Биохимия сессия. 1. Какие цветовые реакции можно использовать для подтверждения неполного содержания белков
 Скачать 122.1 Kb.
|
|
2) Назовите кофермент этого фермента, витамины, необходимые для работы этого фермента. Коферментов является витамин С, то есть аскорбиновая кислота. , для осуществлния реакций необходит О2 и НАДФН2 3) Какие рекомендации должен дать врач при выявлении новорожденного с фенилкетонурией и чем опасна поздняя диагностика этого заболевания? Соблюдать диету и неупотреблять пищу содержащую фенилаланин, то есть меньше кушать белковую пищу. Позняя дианостика опасна тем , что у человека могут быть проблемы с нервной системой, проблемы с моторикой и развитием. 16. Ферментные препараты часто назначают при недостаточности функции желез желудочно-кишечного тракта в качестве ингибиторов. На чем основано использование ферментов в этих случаях? К железам ЖКТ относятся поджелудоч.железа(вырабатывает гидролазы для ярасщипления б\ж\у),кл.слизистой желудка(пипсин,тоже гидролаза,расщипляетбелки),желчный пузырь(желчь производит первичное эмульгирование жиров(грубо говоря дробит их на мелкие частички,чтобы было удобнее переваривать + понижает пШ пищевого комка при переходе его из желудка в кишечник ,что необходимо для нормальной работы ферментов ); Ледовательно,данная терапия будет основана на восполнении недостающих ферментов 1) При нарушении пищеварительных процессов в желудочно-кишечном тракте назначают заместительную терапию ферментными препаратами. Какие ферменты входят в эти препараты (указать класс, подкласс и подкласс этих ферментов, место образования).
2) Покажите действие ферментов, участвующих в пищеварении (схематично). Поджелудочная железа вырабатывает гидролазы,для метаболизма белков,углеводов и жиров. 1)Пептидазы(эндопептидазы): Трипсин: -глу-ала-лиз-вал-фен-лей-= -глу-ала-лиз + вал-фен-лей- Хемотрипсин: -глу-ала-лиз-вал-фен-лей-= -глу-ала-лиз-вал +фен-лей- 2)Р-альфа-Амилаза : гидрализует 1-4 гликозидые связи в полисахаридных цепях ,с образованием либо декстринов ,либо дисахаридов,но не самих мономеров,т.к.не способна гидролизовать 1-6 гликозидную связь. Не знаю как ту показать,но Крахмал+амилаза=декстрин1+декстрин2 3)панкреатическая Липаза: катализирует гидрализ молекулы диглицерина (глицерин,но уже бех 1 цепи жирной к-ты,так как в желудке так же вырабатывается липаза и вот она отщипила первую жир.кислоту) Диглицерин+вода=жирная кислота+бета-моноглицерин Фосфолипаза:катализирует гидролиз фосфолипидов с образованием свобод.жирных кислот Фосфоглицерид → глицерин + 2СЖК + Н3РО4 + азотистые основания 3) При остром панкреатите (воспалении поджелудочной железы) назначают трасилол или другие пептидные ингибиторы трипсина. На чем основана польза ингибиторов трипсина при остром панкреатите? (указать тип торможения). Воспаление железы было вызвано патологической активацией ферментов еще внутри железы это приводит к гидролитичесикм процесса в ее ткани. 17. У пациента генетический дефект пируватдекарбоксилазы. Каковы последствия этого? Будут нарушены процессы клеточного дыхания и энергетического обмена. 1) Напишите схему реакции, которую катализирует этот фермент. Как называется эта реакция? Какие основные коферменты задействованы? ПИРУВАТ=> ацетилКоА+со2 данная реакция называется декарбоксилирование и ацетилирование при помощи(ацетилтрансферазы). Коферменты: НАД->НАДН2; Витамин В1; тиаминпирофосфат. 