БХ сессия Ардак тузетилген. Биохимия оди 100 балл Ауызды толы емес млшерін андай тсті реакциялар кмегімен растауа болады
 Скачать 368.42 Kb.
|
|
3.Үшінші реттік құрылым – полипептид тізбегінде глицин, пролин, оксипролин амин қышқылдарының қалдығының болуына байланысты, полипептид тізбегінің иілуінің нәтижесінде пайда болады. Үшінші реттік құрылымның беріктігі дисульфидтік, иондық, гидрофобты байланыстармен қалыптасады. Үшінші реттік құрылым түзу кезінде нәруыз молекуласы оралып, шиыршықталып жинақталады. Осы кезде қайталанбайтын жоғары спецификалық, жеке нәруыз молекуласына ғана тән конформация түзіледі. 4.Төртінші реттік құрылым - нәруыз молекуласындағы бірнеше табиғи конформацияланған полипептидтердің өзара кеңістікте орналасуы. Төртінші деңгейдегі құрылымды сутектік, иондық және дисульфидтік байланыстар қамтамасыз етеді. Төртіншілік құрылым маңызы: генетикалық материалды үнемдейді; реттеуші әсерін қалыптастырады. Нәруыздардың реттік құрылымдарын түзетін байланыстарды салыстырғанда, ең мықтысы-І реттік құрылым, ең әлсізі-ІV-реттік құрылым. 8 билет 8. Clostridium perfringens патогенді бактериялары анаэробтар, олар газды гангренаның қоздырушылары, гангренада тіндердің некрозы жүреді, фермент бөлінеді, ол глициннің карбоксил тобындағы пептидтік байланыстың гидролизін катализдейді: -Х-Гли-Про-У→-Х-Гли-СООН + NH2—Про-У- Мұндағы, Х және У – 20 амин қышқылының кез келгені. Осы секрецияланатын фермент бактерияға адам тіндеріне өтуіне қалай көмектеседі? Неліктен бұл фермент бактерияның өзіне зиян тигізбейді? Ж: Бұл бактерия коллагеназы, гиалуронидазы мен лецитиназа сияқты агрессорлық ферменттерін бөледі. Ферменттер әртүрлі тіндердегі биологиялық мембраналарға әсер етеді,бұл кезде гидролтиткалық ыдырауды катализдейтін және жасушалық өткізгіштікті бұзатын ферментативтік бұзылыстар жатыр,осылай мембранаға әсер ету арқылы бактерия тіндерге енеді.Соңғысы жасушадағы тотығу-тотықсыздану потенциалының төмендеуімен,эндогендік протеазалардың активациясымен көрініс табады.Эндогендік протеазалардың активациясы кезінде тіндер газдық гангренаға тән аутолизге ұшырайды . Ферменттің бактериның өзіне зиян тигізбеуі бактерияның осы ферметті танитын ,фермент молекуласының активті аймақ деп аталатын бөлігімен байланысатын субстратының болмауына байланысты.Яғни ферменттңк катализдік механизмнің бірінші сатысы фермент-субстрат комплексінің түзілуі болмайды. Құрамында көп мөлшерде глицин болатын тіндердің құрылымдық нәруызын атаңыз. Аталған нәруыздың құрылымдарын сипаттаңыз Ж: Глицині көп структуралық белок-коллаген.Коллаген сол жаққа оратылған үш тал альфа тізбектен тұрады.Бұны тропоколлаген деп атайды.Альфа тізбектің бір оралымы үш аминқышқылының қалдығынан тұрады.Молекулалық массасы 300 кДа, ұзындығы 300 нм болады.Бірінші реттік белок структурасына глициннің көп болуымен,күкіртті аминқышқылының аздығымен,триптофанның болмауымен сипатталады.Коллаген құрамында стандартты емес аминқышқылдарының қалдығы болады: қалдықтың 21%-ы 3-гидроксипролин, 4-гидроксопролин мен 5-гидроксилизинге тиесілі.Әрбір альфа тізбек аминқышқылдар триадасынан тұрады.Триадағы бірінші аминқышқылы- әрдайым глицин,екіншісі-пролин не лизин,ал үшіншісі-осы үш аминқышқылынан бөлек кез-келген аминқышқылы. Склеропротеиндер – бірнеше қасиеттерімен жай белоктан өзгеше болып келеді,сондықтан протеиноидтар деп аталады.