Главная страница
Навигация по странице:

  • Тамма-Хорсфалла мочи человека Папаян А.В. , Лисовая Н.А. Роль

    		•

    Задачи 1 часть. Первый санктпетербургский государственный медицинский университет имени академика и. П. Павлова кафедра биологической химии


    Скачать 339.5 Kb.
    НазваниеПервый санктпетербургский государственный медицинский университет имени академика и. П. Павлова кафедра биологической химии
    Дата20.10.2022
    Размер339.5 Kb.
    Формат файлаdoc
    Имя файлаЗадачи 1 часть.doc
    ТипТемы рефератов
    #743255
    страница3 из 3
    1   2   3

    Темы рефератов

    1. Протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта: локализация, регуляция секреции, биологические эффекты.

    Замолодчикова Т. С. Сериновые протеазы слизистой тонкого кишечника - локализация, функциональные свойства, физиологическая роль. // Биохимия. – 2012. - Т. 77, № 8. - С. 989-1001.

    Коротько Г.Ф. Регуляция экзосекреции поджелудочной железы. // Успехи физиологических наук. – 2009. - Т. 40, № 1. - С. 27-43.

    Тимофеева Н.М. Гидролазы тонкой кишки. // Российский журнал гастроэнтерологии, гепатологии, колопроктологии. – 1998. - Т. 8, № 1. - С. 41-47

    Мембранный гидролиз и транспорт: новые данные и гипотезы. Под ред. А.М. Уголева. Л.: Наука, 1986. - 240 с.

    Уголев А.М., Рабдиль О.С. Гормоны пищеварительной системы. Физиология, патология, теория функциональных блоков. – М., Наука, 1995. – 283 с.

    1. Механизмы всасывания аминокислот в кишечнике. Транспорт аминокислот через клеточные мембраны. Дефекты мембранного транспорта аминокислот.

    Рябов С.И., Наточин Ю.В. Функциональная нефрология. СПб, Лань, 1997 – 304 с.

    Зайчик А.Ш., Чурилов Л.П. Основы общей патологии. Часть 2. Основы патохимии. СПб, ЭЛБИ, 2000. – 688 с.

    Тимофеева Н.М., Иезуитова П.Н., Громова Л.В. Современные представления о всасывании моносахаридов, аминокислот и пептидов в тонкой кишке млекопитающих. // Успехи физиологических наук. - 2000. - Т. 31, № 4. - С. 24-37.

    Мембранный гидролиз и транспорт: Новые данные и гипотезы. Под ред. А.М. Уголева. Л.: Наука, 1986. - 240 с.

    Уголев А.М. Естественные технологии биологических систем. Л.: Наука, 1987. –317 с.

    Биохимия мозга. Под ред. И.П. Ашмарина, П.В. Стукалова, Н.Д. Ещенко. СПб.: Изд-во СПбГУ, 1999. – 328 с.

    1. Убиквитин-зависимый протеолиз. Механизмы, биологическая роль.

    Цимоха А.С. Протеасомы: участие в клеточных процессах. // Цитология. - 2010. - Т. 52, № 4. - С. 277-300.

    Сорокин А.В., Ким Е.Р., Овчинников Л.П. Протеосомная система деградации и процессинга белков. // Успехи биологической химии. – 2009. - Т. 49. - С. 3-76.

    Мартынова Е.А., Гаппаров М.М. Энергозависимый протеолиз и регуляция обмена белка. // Вопросы питания. - 2007. - Т. 76, № 1. - С. 4-13.

    1. Протеазы катепсинового ряда: структура, биологические функции.

    Назаров П.Г. Реактанты острой фазы воспаления. СПб.: Наука, 2001. –

    423 с.

    Кокряков В.Н. Биология антибиотиков животного происхождения. СПб.: Наука, 1999. – 162 с.

    Герасимов А.М., Борзова Н.Ю., Керимкулова Н.В., Павлов А.В. Катепсин D – его физиологическая роль и использование в медицине (обзор литературы). // Клиническая лабораторная диагностика. - 2009. - № 3. - С. 3-4.

    Макарова В.Г., Романов Б.К. Регуляция лизосомальной активности миокарда. // Российский медико-биологический вестник имени академика И.П. Павлова. - 2003. - № 1-2. - С. 174-183.

