Пептид если от 10 до 40 аминокислот полипептид
 Скачать 7.45 Mb.
|
118 вопросВажнейшие белки межклеточного матрикса: коллаген, эластин, особенности строения и функций. Биосинтез и созревание коллагена. Участие витамина С в синтезе коллагена. Экскреция оксипролина - показатель скорости распада коллагена. Коллаген Характерным компонентом структуры соединительной ткани являются коллагеновые волокна. Они построены в основном из своеобразного белкаи – коллагена. Коллаген составляет 25–33% от общего количества белка организма взрослого человека, или 6% от массы тела.Видимые в оптическом микроскопе коллагеновые волокна состоят из различимых в электронном микроскопе фибрилл – вытянутых в длину белковых молекул, названных тропоколлагеном. Тропоколлаген – основная структурная единица коллагена (рис. 21.2). Необходимо четко разграничивать понятия «коллагеновые волокна» и «коллаген». Первое понятие по существу является морфологическим и не может быть сведено к биохимическим представлениям о коллагене как о белке. Коллагеновое волокно представляет собой гетерогенное образование и содержит, кроме белка коллагена, другие химические компоненты. Молекула тропоколла-гена – это белок коллаген. Одной из отличительных черт данного белка является то, что 1/3 всех его аминокислотных остатков составляет глицин, 1/3 – пролин и 4-гидроксипролин, около 1% – гидроксилизин; некоторые молекулярные формы коллагена содержат также 3-гидроксипролин, хотя и в весьма ограниченном количестве:Молекулярная масса тропоколлагена около 285000. Тропоколлаген состоит из трех полипептидных цепей одинакового размера, которые сливаются в спиралевидный триплет. Тройная спираль стабилизируется многочисленными межцепочечными поперечными сшивками между лизи-новыми и гидроксилизиновыми остатками. Каждая полипептидная цепь тропоколлагена содержит около 1000 аминокислотных остатков. Таким образом, основная структурная единица коллагена имеет очень большие размеры, например в 10 раз больше, чем химотрипсин. Коллаген выполняет следующие функции в человеческом организме:
Эласти́н — белок, обладающий эластичностью и позволяющий тканям восстанавливаться, например, при защемлении или порезе кожи. Эластин — белок, отвечающий за упругость соединительных тканей. Он широко используется в косметологии, так как содержит важнейшие аминокислоты (валин, глицин, пролин, аланин и др.). В составе эластина также присутствуют уникальные аминокислоты — десмозины.Скрепляя нити эластина, они образуют жесткий каркас. Это обеспечивает эффективное предотвращение образования морщин, увеличение тургора кожи, защиту от растягивания и обвисания. Эластин лучше других веществ увлажняет кожу. Он создает «дышащую» пленку, которая препятствует испарению влаги. В отличие от жиров и масел, традиционно использующихся в качестве увлажнителей, эластин не закупоривает поры. Эластин перестает вырабатываться в человеческой коже после 14 лет, вследствие чего кожа перестает быть упругой. В отличие от коллагена в эластине значительно больше валина и аланина и меньше глутаминовой кислоты и аргинина. В целом характерной особенностью первичной структуры эластина является слишком малое содержание полярных аминокислотных остатков.Молекула эластина содержит неполярные аминокислоты, которые контролируют образование кожного сала. Поэтому данный белок — настоящее спасение для жирной и увядающей кожи. Синтез и созревание коллагена представляют собой сложный многоэтапный процесс, который начинается в клетке, а завершается во внеклеточном пространстве. Он включает в себя ряд пострансляционных изменений: гидроксилирование пролина и лизина, гликозилирование гидроксилизина, отщепление N- и С-концевых пептидов. Благодаря этим изменениям появляются дополнитель ные возможности для стабилизации цепей в молекуле