденген ақуыздың 3 түрін және 12 аминқышқылын кездестіреміз. 2) Кератин-шаш, жүн, тырнақ құрамына кіретін белоктар тобы. Құрамында цистеин шамамен 15 пайыздай, глутамин қышқылы мен лейцин көп. Бұ л белоктың иіліп-созылғыштығы және механикалық мықтылығы полипептидтік тізбектер арасындағы дисульидтік байланыстардан болады. Ақуыздың екінші құрылымы бойынша кератиндер екі топқа бөлінеді: -α-кератиндер молекуланың (α-спираль) ұзын осінің айналасында тығыз бұрылыстар түрінде конформацияға ие; бұл кератиндер - жүнді негізі. -β-кератиндер, олар қаттырақ және бірнеше зигзаг полипептидтік тізбектердің пішініне ие (β-парақтар деп аталады); бұл кератиндер тырнақтар мен қабыршақтарда кездеседі. Кератинді супер ширатылған димерлер біріктіріліп, тетрамерлер түзеді, олар жинақталып, диаметрі 3 нм болатын протофибриллалар түзеді. Сонымен, сегіз протофибрилл диаметрі 10 нм микрофибриллалар құрайды. 3. Екінші құрылым - полипептидтік тізбектің реттелген спираль орамы (ұзартылған серіппеге ұқсайды). Спиральдар карбоксил топтары мен амин топтары арасында түзілетін сутектік байланыстармен күшейтіледі. Сутегі байланысының түзілуіне барлық дерлік CO және NH топтары қатысады. Бұл әлсіз пептидтер, бірақ қайталанған қайталанулар бұл конфигурацияға тұрақтылық пен қаттылық береді. Екінші құрылым деңгейінде белоктар бар: фиброин (жібек, өрмек), кератин (шаш, тырнақ), коллаген (сіңір). Β-құрылымыжібек құрттары шығаратын негізгі жібек ақуызына - фиброинге тән. Жүннен айырмашылығы, жібек созылмайды - β-құрылымы ұзартылған полипептидтік тізбектерден түзіледі және оны ковалентті байланыстарды үзбей әрі қарай созу мүмкін емес. 6 билет Гемоглобиннің изоэлектрлік нүктесі 6,8. 1)Ақуыз құрылымында басым аминқышқылдарын атаңыз (бар болса). Ақуыздың изоэлектрлік күйі және изоэлектрлік нүкте дегеніміз не? Нәруыздардың молекуласының заряды орта реакциясына тәуелді. Егер нәруызға суды қосса, онда нәруыз гидраттанады.Нәруыздың функциональды топтары диссоциацияланып, оң зарядтың мөлшеріне теріс зарядтың мөлшері тең болып, нәруыз молекуласы нейтралды болады. Яғни нәруыз молекуласы зарядсыз қалады, электронейтралды күйге pH=7 айналады. Нәруыздардың мұндай күйі изоэлектрлік күй деп аталады. Ал нәруыздың изоэлектрлік күйін қамтамасыз ететін ортаның рН-ы изоэлектрлік нүкте ИЭН деп атаймыз. Нейтралды нәруыздардың ИЭН-і нейтралды 7-ге тең болады. Нәруыз молекуласының заряды біріншіден ортаның рН-на, екіншіден, нәруыздың құрамына кіретін амин қышқылдардың түріне тәуелді болады.Нәруыздарды, егер құрамында МАМҚ болса нейтрал, МАДҚ болса қышкылдық, ал ДАМҚ болса негіздік деп қарастырамыз. Егер нәруыз моноаминомонокарбон қышқылдарынан тұрса, сулы ортада заряды жоқ нейтрал қасиетке ие болады. Егер нәруыз молекуласында моноаминодикарбон қышқылдары басым болса, ондасулы ортада ол тepic зарядталып, қышқылдыққасиеткеие болады. Нәруыз молекуласында диаминомонокарбон қышқылдары болса, сулы ортада сілтілік қасиет көрсетіп, оң зарядқа ие болады.Демек гемоглобиннің изоэлектрлік нүктесі 6,8 болса оның құрамында МАДҚ аминқышқылдары бар деген сөз,олар орнитин, аргинин, лизин и гидроксилизин. 2) 3,4 рН кезінде гемоглобин электр өрісінде қандай бағытта қозғалатынын көрсетіңіз. Ерітіндінің рН-3,4 яғни қышқылды ортада сутегі иондарының жоғарғы концентрациясы аминқышқылдарының әлсіз карбоксил тобының диссоциациясын тежейді. Қорытындылай келе, гемоглабин тұрақты электр өрісінде «+» зарядқа ие болып, катодқа ауысады. 3)Гемоглобин қандай ақуыздарға жатады, оның құрылымы, гемнің ұтымды атауы, гемоглобиннің рөлі. Гемоглобин күрделі белоктарға,оның ішінде гемопротеидтерге жатады.Оның рационалды аталуы: 1,3,5,8-тетраметил-2,4-дивинил-6,7-дипропион қышқылының темір(2) порфині. Гемолобин – эритроциттердің құрамына кіретін белок.Оның құрамы жай белок глобиннен және 4 гемнен тұрады.Екі изомері әр қайсы 141 АҚ тұратын альфа тізбек,ал екі мономері әрқайсы 146 АҚ тұратын бетта-тізбек.Әрбір мономер геммен байланысқан.Адамның гемоглобинінде изолейцин болмайды.