тесты по биохимии. Главный дополненный липидами файл тесты БХ. Строение и функции белков и аминокислот аминокислота с незаряженным радикалом аланин Изолейцин серосодержащая аминокислота метионин

• Название: Строение и функции белков и аминокислот аминокислота с незаряженным радикалом аланин Изолейцин серосодержащая аминокислота метионин
• Анкор: тесты по биохимии
• Дата: 05.05.2022
• Размер: 390.84 Kb.
• Имя файла: Главный дополненный липидами файл тесты БХ.docx
• Тип: Документы; #514180
• страница: 5 из 27

К каким из перечисленных классов сложных белков относится трансферрин сыворотки крови:

1. 
   гликопротеины
   
2. 
   металлопротеины
   

Какие из перечисленных соединений входят в состав гликопротеинов:

1. 
   гликозаминогликаны
   
2. 
   нейраминовая кислота
   
3. 
   олигосахариды
   

Простетическая группа протеогликанов представлена:

1. 
   гиалуроновой кислотой
   
2. 
   хондроитинсерными кислотами
   

Какие типы связей могут возникнуть между белковым и углеводным компонентами в истинных гликопротеинах и протеогликанах:

гликозидная

58. К гликопротеидам относятся следующие белки:

    1. 
       муцины желудка
       
    2. 
       сывороточный церулоплазмин
       
    3. 
       иммуноглобулины
       

59. Какие продукты образуются при полном гидролизе нуклеопротеидов:

    1. 
       аминокислоты
       
    2. 
       пуриновые и пиримидиновые азотистые основания
       
    3. 
       пентозы
       
    4. 
       остаток ортофосфорной кислоты
       

60. При гидролизе рибонуклеозидов образуются следующие продукты:

    1. 
       урацил
       
    2. 
       рибоза
       
    3. 
       аденин
       

61. К нуклеотидам относятся следующие соединения:

    1. 
       адениловая кислота
       
    2. 
       дезоксиадениловая кислота
       
    3. 
       гуанозинмонофосфат
       

62. Нуклеиновые кислоты представляют собой:

полимеры, состоящие из нуклеотидов, связанных между собой фосфодиэфирными связями

63. Какие из перечисленных азотистых оснований входят в состав ДНК:

    1. 
       аденин
       
    2. 
       гуанин
       
    3. 
       цитозин
       
    4. 
       тимин
       

64. Какие из перечисленных азотистых оснований входят в состав РНК, но не обнаруживаются в молекуле ДНК:

урацил

65. В молекуле ДНК количество аденина равно количеству:

тимина

66. Вторичная структура ДНК представляет собой двойную спираль, в которой антипараллельные полинуклеотидные цепи связаны между собой:

водородными и гидрофобными связями

67. Какой из перечисленных белков относится к металлопротеинам и является депо ионов железа в организме человека и животных:

ферритин

68. Какие связи могут возникать между белковым и липидным компонентами в липопротеинах:

    1. 
       гидрофобные
       
    2. 
       ионные
       

69. Для оценки прочности связи между белковым и липидным компонентами используется проба:

Делямуре

70. Простетическая группа липопротеинов представлена:

    1. 
       соединениями разнообразной химической природы, нерастворимыми в воде
       
    2. 
       липидами
       

71. В состав липопротеинов входят следующие соединения:

триглицериды

Биологические катализаторы

ФЕРМЕНТЫ

1.	ОБЩЕЕ СВОЙСТВО ФЕРМЕНТОВ И НЕБЕЛКОВЫХ КАТАЛИЗАТОРОВ
		Катализируют в равной степени прямую и обратную реакции
5.	ИЗМЕНЕНИЕ СВОБОДНОЙ ЭНЕРГИИ В ХОДЕ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ ЗАВИСИТ ОТ
	5)	Начального и конечного состояния системы
26.	БИОТИН (БИОЦИТИН) – КОФЕРМЕНТ
	5)	Пируваткарбоксилазы
36.	ФЕРМЕНТЫ КАКОГО КЛАССА КАТАЛИЗИРУЮТ РЕАКЦИИ БЕЗ УЧАСТИЯ КОФЕРМЕНТОВ
	5)	Гидролазы
50.	БИОТИН (БИОЦИТИН) В КАЧЕСТВЕ КОФЕРМЕНТА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ
	5)	Карбоксилирования
53.	ПИРИДОКСАЛЬФОСФАТ В КАЧЕСТВЕ КОФЕРМЕНТА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ
	5)	Трансаминирования
71.	ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ ФАД
	5)		В2
72.	ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ КОА
	5)		Пантотеновая кислота
74.	ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ ТПФ (ТБФ, ТДФ)
	5)		В1

77. Функция ферментов:

каталитическая

79. Ферменты, в отличие от небелковых катализаторов:

обладают высокой специфичностью

80. Ферменты, в отличие от небелковых катализаторов:

обладают регулируемой активностью

82. Субстрат – это:

вещество, претерпевающее химические превращения под действием фермента

83. Как называется вещество, с которым взаимодействует фермент?