тропоколлагена; в образовании водородных связей участвуют не только NH- и СО-группы пептидного остова но и ОН-группы гидроксипролина; гидроксипролин и пролин, являясь «жесткими» молекулами, ограничивают вращение полипептидного стержня. Определенную роль в синтезе коллагена играют белки - шапероны, которые обеспечивают «контроль качества» коллагена: они способствуют правильно му синтезу молекул коллагена и их транспорту по секреторным путям, а также «отслеживают» непра вильно собранные молекулы коллагена, которые затем разрушаются. СИНТЕЗ КОЛЛАГЕНА Существуют 8 этапов биосинтеза коллагена: 5 внутриклеточных и 3 внеклеточных. 1-Й ЭТАП Протекает на рибосомах, синтезируется молекула-предшественник: препроколлаген. 2-Й ЭТАП Отщепление сигнальной последовательности от N-конца препроколлагена и образование проколлагена. 3- Й ЭТАП Гидроксилирование пролина и лизина проколлагена гидроксилазами в полости ЭПР. Гидроксипролин участвует в образовании водородных связей в тройной спирали коллагена. Гидроксилизин подвергается гликозилированию и образуется гидроксиаллизин, который участвует в образовании сшивок между молекулами коллагена при сборке фибрилл. Гидроксилазы содержат в активном центре атом Fe 2+, в качестве кофермента выступает витамин С. 4-Й ЭТАП Гликозилирование (присоединение остатков сахаров) гидроксилизина под действием гликозилтрансфераз. Углеводные компоненты связываются с ОН - группами гидроксилизина О - гликозидными связями. Чаще всего углеводными компонентами являются глюкоза или дисахарид галактозилглюкоза. 5-Й ЭТАП Заключительный внутриклеточный этап - идет формирование тройной спирали - тропоколлагена (растворимый коллаген). Каждая α – цепь проколлагена соединяется водородными связями с двумя другими α – цепями проколлагена. Образуются дисульфидные связи внутри- и между полипептидных цепей. Дисульфидные связи внутри цепей возникают между остатками цистеина на С- и N- концах проколлагена (С- и N – пептиды). Дисульфидные связи на С-и N-концах проколлагена важны для предотвращения образования крупных фибрилл. 6-Й ЭТАП Образование молекулы тропоколлагена после отщепления от проколлагена N – и С – концевых пептидов. 7-Й ЭТАП Ковалентное “сшивание” молекулы тропоколлагена по принципу “конец-в-конец” с образованием нерастворимого коллагена. Из молекул тропоколлагена происходит сборка коллагеновых фибрилл, в которых одна нить тропоколлагена сдвинута по отношению к другой примерно на ¼ своей длины. На стыках молекулы тропоколлагена не примыкают друг другу вплотную, между ними остается просвет длиной в 35-40 нм. В твердых тканях эти просветы выполняют роль центров минерализации. Такое расположение повышает прочность фибрилл на растяжение. 8-Й ЭТАП Стабилизация и укрепление фибрилл коллагена и образованием коллагеновых волокон. Модифицированные аминокислоты - гидроксипролин и гидроксилизин играют важную роль в образовании фибрилл: ОН – группы гидроксипролина соседних цепей тропоколлагена образуют водородные связи, укрепляющую структуру фибрилл. Радикалы лизина и гидроксилизина обеспечивают поперечные сшивки между молекулами тропоколлагена. Для создания укрепляющих связей между молекулами фермент лизилоксидаза катализирует реакцию образование аллизина и гидроксиаллизина (содержат реактивную альдегидную группу). Возникшие альдегидные группы участвуют в образовании ковалентных связей в тропоколлагене, которые также стабилизируют фибриллы. Определение гидроксипролина в физиологических жидкостях человека как показатель скорости распада коллагена В результате распада коллагена в крови и моче появляется свободный гидроксипролин. Большая часть этой аминокислоты катаболизируется под действием фермента гидроксипролиноксидазы, а часть её выводится с мочой, и поэтому гидроксипролин является маркерной аминокислотой, по