Глобин суда нашар ериді,химиялық инертті гемді суда жақсы еритін, оттегімен байланысқан белсенді гемге айналдырады.Гемдер глобинге тұрақтылық қасиет береді. Гем құрамында темірі бар порфиннің туындысы.Порфин бір-бірімен метин көпіршесімен байланысқан 4 пиррол сақинасынан тұрады.Порфиринге екі валентті темір ионы қосылса гем түзіледі.Темір 2,4-пиррол сақинасындағы азотпен ковалентті,1,3-сақинадағы азот атомымен ков.емес байланыспен байланысқан.Гемоглобин эмбрион кезінде НвЕ деп аталады,6 айдан бастап НвF айналады.Негізгі қызметі оттегіні өкпеден тіндерге тасымалдау,ал көм.газын тіндерден өкпеге жеткізу. Гемоглобин және оның организмдегі рөлі Адам дем алған кезде оның өкпесіне оттегі түседі, содан кейін ол бүкіл денемізге таралады.. Оның рөлін гемоглобин — қызыл қан клеткаларында кездесетін күрделі ақуыз атқарады. Тіндерге оттегі жеткізілгеннен кейін— көмірқышқыл газын алып, оны өкпеге" жеткізеді", ол жерден дем шығару арқылы шығарылады. 7 билет Көптеген аурулар өздерінің дамуында қан плазмасында сүт, ацетоацетикалық және β-гидроксибутирий сияқты қышқылдардың жиналуына әкеледі. Жиналу соншалықты қарқынды болуы мүмкін, ол ацидозға әкеледі, яғни қанның нормадан төмен қышқылдануы (pH7.36-7.44). 1. Ацидоздың ағзаға қауіптілігін түсіндіріңіз. Ж:Ацидоздар-бұл қышқыл концентрациясы жоғарылап, негіз концентрациясы төмендейтін жағдай. Қышқылдықтың жоғарылауына байланысты магний,калий, натрий, кальций және басқалары сияқты минералдар организмде нашар сіңеді.Бұл қажетті заттардың жетіспеушілігі көптеген өмірлік маңызды органдардың жұмысының бұзылуына, қанның рН өзгеруіне, қан тамырларының өзгеруіне, бауыр жасушаларында метаболизмнің нашарлауына әкеледі, жасушалардың генетикалық материалын зақымдайтын және новооброзға, атап айтқанда ісіктерге әкелетін механизмдерді қоздыратын бос радикалдардың пайда болуына ықпал етеді. 2. Ақуыз молекулаларындағы байланыс түрлері қандай? Иондық және сутектік байланыстар қалай түзіледі? Ж: Ковалентті емес әлсіз байланыстар-сутектік,иондық,гидрофобтық Сутектік-карбонил тобындағы теріс зарядты оттек пен амин тобындағы оң зарядты сутек арасында түзіледі Иондық-зарядтары әртүрлі функционалды топтоар арасында түзіледі Гидрофобтық-суда ерімейтін заряды жоқ полярсыз топтардың өзара тартылуы нәтижесінде түзіледі 3. Ақуыз молекулаларының құрылымдарын атаңыз, олар белоктың қандай қасиеттерін анықтайды? Ж: 3)Ақуыз молекулаларының құрылымдары қандай, олар ақуыздың қандай қасиеттерін анықтайды? 1.Нәруыздың біріншілік құрылымы – аминқышқылдары белгілі бір тәртіппен өзара байланысып, полипептид тізбегін құрауы. Нәруыздардың бірінші реттік құрылымын берік ковалентті байланыс - пептидтік байланыс құрайды. Полипептид тізбегіндегі аминқышқылының бір қалдығының басқасымен ауысуы немесе оның орнының алмасуы осы нәруыздың қызметін бұзады. Мысалы, адам гемоглобиніндегі 564 аминқышқылдары қалдықтарынан құралған полипептид тізбегіндегі бір қышқылдың қалдығы екіншісіне ауысса, адам ауыр сырқатқа ұшырайды. Әрбір нәруыз бірінші деңгейдегі құрылымымен өзгеше, оның бұзылуы нәруыздың физико-химиялық және функционалдық қасиетінөзгертеді. Сонымен қатар, нәруыздардың антигендік қасиеті де бірінші деңгейдегі құрылымына байланысты. 2.Нәруыздың екіншілік құрылымы –полипептид тізбегінің оралып, шумақталып спираль түзу немесе белгілі бір конформация түзу тәсілі. Бұл полиппептид тізбегінің жеке бөліктерінің арасында сутектік байланыстардың түзілуі нәтижесінде пайда болады. Екінші реттік құрылымды сутектік байланыстарқамтамасыз етеді. Екіншілік деңгейдегі құрылым 2 түрге бөлінеді: α-құрылым және β-құрылым. α-құрылым – спираль, оңға қарай ширатылып үнемі қайталанып отырады.Оның әрбір оралымында 3,6 амин қышқылы орналасады, қадамы 0,54 нм, α-спиральдың реттеу жиілігі 18 амин қышқылының қалдығына тең.β-құрылым кейбір фибриллярлы нәруыздарға тән, қатпарланған қабаттан түзіледі. Сутектік байланыстар тек бір полипептидтік тізбекте ғана емес, әр түрлі тізбектер арасында да түзіледі. |