Цитология методичка 1-15 сабак. Саба 1 Апаратты дидактикалы топтама

• Название: Саба 1 Апаратты дидактикалы топтама
• Дата: 11.05.2023
• Размер: 1.99 Mb.
• Имя файла: Цитология методичка 1-15 сабак.docx
• Тип: Документы; #1121468
• страница: 34 из 43

Трансляциялықбақылау

Прокариоттық гендер активтілігінің трансляциялық деңгейде реттелуі а-РНҚ-ның өмір сүру ұзақтығына тікелей байланысты. А-РНҚ-ның ферменттік ыдырауы оның 5¹- ұшынан басталып 3¹-ұшында аяқталады, яғни а-РНҚ-ның бірінші болып синтезделген ұшы, бірінші болып ыдырайды. Ішек таяқшасының а-РНҚ-сының орташа өмір сүру ұзақтығы -2 минутке жуық. А-РНҚ-ның ферменттік ыдырау жылдамдығына оның 5¹- ұшында орналасқан арнайы нуклеотидтар жүйесі де әсер етуі мүмкін.

А-РНҚ-ның өмір сүру ұзақтығы сонымен қатар оның трансляциясына қатынасатын бос рибосомалардың санына байланысты ауытқиды. Осы себепті бактерияларда түрлі белоктар синтезі жылдамдығының түрліше болуы трансляция жылдамдығымен емес сол жасушадағы рибосомалар санымен анықталады.

Мысалы, ішек таяқшасының (E. coli) лактозалық жүйесіндегі жалпы бір оператормен бақыланатын құрылымдық гендердегі үш цистрон үш ферментті синтездейтіні айтылды. Олар: а) β-галактозидаза; ә) галактозид-пермеаза; б) галактозид-ацетилаза. Бұл белоктардың синтезделу арақатынасы 1:1/2:1/5-ке тең. Бұл арақатынас осы үш белоктың трансляциясы жүретін полицистрондық а-РНҚ-ның 5¹-ұшынан олардың орналасу арақашықтығын бейнелейді. Гендер неғұрлым полицистронды а-РНҚ - 5¹-ұшынан неғұрлым алыс орналасқан сайын синтезделетін белоктың мөлшері де азая түседі. Рибосомалардың а-РНҚ-ғы түрлі старттық нүктелерге жалғануы оперондағы құрылымдық Z, Y, A гендері синтездейтін белоктардың сан мөлшерінің түрліше болуына әсерін тигізеді деген жорамал айтылады.

Посттрансляциялықбақылау

Гендер активтілігі белоктардың синтезі аяқталғаннан кейін де реттелуі мүмкін.

Бақылаудың бұл түрін гендер активтілігінің посттрансляциялық бақылануы деп атайды.

Гендер активтілігінің кері байланысу ұстанымы бойынша басылуы ферменттің синтезіне емес, оның активтілігіне әсер ететін реттеуші механизм болып табылады. Мұнда биосинтез нәтижесінде түзілген концентрациясы жоғары соңғы өнім бірінші синтезделген ферментпен байланысып метаболизмдік үдерістің жүруіне жағдай туғызады.

Соңғы өнім + бірінші фермент кешені ферменттің төртінші реттік құрылымын өзгертіп, оның катализдік сайтын активсіздендіреді. Фермент құрылымының өзгеруі оның

өзінің активтілігін тоқтатады және соңғы өнім мен аралық ыдырау заттарының артық мөлшерде синтезделуіне кедергі жасайды. Мысалы, ішек таяқшасында изолейциннің синтезделу үдерісін зерттеу барысында (Umbеrger, 1961) изолейцинді (треонин алмасудағы соңғы өнім) жасанды ортаға енгізгенде, сол мезетте треониннің изолейцинге айналу үдерісі тоқталған. Изолейциннің мөлшері шамадан тыс артқан жағдайда жасушада бұл аминқышқылының синтезі тоқталып, экзогендік изолейцинді пайдалану басымырақ жүрген.

Треониннің изолейцинге айналу процесіне қатынасатын 5 фермент артық мөлшердегі изолейцинмен өзара әрекеттесуі барысында олардың әрқайсысының синтезі де тоқталады.