Биохимия. Предмет биохимии
 Скачать 0.58 Mb.
|
|
НЕКОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ может быть и необратимым (ингибитор ковалентно связывается с ферментом или фермент-субстратным комплексом, необратимо меняя нативную конформацию). При этом виде ингибирования между ингибитором и ферментом существует очень высокое сродство. Например, монойодуксусная кислота (СН2 I – СООН ), необратимо блокируют тиогруппы за счет связи атома йода с атомом водорода, а атом серы прочно связывается с остатком – СН2СООН. При этом добавление тиолов не помогает, то-есть ингибирование является необратимым. Или например, ФОС (фосфоорганические соединения) блокируют многие ферменты (например, эстеразы и другие ), содержащие серин, образуя очень прочную связь. Это свойство используют в изготовлении БОВ (боевых отравляющих веществ: табун, зарин, зоман, \/-газы) и в сельском хозяйстве для борьбы с вредителями. Из лекарственных препаратов, действие которых основано на необратимом ингибировании, можно назвать пенициллин, который ингибирует действие одного из ферментов участвующих в сборке клеточной стенки бактерий. Клетки, не имеющие клеточной стенки (их называют протопласты) легко лизируются. Интенсивное и неосторожное использование антибиотиков привело к быстрой эволюции бактериальных штаммов, устойчивых к антибиотикам. Поэтому очень важен поиск и синтез новых антибиотиков, против которых бактерии еще не имеют устойчивости. Например, в 1981году открыт новый класс антибиотиков, монобактами, по структуре сходных с пенициллином. Еще один пример лекарственного средства, действие которого основано на ковалентной модификации фермента – аспирин. Существует и бесконкурентное ингибирование (его можно рассматривать как разновидность не конкурнтного) – когда ингибитор связывается не с ферментом а с фермент-субстратным комплексом, образуя комплекс фермент-субстрат-ингибитор. Здесь всегда действие фермента будет аллостерическим, так как активный центр занят субстратом, и ингибитор присоединяется к ферменту не к активному центру, а к аллостерическим зонам, удаленных от активного центра. Это приводит к изменению конформации аллостерической зоны, кооперативно с ней меняется и структура активного цента, то-естьменяется структура всей молекулы, приводя к тому что комплекс фермент-субстрат-иннгибитор не распадается и не дает продукта реакции. При таком виде ингибирования меняется (уменьшается), специфичность и каталитическая сила фермента. АКТИВАТОРЫ ФЕРМЕНТОВ. Активаторы повышают активность ферментов в десятки, сотни раз. Активаторы бывают специфические и неспецифические. Например, хлорид натрия для амилазы специфический, ионы магния, марганец и цинк – неспецифические (есть целая группа: марганец- , магнийзависимых ферментов). Некоторые вещества для одних ферментов являются активаторами, а для других – ингибиторами (например, ионы меди для полифенолоксидазы – активатор, а для амилазы – ингибитор. Механизмы активирования. 1) Ковалентная модификация (то-есть меняются ковалентные связи ферментов) а)частичный протеолиз (на пепсиноген и трипсиноген могут действовать не только соляная кислота и энтерокиназа, но и активные ферменты – пепсин и трипсин соответсвенно, то-есть происходит аутокатализ). б) фосфорилирование и дефосфорилирование. Фосфорилирование осуществляют протеинкиназы. 2) Достраивание активного центра (чаще это ионы металлов, особенно марганца, но в ряде случаев металл соедигяется с серой, а потом сера легче взаимодействует с активным центром). 3) Аллостерическое активирование. Как правило воздействие происходит на ту субъединицу, где нет активного центра (т есть чаще это характерно для олигомеров), но в этой субъединице есть регуляторный участок, на который может воздействовать какой-нибудь метаболит (например, АДФ), при этом субъединица меняет структуру, изменяя заодно и структуру субъединицы, содержащей активный центр, делая его тем самым более доступным для субстрата. Как правило аллостерическое активирование и ингибирование – это процессы саморегуляции, когда промежуточные или конечные метаболиты регулируют скорость реакции. Структурная организация фермента в клетке. Каждая клеточная структура имеет определенный набор ферментов, которые позволяет выполнить определенную функцию. Например, митохондрии снабжены ферментами, способными окислять определенные субстраты и утилизировать полученную в результате этого энергию. Ядра (в них идет синтез ДНК и РНК , которые способны хранить и передавать наследственную информацию) и тоже имеют специфический набор ферментов (РНК – и ДНК – полимеразы и т.