тест. тесты по бихе. # Гетероциклической ароматической аминокислотой является
 Скачать 1.16 Mb.
|
|
Место присоединения РНК-полимеразы Предшествует транскриптону Необратимо связывается с ТАТА-фактором 20. Пре –мРНК Представляет собой полный транскрипт гена Последовательность триплетов, кодирующих первичную структуру белка На 5' – конце имеет поли А- последовательность Связывается с рибосомой Выходит из ядра в цитоплазму 21. В ходе образования зрелой мРНК происходит Разрыв 3',5'-фосфодиэфирной связи в местах вырезания интронов Взаимодействие пре-мРНК с мяРНП Образование полиА-последовательности на 3'-конце мРНК Присоединение к 5'-концу мРНК кэпа Связывание мРНК с субъединицами рибосом 22. В процессе сплайсинга Участвует мя РНК Осуществляется построение кэпа на 5'-конце Происходит гидролиз 3',5'-фосфодиэфирной связи на границе экзон-интрон мяРНК сшивает экзоны Образуются зрелые м РНК с разной первичной структурой 23. Генетический код Порядок чередования нуклеотидов в ДНК Порядок чередования нуклеотидов в РНК Способ записи первичной структуры белков с помощью нуклеотидной последовательности ДНК или РНК Триплет нуклеотидов, кодирующих одну аминокислоту Набор генов, определяющий фенотипические признаки 24. Для генетического кода характерны Вырожденность Универсальность Специфичность Однонаправленность Комплементарность 25. Свойства кода Каждый кодон шифрует одну аминокислоту Каждую аминокислоту кодирует только один кодон Кодоны мРНК читаются в направлении от 5'-к 3'-концу Одну аминокислоту могут кодировать несколько кодонов Смысл кодонов одинаков почти для всех живых организмов 26. Коллинеарность Способ шифрования первичной структуры белков в нуклеотидной последовательности ДНК и РНК Участок молекулы ДНК, содержащий информацию о первичной структуре одной полипептидной цепи Триплет нуклеотидов, кодирующий включение одной аминокислоты Связь антикодона аминоацил-тРНК с кодоном мРНК Соответствие между последовательностью кодонов мРНК и первичной структурой белка 27. В процессе синтеза белка принимают участие Рибосомы Факторы инициации Аминоацил –тРНК ДНК Ферменты АРС-азы 28. В процессе синтеза белка на этапе инициации принимают участие Субъединицы рибосом Факторы инициации Мет –тРНК ДНК +мРНК 29. В ходе трансляции Участвуют факторы инициации, элонгации, терминации На каждом этапе элонгации синтезируемый белок удлиняется на одну аминокислоту Затрачивается энергия АТФ и ГТФ Синтезируется полипептидная цепь белка – предшественника Участвуют аминоацил – тРНК 30. На каждом этапе элонгации происходит Удлинение растущей пептидной цепи на одну аминокислоту Включение Мет-тРНК в Р-центр Взаимодействие аминокислот с тРНК Использование энергии АТФ Освобождение готового белка 31. Антикодон Триплет нуклеотидов ДНК, кодирующий одну аминокислоту Место присоединения аминокислоты к тРНК Триплет нуклеотидов тРНК, комплементарный кодону мРНК Бессмысленный кодон мРНК Триплет нуклеотидов РНК, кодирующий одну аминокислоту 32. Для образования Глу-тРНК необходимы АТФ ГТФ тРНК Глутамат АРСаза 33. Энергия ГТФ при трансляции требуется для Образования пептидных связей Включения Мет –тРНК в пептидный центр рибосомы Транслокации Включения аминоацил –т РНК в центр связывания Терминации 34. На рибосоме адапторная РНК связана с мРНК ДНК АТФ Аминоацил-тРНК-синтетазой Факторами терминации 35. При синтезе белка для образования инициирующего комплекса на рибосоме необходимы м РНК ГТФ Ала – тРНК Мет – тРНК Мg 2+ 36. После включения в А –центр рибосомы кодона УАГ наступает Элонгация Инициация Терминация Транслокация Образование пептидной связи 