которой судят о скорости распада коллагена. При некоторых заболеваниях, связанных с поражением соединительной ткани, экскреция гидроксипролина увеличивается вследствие ускоренного распада коллагена. Это наблюдается при болезни Педжета, гиперпаратиреозе, кол-лагенозах, некоторых инфекционных заболеваниях. При нарушении катаболизма гидроксипролина, причиной которого обычно выступает дефект фермента гидроксипролиноксидазы, выделение гидроксипролина может превышать 1 г/сут. 119 вопрос Структурная организация и основные функции межклеточного матрикса и соединительной ткани. Гликозаминопротеогликаны. Гликозаминогликаны: классификация, структура и биологическая роль отдельных представителей. Мукополисахаридозы. Роль глюкуроновой кислоты в организации межклеточного матрикса. СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ МЕЖКЛЕТОЧНОГО МАТРИКСА Как уже говорилось, межклеточный матрикс представляет собой супрамолекулярный комплекс, образованный сложной сетью связанных между собой макромолекул. В организме человека межклеточный матрикс формирует такие высокоспециализированные структуры, как хрящ, сухожилия, базальные мембраны, а также (при вторичном отложении фосфата кальция) кости и зубы. Эти структуры различаются между собой как по молекулярному составу, так и по способам организации основных компонентов (белков и полисахаридов) в различных формах межклеточного матрикса. Внеклеточный матрикс (англ. extracellular matrix, ECM) — внеклеточные структуры ткани (интерстициальный матрикс и базальные мембраны)[1]. Внеклеточный матрикс составляет основу соединительной ткани, обеспечивает механическую поддержку клеток и транспорт химических веществ. Кроме того, клетки соединительной ткани образуют с веществами матрикса межклеточные контакты (гемидесмосомы, адгезивные контакты и др.), которые могут выполнять сигнальные функции и участвовать в локомоции клеток. Так, в ходе эмбриогенеза многие клетки животных мигрируют, перемещаясь по внеклеточному матриксу, а отдельные его компоненты играют роль меток, определяющих путь миграции. Соедини́тельная ткань — это ткань живого организма,не отвечающая непосредственно за работу какого-либо органа или системы органов, но играющая вспомогательную роль во всех органах, составляя 60—90 % от их массы. Выполняет опорную, защитную и трофическую функции. Соединительная ткань образует опорный каркас (строму) и наружные покровы (дерму) всех органов. Общими свойствами всех соединительных тканей является происхождение из мезенхимы, а также выполнение опорных функций и структурное сходство. Большая часть твёрдой соединительной ткани является фиброзной (от лат. fibra — волокно): состоит из волокон коллагена и эластина. К соединительной ткани относят костную, хрящевую, жировую и другие. К соединительной ткани относят также кровь и лимфу. Поэтому соединительная ткань — единственная ткань, которая присутствует в организме в 4-х видах — волокнистом (связки), твёрдом (кости), гелеобразном (хрящи) и жидком (кровь, лимфа, а также межклеточная, спинномозговая и синовиальная и прочие жидкости). Гликозаминогликаны - линейные отрицательно заряженные гетерополисахариды. РаНbше их называли мукополисахаридами, так как они обнаруживались в слизистых секретах (мукоза) и придавали этим секретам вязкие, смазочные свойства. Эти свойства обусловлены тем, что гликозаминогликаны могут связывать большие количества воды, в результате чего межклеточное вещество приобретает желеобразный характер. Протеогликаны - высокомолекулярные соединения, состоящие из белка (5-10%) и гликозаминогликанов (90-95%). Они образуют основное вещество межклеточного матрикса соединительной ткани и могут составлять до 30% сухой массы ткани. Белки в протеогликанах представлены одной полипептидной цепью разной молекулярной массы. Полисахаридные