Блок ферменты. 9 занятие ферменты. Ферменты, строение и свойства. Изучение кинетических свойств, специфичности действия ферментов и модификаторов их активности

• Название: Ферменты, строение и свойства. Изучение кинетических свойств, специфичности действия ферментов и модификаторов их активности
• Анкор: Блок ферменты
• Дата: 19.06.2022
• Размер: 325.98 Kb.
• Имя файла: 9 занятие ферменты.docx
• Тип: Занятие; #604292
• страница: 1 из 3

Занятие № 9

Тема: Ферменты, строение и свойства. Изучение кинетических свойств, специфичности действия ферментов и модификаторов их активности.

Вопросы для самоконтроля усвоения основных понятий темы

БИЛЕТ № 1.

1. 
   Разъясните понятие: аллостерический (регуляторный) фермент.
   
2. 
   Укажите зависимость активности ферментов от pH среды.
   
3. 
   Какие связи участвуют в образовании фермент-субстратного комплекса?
   
4. 
   Что понимается под специфичностью действия ферментов? Перечислите виды специфичности действия ферментов.
   
5. 
   Какова роль апофермента в ферменте-протеиде?
   

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 1.

1. 
   
   
2. 
   Наибольшая активность для большинства ферментов наблюдается в нейтральной зоне pH 7,0, а максимальная - обычно в их изоэлектрической точке.
   
3. 
   Прикрепление субстрата к субстратному центру фермента идет за счет взаимодействия со второй аминогруппой остатка лизина или со второй карбоксильной группой глутаминовой кислоты, или с сульфгидрильной группой остатка цистеина.
   
4. 
   Ферменты специфичны в отношении катализируемой реакции, так и структуры субстратов, на которые они действуют. Различают абсолютную специфичность, абсолютную групповую, относительную групповую, стереохимическую.
   
5. 
   Определяет специфичность действия ферментов.
   

БИЛЕТ № 2.

1. 
   Какие части фермента-протеида называются коферментом и апоферментом. Каковы их функции?
   
2. 
   Какова зависимость скорости ферментативной реакции от температуры?
   
3. 
   Приведите уравнение в общем виде, выражающее ферментативную реакцию.
   
4. 
   Охарактеризуйте стереохимическую специфичность действия ферментов.
   
5. 
   К какой группе ингибиторов относятся соли тяжелых металлов?
   

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 2.

1. 
   Кофермент - добавочная группа в ферменте-протеиде; апофермент - белковая часть такого фермента. Непосредственным исполнителем каталитической функции является кофермент. Апофермент резко повышает каталитическую активность коферментов и определяет специфичность на этапе фиксации субстрата.
   
2. 
   Свойство ферментов изменять активность при изменении температуры получило название термолабильность ферментов. Температура, при которой каталитическая активность фермента максимальна, называется его температурным оптимумом. Для ферментов животного происхождения он лежит между 37⁰ -40⁰ C.
   
3. 
   
   

E + S  ES ES' EP  E + P;

К1 К2 К3
E + S  ES  E + P

4. 
   Свойство ферментов катализировать реакции, идущие с отдельными стереоизомерами.
   
5. 
   К неконкурентным ингибиторам, инактивирующим ферменты путем связывания функциональных групп ферментного белка.
   

БИЛЕТ № 3.

1. 
   Разъясните содержание понятия: мультиэнзимная система.
   
2. 
   Опишите обратимое и необратимое ингибирование.
   
3. 
   Охарактеризуйте процессы, происходящие в фермент-субстратном комплексе, способствующие преодолению энергетического барьера.
   
4. 
   Как влияет на скорость ферментативной реакции концентрация фермента?
   
5. 
   Какие общие свойства имеют фермент и неорганические катализаторы?
   

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 3.

1. 
   В клетке организма ферменты функционируют обычно в составе мультимерных систем или комплексов, катализирующих определенные последовательности биохимических реакций, образуя так называемые мультиэнзимные системы.
   
2. 
   Конкурентные ингибиторы обратимо связываются с ферментом, поэтому действие их может быть устранено увеличением концентрации субстрата. Если при действии ингибитора образуется продукт, который не может отделиться от фермента, то такое состояние называют как необратимое ингибирование, или инактивирование.
   
3. 
   1). Изменение электронной плотности комплекса, вызывающее поляризацию связей,
   

2). Геометрическая деформация, (напряжение отдельных связей), как в молекуле субстрата, так и в активном центре фермента.

4. 
   Скорость реакции при низких концентрациях субстрата зависит от концентрации его и пропорциональна ей. С повывшением концентрации субстрата пропорциональность нарушается и при высокой концентрации исчезает, и зависит только от концентрации фермента.
   
