Строение и функции белков и аминокислот
1. АМИНОКИСЛОТА С НЕЗАРЯЖЕННЫМ РАДИКАЛОМ
Аланин
Изолейцин
2. СЕРОСОДЕРЖАЩАЯ АМИНОКИСЛОТА
метионин
3. ПРОТЕИНОГЕННАЯ АМИНОКИСЛОТА
аспарагиновая кислота
4. В ОБРАЗОВАНИИ ДИСУЛЬФИДНОЙ СВЯЗИ УЧАСТВУЕТ
цистеин
5. АРОМАТИЧЕСКАЯ АМИНОКИСЛОТА
фенилаланин
6. ГИДРОКСИЛСОДЕРЖАЩАЯ АМИНОКИСЛОТА
треонин
7. АМИНОКИСЛОТА, СОДЕРЖАЩАЯ В РАДИКАЛЕ МЕТИЛЬНУЮ ГРУППУ
метионин
8. АМИНОКИСЛОТА, СОДЕРЖАЩАЯ ПОЛЯРНЫЙ НЕЗАРЯЖЕННЫЙ РАДИКАЛ
серин
9. РАДИКАЛ ЛЕЙЦИНА
гидрофобный
10. ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ ПОЗВОЛЯЮТ СУДИТЬ О
наличии белков в биологических жидкостях
11. НАЛИЧИЕ ПЕПТИДНЫХ ГРУПП В БЕЛКАХ ОТКРЫВАЕТСЯ
биуретовой реакцией
12. ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ МЕЖДУ АТОМАМИ ПЕПТИДНЫХ ГРУПП В БЕЛКАХ ПОДДЕРЖИВАЮТ СТРУКТУРУ
вторичную
13. В ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКЕ БЕЛОК
не имеет заряда
14. МОЛЕКУЛЯРНАЯ МАССА БЕЛКОВ ВАРЬИРУЕТ
от 5000 до десятков миллионов Да
15. ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ
Гистоны
Альбумин
16. АЛЬБУМИНЫ – ЭТО БЕЛКИ
плазмы крови
17. АЛЬБУМИНЫ
растворимы в воде
18. АЛЬБУМИНЫ ИМЕЮТ ПРИ PH 7,0 ОТРИЦАТЕЛЬНЫЙ ЗАРЯД БЛАГОДАРЯ
повышенному содержанию в их составе глутаминовой кислоты
19. ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА СЫВОРОТОЧНОГО АЛЬБУМИНА
4,7
20. АНТИТЕЛА ОБНАРУЖИВАЮТСЯ ВО ФРАКЦИИ
гамма-глобулинов
21. ФУНКЦИИ ФРАКЦИИ ИММУНОГЛОБУЛИНОВ
защитная
22. ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА ГИСТОНОВ ОБУСЛОВЛЕНЫ ВЫСОКИМ СОДЕРЖАНИЕМ В НИХ
лизина и аргинина
23. ГИСТОНЫ СОДЕРЖАТСЯ В
ядрах клеток
24. В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА 1/3 ОТ МАССЫ ВСЕХ БЕЛКОВ ПРИХОДИТСЯ НА ДОЛЮ
коллагенов
25. ФУНКЦИЯ КОЛЛАГЕНОВЫХ БЕЛКОВ
структурная
26. ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ ПРОЛИНА И ЛИЗИНА ПРОИСХОДИТ ПРИ СОЗРЕВАНИИ
коллагенов
27. ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ ПРОЛИНА И ЛИЗИНА В СОЗРЕВАЮЩИХ КОЛЛАГЕНОВЫХ БЕЛКАХ ПРОИСХОДИТ С УЧАСТИЕМ
аскорбата
28. СТРУКТУРНАЯ ЕДИНИЦА КОЛЛАГЕНОВЫХ БЕЛКОВ НАЗЫВАЕТСЯ
тропоколлаген
29. ДЕСМОЗИНОВАЯ СТРУКТУРА ХАРАКТЕРНА ДЛЯ
эластинов
30. ПЛАСТИЧНОСТЬ ЭЛАСТИНОВ ОБЪЯСНЯЕТСЯ НАЛИЧИЕМ В ИХ СТРУКТУРЕ
десмозина и изодесмозина
31. ФУНКЦИЯ ЭЛАСТИНОВ
структурная
32. АМИНОКИСЛОТА, К РАДИКАЛУ КОТОРОЙ ПРИСОЕДИНЯЮТСЯ ОСТАТКИ ФОСФОРНОЙ КИСЛОТЫ В ФОСФОПРОТЕИНАХ
серин
33. АМИНОКИСЛОТА, К РАДИКАЛУ КОТОРОЙ В ГЛИКОПРОТЕИНАХ ПРИСОЕДИНЯЕТСЯ УГЛЕВОДНЫЙ КОМПОНЕНТ
аспарагин
34. ПРОСТЕТИЧЕСКИЕ ГРУППЫ ПРОТЕОГЛИКАНОВ
гликозаминогликаны
35. БЕЛКИ, ОПРЕДЕЛЯЮЩИЕ ГРУППУ КРОВИ
гликопротеины