    1. Протеазы тучных клеток: структура, биологические функции.

    Быков В.Л. Секреторные механизмы и секреторные продукты тучных клеток. // Морфология. - 1999. - Т. 115, № 2. - С. 64-72.

    Лазарев А.Ф., Бобров И.П., Черданцева Т.М. и др. Тучные клетки и опухолевый рост. // Сибирский онкологический журнал. - 2011. - № 4. - С. 59-63.

    Кондашевская М.В. Тучные клетки и гепарин – ключевые звенья в адаптивных и патологических процессах. // Вестник РАМН. - 2010. - № 6. - С. 49-54.

    Назаров П.Г. Реактанты острой фазы воспаления. СПб.: Наука, 2001. –

    423 с.

    1. Матриксные металлопротеиназы: роль в метаболизме у человека в норме и при патологии.

    Рогова Л.Н., Шестернина Н.В., Замечник Т.В., Фастова И.А. Матриксные металлопротеиназы, их роль в физиологических и патологических процессах. // Вестник новых медицинских технологий. - 2011. - Т. 18, № 2. - С. 86-89.

    Ярмолинская М.И., Молотков А.С., Денисова В.М. Матриксные металлопротеиназы и ингибиторы: классификация, механизм действия. // Журнал акушерства и женских болезней. - 2012. - Т. 61, № 1. - С. 113-125.

    Соловьева Н.И. Матриксные металлопротеиназы и их биологические функции. // Биоорганическая химия. - 1998. - Т. 24, № 4. - С. 245-255.

    Назаров П.Г. Реактанты острой фазы воспаления. СПб.: Наука, 2001. – 423 с.

    1. Кальцийзависимые протеиназы (кальпаины): строение, регуляция, функции.

    Немова Н.Н., Лысенко Л.А., Канцерова Н.П. Протеиназы семейства кальпаинов. Структура и функции. // Онтогенез. - 2010. - Т. 41, № 5. - С. 381-389.

    Бондарева Л.А., Немова Н.Н. Молекулярная эволюция внутриклеточных Са2+-зависимых протеиназ. // Биоорганическая химия. - 2008. - Т. 34, № 3. - С. 295-302.

    1. Ингибиторы сериновых протеаз (серпины) плазмы крови: их виды, биологические эффекты.

    Назаров П.Г. Реактанты острой фазы воспаления. СПб.: Наука, 2001. – 423 с.

    Шиффман Ф.Дж. Патофизиология крови. М.-СПб.: Изд-во «БИНОМ»-«Невский диалект», 2000. – 448 с.

    Пузырев В.П., Савюк В.Я. Молекулярные основы и клинические аспекты недостаточности альфа1-антитрипсина. // Пульмонология. - 2003. - № 1. - С. 105-115.

    Кирпиченок Л.Н. Значение компонентов системы протеолиза в регуляции воспалительных реакций. // Медико-биологические проблемы жизнедеятельности. - 2010. - № 2 (4). - С. 15-23.

    Братчик А.М. Клинические проблемы фибринолиза. Киев, Здоров’я. 1993. – 344 с.

    1. Макроглобулин: строение, биологические эффекты.

    Зорин Н.А., Зорина В.Н., Зорина Р.М., Левченко В.Г. Универсальный регулятор – а2-макроглобулин (обзор литературы). // Клиническая лабораторная диагностика. - 2004. - № 11. - С. 18-21.

    Зорин Н.А., Зорина В.Н., Зорина Р.М. Роль белков семейства макроглобулинов в регуляции воспалительных реакций. // Биомедицинская химия.- 2006. - Т. 52, № 3. - С. 229-238.

    Дорофейков В.В., Фрейдлин Т.С., Щербак И.Г. Альфа-2-макроглобулин как главный цитокин-связывающий белок плазмы крови. // Медицинская иммунология. - 1999. - Т. 1, № 5. - С. 5-12.

    1. Эндотелин-превращающий фермент и эндотелины: регуляция образования, биологические эффекты.

    Гомазков О.А. Эндотелин в кардиологии: молекулярные, физиологические и патологические аспекты. // Кардиология. - 2001. - № 2. - С. 50-58.