компоненты у разных протеогликанов разные. Протеогликаны отличаются от большой группы белков, которые называют гликопротеинами. Эти белки тоже содержат олигосахаридные цепи разной длины, ковалентно присоединённые к полипептидной основе. Углеводный компонент гликопротеинов гораздо меньше по массе, чем у протеогликанов, и составляет не более 40% от общей массы. Гликопротеины выполняют в организме человека разные функции и присутствуют во всех классах белков - ферментах, гормонах, транспортных, структурных белках и др. Представители гликопротеинов - коллаген и эластин, иммуноглобулины, ангиотензиноген, трансферрин, церулоплазмин, внутренний фактор Касла, тиреотропный гормон. Гликозаминогликаны и протеогликаны, являясь обязательными компонентами межклеточного матрикса, играют важную роль в межклеточных взаимодействиях, формировании и поддержании формы клеток и органов, образовании каркаса при формировании тканей. Благодаря особенностям своей структуры и физико-химическим свойствам, протеогликаны и гликозаминогликаны могут выполнять в организме человека следующие функции:
А. Строение и классы гликозаминогликатов Гликозаминогликаны представляют собой длинные неразветвлённые цепи гетерополиса-харидов. Они построены из повторяющихся дисахаридных единиц. Одним мономером этого дисахарида является гексуроновая кислота (D-глюкуроновая кислота или L-идуроновая), вторым мономером - производное аминосахара (глюкоз- или галактозамина). NH2-rpynna аминосахаров обычно ацетилирована, что приводит к исчезновению присущего им положительного заряда. Кроме гиалуроновой кислоты, все гликозаминогликаны содержат сульфатные группы в виде О-эфиров или N-сульфата. В настоящее время известна структура шести основных классов гликозаминогликанов, которые представлены в табл. 15-4. Гиалуроновая кислота находится во многих органах и тканях. В хряще она связана с белком и участвует в образовании протеогликановых агрегатов, в некоторых органах (стекловидное тело глаза, пупочный канатик, суставная жидкость) встречается и в свободном виде. Предполагается, что в суставной жидкости гиалуроновая кислота выполняет роль смазочного вещества, уменьшая трение между суставными поверхностями. Хондроитинсульфаты - самые распространённые гликозаминогликаны в организме человека; они содержатся в хряще, коже, сухожилиях, связках, артериях, роговице глаза. Хондроитинсульфаты являются важным составным компонентом агрекана - основного протеогликана хрящевого матрикса. В организме человека встречаются 2 вида хондроитинсульфатов: хондроитин-4-сульфат и хондроитин-6-сульфат. Они построены одинаковым образом, отличие касается только положения сульфатной группы в молекуле N-ацетилгалактозамина (см. схему А). Одна полисахаридная цепь хондроитинсульфата содержит около 40 повторяющихся дисахаридных единиц и имеет молекулярную массу 104 - 106 Д. Кератансульфагы - наиболее гетерогенные гликозаминогликаны; отличаются друг от друга по суммарному содержанию углеводов и распределению в разных тканях. Кератансульфат I находится в роговице глаза и содержит кроме повторяющейся дисахаридной единицы L-фукозу, D-маннозу и сиаловую кислоту. Кератансульфат II был обнаружен в хрящевой ткани, костях, межпозвоночных дисках. В его состав помимо Сахаров дисахаридной единицы входят N-ацетилгалактозамин, L-фукоза, D-манноза и сиаловая кислота. Кератансульфат II входит в состав агрекана и некоторых малых протеогликанов хрящевого матрикса. В отличие от других гликозаминогликанов, кератансульфаты вместо гексуроновой кислоты содержат остаток галактозы (см. схему Б). Дерматансульфат широко распространён в тканях животных, особенно он характерен для кожи, кровеносных сосудов, сердечных клапанов. В составе малых протеогликанов (бигликана и декорина) дерматансульфат содержится в