2) В каких процессах (реакциях) используется продукт этой реакции? Продуктом реакции является ацетилКоА, который участвует в цикле Кребса, а именно происходит взаимодейсвтие с оксалоацетатом и при помощи цитратсинтетазы образуется лимонная кислота(цитрат) 3) Сделайте выводы о последствиях нарушения этих процессов. Если будут нарушены процессы энергетического обмена, то у человека не будет энергии для жизнедеятельности. То есть можем сказать, то что скорее всего у человека будут мышечная дистрофия, пороки сердца, проблемы с опрно-двигательных аппаратам, параличи и т д. 18. У больного острый панкреатит, стенки протока поджелудочной железы воспалились и опухли, просвет протока уменьшился, есть заложенность. Таким пациентам требуется срочная медицинская помощь. Объясните опасность затруднения оттока панкреатического сока. Главной опастностью в данной ситуации яв-ся накопление ферментов ,вырабатываемых поджелудочной елезой внутри ее полости 1) Назовите ферменты, которые синтезируются в поджелудочной железе. Напишите схематично реакции, которые катализируются этими ферментами. Поджелудочная железа вырабатывает гидролазы,для метаболизма белков,углеводов и жиров. 1)Пептидазы(эндопептидазы): Трипсин: -глу-ала-лиз-вал-фен-лей-= -глу-ала-лиз + вал-фен-лей- Хемотрипсин: -глу-ала-лиз-вал-фен-лей-= -глу-ала-лиз-вал +фен-лей- 2)Р-альфа-Амилаза : гидрализует 1-4 гликозидые связи в полисахаридных цепях ,с образованием либо декстринов ,либо дисахаридов,но не самих мономеров,т.к.не способна гидролизовать 1-6 гликозидную связь. 3)панкреатическая Липаза: катализирует гидрализ молекулы диглицерина (глицерин,но уже бех 1 цепи жирной к-ты,так как в желудке так же вырабатывается липаза и вот она отщипила первую жир.кислоту) Диглицерин+вода=жирная кислота+бета-моноглицерин Фосфолипаза:катализирует гидролиз фосфолипидов с образованием свобод.жирных кислот 2) Укажите способы их активации, назовите активаторы проферментов. Трипсин активируется эндопептидазами ,к-ые вырабатываются эпителием кигечника,хемотрипсин активируется трипсином.При этом от молекул -предшественников отщипляются концевые полипептидные цепи. Липазу активируют соли жел.кислот ,к-ые так же выделяются в просвет тонкого кишеника вместе с соком поджелудоч.железы. Амилазу активируют ионы металов (кальций,цинк,железо и тд)Они стабилизируют ее структуру делая более активной. 3) Объясните последствия их активации в ткани поджелудочной железы. В норме стенки поджелудочной железы не подвергаются атаке вырабатывающихся в ней ферментов ,т.к.: 1)Ферменты вырабатываются в неактив.формах-проферментов и не могут выполнять свою функцию. Для активации необходимы спец.в-ва либо активная форма сого фермента (аутокатализ трипсина) 2)Стенки покрыты муцином(гликопротеид),к-ый зацщает их от воздействия ферментов При активации данных ферментов внутри полости поджелудочной железы произойдет нарушение не только работы клеток самой поджелудоной железы,но и целоствности ее стенки,т.к.она так же образована белками,жирами и углеводами. В последующем,это может привести к выходу ферментов наружу ,где они могут воздействовать на близлежащие ткани и органы,а так же попасть в кровоток. 19. У больного язвой желудка часть ее удалена. Но послеоперационное обследование показало, что процесс переваривания белков у пациента существенно не изменился. Объясните результаты опроса. Значит фермент пепсин все еще выпоняет свою работу. 1) Назовите пептидазу, которая синтезируется в желудке, механизм ее активации и активаторы. В желудке синтезируется пепсин. Под действием гастринов в главных клетках желудочных желёз стимулируются синтез и секреция пепсиногена - неактивной формы пепсина. Под действием НСl он превращается в активный пепсин с оптимумом рН 1,0-2,5. В процессе активации в результате частичного протеолиза от N-конца молекулы пепсиногена отщепляются 42 аминокислотных остатка, которые содержат почти все положительно заряженные аминокислоты, имеющиеся в пепсиногене. Таким образом, в активном пепсине преобладающими оказываются отрицательно заряженные аминокислоты, которые участвую в формировании активного центра. Образовавшиеся под действием НСl активные молекулы пепсина быстро активируют остальные молекулы пепсиногена (аутокатализ). Пепсин в первую очередь гидролизует пептидные связи в белках, образованные ароматическими аминокислотами (фенилаланин, триптофан, тирозин) и несколько медленнее - образованные лейцином и дикарбоновыми аминокислотами. 