д.). Лизосомы (разрушают различные сложные соединения) тоже имеют соответствующий набор ферментов (гидролазы, лиазы и т.д.). Все эти наборы ферментов строго структурированы, то-есть встроены, например, в мембрану митохондрий (дыхательная цепь) в определенном порядке и находятся в комплексе (например, комплекс, обеспечивающий синтез жирных кислот; комплекс, способствующий превращению пировиноградной кислоты) иногда даже говорят об индикаторных (маркерных) ферментах для клеточных структур (сукцинатдегидрогеназа - для митохондрий, РНК – полимераза – для ядра, кислая фосфатаза для лизосом). Регуляция активности ферментов. В процессе метаболизма активность ферментов постоянно регулируется, то-есть фермент никогда не работает монотонно. Существуют разные пути регуляции активности ферментов: 1) может меняться количество фермента (то-есть либо усиливаться, либо снижаться синтез фермента). Это происходит за счет изменения экспресии генов. 2) Может меняться химическая модификация фермента (под действием активаторов, ингибиторов, при изменении рН). Это частичный протеолиз, фосфорилирование и дефосфорилирование, сульфирование и т.д. 3) Меняется активность ферментов при действии гормонов (различные механизмы). 4) На активность фермента может влиять сам субстрат или продукт реакции (являясь либо активатором либо ингибитором ). 5) В клетках отмечается и явление компартментализациии, то-есть с помощью биологических мембран разграничены ферменты и те субстраты, которые эти ферменты могли бы разрушить, но это не нужно клетке (например, ферменты лизосом-протеиназы, фосфотазы и т.д. отделены от веществ, расположенных в цитоплазме) Или разделяются с помощью мембран взаимонесовместимые в одно и тоже время метаболические процессы (например, синтез жирных кислот идет в цитоплазме, а распад жирных кислот - митохондриях). Не все ферменты подвержены регуляции. Но в цепи ферментативных реакций есть ключевые ферменты, которые и активируются или ингибируются. Принципы выделения ферментов. Для обнаружения ферментов используется их свойство специфичности. Берут определенный (специфичный) субстрат, подбирают оптимальные условия (рН, температура) и, добавляют фермент, смотрят идет ли реакция, при этом концентрация субстрата уменьшается, образование продукта повышено. Количественная оценка ферментов дается по их активности (поскольку ферменты содержаться в ничтожных количествах ), то-есть определяется скорость ферментативной реакции. Активность ферментов определяют при постоянной температуре (25 или 37 градусах по Цельсию), создавая оптимум рН. Пи этом концентрация субстрата должна быть достаточно высокая. В этих условиях скорость реакции напрямую зависит от концентрации фермента \/ = К[F]. За единицу активноости фермента принимается то его минимальное количество, которое в оптимальных условиях вызывает превращение одного мкмоль субстрата за одну минуту. Удельная активность – это ферментативная активность, отнесенная на один мг белка. Согласно рекомендациям комиссии Международного биохимического союза по номенклатуре ферментов, предложено для выражения ферментативной активности использовать катал. 1 катал – это каталитическая активность, способная осуществлять реакцию со скоростью равной один моль в одну секунду. ОСНОВЫ КЛИНИЧЕСКОЙ ФЕРМЕНТОЛОГИИ. 1) Энзимопатология – это изучение различных нарушений активности ферментов при развитии тех или иных заболеваний с целью наиболее глубокого понимания сущности соответствующего заболевание то-есть изучает каковы ферментативные основы того или иного заболевания. Почти все заболевания имеют в своей основе нарушение активности ферментов, то-есть это энзимопатии. В зависимости от причины различают основные виды энзимопатий: а) врожденные (отсутствие или малая активность фермента); б) токсические (снижение активности ферментов под действием каких-то ядов); в) алиментарные (следствие нарушения питания); г) регуляторные (в следствии нарушения регуляции) и т.д. Например при фенилкетонурии, сопровождающийся расстройством психической деятельности, клетки печени способны синтезировать фенилаланингидроксилазу – фермент, катализирующий переход фенилаланина в тирозин. Развитие алкаптонурии сопровождается повышением экскреции с мочой, до 0,5 г. в сутки гомогентизиновой кислоты, отложением пигмента в тканях, потемнением носа, ушей, склер. Это связывают с врожденным отсутствием в почках и печени оксидазы гомогентизиновой кислоты. При гипераммониемии (накопление ионов аммония в крови) отмечается недостаточность любого из ферментов цикла образования мочевины. При развитии галактоземии отмечается отсутствие уредилтрансферазы (происходит накопление галактозы-1-фосфата). 