межклеточном веществе хрящей, межпозвоночных дисков, менисков. Повторяющаяся дисахаридная единица дерматансульфата имеет следующую структуру (см. схему А). Гепарин - важный компонент противосвёртывающей системы крови (его применяют как антикоагулянт при лечении тромбозов). Он синтезируется тучными клетками и находится в гранулах внутри этих клеток. Наибольшие количества гепарина обнаруживаются в лёгких, печени и коже. Дисахаридная единица гепарина похожа на дисахаридную единицу гепарансульфата. Отличие этих гликозаминогликанов заключается в том, что в гепарине больше N-сульфатных групп, а в гепарансульфате больше N-ацетильных групп. Молекулярная масса гепарина колеблется от 6 × 103 до 25 × 103 Д (см. схему Б). Гепарансульфат находится во многих органах и тканях. Он входит в состав протеогликанов базальных мембран. Гепарансульфат является постоянным компонентом клеточной поверхности. Структура дисахаридной единицы гепарансульфата такая же, как у гепарина. Молекулярная масса цепи гепарансульфата колеблется от 5 × 103 до 12 × 103 Д. Мукополисахарвдозы - наследственные тяжёлые заболевания, проявляющиеся значительными нарушениями в умственном развитии детей, поражениями сосудов, помутнением роговицы, деформациями скелета, уменьшением продолжительности жизни. В основе мукополисахаридозов лежат наследственные дефекты каких-либо гидролаз, участвующих в катаболизме гликозаминогликанов. Эти заболевания характеризуются избыточным накоплением гликозаминогликанов в тканях, приводящим к деформации скелета и увеличению органов, содержащих большие количества внеклеточного матрикса. Обычно поражаются ткани, в которых в норме синтезируются наибольшие количества гликозаминогликанов. В лизосомах при этом накапливаются не полностью разрушенные гликозаминогликаны, а с мочой выделяются их олигосахаридные фрагменты. Известно несколько типов мукополисахаридозов, вызванных дефектами разных ферментов гидролиза гликозаминогликанов. Основные типы мукополисахаридозов приведены в табл. 15-5. Для постановки диагноза конкретного заболевания обычно определяют активность лизосомальных гидролаз. Так как эти болезни в настоящее время не поддаются лечению, необходимо проводить пренатальную диагностику при подозрении на носительство дефектных генов. 120 вопрос Адгезивные белки межклеточного матрикса: фибронектин и ламинин, строение и функции, роль в межклеточных взаимодействиях и метастазировании. Структурная организация межклеточного матрикса. Изменения соединительной ткани при старении и коллагенозах. Оксипролинурия. Aдгезивные белки К первой группе белков с выраженными адгезивными свойствами относят фибронектин, ламинин, нидоген, фибриллярные коллагены и коллаген IV типа; их относят к белкам "зрелой" соединительной ткани. Фибронектин - один из ключевых белков межклеточного матрикса, неколлагеновый структурный гликопротеин, синтезируемый и выделяемый в межклеточное пространство многими клетками. Он построен из двух идентичных полипептидных цепей, соединённых дисульфидными мостиками у своих С-концов Полипептидная цепь фибронектина содержит 7-8 доменов, на каждом из которых расположены специфические центры для связывания разных веществ. Фибронектин может связывать коллаген, протеогликаны, гиалуроновую кислоту, углеводы плазматических мембран, гепарин, фермент трансглутаминазу. Благодаря своей структуре фибронектин может выполнять интегрирующую роль в организации межклеточного вещества, а также способствовать адгезии клеток. Существует несколько форм фибронектина, которые синтезируются разными клетками. Растворимый, или плазменный, фибронектин синтезируется гепатоцитами. Нерастворимый, или тканевый фибронектин синтезируется в основном фибробластами или эндотелиоцитами, глиоцитами и эпителиальными клетками. Обе формы фибронектина вовлекаются в