Химия. Навчальний посібник для студентів біологічних спеціальностей вищих навчальних закладів
 Скачать 5.37 Mb.
|
|
Включення ефірних олійспостерігаються в ефіро-олійних рослин. За- звичай вони скупчуються в спеціальних клітинах цих рослин. Найчастіше ці включення є рідкими, хоча можуть бути й твердими (наприклад, камфора. За хімічною природою ефірні олії є терпеноїдними сполуками; в осно- ві їхньої структури лежить молекула ізопрену. Функціональну роль цих включень до кінця не з'ясовано. Включення смоліснують у клітинах ряду рослин. Особливо багати- мина них є хвойні рослини. Смоли мають високу в'язкість, не розчиняються у воді. За хімічною природою вони є терпеноїдними сполуками. Вважають, що смоли є кін- цевими продуктами життєдіяльності рослин і не відіграють суттєвої ролі в їхньому метаболізмі. Включення каучуку. Таківключення притаманні каучуконосним рос- линам: гевеї, кок-сагизу, тау-сагизу. Каучук – це високополімерна сполука терпеноїдної природи. Ці включення містяться в спеціальних секретор- них клітинах, які називаються молочниками. Включення глікозидівзустрічаються в клітинах майже всіх рослин. Це органічні сполуки, які складаються з моносахаридів (глюкози, рамно- зи, арабінози), сполучених з молекулами спиртів, альдегідів чи фенолів. Вони водорозчинні й містяться у центральній вакуолі клітини. Переважна більшість рослин має незначну кількість глікозидів, проте існують і багаті на ці сполуки рослини. Серед глікозидів є отруйні, напри- клад, соланін у картоплі, амигдалін у насінні слив. Функціональне зна- чення глікозидів ще не повністю з'ясовано. Вважають, що ті, які мають токсичні властивості, слугують для захисту рослин від поїдання їх твари- нами. Тому ці включення можна віднести до захисних. Визначити глікозиди в клітині можна за допомогою специфічних цито- хімічних реакцій. 83 Включення алкалоїдів є в клітинах деяких рослин. Це азотовмісні органічні гетероциклічні сполуки. Переважна більшість алкалоїдів токси- чні для людини і тварин. Існують як розчинні, так і нерозчинні алкалоїди. У різних рослинах містяться різні алкалоїди: нікотин – у тютюну, морфін – у маку, хінін – у хінного дерева, атропін – у беладони, кофеїн – у кавово- го дерева тау чайного куща, теобромін – у какао. Функціональне значення алкалоїдів остаточно не з'ясовано. Припус- кають, що алкалоїди з токсичним властивостями слугують для захисту рослин від поїдання їх тваринами. Можливо також, що алкалоїди беруть участь у процесах обміну деяких азотовмісних речовин. Визначити алкалоїди у клітині можна, застосовуючи специфічні цито- хімічні реакції. Включення оксалату кальцію. Ценайпоширеніший тип мінераль- них включень. Вони зустрічаються в різних формах і в багатьох рослин, мають вигляд кристалів призматичної, октаедричної, голчастої або іншої форми. Ці кристали найчастіше містяться в центральній вакуолі, але мо- жуть локалізуватися і в цитоплазмі. Оксалат кальцію утворюється внаслідок взаємодії щавлевої кислоти з іонами кальцію. Сьогодні не існує одностайності щодо ролі кристалів оксалату кальцію у клітинах рослин. Одні фахівці вважають, що утворен- ня оксалату кальцію нейтралізує токсичну дію щавлевої кислоти. Інші стверджують, що утворення оксалату кальцію нейтралізує токсичну дію не щавлевої кислоти, а іонів кальцію, які є шкідливими у високій концент- рації для рослинних клітин. І нарешті, деякі дослідники припускають, що оксалат кальцію відкладається про запас і є депо іонів кальцію. Окрім оксалату кальцію у клітинах рослин спостерігаються також і інші мінеральні включення, наприклад, карбонату кальцію (які мають вигляд гроноподібних утворень), сульфату кальцію, виннокислого кальцію, діок- сиду кремнію. ЗАПИТАННЯ ДЛЯ САМОПЕРЕВІРКИ 1. Який хімічний склад цитозолю? 