    Патарая С.А., Преображенский Д.В., Сидоренко Б.А., Масенко В.П. Биохимия и физиология семейства эндотелинов. // Кардиология. - 2000. - № 6. - С. 78-84.

    Гомазков О.А. Пептиды в кардиологии. Биохимия. Физиология. Патология. Информация. Анализ. М.: «Материк Альфа», 2000. – 143 с.

    1. Рецепторы, активируемые протеазами (PAR рецепторы): структура, механизмы активации, эффекты.

    Двадненко К.В., Водолажский Д.И. Структурно-функциональные особенности рецепторов, активируемых протеазами. // Вестник Южного научного центра РАН. - 2009. - Т. 5, № 1. - С. 94-106.

    Давыдова О.Н., Яковлев А.А. Активируемые протеазами рецепторы и нейропластичность: PAR рецепторы как возможная мишень для катепсина В. // Нейрохимия. - 2010. - Т. 27, № 1. - С. 5-13.

    Балезина О.П., Герасименко Н.Ю. Дугина Т.Н., Струкова С.М. Особенности нейротропного действия тромбина. // Успехи физиологических наук. - 2004. - Т. 35, № 3. - С. 37-49.

    Струкова С.М. Роль тромбоцитов и сериновых протеиназ в сопряжении свертывания крови и воспаления. // Биохимия. - 2004. - Т. 69, № 10. - С. 1314-1331.

    1. Биогенные моноамины: образование, биологическая роль.

    Биохимия мозга. Под ред. И.П. Ашмарина, П.В. Стукалова, Н.Д. Ещенко. СПб.: изд-во СПбГУ, 1999. – 328 с.

    Крылин В.В. Катехоламины: биосинтез (лекция). // Клиническая лабораторная диагностика. - 2007. - № 3. - С. 21-35.

    Лычкова А.Е. Механизмы развития серотонинэргического синдрома. // Успехи физиологических наук. – 2009. - Т. 40, № 2 - С. 47-71.

    Сухарева Б.С., Дарий Е.Л., Христофоров Р.Р. Глутаматдекарбоксилаза: структура и каталитические свойства. // Успехи биологической химии. – 2001. - Т. 41. - С. 131-162.

    Лелевич В.В., Виницкая А.Г., Лелевич С.В. Современные представления об обмене гамма-аминомасляной кислоты. // Нейрохимия. – 2009. - Т. 26, № 4. - С. 275 – 281.

    Курбат М.Н., Лелевич В.В. Обмен аминокислот в головном мозге. // Нейрохимия. – 2009. - Т. 26, № 1 - С. 29- 34

    1. Полиамины: образование, биологическая роль.

    Сяткин С.П., Свинарев В.И., Залеток С.П. и др. Полиамины и психические заболевания. // Вестник РАМН. - 2006. - № 2. - С. 45-50.

    Сяткин С.П., Березов Т.Т. Обмен полиаминов в злокачественных опухолях. // Вестник АМН СССР. - 1982. - № 3. - С. 10-21.

    1. Моноаминооксидаза: строение, формы, специфичность. Лекарственные препараты как ингибиторы МАО.

    Москвитина Т.А., Соловьева Н.И. Физиологическое значение аминооксидаз и методы определения их активности. // Клиническая лабораторная диагностика. - 2011. - №1. - С. 3-7.

    Медведев А.Е., Веселовский А.В., Федченко В.И. Реналаза – новый секреторный фермент, осуществляющий селективную деградацию катехоламинов: достижения и проблемы. // Биохимия. – 2010. - Т. 75, № 8. - С. 1045 – 1054.

    1. Креатин: образование в тканях, регуляция, физиологическая и диагностическая роль.

    Рослый И.М., Абрамов С.В. Надмолекулярная организация и функции креатинфосфокиназной системы. // Успехи физиологических наук. – 2005. - Т. 36, № 3. - С. 65-71.

    Нерсесова Л.С. Роль креатинкиназы и ее субстратов в центральной нервной системе в норме и при различных патологиях. // Журнал эволюционной физиологии и биохимии. - 2011. - Т. 47, № 2. - С. 120-127.

    1. Карнозин: образование, биологическая роль.