субстрат

84. В формировании активного центра фермента принимают участие:

функциональные группы радикалов аминокислот

85. Аминокислоты, радикалы которых формируют активный центр химотрипсина:

сер, гис, асп

86. Аллостерический центр – это:

участок фермента, обеспечивающий присоединение эффекторов

87. Специфичность ферментов обусловлена:

комплементарностью активного центра фермента субстрату

88. Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью, осуществляют:

превращение только одного субстрата

89. Ферменты, обладающие стереоспецифичностью, осуществляют:

превращение единственного стереоизомера вещества

90. Групповая специфичность характерна для:

трипсина

91. Абсолютная специфичность характерна для:

аргиназы

92. Стереоспецифичность характерна для:

фумаразы

93. Константа Михаэлиса отражает:

сродство к субстрату

94. Константа Михаэлиса численно равна:

концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной.

95. При конкурентном ингибировании:

повышается константа Михаэлиса

96. При неконкурентном ингибировании:

снижается максимальная скорость реакции

97. Малонат - конкурентный ингибитор:

сукцинатдегидрогеназы

22. Превращение зимогена в активный фермент происходит в результате:

гидролиза одной или нескольких специфических пептидных связей

98. Ферменты, синтезирующиеся в виде неактивных зимогенов:

пепсин, химотрипсин, трипсин

99. Ферменты, подвергающиеся ковалентной модификации:

тканевая липаза, гликогенсинтаза, гликогенфосфорилаза

100. Ключевой фермент метаболического пути:

катализирует наиболее медленную реакцию

101. В основе классификации ферментов лежит:

тип катализируемой реакции

102. Реакции негидролитического расщепления субстрата катализируют:

лиазы

103. Реакции внутримолекулярного переноса групп катализируют:

изомеразы

104. Реакции дегидратации и присоединения воды по двойной связи, катализируют:

лиазы

105. Реакции синтеза, сопряженные с гидролизом АТФ, катализируют:

лигазы

106. Оксидоредуктазы катализируют реакции:

окислительно-восстановительные

107. Трансферазы катализируют реакции:

межмолекулярного переноса групп

108. Киназы − это:

ферменты, переносящие фосфорную группу

109. Фермент, гидролитически расщепляющий аргинин на мочевину и орнитин, относится

к классу:

гидролаз

110. В окислительном декарбоксилировании альфа-кетокислот участвует:

ТПФ (ТБФ, ТДФ)

111. В реакциях трансаминирования участвует:

пиридоксальфосфат

112. В реакциях переноса одноуглеродных групп участвует:

ТГФК

113. В реакциях дегидрирования участвует:

ФАД

115. Пиридоксальфосфат – кофермент:

аспартатаминотрансферазы

116. Пиридоксальфосфат – кофермент:

глутаматдекарбоксилазы

117. Кофермент витамина РР, необходимый для проявления активности:

ГМГ-КоА-редуктазы

118. Кофермент витамина В₆, необходим для проявления активности:

аланинаминотрансферазы

120. ТГФК в качестве кофермента участвует в реакциях:

переноса одноуглеродных групп

121. Дезоксиаденозилкобаламин в качестве кофермента участвует в реакциях:

изомеризации

122. Коэнзим А в качестве кофермента участвует в реакциях:

активации ацилов

123. ТДФ (ТПФ, ТБФ) в качестве кофермента участвует в реакциях:

Транскетолазных

124. Кофактор пролилгидроксилазы при созревании коллагена:

аскорбиновая кислота

125. Кофермент, содержащий кобаламин, необходим для проявления активности:

метилмалонилмутаза

126. Какому ферменту для проявления активности необходим кофермент, содержащий В₁?

транскетолаза

127. Какому ферменту для проявления активности необходим кофермент, содержащий никотиновую кислоту?

