Биохим_15. Учебное пособие Хабаровск 2015 методические указания составили поступаев валерий Васильевич, д м. н., профессор

• Название: Учебное пособие Хабаровск 2015 методические указания составили поступаев валерий Васильевич, д м. н., профессор
• Дата: 23.03.2022
• Размер: 2.47 Mb.
• Имя файла: Биохим_15.doc
• Тип: Учебное пособие; #410084
• страница: 49 из 52

Сукцинил-КоА

δ-Аминолевулиновая кислота (АЛК)


?





Порфобилиноген (ПБГ)





Гидроксиметилбилан

Неферментативный путь

Уропорфириноген I

Уропорфириноген III



Копропорфириноген I

Протопорфириноген IХ

Протопорфирин IХ

Fe²⁺

Копропорфириноген III

ГЕМ


2 α-цепи

2 β-цепи

Гемоглобин А



Рис. 32. Схема синтеза гемоглобина

3. 
   Выясните причины, которые могут привести к снижению концентрации кальция в крови.
   
4. 
   Изучите содержание основных компонентов минерального обмена. Выясните причины их отклонения от нормы.
   
5. 
   Изучите основные компоненты остаточного азота, причины изменения их содержания.
   
6. 
   Рассмотрите механизмы транспорта кислорода кровью. Изучите причины, приводящие к сдвигу кривой диссоциации оксигемоглобина.
   
7. 
   Изучите транспорт углекислого газа кровь. Выясните роль гемоглобина в этом процессе.
   
8. 
   Выясните механизм действия важнейших буферных систем крови.
   
9. 
   Изучите причины отклонения рН в кислую сторону. Рассмотрите, какие лабораторные показатели будут при этом изменяться.
   
10. 
    Выясните причины метаболического и респираторного алкалоза. Обратите внимание на кривую диссоциации оксигемоглобина в этих условиях.
    

Ориентировочная карта действия

№	Вопросы, подлежащие изучению	Последовательность работы и способ оформления результатов
1.	Определение содержания гемоглобина	Принцип: Гемоглобин окисляется в гемиглобин, который взаимодействует с трансформирующим раствором с образованием окрашенного комплекса. Ход работы: К 5,0 мл трансформирующего раствора добавить 0,02 мл крови. Через 10 мин колориметрировать при длине волны 540 нм против трансформирующего раствора. Содержание гемоглобина определить по калибровочному графику. Сравнить полученный показатель со значением нормы. Сделать вывод о содержании гемоглобина в исследуемом образце.

Тестовые задания

1. 
   В сыворотке крови наиболее высокая концентрация ионов
   

   1) натрия;

   2) калия;

   3) железа;

   4) кальция;

   5) йода.

2. 
   Повышение концентрации калия в сыворотке крови может привести к
   

1) развитию алкалоза;

2) нарушению сердечного ритма;

3) задержке натрия;

4) задержке воды;

5) гемолизу эритроцитов.

3. Регулятором синтеза гемоглобина является ….

4. Большая часть гемоглобина взрослого человека представлена формой

   1) HbA;

   2) HbA2;

   3) HbS;

   4) HbF;

   5) HbC.

5. Концентрация гемоглобина 80 г/л характеризуется термином …..….

6. При действии окислителей на гемоглобин он превращается в……

7. Углекислый газ транспортируется от тканей к легким, в основном, в виде

   1) растворенного соединения; 2) карбоксигемоглобина; 3) карбгемоглобина;

   4) оксигемоглобина; 5) бикарбонатов.

8. В плазме крови наибольшей буферной емкостью обладает

   1) гемоглобиновый буфер; 2) белковый буфер; 3) фосфатный буфер;

   4) бикарбонатный буфер; 5) ацетатный буфер.

9. При увеличении выделения углекислого газа легкими при гипервентиляции развивается……………………….

10. 
    При сахарном диабете при нарушении окисления липидов развивается
    

1) метаболический ацидоз; 2) респираторный ацидоз;

3) метаболический алкалоз; 4) респираторный алкалоз.

Занятие 31. Белки плазмы крови. Система гемостаза

Мотивация: знание роли белков плазмы крови, причин отклонения их содержания от нормы, механизмов свертывания крови необходимо для диагностики различных заболеваний и проведения корригирующей терапии.

Цель занятия: учиться оценивать концентрацию белков, механизмы свертывания крови, противосвертывающую систему, систему фибринолиза.

Студент должен:

Знать	Уметь
1. Роль белков плазмы крови. 2. Факторы свертывания крови. Механизмы свертывания крови – «внутренний» и «внешний» путь, противосвертывающую систему, Систему фибринолиза	Оценить концентрацию белков в плазме крови и выяснить причины отклонений. Объяснить механизм свертывания крови. Объяснить действие противосвертывающей системы и фибринолиза. Объяснить причины гемофилии и тромбообразования Объяснить роль витамина К и ионов кальция в гемокоагуляции.