    Болдырев А.А. Карнозин. Биологическое значение и возможности применения в медицине. М.: Изд-во МГУ, 1998. – 320 с.

    Болдырев А.А., Стволинский С.Л., Федорова Т.Н. Карнозин: эндогенный физиологический корректор активности антиоксидантной системы организма. // Успехи физиологических наук. - 2007. - Т. 38, № 3. - С. 57-71.

    Болдырев А.А. Карнозин: новые концепции для функций давно известной молекулы. // Биохимия. - 2012. - Т. 77, № 4. - С. 403-418.

    1. Таурин: образование, биологические эффекты.

    Кузьмина В.В., Гавровская Л.К., Рыжова О.В. Таурин. Влияние на экзотрофию и обмен веществ у млекопитающих и рыб. // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. - 2010. - Т. 46, № 1. - С. 17-23.

    Yamori Y., Taguchi T., Hamada A. et al. Таурин в норме и патологии: результаты экспериментальных и эпидемиологических исследований. // Российский кардиологический журнал. - 2010. - № 6. - С. 64-75.

    Покровская Е.М., Гордеев И.Г., Волов Н.А., Кокорин В.А. Таурин в клинике внутренних болезней. // Российский кардиологический журнал. - 2011. - № 1. - С. 56-60.

    1. S-аденозилметионин: образование, биологическая роль.

    Буеверов А.О. Адеметионин: биологические функции и терапевтические эффекты. // Клинические перспективы в гастроэнтерологии, гепатологии. - 2001. - № 3. - С. 16-20.

    Крылин В.В. Катехоламины: биосинтез (лекция). // Клиническая лабораторная диагностика. - 2007. - № 3. - С. 21-35.

    Закуцкий А.Н., Субботина Т.Ф. Аргинин в эндокринной системе. // Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. - 2005. - № 1. - С. 7-12.

    1. Гипергомоцистеинемия: механизмы формирования, биологические эффекты.

    Шевченко О.П. Гомоцистеин и его роль в клинической практике. // Клиническая лабораторная диагностика. // 2008. - № 11. - С. 25-32.

    Цыбиков Н.Н., Цыбикова Н.М. Роль гомоцистеина в патологии человека. // Успехи современной биологии. - 2007. - Т. 127, № 5. - С. 471-481.

    Жлоба А.А. Лабораторная диагностика при гипергомоцистеинемии. // Клинико-лабораторный консилиум. - 2009. - № 1. - С. 61-68.

    Болдырев А.А. Молекулярные механизмы токсичности гомоцистеина. // Биохимия. - 2009. - Т. 74, № 6. - С. 725-736.

    1. Метилированные производные аргинина и функция эндотелия.

    Гилинский М.А. Асимметричный диметиларгинин: метаболизм, аргининовый парадокс, патофизиология. // Успехи физиологических наук. - 2007. - Т. 38, № 3. - С. 21-39.

    Жлоба А.А. Асимметричный диметиларгинин в качестве медиатора и маркера развития эндотелиальной дисфункции. // Артериальная гипертензия. -2007. - Т. 13, № 2. - С. 119-127.

    Родионов Р.Н., Блохин И.О., Галагудза М.М. и др. Асимметричный диметиларгинин и его роль в этиологии и патогенезе сердечно-сосудистых заболеваний. // Артериальная гипертензия. - 2008. - Т. 14, № 4. - С. 306-314.

    Закуцкий А.Н., Субботина Т.Ф. Аргинин в эндокринной системе. // Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. - 2005. - № 1. - С. 7-12.

    Марков Х.М. Молекулярные механизмы дисфункции сосудистого эндотелия. // Кардиология. - 2005. - № 12. - С. 62-72.

    1. Аргинин: особенности метаболизма в разных тканях.

    Закуцкий А.Н., Субботина Т.Ф. Аргинин в эндокринной системе. // Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. -2005. -№ 1. - С. 7-12.

    Курбат М.Н., Лелевич В.В. Обмен аминокислот в головном мозге. // Нейрохимия. – 2009. - Т. 26, № 1. - С. 29– 34.

    Марков Х.М. Молекулярные механизмы дисфункции сосудистого эндотелия. // Кардиология. - 2005. - № 12. - С. 62-72.

    1. Метаболизм глутамата и функция нейрона.