5. 
   Не расходуется в процессе катализа, действует в малых количествах, одинаково ускоряет обратимые реакции в обоих направлениях.
   

БИЛЕТ № 4.

1. 
   Какие ферменты называются ферментами-протеинами?
   
2. 
   Опишите аллостерическое активирование ферментов.
   
3. 
   Назовите известную вам теорию, объясняющую механизм действия ферментов.
   
4. 
   Назовите аминокислоты, участвующие в формировании активного центра ферментов.
   
5. 
   Перечислите свойства ферментов, отличающие их от неорганических катализаторов.
   

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 4.

1. 
   Ферменты-протеины - это простые белки, т.е. не содержат добавочных небелковых компонентов.
   
2. 
   Аллостерические активаторы присоединяются по аллостерическому центру фермента и изменяют третичную структуру белковой молекулы. В результате этого активный центр фермента приобретает наиболее выгодную для осуществления своих функций конфигурацию.
   
3. 
   Теория промежуточных соединений Михаэлиса-Ментен (фермент-субстратных комплексов).
   
4. 
   Серин, тирозин, триптофан, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, лизин, гистидин, аргинин, цистеин.
   
5. 
   Зависимость активности от pH среды, от температуры, от действия активаторов и ингибиторов, специфичность действия, высокая скорость катализирующего действия (эффективность), кооперативность и запрограммированность этапов действия.
   

БИЛЕТ № 5.

1. 
   Какие соединения называются ферментами и какова их роль в организме?
   
2. 
   Какова химическая природа ингибиторов ферментов? Приведите примеры.
   
3. 
   Объясните, за счет чего с энергетической точки зрения происходит ускорение ферментативной реакции по теории Михаэлиса-Ментена.
   
4. 
   Укажите оптимум pH действия ферментов.
   
5. 
   Приведите примеры использования ингибиторов ферментов в качестве лечебных препаратов.
   

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 5.

1. 
   Специфические белки, входящие в состав клеток и тканей живых организмов, играющих роль биологических катализаторов.
   
2. 
   Органические ингибиторы - аналоги пуриновых и пиримидиновых оснований, вещества белковой природы, неорганические - соли тяжелых металлов, цианиды, окись углерода.
   
3. 
   С энергетической точки зрения, ускорение ферментативного процесса происходит за счет обхода энергетического барьера прямой реакции с помощью образования нестойкого фермент-субстратного комплекса, в процессе образования и распада которого промежуточные реакции имеют более низкий энергетический барьер, чем прямая реакция.
   
4. 
   Оптимальная pH действия ферментов соответствует изоточке фермента.
   
5. 
   Прозерин, физостигмин - конкурентные ингибиторы холинэстеразы; антиметаболиты - (5-фторурацил) - как противоопухолевые; антидепрессанты - ингибиторы моноаминоксидазы и др.
   

БИЛЕТ 6.

1. 
   Какова химическая природа ферментов? На какие группы они делятся по своему химическому составу?
   
2. 
   Какова химическая природа активаторов ферментов? Приведите примеры.
   
3. 
   Укажите, в чем заключается механизм действия ферментов?
   
4. 
   Перечислите виды специфичности действия ферментов.
   
5. 
   Какие функции выполняет активный центр фермента? Какое он имеют строение?
   

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 6 .

1. 
   Белковую. Существуют ферменты-протеины (простые белки) и ферменты, содержащие кроме белковой части дополнительную небелковую группу (ферменты-протеиды).
   
2. 
   Химическая природа разнообразна (ионы, соединения с SH-группами, желчные кислоты и др.). Наиболее часто - ионы двухвалентных и одновалентных металлов (магния, марганца, калия, кобальта, цинка, натрия).
   
3. 
   Механизм действия ферментов заключается в снижении энергетического барьера реакции путем образования фермент-субстратного комплекса.
   
4. 
   Абсолютная, абсолютная групповая, относительная субстратная (групповая), стереохимическая.
   
5. 
   Часть молекулы ферментного белка с определенным сочетанием остатков аминокислот (серина, тирозина, триптофана, аспарагиновой и глутаминовой кислоты, лизина, гистидина, аргинина, цистеина), которая обеспечивает превращение субстрата. Формируется, когда белок находится в третичной структуре.
   

БИЛЕТ № 7.

1. 
   Какие ферменты называются ферментами-протеидами?
   
2. 
   В чем заключается действие неконкурентных ингибиторов ферментов?
   
3. 
   Должен ли фермент пространственно соответствовать субстрату для проявления своего действия?
   
4. 
   Почему при высокой температуре прекращается каталитическое действие фермента?
   
5. 
   Что понимается под специфичностью действия ферментов?
   

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 7.

1. 
   Ферменты-протеиды - это сложные белки.
   