2) Перечислите пептидазы поджелудочной железы и ферменты энтероцитов (клетки кишечника). Напишите схематично реакции, которые катализируются этими ферментами. Поджелдочной железы: трипсин, химотрипсин,карбоксипептитазы. Энтероцитов: лактаза, дестриктаза. БЕЛОК _________> полипептид арг-лиз-арг-арг-лиз арг-лиз-арг- -арг-лиз- 3) Назовите, к какой группе пептидаз относятся эти ферменты. Эндопептитазы 20. У больного с острой абдоминальной болью наблюдается повышение активности амилазы, трипсина, липазы, ДНКазы, РНКазы в сыворотке крови. Известно, что при некрозе клеток этого органа вышеуказанные ферменты попадают в брюшную полость и в кровоток. 1) К какому классу, подклассу относятся перечисленные первые три фермента? Строение этих ферментов. Класс: гидролазы(осущ.катализ реакции разрыва связи в присут-и воды) Подкласс: Эстеразы-липаза(катализирует гидролиз эфир.связей в молекуле жиров) Гликозидазы-амилаза(катализирует гидролиз гликозид.связей в молекуле полисахарида крахмал или гликоген) Пептидазы-трипсин(каализ.пептидные связи внутри полипептидной цепи белка) Все эти ферменты яв-ся простыми,то есть представляют собой белок ,образованный полипептидной цепочкой. У каждого фермена выделяют активный центр,к-ый состоит из якорной зоны(куда благодаря комплементарности АК последовательностей прикрепляется сусбтрат) и каталитической части(где за счет разрыва и образования связей происходит образование продукта) 2) В каком органе и в каком виде они производятся? Назовите активаторы этих ферментов (если возможно). Данные ферменты секретируются поджелудочной железой в неактивной форме проферментов. Для активации им необходимо попасть в просвет кишки,где: Амилаза активируется ионами металлов-кофаткоров,к-ые стабилизируют ее конфигурацию Липаза активир-ся трипсином,блягодаря частичному протеолизу Трипсиноген переходит в трипсин под воздествием фермента энтеропептидазы,вырабатываемой клетками кишечника. 3) Напишите схематично реакции, которые катализируются этими ферментами. Какая у них субстратная специфичность? Назовите типы субстратной специфичности. Субстратная специфичность-свойство фермента ,к-ое определяет по отношению к какому именно субстрату(природа или строение) будет активен данный фермент. Специфичность бывает абсолютной (фермент взаимодействует только с 1 определенным в-вом ,например УРЕАЗА (только мочевина) Групповая специфичность обуславливает возможность фермента быть комплементарным для связывания с определенным классом в-в.Например белки\жиры\углеводы ,либо же разные оптические изомеры(л-д у сахаров ,цис-транс у жиров и альфа-бета у белков) При этом абсолют.специфичность можно объяснить ч-з теорию ключ-замок,которая утверждает,что якорная часть актив.комплекса фермента имеет жесткую и неизменяемую конфигурацию. Групповая специфичность объясняется через теорию Фишера,к-ый утверждал,что якорные центры имеют опред.строгую послед-ть для первичного связывания с субстратом,но дальшее свзаимодействие обусловлено изменением конфигурации ,как бы посдстраиванием под молекулу субстрата Данные ферменты имеют групповую специфичность 1)Пептидазы(эндопептидазы): Трипсин: -глу-ала-лиз-вал-фен-лей-= -глу-ала-лиз + вал-фен-лей- Хемотрипсин: -глу-ала-лиз-вал-фен-лей-= -глу-ала-лиз-вал +фен-лей- 2)Р-альфа-Амилаза : гидрализует 1-4 гликозидые связи в полисахаридных цепях ,с образованием либо декстринов ,либо дисахаридов,но не самих мономеров,т.к.не способна гидролизовать 1-6 гликозидную связь. Крахмал=мальтоза+декстрин (полисахарид,но меньший по размеру) 3)панкреатическая Липаза: катализирует гидрализ молекулы диглицерина (глицерин,но уже бех 1 цепи жирной к-ты,так как в желудке так же вырабатывается липаза и вот она отщипила первую жир.