2) Энзимодиагностика – изучение активности ферментов для диагностики заболеваний. В ряде случаев в крови, моче, других биологических жидкостях и тканях отмечают наличие органоспецифических ферментов, хотя, правильнее сказать, что абсолютной органоспецифичности нет, есть большее количество фермента. Например, для печени органоспецифичен фермент глюкоза – 6 – фосфатаза, для поджелудочной железы – трипсин, химотрипсин и т.д. , для костной ткани – щелочная фосфатаза. Часто для диагностики важны не только органоспецифические ферменты, но и те, количество которых при определенных заболеваниях значительно возрастает (например, аминотрансферазы переносят аминогруппы, при ИБС поражениях печени их активность резко возрастает). Определение активности этих ферментов используют и для дифференциальной диагностики. Например, при инфаркте миокарда их активность увеличивается, а при стенокардии не увеличивается. Некоторые заболевания характеризуются изменением изоферментного спектра. Используют метод электрофореза. Различные ткани содержат различные изоферменты. Например креатинкиназа – катализирует реакцию между креатином и АТФ – имеет две пептидных цепи (В и М). Могут быть три комбинации (ВВ, ВМ, ММ). ВВ встречаются в мозге, ММ – в скелетных мышцах, ВМ – только в сердечной мышце - миокарде). Допустим ВМ обнаружили в крови (в норме - нет), ясно что имеет место поражение миокарда. Вообще же энзимодиагностика позволяет: а) Проводить диагностику какой-либо патологии. б) Проводить дифференциальную диагностику. в) Уточнять место локализации патологического процесса. г) Определять степень тяжести патологического процесса. д) Строить прогноз развития заболевания. е) Способствует правильному и адекватному назначению лекарственных веществ. 3) Энзимотерапия – использование ферментов в лечебной практике. Особенно часто используют литические ферменты, которые наносят на рану, ожоговую поверхность, вводят в плевральную полость и т.д. Заместительная терапия (например, при недостатке вводят пепсин, противовоспалительная терапия и т.д. ОБМЕН ВЕЩЕСТВ. Обмен веществ и энергии – закономерный порядок превращения веществ и энергии в живых системах, направленный на их сохранение и самовоспроизведение. По сути, постоянный обмен веществ является важнейшим свойством жизни, с прекращением которого прекращается и жизнь. Итак, обмен веществ – существенный и обязательный признак жизни. Сущность обмена веществ составляет вся совокупность химических реакций, протекающих в живых организмах, включая усвоение веществ, поступающих извне (ассимиляция) и их расщепление до конечных продуктов, подлежащих выделению (диссимиляции). Процессы ассимиляции и диссимиляции, будучи тесно связаны и переплетены друг с другом, в целом и составляют лежащий в основе жизни обмен веществ. Ассимиляция, в широком смысле этого слова, включает огромное количество химических превращений, приводящих к использованию органических и неорганических веществ, поступающих в организм из внешней среды, для построения специфических для данного организма белков, нуклеиновых кислот, липидов, полисахаридов и т. д. Соответственно, диссимиляция – это разрушение органических соединений с превращением белков, нуклеиновых кислот, жиров, углеводов (в том числе введенных в организм с пищей) в простые вещества. Основные конечные продукты диссимиляции – вода, углекислый газ и аммиак. Большая часть этих продуктов выделяется наружу, а меньшая используется для различных биосинтетических процессов. Интенсивность ассимиляции, ее соотношение с диссимиляцией значительно варьирует как у различных организмов, так и одного организма в течении жизни. Например, наиболее интенсивно процессы ассимиляции протекают в период роста. На интенсивность обмена веществ и, соответственно, процессы ассимиляции и диссимиляции существенным образом влияют факторы внешней среды (климат, возраст, характер питания и т.д.). Основные этапы обмена веществ. 1) Питание. 2) Транспорт питательных веществ в клетку. 3) Межуточный обмен (метаболизм). 4) Транспорт продуктов катаболизма к местам выделения. 