2. 
   В связывании отдельных функциональных групп ферментов, имеющих значение для катализа. Это связывание прочное. Неконкурентное ингибирование не снимается добавлением субстрата.
   
3. 
   Да.
   
4. 
   При повышении температуры увеличивается подвижность реагирующих молекул. Однако, при температуре выше 60-70 С скорость реакции снижается из-за денатурации ферментативного белка, приводящего к потере каталитических свойств.
   
5. 
   Ферменты специфичны в отношении как типа катализируемой реакции, так и структуры субстратов, на которые они действуют. Специфичность ферментов определяется их строением, наличием определенных групп, которые могут участвовать в образовании фермент-субстратных комплексов.
   

БИЛЕТ № 8.

1. 
   Разъясните содержание понятий: кофермент, апофермент, простетическая группа.
   
2. 
   В чем заключается действие конкурентных ингибиторов ферментов?
   
3. 
   Что называется энергией активации? Как влияет на нее ферменты?
   
4. 
   Перечислите факторы, влияющие на активность ферментов.
   
5. 
   Дайте определение иммобилизованным ферментам. Как они применяются?
   

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 8.

1. 
   Под коферментом подразумевают добавочную группу, легко отделяющуюся от апофермента (белковой части молекулы), обслуживающую два или несколько ферментов и способную к самостоятельному существованию. Простетическая группа - добавочная группа, прочно связанная с апоферментом.
   
2. 
   В присоединении к ферменту ингибитора, близкого по структуре к субстрату, с образованием комплекса фермент-ингибитор, что приводит к снижению ферментативной активности.
   
3. 
   Энергия, необходимая для запуска химической реакции, без которой реакция не начинается, несмотря на термодинамическую вероятность. Фермент способен ее снижать, что приводит к ускорению химической реакции.
   
4. 
   Уровень биосинтеза в клетке, наличие факторов, изменяющих скорость ферментативной реакции (активаторы, ингибиторы и др.), локализация в клетке и проницаемость мембран для субстрата и продуктов реакции.
   
5. 
   Иммобилизованные, т.е. связанные на различных носителях (стекло, целлюлоза, полиакриламид и др.). В результате создаются нерастворимые катализаторы, которые превышают стойкостью и длительностью действия обычные ферменты. Применяются в химической промышленности, медицине и др. областях. Пример - стрептодеказа, для лечения инфаркта миокарда, афинная хроматография - в химии.
   

БИЛЕТ № 9.

1. 
   Назовите известные вам номенклатуры ферментов-протеидов и их частей.
   
2. 
   Какие вещества называются ингибиторами ферментов? На какие группы они делятся?
   
3. 
   Что называется обратимостью действия ферментов.
   
4. 
   Как влияет температура на скорость ферментативного катализа?
   
5. 
   Как применяются иммобилизованные ферменты?
   

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 9 .

1. 
   Фермент-протеид или симплекс, или холофермент; белковый компонент или феррон, или апофермент; простетическая группа или агон, или кофермент.
   
2. 
   Вещества, понижающие активность ферментов. На конкурентные и неконкурентные.
   
3. 
   Способность одинаково ускорять как прямую, так и обратную реакцию называется обратимостью действия ферментов.
   
4. 
   Скорость ферментативных реакции возрастает по мере повышения температуры (от 0⁰ до 40⁰ С). Однако, при температуре выше 60⁰-70⁰ С скорость реакции снижается из-за денатурации ферментативного белка, приводящего к потере каталитических свойств.
   
5. 
   В медицине для лечения тромбозов (ферменты, иммобилизованные на антителах к коллагену, на гепарине); инфаркт миокарда - стрептодеказы. В химико-фармацевтической промышленности (синтез и анализ препаратов).
   

БИЛЕТ № 10.

1. 
   Что называется субстратным центром фермента, чем он представлен?
   
2. 
   Какие вещества называются активаторами ферментов? Приведите примеры.
   
3. 
   Каков механизм действия ферментов согласно теории промежуточных соединений?
   
4. 
   Активны ли порознь кофермент и апофермент? Какая часть является непосредственным исполнителем каталитической функции?
   
5. 
   Назовите фермент, обладающий абсолютной специфичностью действия.
   

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 10.

1. 
   Под субстратным центром понимают участок молекулы фермента, ответственный за присоединение субстрата, он представлен аминокислотами лизином, цистеином, глутаминовой кислотой.
   
2. 
   Вещества, увеличивающие активность ферментов: ионы многих металлов (магния, марганца, цинка, калия, натрия, кальция) - неорганические активаторы ферментов и органические активаторы - желчные кислоты, SH-соединения, белковые модуляторы.
   
3. 
   Реакция между субстратом S и ферментом E идет в несколько стадий: E+SSE (фермент-субстратный комплекс) P + E (продукт реакции + фермент). Этим достигается прохождение реакции в мягких условиях в обход энергетического барьера.
   