Қасиеті бойынша суда,нейтрал тұздарда ерімейді.Протеиноидтарға тірек және дәнекер тіндерінің белоктары жатады.Адамда оның 3 түрі бар:коллаген,эластин және кератин. 1. Коллаген–молекулалық массасы 285000Д,суда ерімейтін құнсыз белок.Құрамында 11%-глицин,21%-пролин және гидроксипролин бар.Оның құрамында көмірсу мөлшері аз болғандықтан дай белоктарға жатады.Коллаген бірегей құрылымы бар фибриллярлы ақуыз, сіңірдің, сүйектің, шеміршектің, терінің және басқа ұлпалардың дәнекер тіндерінің жасушааралық затының негізін құрайды Коллагеннің полипептидті тізбегі 1000 аминқышқылдарынан тұрады және α-тізбек деп аталады. Коллагеннің 4 реттік құрылымы анықталады: І реттік құрылым – шамамен 1000 АҚ тұратын полипептидтік тізбек ІІ реттік құрылым – ерекше спираль,альфа-спираль ІІІ реттік құрылым – тропоколлаген,3 полипептидтік тізбектің ширатылып,арқан тәрізді спираль түзуі IV реттік құрылым – фибрилла деп аталады. Коллаген синтезі бұзылатын болса,коллагеназалар дамиды.Коллаген хирургияда күйік ауруларын емдеу және офтальмологияда көздің іріңді ауруларын емдеу үшін медициналық тәжірибеде қолданылады. 2.Эластин – молекулалық массасы 72 000Д,құнсыз белок. Эластин-эластикалық талшықтардың, байламдардың, сіңірлердің ақуызы. Эластин суда ерімейді, ісінуге қабілетсіз. Аминқышқылдық құрамы коллаген сияқты аминқышқыл қалдықтарының үштен бірі глицин болып табылады. Эластинде глицин, валин, лейцин үлесі жоғары.Эластин механикалық әсерінен созылып, қайтадан өз өлшемдерін қалпына келтіруге қабілетті. Икемділік эластинада лизин амин қышқылының қатысуымен бүйрек аралық тігістердің көп болуымен байланысты. Екі тізбек лизил – норлейцин байланысын құрайды, төрт тізбек-десмозин байланысын құрайды. Алайда, эластиндегі коллагенге қарағанда гидроксипролин өте аз. 3.Кератиндер - терінің сыртқы қабаты мен оның өнімдерінің белоктары болып табылады.Оның альфа және бета деп аталатын екі түрі кездеседі.Кератиндер суда ерімейді,гидрофобты.Терімен одан пайда болған заттарға мықтылық береді. Құамында цистеин , глутамин кышқылы, лейцин көп болса, гистидин, лизин, серин мөлшері өте аз болады Олар тұз, қышқыл, сілті ерітінділерінде ерімейді. Өкілдеріне жібек және фиброин жатады. Осы нәруыздың үшінші және төртінші реттік құрылымының түзілуіне қандай байланыстар жауапты? Ж: Үшінші реттік құрылым полипептид тізбегінде пролин, оксипролин, глицин амин қышқылдарының қалдығының болуына байланысты, полипептид тізбегінің иілуінің нәтижесінде пайда болады. Амин қышқылдарының гидрофобты радикалдары нәруыз молекуласының ішіне қарай жымырылып, ал гидрофильді радикалдары сыртқы бетіне орналасады. Бұл құрылымның беріктігі дисульфидтік, иондық және гидрофобты байланыстармен қалыптасады. Төртінші реттік құрылымы бірнеше полипептидтік тізбектен тұратын нәруыз молекуласына тән. Әрбір полипептидтік тізбектің (суббірліктің) І, ІІ, ІІІ деңгейдегі құрылымы бар. Осының нәтижесінде бір функционалды қызмет атқаратын макромолекулярлық комплекс түзіледі. Иондық, сутектік, дисульфидтік байланыстар қамтамасыз етеді 9. Ақуыздардың ішінара гидролизімен және пептидтердің фракциялануымен пептидтер алынды. A)Гли-Ала-Вал-Лей-Иле B) Трп -асп-арг-тыр-глу. 1) қасиеттері жағынан көмірсутек молекулаларына жақын қосылысты атаңыз. Жауабын түсіндіріңіз. Қасиеттері жағынан көмірсутек молекулаларына жақын қосылыс Гли-Ала-Вал-Лей-Иле болып табылады.