Конспект лекций по микробиологии

• Название: Конспект лекций по микробиологии
• Дата: 11.02.2018
• Размер: 1.31 Mb.
• Имя файла: 158_-_.doc
• Тип: Конспект; #36270
• страница: 16 из 43

2. Антигены микроорганизмов

Инфекционные антигены — это антигены бактерий, вирусов, грибов, простейших.

54

Существуют следующие разновидности бактериальных антигенов:

1. 
   группоспецифические (встречаются у разных видов одного рода или семейства);
   
2. 
   видоспецифические (встречаются у различных представителей одного вида);
   
3. 
   типоспецифические (определяют серологические варианты — серовары, антигеновары — внутри одного вида).
   

В зависимости от локализации в бактериальной клетке различают:

1. 
   О — АГ — полисахарид; входит в состав клеточной стенки бактерий. Определяет антигенную специфичность липополисахарида клеточной стенки; по нему различают сероварианты бактерий одного вида. О — АГ слабо иммуногенен. Он термостабилен (выдерживает кипячение в течение 1—2 ч), химически устойчив (выдерживает обработку формалином и этанолом);
   
2. 
   липид А — гетеродимер; содержит глюкозамин и жирные кислоты. Он обладает сильной адьювантной, неспецифической иммуностимулирующей активностью и токсичностью; 3) Н — АГ; входит в состав бактериальных жгутиков, основа его — белок флагеллин. Термолабилен;
   

4) К — АГ — гетерогенная группа поверхностных, капсульных антигенов бактерий. Они находятся в капсуле и связаны с поверхностным слоем липополисахарида клеточной стенки; 5) токсины, нуклеопротеины, рибосомы и ферменты бактерий. Антигены вирусов:

1. 
   суперкапсидные антигены — поверхностные оболочечные;
   
2. 
   белковые и гликопротеидные антигены;
   
3. 
   капсидные — оболочечные; 4) нуклеопротеидные (сердцевинные) антигены.
   

Все вирусные антигены Т-зависимые.

Протективные антигены — это совокупность антигенных детерминант (эпитопов), которые вызывают наиболее сильный иммунный ответ, что предохраняет организм от повторного инфицирования данным возбудителем.

Пути проникновения инфекционных антигенов в организм:

1) через поврежденную и иногда неповрежденную кожу; 2) через слизистые оболочки носа, рта, ЖКТ, мочеполовых путей.

Гетероантигены — общие для представителей разных видов антигенные комплексы или общие антигенные детерминанты на различающихся по другим свойствам комплексах. За счет гетероантигенов могут возникать перекрестные иммунологические реакции.

У микробов различных видов и у человека встречаются общие, сходные по строению антигены. Эти явления называются антигенной мимикрией.

Суперантигены — это особая группа антигенов, которые в очень малых дозах вызывают поликлональную активацию и пролиферацию большого числа Т-лимфоцитов. Суперантигенами являются бактериальные энтеротоксины, стафилококковые, холерные токсины, некоторые вирусы (ротавирусы).

ЛЕКЦИЯ № 12. Антитела

1. Структура иммуноглобулинов

Антитела (иммуноглобулины) — это белки, которые синтезируются под влиянием антигена и специфически с ним реагируют.

Они состоят из полипептидных цепей. В молекуле иммуноглобулина различают четыре структуры:

1. 
   первичную — это последовательность определенных аминокислот. Она строится из нуклеотидных триплетов, генетически детерминируется и определяет основные последующие структурные особенности;
   
2. 
   вторичную (определяется конформацией полипептидных цепей);
   
3. 
   третичную (определяет характер расположения отдельных участков цепи, создающих пространственную картину); 4) четвертичную. Из четырех полипептидных цепей возникает биологически активный комплекс. Цепи попарно имеют одинаковую структуру.
   

Большинство молекул иммуноглобулинов составлено из двух тяжелых (H) цепей и двух легких (L) цепей, соединенных дисульфидными связями. Легкие цепи состоят или из двух k-цепей, или из двух λ-цепей. Тяжелые цепи могут быть одного из пяти классов (IgA, IgG, IgM, IgD и IgE).

Каждая цепь имеет два участка:

1. 
   постоянный. Остается постоянным в последовательности аминокислот и антигенности в пределах данного класса иммуноглобулинов;
   
2. 
   вариабельный. Характеризуется большой непостоянностью последовательности аминокислот; в этой части цепи происходит реакция соединения с антигеном.
   

Каждая молекула IgG состоит из двух соединенных цепей, концы которых формируют два антигенсвязывающих участка. На вариабельном участке каждой цепи имеются гипервариабельные участки: три в легких цепях и четыре в тяжелых. Разновидности последовательности аминокислот в этих гипервариабельных участках определяют специфичность антитела. При определенных условиях эти гипервариабельные области могут также выступать в роли антигенов (идиотипов).

В молекуле иммуноглобулина меньше двух антигенсвязывающих центров быть не может, но один может быть завернут внутрь молекулы — это неполное антитело. Оно блокирует антиген, и тот не может связаться с полными антителами.

При энзиматическом расщеплении иммуноглобулинов образуются следующие фрагменты:

1. 
   Fc-фрагмент содержит участки обеих постоянных частей; не обладает свойством антитела, но имеет сродство с комплементом;
   
2. 
   Fab-фрагмент содержит легкую и часть тяжелой цепи с одним антигенсвязывающим участком; обладает свойством антитела;
   
3. 
   F(ab)Т2-фрагмент состоит из двух связанных между собой Fab-фрагментов.
   

Другие классы иммуноглобулинов имеют такую же основную структуру. Исключение — IgM: является пентамером (состоит из пяти основных единиц, связанных в области Fc-концов), а IgA — димер.