36. БЕЛКИ - РЕЦЕПТОРЫ ПЛАЗМАТИЧЕСКИХ МЕМБРАН
гликолипопротеины
37. ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА ГЕМОГЛОБИНА (Hb) И МИОГЛОБИНА СВЯЗАНА С БЕЛКОВОЙ ЧАСТЬЮ ЧЕРЕЗ ОСТАТКИ
гистидина
38. МОЛЕКУЛА Hb А2 СОСТОИТ ИЗ
двух α-субъединиц и двух β-субъединиц
39. ПРИЧИНА ВОЗНИКНОВЕНИЯ СЕРПОВИДНОКЛЕТОЧНОЙ АНЕМИИ
замена глутамата в положении 6 β-цепи на валин
замена 6 бета- глу на 6 бета-вал
40. АДЕНОЗИН
основной нуклеозид ДНК и РНК
41. ГУАНОЗИН
основной нуклеозид ДНК и РНК
42. ПУРИНОВОЕ АЗОТИСТОЕ ОСНОВАНИЕ
гуанин
43. ПИРИМИДИНОВОЕ АЗОТИСТОЕ ОСНОВАНИЕ
урацил
44. АЛЬФА-РИБОЗА
основной компонент РНК
45. КОМПЛЕМЕНТАРНЫЕ АЗОТИСТЫЕ ОСНОВАНИЯ
А – Т
46. В ДНК МЕЖДУ АДЕНИНОМ И ТИМИНОМ НА УРОВНЕ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ОБРАЗУЕТСЯ
две водородные связи
47. ОРТОФОСФАТ
основной компонент РНК и ДНК
48. АДЕНОЗИН
пуриновый нуклеозид
49. АДЕНОЗИНМОНОФОСФАТ
пуриновый нуклеотид
50. МОНОМЕРЫ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ
нуклеозидмонофосфаты
51. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ мРНК
матрица белкового синтеза
52. ДЕЛЕНИЕ БЕЛКОВ НА ФИБРИЛЛЯРНЫЕ И ГЛОБУЛЯРНЫЕ ОСНОВАНО НА РАЗЛИЧИИ В
форме молекул
53. ДЕЛЕНИЕ БЕЛКОВ НА α-, β- И γ – ГЛОБУЛИНЫ ОСНОВАНО НА РАЗЛИЧИИ В
электрофоретической подвижности
54. ОСОБЕННОСТИ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА КОЛЛАГЕНОВ
ГЛИ 33%
55. ОСОБЕННОСТИ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА АЛЬФА – КЕРАТИНОВ
ЦИС
10%
56. ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА
последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи
57. НАДВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА
упорядоченное взаиморасположение нескольких фрагментов полипептидных цепей, имеющих регулярную вторичную структуру
58. ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА
расположение в пространстве полипептидной цепи, стабилизируемое межрадикальными связями
59. ДОМЕН
обособленная область молекулы белка, обладающая относительной структурной и функциональной автономией
60. ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА
регулярная укладка полипептидной цепи за счет образования водородных связей между группами пептидного остова
61. ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА
объединение нескольких полипептидных цепей в единую функциональную молекулу
62. СВЯЗИ, ПОДДЕРЖИВАЮЩИЕ ПЕРВИЧНУЮ СТРУКТУРУ ДНК
фосфодиэфирные
63. СВЯЗИ, ПОДДЕРЖИВАЮЩИЕ ВТОРИЧНУЮ СТРУКТУРУ ДНК
Водородные
65. Незаменимые аминокислоты:
2) валин
4) лизин
66. Какие аминокислоты содержат гидроксильную группу?