Бұл қосылыста көмірсутек радикалдары көп кездеседі. 2) Гидрофобты ортада еритін қосылысты көрсетіңіз. Неге екенін түсіндіріңіз. Гидрофобты ортада еритін қосылыс-Трп-асп-арг-тыр-глу.Себебі бұл қосылыс құрамында полярлы-гидрофильді амин қышқылдары басым.Бұл ьптаңы амин қышқылдары сумен әрекеттесуге икемді,гирофиьдік қасиет көрсетеді. 3) Биурет сынағы, нингидрин реакциясы, Фоль реакциясы және Шульце-Распайл реакциясы кезіндегі осы қосылыстардың мінез-құлық ерекшеліктеріне назар аударыңыз. A)Гли-Ала-Вал-Лей-Иле- Биурет реакциясы кезінде-күлгін түске болялады,себебі пептидтік байланыс бар Нингидрин реакциясы кезінде-көк түске боялады,себебі барлық аминқышқылдары құрамында амин тобы бар Фоль реакциясы кезінде-реакция түсі өзгермейді.Себебі фоль реакциясы белоктан цистеин немесе цистин анықтауға негізделген.Ал Гли-Ала-Вал-Лей-Иле құрамында ол аминқышқылдары жоқ Шульце-Распайл реакциясы кезінде-реакция түсі өзгермейді.Себебі бұл реакция триптофанды анықтауға негізделген. Гли-Ала-Вал-Лей-Иле қосылысында триптофан жоқ B) Трп -асп-арг-тыр-глу. Биурет реакциясы кезінде-күлгін түске болялады,себебі пептидтік байланыс бар Нингидрин реакциясы кезінде-көк түске боялады,себебі барлық аминқышқылдары құрамында амин тобы бар Фоль реакциясы кезінде-реакция түсі өзгермейді.Себебі фоль реакциясы белоктан цистеин немесе цистин анықтауға негізделген.Ал Трп -асп-арг-тыр-глу құрамында ол аминқышқылдары жоқ Шульце-Распайл реакциясы кезінде-реакция түсі қызыл-шие түске өзгереді. Себебі бұл реакция триптофанды анықтауға негізделген.Трп -асп-арг-тыр-глуқосылысында триптофан бар 10. Кейбір аурулар кезінде науқастың дене қызуы көтеріледі; бұл қорғаныс реакциясы ретінде көрінеді. Алайда жоғары температура дене ақуыздарына зиянды. Неліктен 40С жоғары температурада белоктардың қызметі бұзылып, адамның өміріне қауіп төнетінін түсіндіріңіз. Себебі температураның жоғарылауы құрылым байланыстары атомдарының тербеліс амплитудасының жоғарылауына әкеледі. Демек, сутегі байланысымен байланысқан атомдар арасындағы қашықтық артады. Тербелістердің үлкен амплитудасында сутегі байланысы бұзылады, бұл спиральды құрылымның көрші байланыстарына жүктемені арттырады және сайып келгенде ақуыз құрылымы тез ыдырайды.Температураның одан әрі жоғарылауымен бастапқы құрылымдағы с–С байланысының бұзылу қаупі туындайды, өйткені с атомдары арасындағы қашықтық 0,153 нм құрайды, және бұл сәйкесінше С=О және С–N байланыстарының ұзындығынан едәуір көп – 0,124 және 0,132 нм. Кейбір критикалық температураға жеткенде с–С байланысы үзіледі. Макромолекуланың бұзылуы бар. Бұл кезеңде макромолекуланың тізбегін өздігінен қалпына келтіру мүмкін емес. Бұл құбылыс ақуыз денатурациясы деп аталады. Шешім алгоритмі: өзінің құрылымында өзіндік конформациясын сақтайтын ақуыздардың құрылысы мен байланысы; Ақуыздың конформациясы - бұл ақуыз молекуласындағы атомдардың кеңістіктегі орналасуы, байланыстың әлсіз типтерінің қатысуымен түзіледі, ол қозғалмалы және өзгеруі мүмкін7Протеин конформациясы ақуыздың қызметін қамтамасыз етеді (жүйке импульсінің берілуі, оттегінің берілуі Hb) Конформация өзгерген кезде әлсіз байланыстардың бір бөлігі жойылып, жаңа әлсіз байланыстар пайда болады. 1)Өз құрылымында табиғи конформацияны сақтайтын ақуыздардың құрылымы мен байланысы; 1.