разнообразные процессы: способствуют адгезии и распространению эпителиальных и мезенхимальных клеток, стимулируют пролиферацию и миграцию эмбриональных и опухолевых клеток, контролируют дифференцировку и поддержание цитоскелета клеток, активно участвуют в воспалительных и репаративных процессах. Это связано с тем, что каждая субъединица фибронектина содержит последовательность Арг-Гли-Асп (RGD), с помощью которой он может присоединяться к клеточным рецепторам (интегринам). Эти рецепторы опосредованно взаимодействуют с актиновыми микрофиламентами, которые находятся в цитозоле. В этом процессе участвуют так называемые белки прикрепления (от англ. attach - прикреплять proteins): талин, винкулин, α-актинин (рис. 15-20). С помощью таких белок-белковых взаимодействий информация может передаваться из межклеточногоматрикса внутрь клетки, а также в обратном направлении - из клетки наружу, таким образом влияя на протекающие в клетке процессы. Известно также, что фибронектин участвует в миграции клеток, которые могут присоединяться к его RGD-участкам, и, таким образом, фибронектин как бы помогает им перемещаться в межклеточном матриксе. В межклеточном матриксе, окружающем трансформированные (или опухолевые) клетки, количество фибронектина заметно снижено, что может быть одной из причин появления метастазов. Ламинин - наиболее распространённый некол-лагеновый гликопротеин базальных мембран. Он состоит из трёх полипетидных цепей: А, В1 и В2. Молекула ламинина имеет крестообразную форму с тремя одноцепочечными ветвями и одной трёхцепочечной ветвью (рис. 15-21). Каждая цепь ламинина содержит несколько глобулярных и стержневидных доменов, на которых имеются специфические центры связывания для различных веществ. Ламинин взаимодействует со всеми структурными компонентами базальных мембран, включая коллаген IV типа, нидоген, фибронектин, ГСПГ. Кроме того, молекула ламинина имеет несколько центров связывания с клетками. Главные функции ламинина определяются его способностью связывать клетки и модулировать клеточное поведение. Он может влиять на рост, морфологию, дифференцировку и подвижность клеток. Ламинин выполняет роль адгезивного белка для различных эпителиальных и мезенхимальных клеток. БИОХИМИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ ПРИ СТАРЕНИИ И НЕКОТОРЫХ ПАТОЛОГИЧЕСКИХ ПРОЦЕССАХ Общим возрастным изменением, которое свойственно всем видам соединительной ткани, является уменьшение содержания воды и отношения основное вещество/волокна. Показатель этого соотношения уменьшается как за счет нарастания содержания коллагена, так и в результате снижения концентрации гликозаминогликанов. В первую очередь значительно снижается содержание гиалуроновой кислоты. Однако не только уменьшается общее количество кислых гликозаминогликанов, но изменяется и количественное соотношение отдельных гликанов. Одновременно происходит также изменение физико-химических свойств коллагена (увеличение числа и прочности внутри- и межмолекулярных поперечных связей, снижение эластичности и способности к набуханию, развитие резистентности к кол-лагеназе и т.д.), повышается структурная стабильность коллагеновых волокон (прогрессирование процесса «созревания» фибриллярных структур соединительной ткани). Следует помнить, что старение коллагена in vivo неравнозначно износу. Оно является своеобразным итогом протекающих в организме метаболических процессов, влияющих на молекулярную структуру коллагена.Среди многих поражений соединительной ткани особое место занимают коллагенозы. Для них характерно повреждение всех структурных составных частей соединительной ткани: волокон, клеток и межклеточного основного вещества. К коллагенозам обычно относят ревматизм, ревматоидный артрит, системную красную волчанку, системную склеродермию, дерма-томиозит и узелковый периартериит. Каждое из этих заболеваний имеет своеобразное течение и сугубо индивидуальные проявления. Среди многочисленных теорий развития коллагенозов наибольшее признание получила теория инфекционно-аллергического происхождения.