5) Выделение. Межуточный обмен – превращение веществ в организме с момента поступления их в клетки до образования конечных продуктов обмена, то-есть вся совокупность химических реакций, протекающих в живых клетках и обеспечивающих организм веществами и энергией для его жизнедеятельности, роста, размножения. Определенна последовательность таких химических изменений называется метаболическим путем, а образующиеся промежуточные продукты – метаболитами. Различают две стороны метаболизма (или межуточного обмена) – анаболизм (вкличает в себя реакции синтеза сложных молекул из более простых, как правило, идет с затратой энергии – такие реакции называются эндэргонические) и катаболизм (процессы расщепления сложных молекул до простых компонентов, как правило, сопровождается выделение свободной энергии – такие реакции называются экзэргоническими). Концентрация метаболитов в крови человека относительна постоянна и, благодаря мощным механизмам регуляции обмена веществ, колеблется в определенных физиологических границах (так, содержание белков составляет 60 – 80 г/л, то-есть глюкозы 3,3 – 5,5 ммоль/л и т.д. ). Выводятся метаболиты через кишечник, мочевыделительную систему, легкие, кожу. Для изучения обмена веществ используют различные методы: на целостном организме, на отдельных органах, на уровне отдельных клеток или группы клеток. При этом используются различные физические, химические, радиоизотопные и другие методы. Биохимия питания. Мы уже говорили, что одним из этапов обмена веществ является питание. Выраженная пищевая недостаточность в большинстве развитых стран встречается редко, хотя определенная степень недостаточности может наблюдаться, например, у неимущих, пожилых людей, в группах с особыми потребностями в питании (дети, беременные, кормящие матери, больные и выздоравливающие, алкоголики и т.д.), а также у лиц, потребляющих ограниченное количество пищи по желанию или в силу необходимости. К развитию патологии может привести не только недостаток общего количества пищи, но и недостаток каких-то отдельных компонентов пищи. Например, недостаток белка в пищи вызывает маразм и квашиоркор, дефицит витамина А приводит к развитию ксерофтальмии (сухость глаза). Недостаток железа вызывает анемию и т.д. К развитию патологических состояний могут приводить и нарушения всасывания или дефект пищеварительных ферментов. Напрмер, нарушение всасывания витамина В12 и фолиевой кислты вызывает анемию, нарушение всасывания ионов кальция, магния и витамина Д приводит к тетании и остеопорозу. При недостаточности лактозы нарушается толерантность к молоку и т.д. Биохимия питания изучает количество, качество питания, роль отдельных питательных веществ для организма, патологии, возникающие при недостатке или избытке питания. Питание поставляет организму пластические материалы, энергетические и т.д. Питание должно быть рациональным, то-есть обеспечивать: (быть) 1 ) калораж (быть достаточно калорийным), 2) полноценным (содержать все необходимые элементы), 3) содержать биологически активные вещества (витамины, микроэлементы и т.д.), 4) быть сбалансированным (то-есть соблюдаться пропорции между основными компонентами пищи). Организм должен получать столько питательных веществ, чтобы их свободная энергия обеспечивала суточную потребность в макроэргах (в основном это АТФ), энергию которых мы можем использовать для осуществления всех функций организма. В условии неизменной потребности в энергии, критерием достаточного ее поступления с пищей может служить постоянная масса тела. Потребление энергии должно быть равно ее затратам. Расходование энергии в различных условиях варьирует, обычно его оценивают по поглощению кислорода, поскольку в большинстве случаев один литр поглощенного кислорода соответствует примерно 4,83 ккал затраченной энергии. Индивидуальный расход энергии зависит от нескольких факторов. Среди них: 1) Основной обмен – соответствует затрате энергии на поддержание основных физиологических функций в стандартных условиях (покой, тепло, состояние бодрствования, измерение через 12 часов после приема пищи и т.д.). Основной обмен больше у мужчин, чем у женщин, больше у маленьких детей и у лиц с лихорадкой и гипертиреозом, снижается при гипотиреозе и голодаии. 2) Термогенный эффект (обусловлен специфическим динамическим действием пищи). Составляет 5 – 10% общей утраты энергии и связан с дополнительным расходованием энергии на пищеварение и стимуляцию метаболизма. 3) Физическая активность – фактор, обуславливающий наибольшее и сильно варьирующие расходование энергии. Диапазон колебаний энергозатрат между состоянием покоя и повышенной физической активности у спортсменов может достигать 10-кратной величины. 