1) тирозин
2)треонин
67. Отрицательно заряженные аминокислоты:
аспарагиновая кислота
68. Какой связью соединены аминокислоты в молекуле белка?
пептидной
69. Из каких компонентов построена молекула пептида?
Аминокислоты
70. Какие методы используют при разделении пептидов?
2) хроматография
4) электрофорез
71. Кто предложил пептидную теорию строения белка?
Фишер
72. Для какого белка впервые была расшифрована аминокислотная последовательность:
Инсулин
73. Гиперпротеинемия наблюдается при:
миеломной болезни
7. Белок имеет молекулярную массу:
более 6000 Дальтон
12. Какие методы используют для определения молекулярной массы белков?
1) ультрацентрифугирование
4) гель-фильтрация
13. Укажите ароматические аминокислоты:
триптофан
74. При денатурации белков отмечается:
потеря биологической активности
75. Какие аминокислоты являются положительно заряженными?
лизин
76. Методы определения N-концевых аминокислот:
2) Сенгера
3) Эдмана
77. Методы определения С-концевых аминокислот:
рентгеноструктурный анализ
78. Укажите гидрофобные (неполярные) аминокислоты:
4) аспарагин
5) метионин
79. Типы связей, характерные для первичной структуры:
пептидная
80. Методы определения вторичной структуры белка:
рентгеноструктурный анализ
81. Разновидности вторичной структуры белка:
2) спираль
5) β- складчатость
82. Разновидности третичной структуры белка:
1) глобула
3) субъединица
83. Факторы, нарушающие спиральную структуру белков:
наличие остатков пролина
84. Что является движущей силой в возникновении вторичной структуры белка?
способность остатков аминокислот к образованию водородных связей
85. Какой белок обладает самой высокой степенью α-спирализации полипептидной цепи?
кератин
86. Основной метод определения третичной структуры белка:
рентгеноструктурный анализ
87. К фибриллярным белкам относятся:
коллаген
88. К глобулярным белкам относятся:
Миоглобин
89. Связи, стабилизирующие третичную структуру в глобулярных белках:
1) водородные
3) гидрофобные взаимодействия
90. Что является движущей силой в возникновении третичной структуры?
взаимодействие радикалов аминокислот с Н2О
91. Для какого белка впервые была установлена третичная структура?
миоглобин
92. Какие преимущества дает построение белков из отдельных субъединиц?
экономит генетический материал
93. Белки, обладающие четвертичной структурой:
3) гемоглобин
4) лактатдегидрогеназа
94. Какие признаки характерны для гистонов?
содержат много остатков аргинина и лизина
95. Основными функциями гистонов являются:
структурная
96. Какие аминокислоты содержатся в гистонах в повышенных количествах?
лизин
97. К простым белкам относятся:
1) протамины
4) глютелины
2) альбумин
3) эластин
98. Простыми белками не являются:
казеин
99. Какие белки относятся к классу протеиноидов?
коллаген
100. Какие белки относятся к сложным?
1) липопротеины
4) гемоглобин
5) казеин
101. Казеин относится к классу:
фосфопротеинов
102. Какие свойства характерны для белков?
амфотерность
103. Иммуноглобулины относятся к классу:
гликопротеинов
104. Какие из перечисленных связей являются ковалентными?
1) пептидные
4) дисульфидные
105. При талассемии наблюдается угнетение синтеза:
гема
106. При серповидноклеточной анемии нарушается структура:
гемоглобина
107. К пептидам относятся:
1) гастрин
3) ангиотензин
108. Какое количество углерода содержится в белках?
51 – 55 %
109. Какое количество азота содержится в белках?
15 – 18 %
110. Какие гормоны имеют пептидную структуру?
2) окситоцин
3) вазопрессин
111. В белке, имеющем четвертичную структуру, отдельная полипептидная цепь имеет название:
протомер
112. К пептидам относятся:
2) ансерин
3) карнозин
113. К какому классу соединений относятся гистоны?
простые белки
114. Что такое фолдинг белка?
сворачивание полипептидной цепи
115. Олигомерные белки состоят из:
двух и более полипептидных цепей
116. К металлопротеинам относятся:
1) Трансферрин
2) церулоплазмин
117. Какой закон положен в основу колориметрического метода анализа?