    Биохимия мозга. Под ред. И.П. Ашмарина, П.В. Стукалова, Н.Д. Ещенко. СПб.: изд-во СПбГУ, 1999. – 328 с.

    Лелевич В.В., Виницкая А.Г., Лелевич С.В. Современные представления об обмене гамма-аминомасляной кислоты. // Нейрохимия. – 2009. - Т. 26, № 4. - С. 275 – 281.

    Мошарова И.В., Сапецкий А.О., Косицын Н.С. Общие физиологические механизмы воздействия глутамата на центральную нервную систему. // Успехи физиологических наук. - 2004. - Т. 35, № 1. - С. 20-42.

    Курбат М.Н. L-Глутамат: современный взгляд на известную аминокислоту. // Нейрохимия. - 2009. - Т. 26, № 3. - С. 202-207.

    Курбат М.Н., Лелевич В.В. Обмен аминокислот в головном мозге. // Нейрохимия. – 2009. - Т. 26, № 1. - С. 29– 34.

    1. Роль витаминов в обмене аминокислот.

    Жлоба А.А. Лабораторная диагностика при гипергомоцистеинемии. // Клинико-лабораторный консилиум. - 2009. - № 1. - С. 61-68.

    Луцкий И.С. Витамины группы В в клинической практике. // Международный неврологический журнал. - 2007. - Т. 12. № 2. - http://neurology.mif-ua.com/archive/issue-1868/article-1887

    Морозкина Т.С., Мойсеенок А.Г. Витамины: Краткое рук. для врачей и студентов мед., фармацевт. и биол. специальностей. Минск: ООО «Асар», 2002, - 112 с.

    1. Гипераммониемии: виды энзимопатий, принципы коррекции.

    Марри Р. и соавт. Биохимия человека: в 2-х томах. Т. 1. М.: Мир, 1993.

    Биохимия. Учебник для ВУЗов. Под ред. Е.С. Северина. М.: «ГЭОТАР-МЕД», 2004. – 784 с.

    Зайчик А.Ш., Чурилов Л.П. Основы общей патологии. Часть 2. Основы патохимии. СПб, ЭЛБИ, 2000. – 688 с.

    1. Нарушения обмена ароматических аминокислот: виды энзимопатий, принципы коррекции.

    Марри Р. и соавт. Биохимия человека: в 2-х томах. Т. 1. М.: Мир, 1993.

    Копылова Н.В. Фенилкетонурия: классификация, диагностика, диетотерапия. // Вопросы детской диетологии. - 2004. - Т. 2, № 6. - С. 31-46.

    Студеникин В.М., Боровик Т.Э., Бушуева Т.В. Фенилкетонурия у детей и ее лечение. // Лечащий врач. - 2011. - № 9. - С. 55-59.

    Строкова Т.В., Журкова Н.В., Павловская Е.В., Каганов Б.С. Наследственные метаболические болезни печени: 3. Нарушения промежуточного метаболизма; 4. Редкие генетические заболевания, протекающие с поражением печени. // Вопросы практической педиатрии. - 2009. - Т. 4, № 6. - С. 32-39.

    Крылин В.В. Катехоламины: биосинтез (лекция). // Клиническая лабораторная диагностика . - 2007. - № 3. - С. 21-35.

    1. Прионные белки: особенности их строения и конформационных переходов.

    Григорьев В. Б. Прионные болезни человека и животных. // Вопросы вирусологии. – 2004. - Т.49, № 5. - С.4-12

    Шкундина И. С., Тер-Аванесян М. Д. Прионы. // Успехи биологической химии. – 2006. - Т. 46. - С. 3–42

    Покровский В. И., Киселев О. И., Черкасский Б. Л. / Прионы и прионные болезни. М: Изд-во  РАМН, 2004, 384 с.

    1. Кристаллины хрусталика; общая характеристика белков, их взаимодействий и механизмов агрегации.

