Главная страница
Навигация по странице:

  • Использование цветных реакций

  • Иммунологические методы

  • Вопросы для самоподготовки студентов.

  • 1. Обмен нуклеопротеидов.

  • Р НК-протеины

  • Полипептиды Мононуклеотиды

  • Аминокислоты Пуриновое или Рибоза Фосфорная пиримидиновое кислота основание

  • 2. Обмен хромопротеидов.

  • . Отличительные особенности гемоглобина и миоглобина.

  • лекции-4 семестр. Лекция 19. Патология обмена углеводов


    Скачать 169.41 Kb.
    НазваниеЛекция 19. Патология обмена углеводов
    Дата07.03.2022
    Размер169.41 Kb.
    Формат файлаdocx
    Имя файлалекции-4 семестр.docx
    ТипЛекция
    #385239
    страница4 из 13
    1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   13

    Высаливание – чаще с помощью сернокислого аммония – основано на снятии заряда и водной оболочки различными концентрациями солей. Это старый метод разделения белков.


  • Аминокислотный состав белков и пептидов после гидролиза определяют в аминокислотном анализаторе.

  • Определение количества белка по белковому азоту – пробу сжигают в присутствии серной кислоты и перекиси водорода (окислитель), при этом происходит минерализация белка в виде сульфата аммония, количество которого потом определяют реактивом Несслера.

  • Использование цветных реакций – например биуретовая на общий белок, ксантопротеиновая на циклические аминокислоты и т.д. интенсивность окраски измеряют колориметрически.

  • Иммунологические методы – используют для количественного определения индивидуальных белков. При взаимодействии со специфической антисывороткой образуется мутный раствор, интенсивность помутнения измеряют колориметрически.

    Вопросы для самоподготовки студентов.

    1. Подготовка биологического материала к исследованию.

    2. Норма общего белка крови и белковых фракций.

    3. Причины гипо- и гиперпротеинемий.

    4. Клиническое значение определения в сыворотке крови общего белка.

    5. Клиническое значение определения в сыворотке крови белковых фракций.

    6. Клиническое значение определения в сыворотке крови мочевины.

    7. Креатин, креатинин – образование, биологическое и клиническое значение. Клиренс.

    8. Остаточный азот крови, его состав и клиническое значение.

    9. Азотемии, виды, клиническое значение.

    10. Белковое голодание.

    11. Наследственные нарушения обмена белков.

    12. Потребность организма в белках. Регуляция белкового обмена.

    13. Роль печени в белковом обмене.

    14. Исследования белкового обмена.


    Лекция 23. Обмен сложных белков.

    План лекции:

    1. Обмен нуклеопротеидов.

    2. Обмен хромопротеидов.

    3. Распад гемоглобина

    4. Синтез гемоглобина

    1. Обмен нуклеопротеидов.

    В желудочно-кишечном тракте под действием со­ляной кислоты, пепсина, трипсина и других фермен­тов от нуклеопротеидов отщепляется белковая часть и гидролизуется до аминокислот. Простетическая группа — нуклеиновые кислоты гидролизуются в 12-перстной кишке нуклеазами ДНК-азами и РНК-азами (выделяются поджелудочной железой) до мононуклеотидов. Последние частично всасываются, а большей частью под действием ферментов нуклеотидаз, фосфатаз, 3,5-фосфодиэстераз расщепляются на составные компоненты: азотистые основания, пентозы и фосфорную кислоту, которые как водорастворимые вещества активно вса­сываются.

    Таким же путем происходит и распад нуклеопро­теидов в тканях организма.

    На схеме показано, какие промежуточные и конечные продукты образуются при гидролизе РНК-протеинов. Таким же образом распадается и ДНК-протеины, только вместо рибозы образуется дезоксирибоза, и вместо урацила выделяется тимин.

    Схема № 12 . Полный распада РНК-протеинов.

    Р НК-протеины

    Белок нуклеиновая кислота – РНК

    (протамин или гистон) (или полинуклеотиды)



    Полипептиды Мононуклеотиды



    Аминокислоты Пуриновое или Рибоза Фосфорная

    пиримидиновое кислота

    основание

    Фосфорная кислота пополняет запасы фосфора в организме, пен­тозы принимают участие в процессах окисления и синтеза новых нуклеиновых кислот, а азотистые осно­вания подвергаются различным превращениям. Так, производные пуринов — аденин и гуанин — после дезаминирования образуют мочевую кислоту, которая выводится из организма почками.

    Конечными продуктами распада пиримидиновых азотистых оснований являются аммиак, углекислый газ и безазотистые соединения. Так, урацил распада­ется на аммиак, углекислый газ и бетта-аланин. Пути превращений аммиака и углекислого газа были рас­смотрены в теме «Обмен простых белков», а бетта-аланин участвует в образо­вании КоА.

    В норме 90 % продуктов переваривания нуклеиновых кислот превращаются в конечные продукты: пуриновые и пиримидиновые основания – в мочевую кислоту и мочевину, пиримидиновые основания – в мочевину, бетта-аланин и бетта-аминоизомаслянную кислоту.

    Одновременно с распадом в клетках осуществля­ется постоянный синтез нуклеиновых кислот. Это сложный процесс, в котором участвует большое число исходных соединений. Так, для образования пуриновых мононуклеотидов используются пентозы в своей активной форме (фосфорибозилпирофосфаты), гли­цин, глутамин, муравьиная и аспарагиновая кислоты, углекислый газ (активированная форма), АТФ и соответствующие ферменты. В ходе синтеза образу­ется промежуточный продукт инозинмонофосфат, из которого строятся АМФ и ГМФ. Исходными веще­ствами для синтеза пиримидиновых мононуклеотидов являются глутамин, углекислый газ и аспарагиновая кислота, в результате чего образуется оротовая кис­лота, которая взаимодействует с активированными пентозами с образованием УМФ, Последнее соедине­ние служит стартовым веществом для образования ЦМФ и ТМФ.

    Для синтеза нуклеиновых кислот необходимы все типы нуклеотидтрифосфатов, а также набор фермен­тов и ДНК, на матрице которой строятся новые до­черние молекулы ДНК и разные типы молекул РНК.

    2. Обмен хромопротеидов.

    К хромопротеидам относятся гемоглобин и миоглобин. Эти белки содержат одинаковую белковую часть – гем, которая обладает свойством обратимо связываться с кислородом без изменения степени окисления иона железа (II). Отличия этих белков представлены в таблице.

    Таблица № 10. Отличительные особенности гемоглобина и миоглобина.

    Особенности

    Гемоглобин

    Миоглобин


    1. Строение.

    4 попарно идентичные полипептидные цепи. У взрослого НвА – 2 альфа-цепи (141 АК) и 2 бетта-цепи (146 АК).

    Одна полипептидная цепь (153 АК).

    2. Место локализации.

    Эритроциты.

    Цитоплазма мышечных клеток, особенно много в миокарде.

    3. Функции.

    Транспортирует кислород от легких к тканям, и углекислый газ и протоны водорода из тканей в легкие.

    Сохраняет запас кислорода для аэробного митохондриального окисления при интенсивной мышечной работе и транспортирует кислород внутриклеточно к митохондриям.

    4. Протекание оксигенирования (присоединение кислорода)

    Происходит постепенно, при высоком парциальном давлении кислорода рО2. Низкое рО2, рН, высокое рСО2 – снижают присоединение кислорода, повышают его отщепление от гема.

    Протекает быстро, при низком парциальном давлении кислорода. Легко передает кислород в матрикс митохондрии.
    1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   13


  • написать администратору сайта