4) Температура окружающей среды – при уменьшении температуры среды часть энергии тратится на поддержание оптимальной температуры тела (37 градусов по Цельсию), при температуре среды, превышающей температуру тела, избыточная энергия тратится на охлаждение организма. Рекомендуют следующий уровень потребления энергии для мужчин и женщин: мужчины (23 –50 лет, вес - 70 кг) – 2300 – 3100 кал. Женщины (23 – 50 лет, вес - 55 кг) – 1600 – 2400 кал. Беременные плюс 300 кал. Кормящие плюс 500 кал. В состав полноценного рациона входит питательные вещества пяти классов – белки, жиры, углеводы, минеральные вещества, витамины. Все питательные вещества делятся на основные «макропитательные» (их много – это белки, жиры, углеводы) и минорные (их в составе пищи значительно меньше – это витамины и микроэлементы ). 1) Белки выполняют в организме различные функции: в организме белки распадаются до аминокислот, которые, в свою очередь, служат строительным материалом для синтеза новых белков, а также являются предшественниками гормонов, порфириов и многих других биомолекул. Наконец, при расщеплении белков образуется определенное количество энергии. Недостаток в питании белка весьма чувствительно сказывается на состоянии организма. У детей при белковой недостаточности замедляется рост и умственное развитие, нарушается костеобразование. У большинства людей нарушается кроветворение, различные виды обмена, снижается иммунитет. Избыток белков в пище так же отрицательно влияет на организм. Особенно чувствительны к этому дети и пожилые люди. При этом в первую очередь страдают печень почки. Избыточное потребление белков обычно сочетается с повышением содержания нуклеиновых кислот организме и способствует накоплению продуктов их обмена – мочевой кислоты, что может привести к заболеванию подагрой., мочекаменной болезнью. Избыток белков ведет также к ожирению, так как в этом случае часть продуктов распада белков идет на синтез жира. Потребление белков, впрочем, как и углеводов и жиров, зависит от веса, возраста, пола, энергозатрат человека. Для молодого взрослого мужчины норма потребления белка равна 1,0 – 1,5 г/кг массы тела. При этом белки в определенном соотношении должны сочетаться с другими пищевыми веществами – жирами и углеводами. В ежедневном рационе взрослого человека белки должны составлять в среднем 12 – 15% калорийности – это оптимальная норма. Для обеспечения полноценности питания белки должны содержать в своем составе незаменимые аминокислоты (то-есть такие аминокислоты, которые не могут синтезироваться в организме и, поэтому, обязательно должны поступать с пищей ). Это: валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан , гистидин, треонин, метионин, лизин, аргинин. Учитывается, что растительные белки менее полноценны, чем животные, например, в кукурузе дефицит триптофана, в пшенице – дефицит лизина, в бобовых – метионина и т.д. Совершенно необходимо потреблять определенное количество животных белков. Для взрослого человека доля животных белков должна составлять 50 –55%. Основным источником животного белка в пище является мясо, молоко, молочные продукты, а растительного – хлеб и крупы. 2) Жиры выполняют в организме множество функций: являются строительным материалом (например, участвуют в формировании плазматических мембран), служит источником энергии, продукты распада жиров используются для синтеза различных соединений (например, желчных кислот, стероидных гормонов и т.д.). Действуют как растворители для некоторых витаминов и т.д. При недостатке жиров нарушается деятельность ЦНС, снижается иммунитет, нарушаются различные виды обмена веществ. Избыточное потребление жиров способствует развитию атеросклероза, ожирение со всеми вытекающими последствиями. Мы уже говорили, что потребление жиров, как и белков, зависит от пола, возраста и т.д. Рекомендуемое содержание жиров в рационе составляет 30 – 35% от калорийности, то-есть в среднем это составляет примерно 100 – 105 г. Липиды обладают высокой калорийностью – один грамм жира при распаде дает 9,3 ккал – это в два раза выше калорийности белков и углеводов. Различают животные и растительные жиры. Животные жиры содержат в своем составе в основном насыщенные жирные кислоты (пальмитиновая, стеариновая и т.