Ламберта-Бугера-Бера
118. Универсальные цветные реакции на белки и аминокислоты:
2) нингидриновая
4) биуретовая
119. Положительную биуретовую реакцию дают вещества, содержащие минимум пептидных связей:
две
120. Принцип метода ксантопротеиновой реакции заключается в:
нитровании бензольного кольца
121. Нормальное содержание общего белка в сыворотке крови:
65 – 85 г/л
122. Гипопротеинемия наблюдается при:
2) хронических нефритах
3) алиментарной дистрофии
123. Какие вещества используют для высаливания белков?
сульфат аммония
124. При высаливании белков происходит:
2) устранение заряда
3) дегидратация молекулы
125. Для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей используют:
диализ
126. На чем основан метод гель-фильтрации?
1) на различиях молекулярной массы
3) на различиях размеров молекул
127. На каких свойствах белков основан метод аффинной хроматографии?
специфическом взаимодействии с лигандами
128. Конечные продукты гидролиза простого белка:
аминокислоты
129. Гидролиз белков могут вызывать:
2) кислоты
4) трипсин
130. Принцип метода биуретовой реакции заключается в:
образовании комплекса с ионами меди
131. В полунасыщенном растворе сульфата аммония выпадают в осадок:
глобулины
132. При денатурации белков происходит изменение следующих свойств:
биологической активности
133. Свойства нативных белков:
1) специфичность взаимодействия с лигандом
4) электрофоретическая подвижность
134. Для денатурированных белков характерно:
сохранение пептидных связей
135. Образование какого белка будет нарушено при недостаточности витамина С?
Коллагена
136. Фолдинг белка происходит с участием:
Шаперонов
137. Растворимость белков зависит от наличия на их поверхности аминоацилов: глутамата и аспартата
138. Функции миоглобина:
депо кислорода в мышце
140. Что лежит в основе серповидноклеточной анемии? замена в 6 положении в бета - цепях глутамата на валин 141. Нуклеиновые кислоты входят в состав: нуклеопротеинов 142. Какие из указанных соединений содержат фосфор? Нуклеотиды 143. Гемоглобин и миоглобин относятся к: хромопротеинам 144. Гемоглобин локализован в: эритроцитах 145. Миоглобин локализован в: адипоцитах 146. Гемоглобин в отличие от миоглобина: олигомерный белок 147. Регуляторным лигандом гемоглобина является: 2,3-бисфосфоглицерат 148. Сродство гемоглобина к кислороду уменьшается: при повышении концентрации Н+ 149. Серповидноклеточная анемия возникает в следствие: замены глутаминовой кислоты в в β-цепи на валин 150. Пуриновым азотистым основанием является:
Аденин
151. В соответствии с принципом комплиментарности:
аденин взаимодействует с тимином
152. Мономерами нуклеиновых кислот являются:
Нуклеотиды
153. В полинуклеотидной цепи нуклеотиды соединяются:
фосфодиэфирными связями
154. Нуклеотид состоит из:
азотистое основание, пентоза и остаток фосфорной кислоты
155. Молекула ДНК в отличие от РНК:
содержит тимин
156. Структурным компонентом рибосом является:
рРНК
157. Нуклеосома это комплекс
фрагмента ДНК с нуклеосомным кором, образованным октамером гистоновых белков классов Н2а, Н2в, Н3 и Н4
158. Матрицей для синтеза белка является:
мРНК
159. Аминокислота с ароматическим радикалом:
Фенилаланин
160. Иминокислота – это:
Пролин
161. Аминокислота серин имеет радикал:
полярный незаряженный
162. Первичная структура белка поддерживается:
пептидными связями
163. Вторичную структуру белка поддерживают:
водородные связи между функциональными группами пептидного остова
164. При денатурации сохраняется структура белка: первичная 165. α-спираль – это элемент структуры белка: вторичной 166. Глобулярным белком является: альбумин 167. Отрицательный заряд альбумина при рН 7 определяется повышенным содержанием: аспарагиновой и глутаминовой аминокислот 168. В фосфопротеинах фосфатные группы связаны с остатками серина и треонина фосфоэфирными связями 169. К фосфопротеинам относится:
Казеин
170. Простетическая группа гликопротеинов - это:
Углевод