метгемоглобинредуктаза

128. Коферменты трансфераз:

пиридоксальфосфат, ТГФК

129. Коферменты оксидоредуктаз:

НАД, НАДФ, ФАД, глутатион

130. Коферменты лиаз:

пиридоксальфосфат, HSКоА, ТДФ

131. Коферменты синтетаз:

HSКоА, биоцитин, АТФ

132. В окислительно-восстановительных реакциях участвуют коферменты витаминов:

В₂ и РР

133. Коферменты рибофлавина входят в состав ферментов, участвующие в реакциях:

окислительно-восстановительных

134. Реакции переаминирования протекают при участии коферментов витамина:

пиридоксина

135. В состав кофермента ТПФ (ТДФ, ТБФ) входит витамин:

тиамин

136. Из аминокислоты триптофана синтезируется:

НАД⁺

137. Коферментная форма витамина В₆:

пиридоксальфосфат

138. В состав кофермента НАД входит витамин:

РР

139. В состав кофермента ФАД входит витамин:

В₂

140. В образовании кофермента А участвует:

пантотеновая кислота

141. Коферментная форма витамина В₁₂:

метилкобаламин

142. Коферментная форма витамина В_с:

ТГФК

143. Коферментная форма витамина РР:

НАДФ

144. Внутриклеточная локализация ДНК-зависимой РНК-полимеразы:

ядро

145. Международная единица активности ферментов имеет размерность:

мкмоль в мин

146. «Катал» имеет размерность:

моль в сек

147. Повышение в плазме крови активности щелочной фосфатазы наблюдается при:

рахите

148. Внутриклеточная локализация ЛДГ:

цитоплазма

149. При инфаркте миокарда в крови повышается активность:

Креатинкиназы

150. Органная локализация изофермента креатинкиназы-МВ:

миокард

151. Количество изоферментов ЛДГ:

5

152. Органоспецифичность изофермента креатинкиназы-ММ:

скелетные мышцы

153. Повышение активности кислой фосфатазы в крови свидетельствует о:

карциноме предстательной железы

154. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики патологии поджелудочной

железы:

альфа-амилаза, липаза, трипсин

155. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражений скелетных мышц:

КК-ММ, альдолаза

156. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражения миокарда:

ЛДГ, АСТ, КК-МВ

157. Коэффициент Де Ритиса – это соотношение:

АСТ/АЛТ

158. Коэффициент Де Ритиса используется для диагностики:

печеночной желтухи

159. Фенилкетонурия возникает при отсутствии:

фенилаланингидроксилазы

160. Ингибиторы протеиназ используются для лечения:

острого панкреатита

161. Аспарагиназа используется для лечения:

лимфогрануломатоза

162. ДНК-аза и РНК-аза используются для лечения:

вирусного конъюнктивита

163. Ферменты – это:

катализаторы белковой природы

164. Классификация ферментов основана на:

типе катализируемой реакции

166. Скорость ферментативной реакции:

максимальна при температуре 37°

167. В соответствии с принципом отрицательной обратной связи:

скорость реакции снижается при накоплении продукта

168. Ферменты:

катализаторы белковой природы

169. Перенос функциональной группы от одного атома молекулы на другой атом этой же молекулы катализируют:

изомеразы

170. Активация путем ограниченного протеолиза характерна для ферментов:

ЖКТ (желудочно-кишечного тракта)

171. При температуре ниже 20°скорость ферментативной реакции:

снижается

172. Фермент, как и небиологический катализатор:

ускоряет реакцию

173. Участок молекулы фермента, способный взаимодействовать с субстратом - это:

активный центр

174. Первый класс ферментов называется:

оксидоредуктазы

175. Необратимым способом активации ферментов является:

частичный протеолиз

176. Оптимальной температурой для работы ферментов является:

37°

177. Ингибитор – это вещество, которое:

снижает скорость ферментативной реакции

178. Участок молекулы фермента, способный взаимодействовать с эффектором - это:

аллостерический центр

179. Класс ферментов, катализирующий перенос функциональных групп с одной молекулы на другую:

трансферазы

180. Количественная регуляция метаболических путей, как правило, осуществляется:

на уровне транскрипции генов

181. При повышении температуры выше 50° большинство ферментов теряют активность вследствии:

денатурации

182. Активатор – это вещество, которое:

увеличивает скорость ферментативной реакции

183. Ферменты, в отличие от небиологических катализаторов:

обладают высокой специфичностью

184. Класс ферментов, катализирующий реакцию разрыва ковалентной связи под действием молекулы воды:

гидролазы

185. Наиболее частая регуляция активности ферментов путем ковалентной модификации:

фосфорилирование

186. При закислении среды большинство ферментов теряют активность вследствии:

денатурации

187. В соответствие с принципом отрицательной обратной связи в качестве аллостерического ингибитора ключевого фермента будет выступать:

субстрат

188. Монооксигеназы являются:

оксидоредуктазами

189. Ограниченный протеолиз происходит при активации:

трипсина

190. В плазме крови при инфаркте миокарда раньше других повышается уровень:

креатинкиназы изофермент МВ

192. Для энзимодиагностики мышечной дистрофии можно использовать:

изофермент ММ креатинкиназы

193. При какой температуре денатурируют ферменты?

80 – 100

194. Температура, оптимальная для действия большинства ферментов:

35 – 40С

_195. Активатор амилазы слюны:

NaCl

196. Расщепление каких субстратов катализирует милаза слюны?