д.) – это твердые вещества. Растительные жиры, как правило жидкие вещества, так как содержат в своем составе преимущественно ненасыщенные жирные кислоты, имеющие двойные связи. Ненасыщенные жирные кислоты делят на мононенасыщенные и полиненасыщенные. Двойных связей может быть 2,3,4,5,.6. Это олеиновая (ее много в оливковом масле-65%) – это мононеннасыщенная. Полиненасыщенные – линоленовая, линолевая, арахидоновая и т.д. Источник животных жиров – сало, мясо, масло, сметана, сыр и т.д., растительных – растительные масла, орехи, некоторые виды круп (овсяная, гречневая). Полиненасыщенне жирные кислоты не могут синтезироваться в организме человека и поэтому являются незаменимыми, их еще называют эссенциальными, поэтому обязательно должны поступать с пищей и должны с составлять 30 - 35% от общей нормы суточного потребления жира, (это составляет 1 – 2% энергопотребности). У людей арахидоновая кислота образуется главным образом из линолевой кислоты и не является эссенциальной, если линолевая кислота присутствует в пище в достаточных количествах. Недостаточность линолевой кислты встречается также достаточно редко, в основном встречается у людей, находящихся на обезжиренном питании. Незаменимые жирные кислоты имеют важнейшее значение как предшественники лейкотриенов, простагландинов и тромбоксанов, действующих как, локальные гормоны. 3) Углеводы также выполняют множество функций. Основная часть энергии в организме образуется при рспаде углеводов. Углеводы служат предшественниками в синтезе многих компонентов клеток. Многие ткани обладают специфической потребностью в глюкозе, которая, однако, необязательно должна поступать с пищей, поскольку в нее легко превращаются другие пищевые углеводы (например, крахмал). Углеводы можно разделить на усвояемые и неусвояемые организмом (это зависит от наличия ферментов). Усвояемые – это, например, глюкоза, фруктоза, лактоза, сахароза, крахмал и т.д. Неусвояемые – это клетчатка, целлюлоза, пектин и т.д. Они необходимы для нормализации работы желудочно-кишечного тракта, способствуют задержке воды в кишечнике, замедляют и снижают подъем уровня глюкозы в крови после приема пищи. Можно разделить углеводы на простые (это моно- и олигосахара ) и полисахара. Простые сахара отличаются сладким вкусом. Считается , что взрослый человек при умеренных физических нагрузках должен потреблять 370 – 400 г усвояемых углеводов в день, в том числе не более 100 г. простых сахаров, что составляет 50 – 60% калоража. Систематический избыток усвояемых углеводов способствует развитию ряда патологий – диабета, ожирения, атеросклероза и т.д. (особенно этому способствует избыточное потребление глюкозы, сахарозы, картофеля). Наименьший рост концентрации глюкозы вызывают бобовые. У некоторых людей отмечено врожденное отсутствие ферментов, участвующих в переваривании тех или иных углеводов (например, лактоза, галактоза и т.д.). Соответственно эти углеводы необходимо исключить из рациона питания. 4) Минеральные вещества – выполняют строительную функцию, участвуют в мышечном сокращении, свертывании крови и т.д. Различают: а) Макроэлименты – их содержание – более 0,01% (это ионы калия, натрия, кальция и т.д.). б) Микроэлименты – их содержание – менее 0,01% (это ионы железа, меди, хрома, никеля, йода, фтора и т.д. – всего - 15). Микроэлементы участвуют в регуляции обмена веществ, поступают с водой и растительной пищей. При дефиците микроэлементов возникают регионарные патологии (эндемии). Например при дефиците йода – эндемический зоб, при дефиците фтора – кариес и т.д. Витамины. История развития учения о витаминах: В 1880 году Н.И. Лунин предположил существование каких-то веществ, без которых не может быть полноценного питания. В 1882 году Такаки , отметил что при добавлении в пищу свежих фруктов и овощей не развивается болезнь бери-бери. В 1896 году Эйкман отметил разницу между заболеваниями бери-бери (у кур) при питании полированном и очищенном рисом. В 1912 году Казимир Функ выделил из оболочки риса вещества, предохраняющие от заболеваемости бери-бери, и назвал его «витамин» (вита - жизнь, содержит - амин). Витамины – это органические минорные вещества пищи, которые выполняют регуляторную роль в обмене веществ. Витамины изучали: Эйкман, Функ (выделил первый витамин), Н.И. Лунин, К.А. Сосин и другие. Функции витаминов: а) ко-ферментная (например, витамин РР – входит в качестве ко-фермента в фермент дегидрогеназу; В6 – ко-фермент фермента аминотрансферазы и т.д.); б) являются аллостерическими активаторами некоторых ферментов; в) входят в состав специальных белков (например, витамин А – в состав белка родопсина ); г) выполняют антирадикальную роль (например, витамин Е,С) и т.д. |