    Муранов К.О., Дижевская А.К., Болдырев А.А., Карпова О.Е., Шеремет Н.Л., Полунин Г.С., Аветисов С.Э., Островский М.А. Поиск шаперон-подобных антикатарактальных препаратов-антиагрегантов кристаллинов хрусталика глаза. Сообщение первое. Шаперон-подобное действие дипептида N-ацетилкарнозина: исследование in vitro на модели УФ-индуцированной агрегации α-L-кристаллина // Вестник офтальмологии. – 2008. - Т.124, №2. - С.3-6

    Аветисов С.Э., Полунин Г.С., Шеремет Н.Л., Макаров И.А. и др. Поиск шапероподобных антикатарактальных препаратов-антиагрегантов кристаллинов хрусталика глаза. Сообщение четвёртое. Изучение воздействия смеси ди- и тетрапептидов на «пролонгированной» модели ультрафиолет-индуцированной катаракты у крыс. // Вестник офтальмологии. – 2008. - Т.124, №2. - С.12-16

    Кривандин А., Муранов К.О., Яковлев Ф.Ю., Полянский Н.Б. и др. Исследование повреждающего действия УФ света на структуру альфа-кристаллина хрусталика глаза быка. // Биохимия. - 2009.- Т. 74, № 6.- С.779-791.

    Дижевская А.К., Болдырев А.А., Полянский Н.Б., Муранов К.О., Островский М.А. Молекулярный механизм действия гистидин-содержащих дипептидов на агрегацию βL-кристаллина. // Молекулярная медицина. - 2010.- № 1.- С.33-37.

    Кривандин А.В., Муругова Т.Н., Куклин А.И., Муранов К.О. и др. Исследование структуры альфа-кристаллина методом малоуглового рассеяния нейтронов с вариацией контраста. // Биофизика. - 2010.- Т. 75, № 11.- С.1499-1507.

    Муранов К.О., Дижевская А.К., Полянский Н.Б., Додонова С.В., Островский М.А. Короткоцепочечные пептиды как перспективный класс антикатарактальных препаратов шаперон-подобного действия: молекулярный механизм торможения агрегации кристаллинов хрусталика пантетином. // Известия академии наук. Серия химическая. -2010.- № 1.- С.221-227.

    Муранов К.О., Полянский Н.Б., Курова В.С., Рябоконь А.М. и др. Сравнительное исследование старения, ультрафиолетового и радиационного облучения на возникновение и развитие катаракты. // Радиационная биология и радиоэкология. - 2010.- Том 50, № 3.- С.276-285.

    1. Механизм и кинетика агрегации денатурированного белка.

    Курганов Б.И. Оценка активности молекулярных шаперонов в тест-системах, основанных на подавлении агрегации белков. // Успехи биологической химии. – 2002. - Т.42. - С. 89 – 138.

    Курганов Б.И. Кинетика агрегации белков. Количественная оценка шаперонной активности в тестах, основанных на подавлении агрегации белков. // Биохимия. – 2002. - Т. 67, № 4. - С. 492-507.

    Курганов Б.И., Рафикова Э.Р., Добров Е.Н. Кинетика тепловой агрегации белка оболочки вируса табачной мозаики. // Биохимия. - 2002. - Т. 67, № 5. - С. 629-638.

    Кремнева Е.В., Николаева О.П., Гусев Н.Б., Левицкий Д.И. Влияние тропонина на тепловую денатурацию связанного в актином тропомиозина” (обзор). // Биохимия. – 2003. - Т. 68, № 7. - С. 976-984.

    Маркосян К.А., Курганов Б.И. Фолдинг, неправильный фолдинг и агрегация белков. Образование телец включения и агресом (обзор) // Биохимия. – 2004. - Т. 69, № 9. - С. 1196-1212.

    Маркосян К.А., Замятнин А.А., Курганов Б.И. Антибактериальные богатые пролином природные олигопептиды и их белки-мишени (обзор)// Биохимия. – 2004. - Т. 69, № 9. - С. 1332-1344.

    1. Понятие о молекулярном краудинге, его биохимические эффекты.

    Чеботарева Н.А., Курганов Б.И., Ливанова Н.Б. Биохимические эффекты молекулярного краудинга (обзор) // Биохимия. – 2004. - Т. 69, № 11. - С. 1522-1536.

    1. Дефенсины человека: особенности строения, механизм антимикробного действия.

    Кокряков В.Н. Биология антибиотиков животного происхождения. Изд-во «Наука», СПб, 1999. - 162 с.