3) крахмал

4) гликоген

197. Активность амилазы мочи в норме:

28 – 160 г/чл

198. Активность амилазы мочи повышается при:

2) эпидемическом паротите

3) панкреатите

199. Активаторы панкреатической липазы:

желчные кислоты

200. В насыщенном растворе сульфата аммония выпадают в осадок:

альбумины

201. В насыщенном растворе хлорида натрия выпадают в осадок:

глобулины

202. Нингидриновая реакция открывает в белках:

аминогруппу аминокислот в -положении

203. Наличие каких аминокислот в белке доказывает ксантопротеиновая реакция?

3) триптофана

4) тирозина

204. Глобулины выпадают в осадок:

2) в полунасыщенном растворе сульфата аммония

3) в насыщенном растворе хлорида натрия

205. Альбумины выпадают в осадок:

в насыщенном растворе сульфата аммония

206. Принцип метода нингидриновой реакции заключается в:

образовании комплекса Руэмана

207. Принцип метода реакции Фоля заключается в:

образовании осадка сульфида свинца

208. Биуретовая реакция открывает в белках:

пептидные связи

209. Реакция Фоля открывает в белке:

аминокислоты, содержащие слабосвязанную серу

210. Какие аминокислоты можно обнаружить в белке при помощи реакции Фоля?

цистеин

211. Положительную биуретовую реакцию дают:

3) полипептиды

4) дезоксирибонуклеопротеины

212. Как называется часть сложного фермента, прочно связанная с белковой частью?

простетическая группа

213. Как называется белковая часть сложного фермента?

апофермент

214. На каком свойстве ионов основано их расположение в ряду Гофмейстера?

дегидратирующей способности

215. Общие свойства, характерные для ферментов и неорганических катализаторов:

1) не сдвигают равновесия реакции

3) не расходуются в процессе реакции

216. При каком значении рН большинство ферментов проявляет максимальную активность?

6,0 – 8,0

217. Доказательством белковой природы ферментов является то, что они:

имеют первичную структуру

218.Фермент уреаза обладает специфичностью:

абсолютной

219.Коферментная форма витамина В₂:

ФАД

220. Превращение ферментом субстрата в продукт осуществляется:

каталитическим участком активного центра

221. Ферменты из класса оксидоредуктаз катализируют реакции:

окислительно-восстановительные

222. Ферменты из класса трансфераз катализируют реакции:

Межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов

223. Ферменты из класса гидролаз катализируют реакции:

расщепления внутримолекулярных связей при участии молекулы воды

224. Ферменты из класса лиаз катализируют реакции:

присоединение групп по двойным связям

225. Какие ферменты относятся к классу изомераз?

2) мутаза

4) рацемаза

226. Ферменты из класса лигаз катализируют реакции:

образования новых связей с затратой АТФ

227. Отличия ферментов от неорганических катализаторов:

2) высокая субстратная специфичность

4) зависимость от активаторов и ингибиторов

228. Скорость ферментативных реакций простых ферментов зависит от:

1) концентрации субстрата

2) концентрации продукта

3) концентрации фермента

229. Международная единица активности фермента – это такое его количество, которое нарабатывает:

1 мкмоль продукта за 1 минуту

230. В структуре сложного фермента любая небелковая часть называется:

кофактор

231. Изоферменты – это множественные формы ферментов, которые:

катализируют одну и ту же реакцию

232. Конкурентный ингибитор фермента

_{увеличивает} К_m , но не изменяет V_max

233. Аллостерические ферменты отличаются от простых ферментов:

1) кинетикой реакций

2) наличием регуляторного центра

234. К аллостерической регуляции ферментативной активности относится:

ретроингибирование

235. Наиболее выраженная активность лактатдегидрогеназы наблюдается в:

печени

236. При инфаркте миокарда повышается активность:

1) аспартатаминотрансферазы

3) креатинкиназы МВ

237. Какие ферменты обладают относительной (групповой) специфичностью?

липаза

238. Чем выше константа Михаэлиса, тем сродство фермента к субстрату:

ниже

239. Как ферменты влияют на энергию активации?

уменьшают

240. График по уравнению Лайнуивера-Берка позволяет точно определить:

рН оптимум

241. Ковалентная модификация фермента происходит при:

1) органиченном протеолизе

2) фосфорилировании

5) дефосфорилировании

242. Трипсиноген превращается в активный трипсин с помощью:

энтерокиназы

243. При недостаточности витамина С в организме будет нарушаться образование:

Коллагена

1. 
   Ферменты:
   
   1. 
      Соединения белковой природы, осуществляющие ускорение определенных реакций
      
   2. 
      соединения разнообразной химической природы, обеспечивающие протекание биохимических процессов путем регуляции метаболизма