Вопросы, изученные ранее и необходимые для данного занятия:

	Вопросы	Где изучались
1	Химическая природа белков	Кафедра биохимии (предыдущие темы)
2.	Механизм активирования ферментов путем протеолиза	Там же
3.	Витамин К, его биологическая роль	Там же

Содержание обучения

Граф логической структуры темы

Белки плазмы крови	Альбумины	α -глобулины		β -глобулины			γ -глобулины
Роль белков	Поддержание онкотического давления, транспортная	Т ранспортная, антипротеазная активность, участие в гемостазе					Защитная
Патологические отклонения	Гиперпротеинемия		Гипопротеинемия		Диспротеинемия
Гемостаз	Система свертывания		П ротивосвертывающая система			Система ф ибринолиза
Факторы	плазменные тромбоцитарные тканевые		антитромбопластины антитромбин III протеин С α2-макроглобулин			плазминоген активаторы плазминогена ингибиторы плазминогена
Нарушения системы	Гипокоагуляция		Гиперкоагуляция			Усиление фибринолиза
Причины нарушений	наследственная патология нарушение функции печени недостаток витамина К		– недостаток факторов			– активация фибринолиза

Вопросы и задания для самоподготовки

1. 
   Изучите основные белки плазмы крови, выясните их роль.
   
2. 
   Выясните причины изменения концентрации белков плазмы крови, термины, их характеризующие.
   
3. 
   Изучите плазменные факторы свертывания крови, поясните их химическую природу.
   
4. 
   Выясните роль витамина К в процессах свертывания крови, изучите механизм действия его антогонистов.
   
5. 
   Выясните роль тромбоцитов в свертывании крови.
   
6. 
   Выясните суть ферментативного каскада, составляющего основу процесса свертывания крови. Перерисуйте из учебника схему свертывания крови.
   
7. 
   Рассмотрите рис. 33, отражающий завершающий этап свертывания крови и перерисуйте его в альбом.
   
8. 
   Рассмотрите механизмы противосвертывающей системы.
   
9. 
   Рассмотрите систему фибринолиза и механизм его активации.
   
10. 
    Рассмотрите механизмы нарушения свертывания крови при гемофилиях или при тромбозах.
    

Рис. 33. Завершающие этапы свертывания крови

α, β, γ – полипептидные цепи;

А и В – отщепляемые фибринопептиды.

В рамке – амидные связи между мономерами фибрина.
Ориентировочная карта действия

№	Вопросы, подлежащие изучению	Последовательность работы и способ оформления результатов
1	Определение содержания общего белка в сыворотке крови	Провести определение содержания общего белка в сыворотке крови биуретовым методом. Принцип: Белки реагируют в щелочной среде с сульфатом меди с образованием соединений, окрашенных в фиолетовый цвет (биуретовая реакция). Ход работы: К 0,1 мл сыворотки прибавить 5,0 мл биуретового реактива, перемешать. Через 30 мин измерить оптическую плотность на ФЭКе при длине волны 540-560 нм против контроля (биуретовый реактив). Сделать вывод об уровне общего белка плазмы.

Тестовые задания

1. В поддержании онкотического давления основную роль играют

1) фибриноген; 2) альбумины; 3) гемоглобин;

4) глобулины; 5) натрий.

2. Большая часть антител, находящихся в сыворотке крови, находится во фракции

1) альбуминов; 2) α1-глобулинов; 3) α2-глобулинов;

4) β-глобулинов; 5) γ-глобулинов.

3. Нарушение соотношения белковых фракций называется…….……

4. Основным осмотически активным ионом внеклеточного пространства является

1) кальций; 2) магний; 3) бикарбонат;

4) натрий; 5) калий.

5. Только во внешнем пути свертывания крови участвует

1) V фактор; 2) II фактор; 3) IV фактор;

4) Х фактор; 5) VII фактор.

6. Фактор свертывания крови, начиная с которого внешний и внутренний пути свертывания крови совпадают

1) Х;

2) IV;

3) II;

4) VII;

5) ХI.

7. Витамин К необходим для синтеза всех названных факторов свертывания крови

1) II, VII, IХ, Х; 2) III, VIII, IХ, Х; 3) II, VIII, IХ, Х;

4) V, VII, VIII, Х; 5) II, V, VII, IХ.

8. Концентрация фибриногена в крови здорового человека составляет (в г/л)

1) 0,1-0,5;

2) 1,0-2,0;

3) 2,0-4,0;

4) 3,0-6,0;

5) 8,0-10,0.