37. Посттрансляционные модификации белков превращают Простые белки в фосфопротеины Проферменты в функционально активные ферменты Апопротеины в холопротеины Гемопротеины в простые белки Несколько протомеров в олигомеры 38. В ходе посттрасляционной достройки полипептидные цепи могут Образовывать олигомеры Подвергаться частичному протеолизу Гидроксилироваться Присоединять простетические группы Удлиняться на несколько аминокислот 39. Оперон Участок молекулы РНК Содержит оператор, контролирующий транскрипцию структурных генов Участок молекулы ДНК Содержит промотор, к которому присоединяется РНК- полимераза Содержит информацию о группе функционально взаимосвязанных белков 40. Оператор Может связываться с белком –репрессором Участок молекулы ДНК Входит в регуляторную зону оперона Содержит информацию о структуре белка-репрессора Расположен на ДНК перед структурными генами 41. Энхансер представляет собой Участок ДНК, который может связываться с регуляторным белком и стимулировать транскрипцию ДНК-связывающий регуляторный белок Не транскрибируемый 5'-концевой участок РНК Транскрипционный фактор, связывающийся с РНК-полимеразой Ген, кодирующий строение белка, регулирующего транскрипцию 42. Мутации могут возникнуть в результате Модификации азотистых оснований в молекуле ДНК Замены нуклеотида в цепи ДНК Вставок дезоксирибонуклеотидов в нити ДНК Дезаминирования остатков аденина и цитозина в РНК Образования тиминовых димеров в цепях ДНК 43. Адапторная функция т-РНК обеспечивает специфическое взаимодействие с м-РНК ДНК Аминоацил-тРНК-синтетазой Белками рибосом р-РНК 44. Причины мутаций Повреждение ДНК ультрафиолетом Ошибки репликации Повреждение ДНК химическими соединениями окружающей среды Повреждение ДНК ионизирующей радиацией Снижение активности репарирующей эндонуклеазы 45. Для м-РНК характерно Является полным транскриптом соответствующих генов Имеет более короткую полинуклеотидную цепь, чем первичный транскрипт Имеет полинуклеотидную цепь, соответствующую экзонам Имеет форму клеверного листа Образует двухцепочечную структуру 46. Особенности синтеза и строения м- РНК Идентичны матрице Не идентичны, но комплементарны матрице Не комплементарны матрице Синтез связан с S-фазой клеточного цикла Образование происходит постоянно и не связано с фазами клеточного цикла 47. Синтез, строение и функции адапторных молекул т-РНК Синтезируются с использованием в качестве матрицы определенных участков ДНК В молекуле есть четыре спирализованных участка и три или четыре одноцепочечные петли Необходимы для процесса транскрипции Имеют триплет, комплементарный кодону м-РНК К концевой 3´-ОН-группе могут присоединяться аминокислоты Каждая молекула адаптора может связываться только с определенной аминокислотой 48. Формирование вторичной структуры ДНК происходит за счет Водородных связей Ионных связей Сложноэфирных связей Гидрофобных взаимодействий Ковалентных связей 49. Различия в строении ДНК и РНК наблюдаются В составе азотистых оснований В составе нуклеотидов В типе связей между нуклеотидами В первичной структуре Во вторичной структуре 50. Для гистонов характерно Синтезируются в цитоплазме Образуют ядро нуклеосомы Входят в состав хроматина Содержат много остатков аргинина и лизина Имеют высокий положительный заряд 51. Рестриктаза - это фермент Бактериальный Гидролаза «Узнает» определенную нуклеотидную последовательность в ДНК Расщепляет 3´ - 5´ - фосфодиэфирную связь в одной цепи ДНК Используется в исследованиях ДНК in vivo 52. Характеристика праймера Состоит из рибонуклеотидов Синтезируется под действием РНК- полимеразы Необходим для работы