2. Назвіть фізико-хімічні властивості цитозолю. 3. Від чого залежить в'язкість цитозолю? 4. Які механізми забезпечують переходи золь–гель? 5. Які метаболічні процеси відбуваються в цитозолі? 6. Які хімічні реакції проходять у цитозолі? 7. Чи відбуваються в цитозолі реакції проміжного обміну? Наведіть приклади. 8. Як зміниться швидкість біохімічних реакцій, котрі проходять в гіа- лоплазмі при полімеризації білка актину 84 9. Назвіть функції цитозолю. 10. У чому полягає буферна функція цитозолю? 11. Чим зумовлена гетерогенність цитозолю? 12. Типи включень за функціональним призначенням. 13. Охарактеризуйте трофічні включення. 14. Що таке секреторні включення? Наведіть приклади. 15. Які включення можуть виконувати захисну функцію? 16. Яка роль пігментних включень? Наведіть приклади. 17. Типи включень за хімічною природою. 18. Охарактеризуйте жирові включення. 19. Дайте характеристику білковим включенням. 20. Охарактеризуйте вуглеводні включення. 21. Які ви знаєте мінеральні включення? 85 Розділ 5 ЦИТОСКЕЛЕТ Цитоскелет – це опорно-рухова система клітини. Основними функці- ями цитоскелету є підтримка форми клітини та забезпечення переміщен- ня як клітини в цілому, так і внутрішньоклітинних компонентів усередині клітини. Цитоскелет складається з трьох основних компонентів: мікро- філаментів, мікротрубочок і проміжних філаментів. 5.1. Мікрофіламенти Мікрофіламенти – це довгі нитчасті утворення діаметром приблизно 7 нм. У клітині мікрофіламенти є скрізь у цитоплазмі, але особливо бага- тий на них кортикальний (периферійний, поверхневий) шар цитоплазми. Мікрофіламенти побудовані з білка актину. Молекула актину являє собою глобулярний поліпептид, який складається з 375 амінокислот. Коли молекули актину формують мікрофіламент, то вони об'єднуються одна з одною "голова в хвіст" у волокнисту структуру (рис. 5.1). Молекули актину упаковані в ній у щільну спіраль, на один виток якої припадає приблизно два мономери актину. Така будова мікрофіламенту нагадує два взаємно скручені ланцюжки з кроком 37 нм, проте ця подібність по- милкова. Процес об'єднання мономерів актину в мікрофіламент назива- ється полімеризацією актину Але полімеризується не весь актин, який є в клітині. Певна частина молекул актину завжди перебуває у вільному деполімеризованому стані. Полімеризовану частину актину інколи нази- вають актином, або фібрилярним актином, а деполімеризовану (вільну) частину – актином або глобулярним актином. молекули актину Рис. 5.1. Будова мікрофіламента Два кінці мікрофіламента неоднакові; розрізняють плюс-кінець ("+"- кінець), до якого молекули актину здебільшого приєднуються, і мінус-кінець ("–"-кінець), від якого найчастіше від'єднуються. Тому на "+"- кінці йде збирання мікрофіламента, а на "–"-кінці – його розбирання, 86 завдяки чому мікрофіламенти можуть переміщуватись (рис. 5.2). Це явище називають тредмілінгом. молекула актину актиновий мікрофіламент +- кінець –-кінець Рис. 5.2. Схема тредмілінгу актинового мікрофіламента Процес збирання і розбирання мікрофіламентів відбувається безперервно. Це необхідно для постійної перебудови цитоскелету в міру потреб клітини. Ряд речовин можуть заблокувати процес збирання або розбирання мікрофіламентів. Цитохалазини, наприклад, зв'язуються з "+"-кінцем мікрофіламента і не дають новим молекулам актину приєднуватись до нього. А оскільки молекули актину продовжують від'єднуватись від " –"-кінця, то це веде до розбирання мікрофіламентів. Фалоїдини, навпа- ки, приєднуючись до "–"-кінців мікрофіламентів, не дають їм розбиратись. З мікрофіламентами асоційовано ряд інших білків, які допомагають мікрофіламентам виконувати їхні функції. Найголовніші актинзв'язувальні білки наведено в табл. 5.1, а схема їхньої взаємодії з актиновими мікро- філаментами – на рис. 5.3. Таблиц я 5. 