9. Компонент антисвертывающей системы, действие которого уси-

ливает гепарин ………….…

10. Протеолитический фермент плазмы крови, осуществляющий постепенное рассасывание сгустка фибрина (тромба) ………..…

РАЗДЕЛ XIII: Биохимия мышечной и нервной тканей

Занятие 32. Химический состав мышц. Механизм мышечного

сокращения. Биохимия нервной ткани

Мотивация: Знание особенностей химического состава и обмена мышечной и нервной тканей способствует пониманию их биохимических и физиологических функций и механизмов развития патологических изменений при различных заболеваниях.

Цель занятия: Закрепить представления о химическом составе и особенностях метаболизма мышечной и нервной тканей, механизме мышечного сокращения, биохимических изменениях при мышечной дистрофии.

Студент должен:

Знать	Уметь
Белки мышц, их строение, свойства.	Объяснить биохимические механизмы мышечного сокращения.
Экстрактивные вещества мышц. Энергетическое обеспечение мышц. Роль АТФ и креатинфосфата. Механизм мышечного сокра-щения. Особенности химического состава нервной ткани, молекулярную структуру миелинового волокна. Особенности метаболизма нервной ткани. Медиаторы нервной системы. Механизм образования и распада ацетилхолина и норадреналина.	Пояснить механизмы синтеза и расходования АТФ в мышцах при различных состояниях (работа, отдых). Объяснить биохимические изменения при гипоксии, мышечных дистрофиях, инфаркте миокарда. Объяснить особенности химического состава липидов, углеводов, белков нервной ткани. Объяснить особенности метаболизма нервной ткани. Объяснить значение нейроме-диаторов. Привести примеры патологии нервной системы, обусловленной биохимическими нарушениями.

Вопросы, изученные ранее и необходимые для данного занятия:

	Вопросы	Где изучались
1.	Химическая структура липидов и углеводов.	Кафедра биоорганической химии
2.	Механизмы передачи нервного импульса	Кафедра нормальной физиологии
3.	Строение и физико-химические свойства белков	Кафедра биохимии (предыдущие темы)
4.	Обмен углеводов, липидов, белков. Обезвреживание аммиака.	Там же

Содержание обучения

Граф логической структуры темы

Функция мышц

Обеспечение подвижности органов путем сокращения и расслабления

Химический состав мышц

Белки Миофибриллярные Стромы Саркоплазматические

Углеводы Липиды Экстрактивные вещества

Вещества, запускающие сокращение мышц

Ионы кальция

АТФ

Процессы, обеспечивающие работу мышц

Скелетная мускулатура гликолиз, аэробное окисление глюкозы, окисление жирных кислот

Сердечная мышца окисление ВЖК (олеиновой и др.)

Проявления патологии

Мышечные дистрофии ( миопатии)

Атрофия мышц

Инфаркт миокарда

Диагностика патологии мышц

Креатинурия

 ЛДГ1,2  АсТ  Креатинкиназы Миоглобинемия

Химический состав нервной ткани

Вода, минеральные вещества

Липиды

Углеводы

Белки, пептиды

холестерин гликолипиды Фосфолипиды Цереброзиды глицеро- сфинго- фосфолипиды фосфолипиды

глюкоза гликоген ганглиозиды

простые сложные

Особенности метаболизма нервной ткани

Высокое потребление кислорода

Интенсивное тканевое дыхание

Основной субстрат окисления - глюкоза

Интенсивный обмен макроэргических соединений

Особенности обезвреживания аммиака

Восстановительное аминирование -кетоглутарата

Образование глутамина

Медиаторы передачи нервных импульсов

Ацетилхолин

Дофамин

Норадреналин

ГАМК

Серотонин Глицин

Вопросы и задания для самоподготовки

1. 
   Рассмотрите основные химические свойства белков, входящих в состав миофибрилл, саркоплазмы и поясните роль миоглобина в организме.
   
2. 
   Изучите основные экстрактивные вещества мышц.
   
3. 
   Рассмотрите основные источники энергии для мышечной деятельности.
   
4. 
   Рассмотрите основные этапы мышечного сокращения. Поясните роль кальция в механизме мышечного сокращения.
   
5. 
   Зарисуйте и дополните схему энергетического обеспечения сокращения мышц (рис. 34)
   

Образо-вание

АТФ

Гликолиз

Тканевое

дыхание

Суммарная выработка АТФ

КрФ-путь

t, мин
Рис. 34. Включение путей ресинтеза АТФ при выполнении

физической работы

6. 
   Изучите и охарактеризуйте важнейшие белки нервной ткани.
   
7. 
   Объясните особенности состава липидов белого и серого вещества мозга.
   
8. 
   Изучите особенности метаболизма мозга.
   
9. 
   Изучите основные медиаторы нервной системы, рассмотрите механизм образования и распада ацетилхолина.
   