Наконец, необходимо отметить, что нарушение процесса гидроксили-рования коллагена – один из биохимических дефектов при цинге. Коллаген, синтезированный в отсутствие или при дефиците аскорбиновой кислоты, оказывается недогидроксилированным и, следовательно, имеет пониженную температуру плавления. Такой коллаген не может образовать нормальные по структуре волокна, что и приводит к поражению кожи и ломкости сосудов, столь четко выраженных при цинге. 121 вопрос Особенности химического состава нервной ткани. Миелиновые мембраны: особенности состава и структуры. Структурно-функциональная единица нервной ткани — нейрон — связана с помощью дендритов и аксонов с такими же клетками и клетками других типов (секреторными, мышечными), разделенными синаптическими щелями. Связь между клетками осуществляется путем передачи сигнала от тела нейрона по аксону до синапса. В синаптическую щель выделяется вещество-медиатор. Медиатор вступает в связь с рецепторами на другой стороне синаптической щели, что обеспечивает восприятие сигнала и генерацию нового сигнала в клетке-акцепторе.Функции нервной ткани:- генерация электрического сигнала (нервного импульса);- проведение нервного импульса;запоминание и хранение информации;- формирование эмоций и поведения;- мышление.Химический состав нервной ткани сложен и неоднороден, как в целом и сама нервная ткань. Отличия в химическом составе носят в основном количественный характер. В сером веществе 77 -81% воды, в белом-70%. Содержание белков в нервной ткани меньше, чем в некоторых других тканях (печень, мышцы). Их больше в сером веществе и меньше в периферических нервах. В нервной ткани содержится больше сложных белков: ЛИПОПРОТЕИНЫ (миелиновые оболочки), ФОСФОПРОТЕИНЫ, НУКЛЕОПРОТЕИНЫ (ДНП, РНП), ГЛИКОПРОТЕИНЫ (нейрокератин),В нервной ткани много свободных аминокислот, г.о. дикарбоновых (ГЛУ, ГЛН, ACП, АСН), ГАМК, ароматические аминокислоты, ЦАМФ и ЦГМФ. Углеводов незначительное количество:1. резервные углеводы - гликоген (0,1 %)2. глюкоза (1 -4мкмоль/л)3. гексозофосфаты4. триозофосфаты5. ПВК6. молочная кислота.ЛИПИДОВ в сером веществе 25%, в белом веществе 50%.1. ФОСФОЛИПИДЫ (до 50%) - ПЛАЗМОГЕН АЦЕТАЛЬФОСФАТИДЫ.2. ГЛИКОЛИПИДЫ - ЦЕРЕБРОЗИДЫ, ГАНГЛИОЗИДЫ.3. ВЖК - в основном непредельные, содержащие по 4 - 5 двойных связей.4. Холестерин (25%) в свободном виде. Мозг даже называют депо холестерина.5. Нейтральные жиры - в незначительном количестве в головном, но в большом количестве в периферических нервах.Минеральные вещества представлены катионами калия, натрия, кальция, магния, железа, меди, цинка, в качестве анионов выступают анионы белков и фосфаты.Миелиновая оболочка — электроизолирующая оболочка, покрывающая аксоны многих нейронов. Миелиновую оболочку образуют глиальные клетки: в периферической нервной системе — Шванновские клетки, в центральной нервной системе — олигодендроциты. Миелиновая оболочка формируется из плоского выроста тела глиальной клетки, многократно оборачивающего аксон подобно изоляционной ленте. Цитоплазма в выросте практически отсутствует, в результате чего миелиновая оболочка представляет собой, по сути, множество слоёв клеточной мембраны.Химический состав и структура миелина, произведённого разными типами глиальных клеток, различны. Цвет миелинизированных нейронов — белый, отсюда название «белого вещества» мозга.Приблизительно на 70—75 % миелин состоит из липидов, на 25—30 % — из белков. Такое высокое содержание липидов отличает миелин от других биологических мембран.. Миелин также содержит гликопротеиды и гликолипиды. |