    Кокряков В.Н. Очерки о врожденном иммунитете. - СПб.: Изд-во «Наука», 2005.- 150 с.

    1. Эволюция белков на примере цинк-зависимых металлопротеиназ.

    Балабан Н.П., Рудакова Н.Л., Шарипова М.Р. Структурно-функциональные особенности и свойства метцинкинов. // Биохимия. - 2012, № 2. – С. 149-159.

    1. Гаптоглобин и гемопексин – сравнительная характеристика двух белков плазмы крови человека.

    Дати Ф., Метцман Э. Белки. Лабораторные тесты и клиническое применение. Пер с нем. - М.:Изд-во «Лабора». 2007. - 550 с.

    1. Биохимическая и функциональная характеристика белка Тамма-Хорсфалла мочи человека

    Папаян А.В., Лисовая Н.А. Роль белка Тамма-Хорсфалла при заболеваниях почек // Нефрология. - 2002. - N 3. - С.28-36

    1. Особенности строения растительного белка глютена. Молекулярные механизмы развития глютеновой энтеропатии (целиакии).

    Вохмянина Н.В. Экспресс-диагностика глютеновой энтеропатии. // Клинико-лабораторный консилиум. – 2008. – Т. 5, №24. – С. 43-45.

    1. Белки вируса гриппа. Биохимические механизмы вирулентности возбудителя и проблемы создания вакцины.

    Цыбалова Л.М., Киселев О.И. Универсальные вакцины против гриппа. Разработки, перспективы использования. // Вопросы вирусологии. – 2012, - Т. 57, № 1. – С. 9-14.

    1. Витамин К - зависимые белки человека; их строение, функции и регуляция активности.

    Алексенцев В.Г. Витамины и человек. – 2006. - М.: Изд-во «Дрофа». - 453 с.

    Головенко Н.Я. Некоторые аспекты биохимии, химии, молекулярной биологии и генетики цитохрома P450 (обзор литературы). // Современные проблемы токсикологи. – 2001. - № 3 (электронный ресурс).

    1. Остеопонтин: биохимические функции в костной ткани и в моче.

    Зверев Я.Ф., Жариков А.Ю., Брюханов В.М., Лампатов В.В.

    Модуляторы оксалатного нефролитиазиса, ингибиторы кристаллизации.// Нефрология. -2010. – Т. 14, №1. - С. 29-49.

    1. Транскрипционный фактор, индуцируемый гипоксией (HIF, hypoxia inducible factor): особенности строения, посттрансляционной модификации и деятельности, направленной на выживание клеток.

    Смирнова Н.А., Хушпульян Д.М., Спир Р.Е., Гайсина И.Н., Ратан Р.Р., Газарян И.Г. Каталитический механизм и субстратная специфичность HIF пролилгидроксилаз. // Биохимия – 2012. – 77, №10. – С. 1337-1349.

    1. Селенопротеины человека. Последствия селенодефицита.

    Лукашенко Н.П. Расширяющийся генетический код: 21-я и 22-я аминокислоты – селеноцистеин и пирролизин.// Генетика. – 2010. – Т. 46, №8. – С. 1013-1032

    1. Молекулярные механизмы токсичности белковых компонентов яда змей.

    Дханаджая Б.Л., Сауза Д. Общее представление о нуклеазах яда змей (обзор): ДНК-аза, РНК-аза и фосфодиэстераза.// Биохимия. – 2010. – Т. 75, №1, – С. 5-11.

    Мурзаева С.В., Маленев А.Л., Бакиев А.Г., Миронова Г.Д. Перспективы использование ядов змей в медицинской практике // Успехи современного естествознания. - 2008. - № 7 - С. 104-104.

    1. Процессинг кальцитонина. Прокальцитониновый тест.

    Литвин А.А., Катин М.Л. Возможности прокальцитонинового теста для ранней диагностики бактериальной инфекции и сепсиса // Медицинские новости. - 2009, №15. - С. 3-7.

    1. Молекулярные механизмы регуляторной функции соматостатина.

    Шпаков А.О. Соматостатиновые рецепторы и сопряженные с ним сигнальные каскады. // Журнал эволюционной физиологии и биохимии. – 2012. – Т. 48, № 4. – С. 329-341.

    1   2   3

    написать администратору сайта