1. Актинзв'язувальні білки Назва білка Функція Тимозин-β4 Зв'язується з мономерами актину, запобігаючи їхній полі- меризації Профілін Зв'язується з мономерами актину регулює зв'язування мономерів актину з тимозином-β4 Гельзолін Сприяє розбиранню мікрофіламентів Фімбрин Сприяє збиранню мікрофіламентів, зв'язує мікрофіламен- ти в пучки Філамін Сприяє збиранню мікрофіламентів, зв'язує мікрофіламен- ти у тривимірну сітку Вілін Зв'язує мікрофіламенти в паралельні пучки в мікроворсинках Спектрин Приєднує мікрофіламенти до плазмолеми або до проміж- них філаментів Кепіруючий білок Закриває "+"-кінці мікрофіламентів і бере участь у їхньому прикріпленні до плазмолеми - актинін Зв'язує мікрофіламенти в пучки бере участь в утворенні фокальних контактів Тропоміозин Укріплює мікрофіламенти Міні-міозин Білок-мотор, який може переміщуватись по мікрофіламен- ту від "+"-кінця до "–"-кінця, пересуваючи за собою ті чи інші внутрішньоклітинні структури 87 тимозин-β4 профілін гельзолін + – фімбрин філамін плазмалема мікроворсинки вілін спектрин плазмалема кепіруючий білок плазмалема + + α-актинін вінкулін тропоміозин міні-міозин + – α-актинін – мономерна молекула актину – актиновий мікрофіламент Рис. 5.3. Схема взаємодії актинзв'язувальних білків з мікрофіламентами Основними функціями мікрофіламентів є участь у гель–золь-переходах цитозолю; участь у підтриманні форми клітини; утворення мікроворсинок; участь у формуванні проміжного міжклітинного контакту 88 участь у переміщенні внутрішньоклітинних компонентів: аза рахунок збирання – розбирання (тредмілінгу); б) за рахунок транспорту по них, як по "рейках утворення псевдоподій; формування скоротливого кільця при цитотомії (поділі цитоплазми) у ході мітозу тваринної клітини; забезпечення скорочення м'язових клітин (разом з міозином). Велика кількість мікрофіламентів розташована в кортикальному шарі цитоплазми. Тут мікрофіламенти формують тривимірну (у деяких випад- ках двовимірну) сітку одразу під плазмолемою клітини (рис. 5.4). Ця ак- тинова сітка бере участь у стабілізації форми клітини. Наприклад, в ери- троцитах (які мають двовимірну актинову кору) форма двояковгнутого диска повністю забезпечується таким поверхневим цитоскелетом. Якщо його зруйнувати, то еритроцит набуває сферичної форми. актинові мікрофіламенти спектрин плазмалема білок смуги 3 глікофорин анкірин білок смуги 4.1. Рис. 5.4. Схема будови кортикального цитоскелета Актинові мікрофіламенти в кортикальному шарі цитоплазми зв'язані з білком спектрином (рис. 5.4). Спектрин, усвою чергу, за допомогою анкірину пов'язаний з білком смуги 3 (інтегральним білком плазмолеми) таза допомогою білка смуги 4.1 – з глікофорином (ще одним інтеграль- ним білком плазмолеми). За допомогою мікрофіламентів формуються мікроворсинки – тонкі паль- цеподібні вирости плазмолеми, які збільшують площу контакту плазмолеми з міжклітинним простором, що збільшує, наприклад, площу всисної поверхні в епітелії кишечнику. Усередині кожної мікроворсинки є пучок з 20–30 парале- льних мікрофіламентів, які йдуть від основи мікроворсинки до її верхівки (рис. 5.5). "+"- кінці всіх мікрофіламентів спрямовані до верхівки мікроворсинки. 