4. 
   Нет. Кофермент.
   
5. 
   Уреаза - расщепляет мочевину и не действует на метилмочевину.
   

БИЛЕТ № 11.

1. 
   Какие соединения могут выполнять роль коферментов в ферменте-протеиде?
   
2. 
   Назовите свойства ферментов, отличающие их от небиологических катализаторов?
   
3. 
   В чем сущность гипотезы Э. Фишера "Ключа и замка"?
   
4. 
   Какова химическая природа активаторов ферментов?
   
5. 
   Что называется аллостерическим центром фермента?
   

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 11.

1. 
   Витамины или соединения, построенные с их участием, некоторые пептиды, нуклеотиды и их производные, фосфорные эфиры моносахаридов, липоевая кислота, ионы металлов.
   
2. 
   Высокая скорость катализирующего действия (эффективность), специфичность действия, термолабильность, зависимость активности от pH среды, кооперативность и жесткая запрограммированность этапов действия, зависимость активности от активаторов и ингибиторов.
   
3. 
   Согласно гипотезе Э.Фишера, фермент является жесткой структурой, активный центр которого представляет собой слепок субстрата. Если субстрат подходит к активному центру как ключ к замку, то реакция произойдет, если не подходит, то реакция не пойдет.
   
4. 
   Активаторами ферментов могут быть ионы магния, марганца, цинка, натрия, кальция, кобальта, анионы - хлор, а также органические соединения - желчные кислоты, SH-соединения, белковые модуляторы.
   
5. 
   Участок молекулы фермента, пространственно отделенный от активного центра, присоединение к которому определенного низкомолекулярного вещества (лиганда) ведет к изменению третичной структуры белковой молекулы.
   

БИЛЕТ № 12.

1. 
   Приведите доказательства белковой природы ферментов.
   
2. 
   Какие свойства ферментов аналогичны свойствам неорганических катализаторов?
   
3. 
   В чем сущность гипотезы «вынужденного соответствия» Кошланда?
   
4. 
   Какова функция кофермента? Приведите примеры коферментов.
   
5. 
   К какой группе ингибиторов относятся соли тяжелых металлов?
   

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 12.

1. 
   Способность к денатурации.
   
2. 
   1) не расходуется в процессе реакции, 2) ускоряют эти реакции в малых количествах, 3) одинаково ускоряют обратимые реакции в обоих направлениях.
   
3. 
   Согласно гипотезе Кошланда субстрат при взаимодействии с ферментом меняет конформацию его активного центра таким образом, чтобы обеспечить наилучшую адаптацию активного центра к субстрату.
   
4. 
   Коферменты - непосредственные исполнители каталитической функции. Например, участвуют в переносе ряда групп, таких как ацильная, формильная, метильная; атомов водорода, например: НАД, ФАД, HS-KoA, ТПФ, ТГФК, и др.
   
5. 
   К неконкурентным ингибиторам.
   

БИЛЕТ № 13.

1. 
   Разъясните содержание термина: активный центр фермента. Какова его функция?
   
2. 
   Укажите оптимум pH для большинства ферментов.
   
3. 
   Охарактеризуйте относительную субстратную специфичность ферментов.
   
4. 
   Какие методы используются для определения активности ферментов?
   
5. 
   Зависит ли скорость ферментативной реакции от концентрации фермента и субстрата? В чем она проявляется?
   

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 13.

1. 
   В ферментах-протеинах активный (каталитический) центр представляет собой уникальное сочетание радикалов определенных аминокислотных остатков, входящих в состав полипептидной цепи фермента. В ферментах-протеидах роль активного центра выполняет добавочная группа (кофермент, простетическая группа). Активный центр осуществляет непосредственный контакт с субстратом.
   
2. 
   Максимальная активность ферментов проявляется при рН, близкой к их изоточке.
   
3. 
   Ферменты, действующие на определенный вид связи в субстратах, (эфирные, гликозидные и др.) обладают относительной субстратной (групповой) специфичностью.
   
4. 
   Спектрофотометрические, флюориметрические, полярографические, колориметрические, монометрические и др.
   
5. 
   Да. Скорость реакции при низкой концентрации субстрата зависит от его концентрации и пропорциональна ей. С повышением концентрации субстрата пропорциональность нарушается и при высокой концентрации исчезает, и зависит только от концентрации фермента.
   

БИЛЕТ № 14.

1. 
   Разъясните понятие: изофермент.
   
2. 
   Укажите зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата.
   
3. 
   Какие соединения называются ингибиторами и активаторами ферментов?
   
4. 
   Что называется абсолютной групповой специфичностью фермента?
   
5. 
   Что понимается под энергией активации?