10. 
    Дополните схему последовательности реакций образования адренергических медиаторов (рис. 35).
    

3,4-ДИОКСИФЕНИЛАЛАНИН

СО₂





?



О₂





О₂


Запасающая

везикула

ТИРОЗИН

НА





НОРАДРЕНАЛИН (НА)



Повторное

поглощение НА


ПРЕСИНАПТИЧЕСКАЯ

МЕМБРАНА


Продукты

распада







цАМФ

Рецептор

НА

АТФ

ПОСТСИНАПТИЧЕСКАЯ

МЕМБРАНА

Рис. 35. Схематическое изображение процессов синтеза

и инактивации адренергических нейромедиаторов.

Ориентировочная карта действия

№	Вопросы, подлежащие изучению	Последовательность работы и способ оформления результатов
1.	Определение экстрактивных веществ мышц (креатина, карнозина и молочной кислоты).	Провести определение экстрактивных веществ мышц. Ход работы: Приготовление безбелковой вытяжки из мышечной ткани. 1г мышечной ткани растереть в ступке с 10 каплями воды до получения гомогенной кашицы, затем добавить 4 мл воды и перемешать. Гомогенат перенести в широкую пробирку и нагреть до кипения. Профильтровать. Фильтрат использовать для качественных реакций. 1. Открытие креатина. При нагревании в кислой среде креатин теряет воду и превращается в креатинин. К 1 мл безбелкового фильтрата прибавить 2 капли 10% раствора серной кислоты, кипятить на водяной бане 30 мин, охладить, нейтрализовать 2-3 каплями 10% раствора углекислого натрия и проделать цветные реакции на креатинин: а) с пикриновой кислотой. К 15 каплям фильтрата добавить 5 капель 10% раствора пикриновой кислоты и 5 капель 10% раствора едкого натра. Появляется красное окрашивание. б) с нитропруссидом натрия. К 10 каплям фильтрата добавить 1 каплю раствора нитроприуссида натрия и 1 каплю 10% раствора едкого натра. Появляется красное окрашивание, переходящее в желтое. 2. Открытие карнозина. При нагревании раствора карнозина с диазореактивом в щелочной среде жидкость окрашивается в оранжевый цвет. К 5 каплям безбелкового фильтрата прибавить 5 капель диазореактива и 4 капли 10% раствора углекислого натрия. Жидкость окрашивается в оранжево-красный цвет. (Для получения диазореактива слить 1 каплю 1% раствора сульфаниловой кислоты и 10 капель 5% раствора нитрита натрия). 3. Открытие молочной кислоты. При добавлении реактива Уфельмана (смесь хлорида железа и фенола) к раствору, содержащему молочную кислоту, жидкость окрашивается в зеленовато-желтый цвет вследствие образования лактата железа. К 10 каплям 1% раствора фенола добавить 1 каплю 1% раствора хлорида железа. По каплям добавлять безбелковый фильтрат мышечной ткани. Фиолетовая окраска переходит в желто-зеленую.

Тестовые задания

1. 
   АТФ-азной активностью обладает мышечный белок
   

   тропонин; миоглобин; миозин;

   актин; тропомиозин.

2. 
   Способностью связывать кальций обладает белок
   

   миоглобин; тропонин; тропомиозин;

   миозин; актин.

3. 
   Кратковременная по интенсивности работа совершается мышцей за счет
   

аэробного окисления глюкозы; гликолитического окисления гликогена; пентозофосфатного пути окисления глюкозы; глюконеогенеза; окисления жирных кислот.

4. 
   В синтезе креатина используются аминокислоты: аргинин, глицин и ……………..….
   
5. 
   Диагностическим показателем мышечной дистрофии является выделение с мочой………………
   
6. 
   Среди свободных аминокислот мозга преобладает
   
7. 
   

   тирозин; аланин; цистеин;

   глутамат; метионин.

   Мозг обеспечивается макроэргическими соединениями в первую
   

очередь за счет окисления

8. 
   

   гликогена; триацилглицеринов; глюкозы;

   кетоновых тел; жирных кислот.

   Обезвреживание аммиака в нервной ткани происходит с участием
   
9. 
   

   аргинина; карбамоилфосфата; ГАМК;

   мочевины; глутамата.

   С возрастом в головном мозге особенно снижается обновление
   
10. 
    

    холестерина; фосфатидилхолина; ганглиозидов;

    фосфатидилсерина; сфингомиелина.

    Инактивирование катехоламинов возможно путем их дезаминирования ферментом
    

креатинкиназой; моноаминооксидазой; Na+/К+-АТФазой;

супероксиддисмутазой; холинацетилтрансферазой.

РАЗДЕЛ XIV: Биохимия Соеднительной ткани