Нәруыздың біріншілік құрылымы – аминқышқылдары белгілі бір тәртіппен өзара байланысып, полипептид тізбегін құрауы. Нәруыздардың бірінші реттік құрылымын берік ковалентті байланыс - пептидтік байланыс құрайды. Полипептид тізбегіндегі аминқышқылының бір қалдығының басқасымен ауысуы немесе оның орнының алмасуы осы нәруыздың қызметін бұзады. Мысалы, адам гемоглобиніндегі 564 аминқышқылдары қалдықтарынан құралған полипептид тізбегіндегі бір қышқылдың қалдығы екіншісіне ауысса, адам ауыр сырқатқа ұшырайды. Әрбір нәруыз бірінші деңгейдегі құрылымымен өзгеше, оның бұзылуы нәруыздың физико-химиялық және функционалдық қасиетінөзгертеді. Сонымен қатар, нәруыздардың антигендік қасиеті де бірінші деңгейдегі құрылымына байланысты. 2.Нәруыздың екіншілік құрылымы –полипептид тізбегінің оралып, шумақталып спираль түзу немесе белгілі бір конформация түзу тәсілі. Бұл полиппептид тізбегінің жеке бөліктерінің арасында сутектік байланыстардың түзілуі нәтижесінде пайда болады. Екінші реттік құрылымды сутектік байланыстарқамтамасыз етеді. Екіншілік деңгейдегі құрылым 2 түрге бөлінеді: α-құрылым және β-құрылым. α-құрылым – спираль, оңға қарай ширатылып үнемі қайталанып отырады.Оның әрбір оралымында 3,6 амин қышқылы орналасады, қадамы 0,54 нм, α-спиральдың реттеу жиілігі 18 амин қышқылының қалдығына тең.β-құрылым кейбір фибриллярлы нәруыздарға тән, қатпарланған қабаттан түзіледі. Сутектік байланыстар тек бір полипептидтік тізбекте ғана емес, әр түрлі тізбектер арасында да түзіледі. 3.Үшінші реттік құрылым – полипептид тізбегінде глицин, пролин, оксипролин амин қышқылдарының қалдығының болуына байланысты, полипептид тізбегінің иілуінің нәтижесінде пайда болады. Үшінші реттік құрылымның беріктігі дисульфидтік, иондық, гидрофобты байланыстармен қалыптасады. Үшінші реттік құрылым түзу кезінде нәруыз молекуласы оралып, шиыршықталып жинақталады. Осы кезде қайталанбайтын жоғары спецификалық, жеке нәруыз молекуласына ғана тән конформация түзіледі. 4.Төртінші реттік құрылым - нәруыз молекуласындағы бірнеше табиғи конформацияланған полипептидтердің өзара кеңістікте орналасуы. Төртінші деңгейдегі құрылымды сутектік, иондық және дисульфидтік байланыстар қамтамасыз етеді. Төртіншілік құрылым маңызы: генетикалық материалды үнемдейді; реттеуші әсерін қалыптастырады. Нәруыздардың реттік құрылымдарын түзетін байланыстарды салыстырғанда, ең мықтысы-І реттік құрылым, ең әлсізі-ІV-реттік құрылым. Белоктардың құрылымы мен қызметі температураның жоғарылауымен қалай өзгереді? Температура 42с-тан жоғары көтерілгенде сутегі мен гидрофобты байланыстар бұзылады → нативті конформацияның жоғалады, яғни денатурацияланады (бұл ақуыздың бастапқы құрылымын сақтай отырып, төрттік , үшінші және екінші ретті құрылымның гидролитикалық бұзылуы емес, оның қасиеттерінің өзгеруімен бірге жүреді) Нәруыздардың биологиялық белсенділігінің және өзіне тән қасиеттерінің жойылуына әкеліп соғатын құрылымының өзгеруі денатурация деп аталады. Денатурация процесі төмендегідей денатурациялаушы агенттер әсерінен туындауы мүмкін: 1.Температураның 420С-тан жоғары көтерілуі нәруыз молекуласындағы сутектік және гидрофобтық байланыстарды үзеді; 3) Ферменттің оңтайлы температурасы қандай? Қайтымды және қайтымсыз инактивация Ферменттердің максималды белсенділігі байқалатын Температура оңтайлы деп аталады. Көптеген ферменттер үшін оңтайлы температура +35С — +40С температура болып табылады.