171. В гликопротеинах простетическая группа белка связана с остатками серина и треонина О-гликозидными связями 172. К хромопротеинам относятся: миоглобин 173. Метод, основанный на избирательном взаимодействии белка и лиганда, связанного с твердым носителем Высаливание 174. Метод, основанный на свойстве заряженных белков перемещаться в электрическом поле электрофорез 175. Четвертичная структура белка в отличие от третичной: образована несколькими полипептидными цепями 176. Вторичная структура белка поддерживается: водородными связями 177. Мономерами белка являются: аминокислоты 178. Третичная структура белка:
1. Гемопротеином является::
1) цитохром
3) миоглобин
4) гемоглобин
2) миоглобин
2. Гем содержит в своем составе:
1) простетическую группу гемоглобина и миоглобина
2) четыре пиррольных кольца, связанных метиновыми мостиками
5) железо
3. С гемоглобином может связываться:
1) кислород
3) протоны
4) 2,3-бисфосфоглицерат
5) угарный газ
4. Гемоглобин:
2) имеет меньшее сродство к кислороду, чем миоглобин
4) является сложным белком
5. Миоглобин:
1) имеет большее сродство к кислороду, чем гемоглобин
4) является мономерным белком
5) является хромопротеином
6. Сродство гемоглобина к кислороду повышается:
3) при снижении концентрации Н+
5) при гликировании гемоглобина
7. 2,3-бисфосфоглицерат:
1) присоединяется к аллостерическому центру дезоксигемоглобина
3) снижает сродство гемоглобина к кислороду
4) образуется в эритроцитах
5) соответствует концентрации гемоглобина в эритроцитах
8. Аномальными гемоглобинами являются:
1) HbМ
2) HbS
5) HbH
9. В молекуле ДНК образуются следующие комплиментарные пары:
1) аденин и тимин
2) гуанин и цитозин
10. РНК в отличие от ДНК:
2) не содержит тимина
3) состоит из одной полинуклеотидной цепи
4) содержит рибозу
11. Нуклеопротеином является:
3) хроматин
5) рибосома
12. тРНК:
1) кодирует и активирует аминокислоту
4) доставляет аминокислоту к месту синтеза белка
5) в процессе синтеза белка связывается с определенным кодоном мРНК
13. Гистоны:
1) заряжены положительно
3) характеризуются высоким содержанием лизина и аргинина
5) образуют ионные связи с фосфатными группами пентозо-фосфатного остова ДНК
14. Гидрофобный радикал имеют аминокислоты:
1) валин
3) метионин
4) триптофан
15. Заряженный радикал имеют аминокислоты:
1) глутаминовая аминокислота
2) лизин
4) аспарагиновая аминокислота
5) аргинин
16. Полярный незаряженный радикал имеют аминокислоты:
1) серин
3) аспарагин
4) глутамин
5) цистеин
17. В изоэлектрической точке белок:
2) не заряжен
3) мало растворим
5) не движется в электрическом поле
18. Если при рН 7 белок заряжен отрицательно, то он:
2) в электрическом поле движется к аноду
3) имеет изоэлектрическую точку при рН< 7
5) содержит остатки аспарагиновой и глутаминовой аминокислот
19. Если при рН 7 белок заряжен положительно, то он:
1) в электрическом поле движется к катоду
3) имеет изоэлектрическую точку при рН> 7
4) содержит остатки лизина и аргинина
20. Функции альбумина:
1) транспорт катионов
3) транспорт гидрофобных соединений
5) поддержание онкотического давления
4) удержание воды в кровяном русле
21. Простетическая группа гликопротеинов может присоединяться к остаткам:
2) серина
3) аспарагина
5) треонина
22. Простетическая группа фосфопротеинов может присоединяться к остаткам:
1) серина
2) аргинина
4) треонина
5) тирозина
23. Коллаген:
1) является фибриллярным белком
3) обладает высокой прочностью
5) содержит остатки гидроксипролина
4) основной белок соединительной ткани
24. Гистоны:
2) является глобулярными белками
4) богаты остатками лизина и аргинина
5) входят в состав хроматина
25. К гликопротеинам относятся:
2) иммуноглобулины
4) рецепторы плазматических мембран
1) интерфероны
26. К сериновым протеиназам относятся:
3) трипсин
5) химотрипсин
1) эластаза
27. В состав фракции α2- глобулинов входят
3) церулоплазмин
5) гаптоглобин
28. В состав фракции β- глобулинов входят
1) С-реактивный белок
3) трансферрин
Белками называются:
полимеры, состоящие из α-L-аминокислот, связанных пептидными связями
|
Скачать 390.84 Kb.