ДНК- полимеразы III Комплементарен фрагменту в цепи матричной ДНК В ходе репликации расщепляется и заменяется фрагментом, построенным из дезоксирибонуклеозидмонофосфатов 53. На первом этапе транскрипции участвуют РНК – полимераза ТАТА- фактор Факторы инициации Факторы элонгации Фактор терминации 54. На 2-ом и 3-ем этапах транскрипции происходит Формирование антикодона Образование 3´- 5´ - фосфодиэфирной связи на границе экзонов и интронов Образование 3´- 5´ - фосфодиэфирной связи на границе 2-х экзонов Образование поли-А- последовательности Присоединение специфических белков 55. В результате транскрипции образуется продукт, который Имеет специфическую последовательность нуклеотидов на 3´ -конце Содержит интроны На 5´ - конце имеет фосфорный остаток Выходит из ядра в цитоплазму Имеет специфический триплет нуклеотидов - антикодон 56. Белок - репрессор, который кодируется геном-регулятором в гистидиновом опероне Синтезируется в клетках с постоянной скоростью Для связывания с оператором требует затраты энергии При образовании комплекса с гистидином приобретает способность связываться с оператором Имеет сродство с оператором Является сложным белком ОБМЕН НУКЛЕОТИДОВ 1. Нуклеиновые кислоты расщепляются ферментами Липазами Нуклеазами Гликозидазами Полинуклеотидфосфорилазами Пептидазами 2. Нуклеотиды расщепляются ферментами Нуклеазами Нуклеотидазами Нуклеозидазами Фосфатазами Гидролазами 3. При дезаминировании аденина образуется Гуанин Гипоксантин Ксантин Мочевая кислота Урацил 4. При дезаминировании гуанина образуется Аденин Гипоксантин Ксантин Тимин Цитозин 5. Ксантиноксидаза катализирует реакцию Окисления мочевой кислоты Окисления гипоксантина Окисления ксантина Окисления аденина Окисления цитидина 6. Для синтеза пиримидинового кольца используются СО2 АТФ Глютамин Аланин Аспартат 7. Свойства ксантиноксидазы В рабочую часть фермента входит производное витамина РР Одним из продуктов реакции является Н2О2 Фермент катализирует две последовательные необратимые реакции Субстрат фермента – гипоксантин имеет меньшую растворимость,чем мочевая кислота Фермент обладает абсолютной специфичностью к субстрату 8. Свойства карбамоилфосфатсинтетазы (КФС II) Фермент локализован в цитозоле Субстратами КФС II являются СО2, NН3 , 2 молекулы АТФ Продукт реакции – карбамоилфосфат – является макроэргом Фермент катализирует обратимую реакцию Фермент входит в состав полифункционального фермента 9. В превращении d ЦДФ в d ТМФ участвуют Тимидилатсинтаза Дигидрофолатредуктаза Пирофосфорилаза Тимидилатредуктаза d ЦМФ-дезаминаза 10. Для превращения тимидина в d ТМФ необходимы Пиримидинфосфорибозилтрансфераза ФРПФ АТФ Тимидилатсинтаза Тимидинкиназа 11. Аналоги фолиевой кислоты – ингибиторы пролиферации, так как Являются конкурентными ингибиторами дигидрофолатредуктазы Нарушают синтез пуринового кольца Ингибируют превращение d УМФ в d ТМФ Снижают образование АМФ и ГМФ из ИМФ Нарушают превращение УТФ в ГТФ 12. Конечным продуктом распада пуриновых нуклеотидов является Гипоксантин Ксантин Аденозин Мочевая кислота Гуанозин 13. При катаболизме пиримидиновых нуклеотидов образуются Пиримидин β-аминокислоты Аммиак СО2 Мочевина 14. В биосинтезе пуриновых оснований принимают участие аминокислоты Аланин Глицин Аспарагин Лизин Глутамин 15. Источником аминогрупп при биосинтезе АМФ из ИМФ является Аспартат Глутамин Глицин Аспарагин Карбамоилфосфат 16. Оротовая кислота является предшественником УМФ ЦМФ АМФ ГМФ ТМФ 17. Инозиновая кислота является предшественником ЦМФ АМФ ГМФ УМФ ТМФ 18. Превращение рибозы в дезоксирибозу происходит За счет разрыва гликозидной связи |