мех. Кптлпклми п д вс кожн нли меха значительная часть исходного сырья переходит в отхол
 Скачать 0.66 Mb.
|
|
В соединительной ткани коллаген находится в форме субфибрилл (микрофибрилл), фибрилл и волокон, которые представляют собой четвертичный и более высокие уровни структурной организации. Толщина и расположение коллагеновых фибрилл и волокон в различных видах соединительной ткани, по мнению А.Б. Шехтера, Л.П. Истранова [7] и Л.И. Слуцкого [8], в значительной мере зависят от состава и количества гликозаминогликанов. Коллагеновое волокно включает микрофибриллы коллагена, а также протеогликаны и структурные гликопротеины в качестве цементирующего вещества [9, 10]. Такая «оболочка» из гликозаминогликанов и гликопротеинов обладает значительной механической растяжимостью, так как она сохраняет свою целостность даже в том случае, когда начинают разрываться единичные коллагеновые фибриллы [11]. Тенденция к спиралевидному скручиванию фибрилл в волокне, иногда волокон в пучке, отмечается во многих органах и тканях [12]. Это обнаруживает характерную особенность коллагеновых образований - формирование спирали буквально на всех уровнях организации: спиральная полипептидная цепь, трехцепочечная суперспираль молекулы коллагена, спиральное скручивание молекул в первичном филаменте, а также филаментов и субфибрилл в фибрилле и, наконец, частое скручивание фибрилл в волокне и волокон в пучке [13-15]. Как известно, спираль является одной из наиболее важных форм структурной организации живой материи на молекулярном уровне, но только у коллагена отмечается тенденция к спирализации на более высоких уровнях. По мнению Л.И. Слуцкого [8], высокая степень структурной упорядоченности на молекулярном и надмолекулярном уровнях лежит в основе «сложной гаммы» биомеханических свойств коллагеновых фибрилл и филаментов. Структура коллагена, как и любого фибриллярного белка, подразделяется на 4 уровня организации: первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Каждый уровень имеет свои особенности. Первичная структура коллагена это последовательность аминокислот, из которых организм генерирует полимерные цепи. Так, А.Я. Николаев считает первичной структурой порядок чередования аминокислотных остатков в белке, т.е. «одинептидную цепь, а вторичную структуру - спираль полипептидного белка [16].
По таблице 2 видно, что в дерме млекопитающих животных самое высокое содержание про- лина и оксипролина. Данный факт свидетельствует о том, что их кожный покров подвержен большей нагрузке и требует увеличения стабильности изгибов пептидной цепи коллагена. Спираль полипептидной цепи коллагена стабилизирована не за счет водородных связей (так как пролин их не образует), а силами стерического отталкивания пирролидиновых колец в остатках пролина. В результате, расстояние между аминокислотными остатками по оси спирали увеличивается, и она оказывается более развернутой по сравнению с туго закрученной а-спиралью глобулярных белков [20]. Спирализованные полипептидные цепи, скручиваясь, относительно друг друга, образуют трехцепочечную правозакрученную спиральную молекулу, которую называют тропоколлагеном (рис. 2). Цепи удерживаются друг около друга за счет водородных связей, возникающих между ами- но- и карбоксильными группами пептидного остова разных полипептидных цепей, входящих в состав трехспиральной молекулы. «Жесткие» аминокислоты - пролин и гидроксипролин - ограничивают вращение полипептидного стержня и увеличивают тем самым стабильность тройной спирали. Глицин, имеющий вместо радикала атом водорода, всегда находится в месте пересечения цепей; отсутствие радикала позволяет цепям плотно прилегать друг к другу [18]. а-цель коллагена Рисунок 2 - Фрагмент строения молекулы тропоколлагена В результате такого перешивания пептидных остовов полипептидных цепей и наличия удлиненной структуры два других радикала из триады аминокислот гли-Х-У оказываются на наружной поверхности молекулы тропоколлагена. Некоторые комплементарные участки молекул тропоколлагена могут объединяться друг с другом, формируя коллагеновые фибриллы, причем эти участки расположены таким образом, что одна нить тропоколлагена сдвинута по отношению к другой примерно на 1/4 (рис. 3). Между радикалами аминокислот возникают ионные, водородные и гидрофобные связи. |