кислоту) Диглицерин+вода=жирная кислота+бета-моноглицерин Фосфолипаза:катализирует гидролиз фосфолипидов с образованием свобод.жирных кислот 21. Приведите один пример простых и конъюгированных белков, растворимых в воде и нерастворимых в воде. Простой белок-растворимый в воде-альбумин простой белок-нерастворимый в воде-глобулин сложный белоу-растворимый в воде- сложный белок-нерастворимый в воде- 1) От чего зависит растворимость белка? Какие факторы стабилизируют белок в растворе? Растворимость зависит от аминокислотного состава, то есть чем больше поялрных групп, тем лучше раствориомсть; от свойст раствора(доупстим высокая вязкость, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, способность к набуханию и т д); от особенности организации белковой молекулы(глобулярная или фибрилярная, глобулярная лучше растворяется в воде)Стабильность придают заряд белковой молекулы и от наличия гидратной оболочки. 2) Каковы общие механизмы осаждения белка из раствора? Все механизмы направлена на разрушение гиратной оболочки и нейтрализации заряда белковой молекулы. Некоторые процессы обуславливаются полной денатурацией белковой молекулы. Обычно белки подвергают температурным колебаниям то есть производят физическую денатурацию, которая включает в себя повышение температуры больше 100 для еобратимого разрушения белка. При этом наблюдается выпаение осадка. 3) Какие вы знаете методы, с помощью которых можно осаждать белки, не вызывая денатурации? Что следует понимать при высаливании белков Белки можно осаждать не вызывая денатурацию при поомщи высаливания. То что, различные белки высаливаются при различной концентрации одних и тех же солей. Так, глобулины, имеющие относительную массу больше, чем альбумины, осаждаются полунасыщенным раствором сульфата аммония (NH4)2SO4, а альбумины – его насыщенным раствором. Осаждение белков различными солями зависитот их дегидратирующей способности, в частности хлорид натрия осаждает белки слабее, чем сульфат аммония. Высаливание белков является обратимым процессом, т. е. при высаливании способность белков к растворению не теряется. При прибавлении достаточного количества воды белок снова может раствориться. То есть наблюдается обратная денатурация. 22. При химической завивке они сначала восстанавливают (первая бутылка - восстанавливающий агент), а затем (вторая бутылка - окислитель) тиоловые группы белка волос α-кератина. Исходя из особенностей пространственной структуры α-кератина, объясните причину изменения формы волос. Кератин-белок,составляющий основу волоса,образован фибриллами,к-ые между собой соеденены сульфидными связями.Эти свзязи образованы в результте окисления тиольных групп АК-цистеина. Когда парикмахер использует восстанавливающий реагент-тиольные группы восстанавливаются и прочные дисульфидные мостики разрушаются,далее им придают новую форму и для ее закрепления окисляют,тиольные группировки вновь окисляются и фиксируют фибриллы в таком положении 1) О какой аминокислоте идет речь? Это существенно или несущественно? Дайте определение незаменимой аминокислоте. цистеин- серосодержащая аминокислота(содержит тиольнуую группу -SH). Эта аминокислота является полунезаменимой, то есть она может быть синтезирована в организме человека в определенных условиях. В ферментах: 1) тиольная группа боковой цепи цистеина часто участвует в процессе катализа, выступая в качестве нуклеофила. (частица к-ая охотится за положительным зарядом) 2) Во многих ферментах связывает апофермент и кофактор (железо,цинк,медь и др) В белках : 2 тиольные группы боковых цепей цистеина могут образовывать при окислении прочные неполяр. ковалентные связей -S-S- (т.н. дисульфидные мостики) 1)Остатки цистеина,образуя дисульфидные мостики между белками, повышают жесткость белков, а также создает протеолитическое сопротивление 2)Дисульфидные мостики между остатками цистеина в полипептиде поддерживают третичную структуру белка. |