89 термінальна сітка з проміжних філаментів спектрин актинові мікрофіламенти плазмалема аморфна шапочка вілін фімбрин міні-міозин кальмодулін Рис. 5.5. Схема будови мікроворсинки У такий спосіб сітка мікрофіламентів кріпиться до плазмолеми і підт- римує її форму. Тут до них приєднуються інші білки, які формують амор- фну шапочку. Природу цих білків ще не з'ясовано. Між собою мікрофіла- менти скріплені за допомогою актинозв'язувальних білків: фімбрину, фасцину і віліну. До плазмолеми мікрофіламенти кріпляться за допомо- гою міні-міозину та кальмодуліну. В основі кожної мікроворсинки мік- рофіламенти за допомогою спектрину прикріплені до так званої термі- нальної сітки, побудованої з проміжних філаментів. Мікрофіламенти виявлені в проміжному контакті, який відносять до групи механічних міжклітинних контактів. Мікрофіламенти також беруть участь у внутрішньоклітинному транс- порті. Вони можуть переміщувати внутрішньоклітинні структури двома способами. Раніше було зазначено, що за рахунок збирання на "+"-кінці й розбирання на "–"-кінці мікрофіламенти можуть переміщатися по клітині (тредмілінг). Якщо ж до такого мікрофіламента буде прикріплено якусь внутрішньоклітинну структуру (наприклад, певну органелу), то вона та- кож переміститься разом з ним. Але поширенішим є інший вид транспорту за участю мікрофіламентів. Мікрофіламенти можуть слугувати "рейками, по яких переміщуються внутрішньоклітинні компоненти. "Локомотивами" тут є так звані білки-мотори. Вони одним кінцем прикріплюються до внутрішньоклітинної структури, яку слід перемістити, а другим – до мікрофіламента. Використовуючи енергію гідролізу АТФ, білки-мотори рухаються по мікрофіламенту, і тягнуть за собою внутрішньоклітинну структуру, яку слід перемістити (рис. 5.6). 90 –-кінець +- кінець молекула міні-міозину хвіст головка структура, що транспортується мікрофіламент Рис. 5.6. Схема транспорту по мікрофіламенту за допомогою білка-мотора міні-міозину Найбільш поширеними білками-моторами є міозини. Ум язових кліти- нах існує більш важка форма міозину, а в нем'язових є легша форма міо- зину – міні-міозин. Молекула міні-міозину складається з глобулярного головного і короткого фібрилярного хвостового доменів. Головний домен може розщеплювати АТФ (тобто має АТФазну активність) і за рахунок цієї енергії переміщуватись по мікрофіламенту від "–"-кінця до "+"-кінця. Хвостовим доменом міозин зв'язується з органелою чи з іншою внутріш- ньоклітинною структурою, яку слід перемістити (рис. 5.6). Рухаючись по мікрофіламенту, міні-міозин переміщує за собою цю органелу. Дві молекули міні-міозину можуть зв'язатись між собою своїми хвос- товими доменами, а своїми головними доменами прикріпитись до двох сусідніх мікрофіламентів, розміщених антипаралельно (так, як показано на рис. 5.7). У цьому випадку рух головок міні-міозину по мікрофіламен- тах у протилежних напрямках призведе до ковзання цих двох мікрофіла- ментів один відносно одного. Подібний механізм лежить в основі скоро- чення ум язових волокнах та в роботі актино-міозинового скоротливого кільця, яке формується при поділі цитоплазми під час мітозу тваринної клітини. Завдяки ковзанню мікрофіламентів один відносно одного це ско- ротливе кільце стягується, тягнучи за собою плазмолему, і в такий спосіб розділяє клітину на дві дочірні клітини. молекули міні-міозину мікрофіламенти – + – + Рис. 5.7. Схема ковзання актинових мікрофіламентів один відносно одного |