Қайтымды инактивация, денатурация агентін алып тастағаннан кейін немесе оның концентрациясын төмендеткеннен кейін ақуыз құрылымын қалпына келтіре алады, яғни ренатурация жүреді. Қайтымсыз инактивациядан кейін ақуыз енді құрылымын қалпына келтіре алмайды. 11. Молекулаларды немесе иондарды мембрана арқылы өткізетін белоктар көбінесе трансмембраналық ақуыздарға жатады. Мұндай ақуыздардың құрылымында биомембрананың липидті қабатында қоршалған аймақ және жасушаға (цитоплазма) және жасушадан тыс кеңістікке қараған аймақтар бар. Мұндай белоктарға сипаттама беріңіз. 1) Берілген трансмембраналық ақуыздың әр түрлі аймақтарында қандай аминқышқылдары басым болуы керек екенін анықтаңыз. 2) Полярлық емес және полярлық радикалдары бар аминқышқылдарына мысалдар келтіріңіз. 3) Қандай жағдайда ақуыз молекуласының жалпы заряды нөлге тең болатынын түсіндіріңіз. Жауабы Трнасмембраналық ақуыздар интегралды және перифериялық болып 2 бөлінеді. Интегралды ақуыздар – мембрана ортасында липидтермен қоршалып жатады. Перифериялық ақуыздар – мембрананың сыртқы бетінде және ішкі бетінде орналасады. 1)интегралды ақуыздардың полипептидтік тізбектерінде полярлы емес АҚ көп болады. Олар сумен әрекеттеспейді, сондықтан – гидрофобты. Ал перифериялық ақуыздарда полярлы ақуыздар көп болады. Сумен әрекеттесуіне байланысты – гидрофильді. 2)полярлы – серин, треонин, цистеин,т.б. Полярлы емес – глицин, валин, аланин, пролин,т.б. Полярлы емес(гидрофобты): аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан. PH = 7 кезінде полярлы (гидрофильді) зарядталмаған (зарядтар өтеледі): глицин, серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин. PH=7 кезінде полярлы зарядталған: аспартат, глутамат. РН = 7 кезінде полярлы зарядталған: лизин, аргинин, гистидин белоктың функционалды топтары диссоциаланғанда, оң зарядтың мөлшері теріс зарядтың мөлшеріне тең болғанда белок молекулаларының жалпы заряды нөлге тең болады. Осындай белоктың күйі болатын ортаның рН-ы ИЭН деп аталады. Орта рН=7. Нәруыз молекуласының заряды біріншіден ортаның рН-на, екіншіден, нәруыздың құрамына кіретін амин қышқылдардың түріне тәуелді болады.Нәруыздарды, егер құрамында МАМҚ болса нейтрал, МАДҚ болса қышкылдық, ал ДАМҚ болса негіздік деп қарастырамыз. Егер нәруыз моноаминомонокарбон қышқылдарынан тұрса, сулы ортада заряды жоқ нейтрал қасиетке ие болады. Егер нәруыз молекуласында моноаминодикарбон қышқылдары басым болса, ондасулы ортада ол тepic зарядталып, қышқылдыққасиеткеие болады. Нәруыз молекуласында диаминомонокарбон қышқылдары болса, сулы ортада сілтілік қасиет көрсетіп, оң зарядқа ие болады.Қышқылдық нәруыздардың ИЭН-і қышқылдық ортада (мысалы, пепсин ИЭН=1,5), негіздік нәруыздарың ИЭН-і сілтілік ортада (мысалы, гистонның ИЭН=10) орналасады. ИЭН-де нәруыз тұрақсыз және тұнбаға жеңіл түседі. 12. Келесі құрамдағы полипептидтердің фрагменттері бар егеуқұйрықтарға ақуыз қоспасы берілді: - цис - мет - арг - гли - ала - фе - вал - сер. Сурааау керек!!! A. Осы ақуыз фрагментін қорыту кезінде ішекте қандай ферменттердің әсерінен п-пептидтер пайда болады, олардың арген және фен болып табылатын С-терминалды аминқышқылдары? B. Осы ферменттердің ферменттер түрінде бөлінуінің биологиялық маңызын және активтену механизмін түсіндіріңіз. C. Олар жататын пептидазалар тобын атаңыз. Олар қандай ас қорыту шырынынан тұрады? |